Motivo estructural de la proteína
Una hélice-bucle-hélice básica ( bHLH ) es un motivo estructural proteico que caracteriza a una de las familias más grandes de factores de transcripción dimerizantes . [2] [3] [4] [5] La palabra "básico" no se refiere a la complejidad sino a la química del motivo porque los factores de transcripción en general contienen residuos de aminoácidos básicos para facilitar la unión al ADN . [6]
Los factores de transcripción bHLH suelen ser importantes en el desarrollo o la actividad celular. Por ejemplo, BMAL1-Clock (también llamado ARNTL ) es un complejo de transcripción central en el reloj circadiano molecular . Otros genes, como c-Myc y HIF-1 , se han vinculado al cáncer debido a sus efectos en el crecimiento y el metabolismo celular.
Estructura
El motivo se caracteriza por dos hélices α conectadas por un bucle . En general, los factores de transcripción (incluido este tipo) son diméricos , cada uno con una hélice que contiene residuos de aminoácidos básicos que facilitan la unión al ADN . [6] En general, una hélice es más pequeña y, debido a la flexibilidad de este bucle, permite la dimerización al plegarse y empaquetarse contra otra hélice. La hélice más grande normalmente contiene las regiones de unión al ADN. Las proteínas bHLH normalmente se unen a una secuencia de consenso llamada E-box , CANNTG. [7] La E-box canónica es CACGTG ( palindrómica ), sin embargo, algunos factores de transcripción bHLH, en particular los de la familia bHLH- PAS , se unen a secuencias no palindrómicas relacionadas, que son similares a la E-box. Los TF bHLH pueden homodimerizarse o heterodimerizarse con otros TF bHLH y formar una gran variedad de dímeros, cada uno con funciones específicas. [8]
Ejemplos
Un análisis filogenético sugirió que las proteínas bHLH se dividen en 6 grupos principales, indicados con las letras A a F. [9] Los ejemplos de factores de transcripción que contienen una bHLH incluyen:
Grupo A
Grupo B
Grupo C
Estas proteínas contienen dos dominios PAS adicionales después del dominio bHLH.
Grupo D
Grupo E
Grupo F
Estas proteínas contienen un dominio COE adicional
Regulación
Dado que muchos factores de transcripción bHLH son heterodímeros, [8] su actividad suele estar muy regulada por la dimerización de las subunidades. La expresión o disponibilidad de una subunidad suele estar controlada, mientras que la otra subunidad se expresa de forma constitutiva. Muchas de las proteínas reguladoras conocidas, como la proteína extramacrochaetae de Drosophila , tienen la estructura de hélice-bucle-hélice pero carecen de la región básica, lo que las hace incapaces de unirse al ADN por sí solas. Sin embargo, pueden formar heterodímeros con proteínas que tienen la estructura bHLH e inactivar sus capacidades como factores de transcripción. [10]
Historia
- 1989: Murre et al. demostraron que los dímeros de varias proteínas bHLH se unen a un motivo de ADN corto (posteriormente llamado E-Box ). [11] Esta E-box consiste en la secuencia de ADN CANNTG, donde N puede ser cualquier nucleótido . [7]
- 1994: Los grupos de Harrison [12] y Pabo [13] cristalizan proteínas bHLH unidas a cajas E, lo que demuestra que el bucle con motivo de haz de 4 hélices paralelas orienta las secuencias básicas para interactuar con nucleótidos específicos en el surco principal de la caja E.
- 1994: Wharton et al. identificaron E-boxes asimétricos unidos por un subconjunto de proteínas bHLH con dominios PAS (proteínas bHLH-PAS), incluyendo Single-minded (Sim) y el receptor de hidrocarburos aromáticos. [14]
- 1995: El grupo de Semenza identifica el factor inducible por hipoxia (HIF) como un heterodímero bHLH-PAS que se une a una caja E asimétrica relacionada. [15]
- 2009: Grove, De Masi et al. identificaron nuevos motivos de ADN cortos, unidos por un subconjunto de proteínas bHLH, que definieron como "secuencias similares a E-box". Estas tienen la forma de CAYRMK, donde Y representa C o T, R es A o G, M es A o C y K es G o T. [16]
Proteínas humanas con dominio de unión al ADN de hélice-bucle-hélice
AHR ; AHRR ; ARNT ; ARNT2 ; ARNTL ; ARNTL2 ; ASCL1 ; ASCL2 ; ASCL3; ASCL4; ATOH1 ; ATOH7; ATOH8; BHLHB2 ; BHLHB3 ; BHLHB4; BHLHB5; BHLHB8 ; RELOJ ; EPAS1 ; FERD3L; FIGLA ; MANO1 ; MANO2 ; HES1 ; HES2 ; HES3 ; HES4 ; HES5 ; HES6 ; HES7; Oye1 ; OYE2 ; HIF1A ; ID1 ; ID2 ; ID3 ; ID4 ; KIAA2018; LYL1 ; MASH1; MATEMÁTICAS2; MÁXIMO ; MESP1 ; MESP2 ; NIEBLA1; MITF ; mlx ; MLXIP; MLXIPL ; TMNT ; ASC ; MSGN1; MXD1 ; MXD3 ; MXD4 ; MXI1 ; MYC ; MYCL1 ; MYCL2; MYCN ; MYF5 ; MYF6 ; MYOD1 ; MYOG ; NCOA1 ; NCOA3 ; NEUROD1 ; NEUROD2 ; NEUROD4; NEUROD6; NEUROG1 ; NEUROG2 ; NEUROG3 ; NHLH1 ; NHLH2; NPAS1 ; NPAS2 ; NPAS3 ; NPAS4 ; OAF1; OLIG1 ; OLIG2 ; OLIG3; PTF1A ; SCL ; SCXB; SIM1 ; SIM2 ; SOHLH1; SOHLH2; SREBF1 ; SREBF2 ; TAL1 ; TAL2 ; TCF12 ; TCF15 ; TCF21 ; TCF3; TCF4 ; TCFL5 ; TFAP4 ; TFE3 ; TFEB ; TFEC ; TWIST1 ; TWIST2 ; USF1 ; USF2 .
Véase también
Referencias
- ^ PDB : 1x0o ; Card PB, Erbel PJ, Gardner KH (octubre de 2005). "Base estructural de la dimerización de ARNT PAS-B: uso de una interfaz de hoja beta común para hetero y homodimerización". J. Mol. Biol . 353 (3): 664–77. doi :10.1016/j.jmb.2005.08.043. PMID 16181639.
- ^ Murre C, Bain G, van Dijk MA, Engel I, Furnari BA, Massari ME, Matthews JR, Quong MW, Rivera RR, Stuiver MH (junio de 1994). "Estructura y función de las proteínas hélice-bucle-hélice". Biochim. Biofísica. Acta . 1218 (2): 129–35. doi :10.1016/0167-4781(94)90001-9. PMID 8018712.
- ^ Littlewood TD, Evan GI (1995). "Factores de transcripción 2: hélice-bucle-hélice". Perfil proteico . 2 (6): 621–702. PMID 7553065.
- ^ Massari ME, Murre C (enero de 2000). "Proteínas hélice-bucle-hélice: reguladores de la transcripción en organismos eucariotas". Mol. Cell. Biol . 20 (2): 429–40. doi : 10.1128/MCB.20.2.429-440.2000. PMC 85097. PMID 10611221.
- ^ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1 de mayo de 2008). "Elija a sus socios: dimerización en factores de transcripción eucariotas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 33 (5): 220–229. doi :10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.
- ^ por Lawrence Zipursky; Arnold Berk; Monty Krieger; Darnell, James E.; Lodish, Harvey F.; Kaiser, Chris; Matthew P Scott; Matsudaira, Paul T. (22 de agosto de 2003). Paquete McGill Lodish 5E: biología celular molecular y código de activación de McGill . San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-8635-4.
- ^ ab Chaudhary J, Skinner MK (1999). "Las proteínas básicas de hélice-bucle-hélice pueden actuar en la E-box dentro del elemento de respuesta sérica del promotor c-fos para influir en la activación del promotor inducida por hormonas en las células de Sertoli". Mol. Endocrinol . 13 (5): 774–86. doi : 10.1210/mend.13.5.0271 . PMID 10319327.
- ^ ab Amoutzias, Gregory D.; Robertson, David L.; Oliver, Stephen G.; Bornberg-Bauer, Erich (1 de marzo de 2004). "Evolución convergente de redes genéticas mediante duplicaciones de un solo gen en eucariotas superiores". EMBO Reports . 5 (3): 274–279. doi :10.1038/sj.embor.7400096. ISSN 1469-221X. PMC 1299007 . PMID 14968135.
- ^ Ledent, V; Paquet, O; Vervoort, M (2002). "Análisis filogenético de las proteínas humanas básicas hélice-bucle-hélice". Genome Biology . 3 (6): research0030.1. doi : 10.1186/gb-2002-3-6-research0030 . PMC 116727 . PMID 12093377.
- ^ Cabrera CV, Alonso MC, Huikeshoven H (1994). "Regulación de la función de los escudos por extramacroquetos in vitro e in vivo". Desarrollo . 120 (12): 3595–603. doi : 10.1242/dev.120.12.3595 . PMID 7821225.
- ^ Murre C, McCaw PS, Vaessin H, et al. (1989). "Las interacciones entre proteínas heterólogas hélice-bucle-hélice generan complejos que se unen específicamente a una secuencia de ADN común". Cell . 58 (3): 537–44. doi :10.1016/0092-8674(89)90434-0. PMID 2503252. S2CID 29339773.
- ^ Ellenberger T, Fass D, Arnaud M, Harrison SC (abril de 1994). "Estructura cristalina del factor de transcripción E47: reconocimiento de la caja E por un dímero hélice-bucle-hélice de la región básica". Genes Dev . 8 (8): 970–80. doi : 10.1101/gad.8.8.970 . PMID 7926781.
- ^ Ma PC, Rould MA, Weintraub H, Pabo CO (mayo de 1994). "Estructura cristalina del complejo de ADN del dominio bHLH de MyoD: perspectivas sobre el reconocimiento del ADN e implicaciones para la activación transcripcional". Cell . 77 (3): 451–9. doi :10.1016/0092-8674(94)90159-7. PMID 8181063. S2CID 44902701.
- ^ Wharton KA, Franks RG, Kasai Y, Crews ST (diciembre de 1994). "Control de la transcripción de la línea media del sistema nervioso central por elementos asimétricos similares a E-box: similitud con la regulación reactiva a xenobióticos". Desarrollo . 120 (12): 3563–9. doi : 10.1242/dev.120.12.3563 . PMID 7821222.
- ^ Wang GL, Jiang BH, Rue EA, Semenza GL (junio de 1995). "El factor 1 inducible por hipoxia es un heterodímero PAS hélice-bucle-hélice básico regulado por la tensión de O2 celular". Proc. Natl. Sci. USA . 92 (12): 5510–4. Bibcode :1995PNAS...92.5510W. doi : 10.1073/pnas.92.12.5510 . PMC 41725 . PMID 7539918.
- ^ Grove C, De Masi F, et al. (2009). "Una red multiparamétrica revela una divergencia extensa entre los factores de transcripción bHLH de C. elegans". Cell . 138 (2): 314–27. doi :10.1016/j.cell.2009.04.058. PMC 2774807 . PMID 19632181.
Enlaces externos
- PDOC00038 en PROSITE
- Factores de transcripción básicos de hélice-bucle-hélice en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- Familia bHLH Archivado el 22 de abril de 2016 en Wayback Machine en PlantTFDB:Base de datos de factores de transcripción de plantas