La gliadina (un tipo de prolamina ) es una clase de proteínas presentes en el trigo y en varios otros cereales del género de gramíneas Triticum . Las gliadinas, que son un componente del gluten , son esenciales para darle al pan la capacidad de crecer adecuadamente durante la cocción. Las gliadinas y las gluteninas son los dos componentes principales de la fracción de gluten de la semilla de trigo . Este gluten se encuentra en productos como la harina de trigo . El gluten se divide aproximadamente en partes iguales entre gliadinas y gluteninas, aunque se encuentran variaciones en diferentes fuentes.
Tanto las gliadinas como las gluteninas no son solubles en agua , pero las gliadinas sí lo son en etanol acuoso al 70%. [1] Hay tres tipos principales de gliadina (α, γ y ω), a los que el cuerpo es intolerante en la enfermedad celíaca (o celíaca) . El diagnóstico de esta enfermedad ha ido mejorando recientemente.
La gliadina puede atravesar el epitelio intestinal. La leche materna de madres humanas sanas que consumen alimentos que contienen gluten presenta altos niveles de gliadina no degradada. [2] [3]
Los tipos de gliadina α, γ y ω se separan y distinguen según sus secuencias de aminoácidos en el dominio de cisteína N-terminal. [4] [5]
Las gliadinas son proteínas intrínsecamente desordenadas, lo que significa que tienen formas que cambian continuamente, lo que dificulta su estudio. El análisis de imágenes realizado y las simulaciones por ordenador de las proteínas muestran que la forma media de las gliadinas sigue una forma elíptica. [7] Más específicamente, es probable que la proteína tenga una estructura similar a un renacuajo con un núcleo hidrofóbico y una cola suelta y desordenada. [8] En comparación con otras proteínas del gluten como las gluteninas , que forman redes extendidas de polímeros debido a enlaces disulfuro , las gliadinas son moléculas monoméricas en la célula, aunque en muchos aspectos son muy similares. Especialmente las gluteninas de bajo peso molecular son similares en el sentido de que tienen cisteínas ubicadas en lugares coincidentes con muchas de las gliadinas. Sin embargo, las gliadinas no pueden formar polímeros en la célula ya que sus cisteínas forman enlaces disulfuro dentro de la cadena en la síntesis debido a interacciones hidrófobas . [7]
Las gliadinas son capaces de agregarse en oligómeros más grandes e interactuar con otras proteínas del gluten, debido a grandes secciones hidrofóbicas, poli-Q y secuencias repetitivas . Es probable que estas secciones se agreguen hidrofóbicamente, se separen las fases líquido-líquido , formen potencialmente agregados de láminas β o simplemente se enreden por sus propiedades estructurales. [8] [9]
Las gliadinas son prolaminas y se separan según la movilidad electroforética y el enfoque isoeléctrico . Los péptidos de gliadina cruzan la barrera intestinal mediante transporte activo. [ cita necesaria ]
Las gliadinas son conocidas por su papel, junto con la glutenina, en la formación del gluten . Son ligeramente solubles en etanol y contienen sólo enlaces disulfuro intramoleculares . También causan algunos de los mejores ejemplos de patogénesis derivada de los alimentos . Las personas con enfermedad celíaca (también conocida como enteropatía sensible al gluten) son sensibles a las gliadinas α, β y γ. Las personas con urticaria dependiente del trigo y asma de Baker son sensibles a las ω-gliadinas. [ cita necesaria ]
La gliadina también puede servir como un método de administración útil para enzimas sensibles (como la superóxido dismutasa , que se fusiona con la gliadina para formar glisodina ). Esto ayuda a protegerlos de los ácidos del estómago que causan descomposición [ dudoso ] .
Para una descripción útil de las gliadinas, consulte:
La gliadina desamidada se produce mediante tratamiento ácido o enzimático del gluten. La enzima transglutaminasa tisular convierte algunas de las abundantes glutaminas en ácido glutámico . Esto se hace porque las gliadinas son solubles en alcohol y no se pueden mezclar con otros alimentos (como la leche) sin cambiar las cualidades de los alimentos. La gliadina desamidada es soluble en agua. La inmunidad celular a la α-/β-gliadina desamidada es mucho mayor que a la α/β-gliadina y puede provocar enteropatía sintomática sensible al gluten. [ cita necesaria ]
La enfermedad celíaca (o enfermedad celíaca) es un trastorno intestinal crónico mediado por el sistema inmunológico, en el que el cuerpo se vuelve intolerante a la gliadina, que es un componente del gluten . [10] Las personas con enfermedad celíaca exhiben una intolerancia permanente al trigo, la cebada y el centeno, todos los cuales contienen prolaminas. [11] Las proteínas gliadinas tienen la capacidad de provocar una enteropatía autoinmune causada por una respuesta inmune anormal en individuos genéticamente susceptibles. Secuencias de aminoácidos específicas dentro de las proteínas gliadinas son responsables de esta actividad. [11] [12]
El principal problema de esta enfermedad es que a menudo pasa desapercibida durante muchos años, en cuyo caso puede causar daños graves a varios órganos, [13] y la mayoría de los casos en la actualidad siguen sin ser reconocidos, diagnosticados ni tratados. Esto ocurre como resultado del reconocimiento de las células T CD4 + de las cadenas polipeptídicas de gliadina desaminadas dentro del epitelio intestinal. [14] [15] [16] [17] [18] Las células T CD8+ luego ingresan al epitelio y expresan receptores NK específicos para la gliadina y la transglutaminasa, lo que hace que las células T intraepiteliales destruyan los enterocitos mediando la apoptosis. [14] La enfermedad celíaca con "síntomas no clásicos" es el tipo clínico más común y ocurre en niños mayores (más de 2 años), adolescentes y adultos. [13] Se caracteriza por síntomas gastrointestinales más leves o incluso ausentes y un amplio espectro de manifestaciones no intestinales que pueden involucrar cualquier órgano del cuerpo, y muy frecuentemente puede ser completamente asintomática [17] tanto en niños (al menos en el 43% de los casos [19] ) y adultos. [17] La enfermedad celíaca no tratada puede causar malabsorción , reducción de la calidad de vida, deficiencia de hierro , osteoporosis , mayor riesgo de linfomas intestinales y mayor mortalidad. [20] Se asocia con algunas enfermedades autoinmunes, como diabetes mellitus tipo 1 , tiroiditis , [15] ataxia por gluten , psoriasis , vitiligo , hepatitis autoinmune , dermatitis herpetiforme , colangitis esclerosante primaria y más. [15]
El único tratamiento disponible para la enfermedad celíaca es una dieta estricta sin gluten en la que la persona afectada no ingiere ningún producto que contenga gluten. Se han buscado un tratamiento asequible y mucho mejor, pero el único tratamiento sigue siendo abstenerse de ingerir gluten. [13]