La primera miosina (M2) descubierta fue en 1864 por Wilhelm Kühne . Kühne había extraído una proteína viscosa del músculo esquelético a la que consideraba responsable de mantener el estado de tensión en el músculo. Llamó a esta proteína miosina . [3] [4] El término se ha ampliado para incluir un grupo de ATPasas similares que se encuentran en las células tanto del tejido muscular estriado como del tejido muscular liso .
Aunque originalmente se pensó que la miosina estaba restringida a las células musculares (de ahí mio- (s) + -in ), no existe una única "miosina"; más bien es una superfamilia muy grande de genes cuyos productos proteicos comparten las propiedades básicas de unión de actina, hidrólisis de ATP (actividad de la enzima ATPasa) y transducción de fuerzas. Prácticamente todas las células eucariotas contienen isoformas de miosina . Algunas isoformas tienen funciones especializadas en ciertos tipos de células (como las musculares), mientras que otras isoformas son ubicuas. "La estructura y función de la miosina se conserva globalmente en todas las especies, hasta el punto de que la miosina II del músculo de conejo se unirá a la actina de una ameba ". [6]
Estructura y funciones
Dominios
La mayoría de las moléculas de miosina están compuestas por un dominio de cabeza , cuello y cola.
El dominio de la cabeza se une a la actina filamentosa y utiliza la hidrólisis del ATP para generar fuerza y "caminar" a lo largo del filamento hacia el extremo con púas (+) (con la excepción de la miosina VI, que se mueve hacia el extremo puntiagudo (-).
el dominio del cuello actúa como conector y como brazo de palanca para transducir la fuerza generada por el dominio motor catalítico. El dominio del cuello también puede servir como sitio de unión para cadenas ligeras de miosina , que son proteínas distintas que forman parte de un complejo macromolecular y generalmente tienen funciones reguladoras.
El dominio de cola generalmente media la interacción con moléculas de carga y/u otras subunidades de miosina . En algunos casos, el dominio de la cola puede desempeñar un papel en la regulación de la actividad motora.
Golpe de poder
Múltiples moléculas de miosina II generan fuerza en el músculo esquelético a través de un mecanismo de golpe de potencia impulsado por la energía liberada por la hidrólisis del ATP. [7] El golpe de poder se produce con la liberación de fosfato de la molécula de miosina después de la hidrólisis del ATP, mientras la miosina está estrechamente unida a la actina. El efecto de esta liberación es un cambio conformacional en la molécula que tira de la actina. La liberación de la molécula de ADP conduce al llamado estado de rigor de la miosina. [8] La unión de una nueva molécula de ATP liberará miosina de la actina. La hidrólisis del ATP dentro de la miosina hará que se una nuevamente a la actina para repetir el ciclo. El efecto combinado de los innumerables golpes de potencia hace que el músculo se contraiga.
Nomenclatura, evolución y árbol genealógico
La amplia variedad de genes de miosina que se encuentran en los filos eucariotas fueron nombrados según diferentes esquemas a medida que fueron descubiertos. Por lo tanto, la nomenclatura puede resultar algo confusa cuando se intenta comparar las funciones de las proteínas miosina dentro y entre organismos.
La miosina del músculo esquelético, la más llamativa de la superfamilia de las miosinas debido a su abundancia en las fibras musculares , fue la primera en ser descubierta. Esta proteína forma parte del sarcómero y forma filamentos macromoleculares compuestos por múltiples subunidades de miosina. Se encontraron proteínas de miosina formadoras de filamentos similares en el músculo cardíaco , el músculo liso y las células no musculares. Sin embargo, a partir de la década de 1970, los investigadores comenzaron a descubrir nuevos genes de miosina en eucariotas simples [5] que codificaban proteínas que actuaban como monómeros y, por lo tanto, se denominaron miosinas de clase I. Estas nuevas miosinas se denominaron colectivamente "miosinas no convencionales" [9] y se han encontrado en muchos tejidos además del músculo. Estos nuevos miembros de la superfamilia se han agrupado según relaciones filogenéticas derivadas de una comparación de las secuencias de aminoácidos de sus dominios principales, y a cada clase se le asigna un número romano [10] [11] [12] [13] (ver árbol filogenético) . Las miosinas no convencionales también tienen dominios de cola divergentes, lo que sugiere funciones únicas. [14] La gama ahora diversa de miosinas probablemente evolucionó a partir de un precursor ancestral (ver imagen).
El análisis de las secuencias de aminoácidos de diferentes miosinas muestra una gran variabilidad entre los dominios de la cola, pero una fuerte conservación de las secuencias del dominio de la cabeza. Presumiblemente, esto se debe a que las miosinas pueden interactuar, a través de sus colas, con una gran cantidad de cargas diferentes, mientras que el objetivo en cada caso (moverse a lo largo de los filamentos de actina) sigue siendo el mismo y, por lo tanto, requiere la misma maquinaria en el motor. Por ejemplo, el genoma humano contiene más de 40 genes de miosina diferentes .
Estas diferencias de forma también determinan la velocidad a la que las miosinas pueden moverse a lo largo de los filamentos de actina. La hidrólisis del ATP y la posterior liberación del grupo fosfato provoca el "golpe de potencia", en el que la región del "brazo de palanca" o "cuello" de la cadena pesada es arrastrada hacia adelante. Dado que la carrera de potencia siempre mueve el brazo de palanca en el mismo ángulo, la longitud del brazo de palanca determina el desplazamiento de la carga con respecto al filamento de actina. Un brazo de palanca más largo hará que la carga recorra una distancia mayor aunque el brazo de palanca experimente el mismo desplazamiento angular, del mismo modo que una persona con piernas más largas puede moverse más con cada paso individual. La velocidad de un motor de miosina depende de la velocidad a la que pasa a través de un ciclo cinético completo de unión de ATP a la liberación de ADP.
clases de miosina
Miosina I
La miosina I, una proteína celular ubicua, funciona como monómero y participa en el transporte de vesículas . [15] Tiene un tamaño de paso de 10 nm y se ha implicado como responsable de la respuesta de adaptación de los estereocilios en el oído interno. [dieciséis]
Miosina II
La miosina II (también conocida como miosina convencional) es el tipo de miosina responsable de producir la contracción muscular en las células musculares en la mayoría de los tipos de células animales. También se encuentra en células no musculares en haces contráctiles llamados fibras de estrés . [17]
La miosina II contiene dos cadenas pesadas , cada una de aproximadamente 2000 aminoácidos de longitud, que constituyen los dominios de cabeza y cola. Cada una de estas cadenas pesadas contiene el dominio de cabeza N-terminal , mientras que las colas C-terminales adoptan una morfología en espiral , manteniendo unidas las dos cadenas pesadas (imagínese dos serpientes envueltas una alrededor de la otra, como en un caduceo ). Por tanto, la miosina II tiene dos cabezas. El dominio intermedio del cuello es la región que crea el ángulo entre la cabeza y la cola. [18] En el músculo liso, un solo gen ( MYH11 ) [19] ) codifica las cadenas pesadas de miosina II, pero las variantes de empalme de este gen dan como resultado cuatro isoformas distintas. [18]
También contiene 4 cadenas ligeras de miosina (MLC), lo que da como resultado 2 por cabeza, con un peso de 20 (MLC 20 ) y 17 (MLC 17 ) kDa . [18] Estos unen las cadenas pesadas en la región del "cuello" entre la cabeza y la cola.
La MLC 20 también se conoce como cadena ligera reguladora y participa activamente en la contracción muscular . [18]
La MLC 17 también se conoce como cadena ligera esencial . [18] Su función exacta no está clara, pero se cree que contribuye a la estabilidad estructural de la cabeza de miosina junto con el MLC 20 . [18] Existen dos variantes de MLC 17 (MLC 17a/b ) como resultado de un corte y empalme alternativo en el gen MLC 17 . [18]
En las células musculares, las largas colas enrolladas de las moléculas de miosina individuales se unen, formando los filamentos gruesos del sarcómero . Los dominios de la cabeza que producen fuerza sobresalen del costado del filamento grueso, listos para caminar a lo largo de los filamentos delgados adyacentes basados en actina en respuesta a las señales químicas adecuadas.
Miosina III
La miosina III es un miembro poco comprendido de la familia de la miosina. Se ha estudiado in vivo a los ojos de Drosophila , donde se cree que desempeña un papel en la fototransducción . [20] Un gen homólogo humano para la miosina III, MYO3A , ha sido descubierto a través del Proyecto Genoma Humano y se expresa en la retina y la cóclea . [21]
Miosina IV
La miosina IV tiene un único motivo IQ y una cola que carece de secuencia de formación de espirales. Tiene una homología similar a los dominios de cola de la miosina VII y XV. [22]
Miosina V
La miosina V es un motor de miosina no convencional, que es procesivo como un dímero y tiene un tamaño de paso de 36 nm. [23] Se transloca (camina) a lo largo de los filamentos de actina que viajan hacia el extremo con púas (extremo +) de los filamentos. La miosina V participa en el transporte de carga (por ejemplo, ARN, vesículas, orgánulos, mitocondrias) desde el centro de la célula a la periferia, pero además se ha demostrado que actúa como una atadura dinámica, reteniendo vesículas y orgánulos en la zona rica en actina. periferia de las células. [24] [25] Un estudio reciente de reconstitución in vitro de una sola molécula sobre el ensamblaje de filamentos de actina sugiere que la miosina V viaja más lejos en la actina F recién ensamblada (rica en ADP-Pi), mientras que las longitudes de recorrido procesivas son más cortas en la actina F más antigua (rica en ADP). -actina. [26]
El cabezal del motor Myosin V se puede subdividir en las siguientes regiones funcionales: [27]
Switch I: contiene un motivo SSR altamente conservado. Se isomeriza en presencia de ATP .
Switch II: esta es la versión Kinase-GTPase del motivo Walker B DxxG. Se isomeriza en presencia de ATP.
Bucle P: contiene el motivo Walker A GxxxxGK(S,T). Este es el principal sitio de unión del ATP.
Transductor: las siete hebras β que sustentan la estructura del cabezal del motor. [28]
U50 y L50: los dominios superior (U50) e inferior (L50) tienen cada uno alrededor de 50 kDa . Su separación espacial [29] forma una hendidura crítica para la unión a la actina y algunos compuestos reguladores.
Hélice y relé SH1: estos elementos juntos proporcionan un mecanismo esencial para acoplar el estado enzimático del dominio motor a la región productora de la carrera de potencia (dominio convertidor, brazo de palanca y cadenas ligeras). [30] [31]
Convertidor: convierte un cambio de conformación en el cabezal del motor en un desplazamiento angular del brazo de palanca (en la mayoría de los casos reforzado con cadenas ligeras). [31]
Miosina VI
La miosina VI es un motor de miosina no convencional, que es principalmente procesivo como dímero, pero también actúa como un monómero no procesivo. Camina a lo largo de los filamentos de actina, viajando hacia el extremo puntiagudo (extremo) de los filamentos. [33] Se cree que la miosina VI transporta vesículas endocíticas al interior de la célula. [34]
Miosina VII
La miosina VII es una miosina no convencional con dos dominios FERM en la región de la cola. Tiene un brazo de palanca extendido que consta de cinco motivos IQ que se unen a calmodulina seguidos de una única hélice alfa (SAH) [35]. La miosina VII es necesaria para la fagocitosis en Dictyostelium discoideum , la espermatogénesis en C. elegans y la formación de estereocilios en ratones y pez cebra. [36]
Miosina VIII
La miosina VIII es una miosina específica de las plantas vinculada a la división celular; [37] específicamente, participa en la regulación del flujo de citoplasma entre las células [38] y en la localización de vesículas en el fragmoplasto . [39]
Miosina IX
La miosina IX es un grupo de proteínas motoras de una sola cabeza. Primero se demostró que estaba dirigido hacia el extremo negativo, [40] pero un estudio posterior demostró que está dirigido hacia el extremo positivo. [41] El mecanismo de movimiento de esta miosina no se conoce bien.
Miosina X
La miosina X es un motor de miosina no convencional, que funciona como dímero . Se cree que la dimerización de la miosina X es antiparalela. [42] Este comportamiento no se ha observado en otras miosinas. En las células de los mamíferos, el motor se localiza en los filopodios . La miosina X camina hacia los extremos púas de los filamentos. Algunas investigaciones sugieren que camina preferentemente sobre haces de actina, en lugar de filamentos individuales. [43] Es el primer motor de miosina que exhibe este comportamiento.
Miosina XI
La miosina XI dirige el movimiento de orgánulos como los plastidios y las mitocondrias en las células vegetales. [44] Es responsable del movimiento de los cloroplastos dirigido por la luz según la intensidad de la luz y de la formación de estrómulos que interconectan diferentes plastidios. La miosina XI también desempeña un papel clave en el crecimiento de la punta de la raíz polar y es necesaria para el alargamiento adecuado del cabello radicular . [45] Se descubrió que una miosina XI específica encontrada en Nicotiana tabacum es el motor molecular procesivo más rápido conocido , moviéndose a 7 μm/s en pasos de 35 nm a lo largo del filamento de actina . [46]
Miosina XII
Miosina XIII
Miosina XIV
Este grupo de miosina se ha encontrado en el filo Apicomplexa . [47] Las miosinas se localizan en las membranas plasmáticas de los parásitos intracelulares y luego pueden participar en el proceso de invasión celular. [48]
Esta miosina también se encuentra en el protozoo ciliado Tetrahymena thermaphila . Las funciones conocidas incluyen: transportar fagosomas al núcleo y perturbar la eliminación del macronúcleo regulada por el desarrollo durante la conjugación.
MYO18A Gen en el cromosoma 17q11.2 que codifica moléculas motoras basadas en actina con actividad ATPasa, que pueden estar involucradas en el mantenimiento del andamio de células estromales necesario para mantener el contacto intercelular.
Miosina XIX
La miosina XIX no convencional (Myo19) es un motor de miosina asociado a mitocondrias. [49]
Genes en humanos
Tenga en cuenta que no todos estos genes están activos.
Las cadenas ligeras de miosina son distintas y tienen sus propias propiedades. No se consideran "miosinas", pero son componentes de los complejos macromoleculares que forman las enzimas miosina funcionales.
La paramiosina es una proteína muscular grande de 93-115 kDa que se ha descrito en varios filos diversos de invertebrados . [50] Se cree que los filamentos gruesos de los invertebrados están compuestos por un núcleo interno de paramiosina rodeado de miosina. La miosina interactúa con la actina , dando como resultado la contracción de la fibra. [51] La paramiosina se encuentra en muchas especies de invertebrados diferentes, por ejemplo, Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida e Insecta . [50] La paramiosina es responsable del mecanismo de "captura" que permite la contracción sostenida de los músculos con muy poco gasto de energía, de modo que una almeja puede permanecer cerrada durante períodos prolongados.
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Otras lecturas
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Biología molecular de la célula. Alberts, Johnson, Lewis, Raff, Roberts y Walter. 4ta Edición. 949–952.
Imágenes Adicionales
Fase 1
Fase 2
Fase 3
Fase 4
enlaces externos
Wikimedia Commons tiene medios relacionados con las miosinas .
MBInfo – Isoformas de miosina
MBInfo – El golpe de poder de la miosina
Video de miosina Un video de una proteína motora de miosina en movimiento.
http://cellimages.ascb.org/cdm4/item_viewer.php?CISOROOT=/p4041coll12&CISOPTR=101&CISOBOX=1&REC=2 [ enlace muerto ] Animación de una proteína motora de miosina en movimiento
CE 3.6.4.1
Estructuras macromoleculares 3D de miosina del EM Data Bank (EMDB)