Motivo estructural de la proteína
Una hélice-bucle-hélice básica ( bHLH ) es un motivo estructural proteico que caracteriza a una de las familias más grandes de factores de transcripción dimerizantes . [2] [3] [4] [5] La palabra "básico" no se refiere a la complejidad sino a la química del motivo porque los factores de transcripción en general contienen residuos de aminoácidos básicos para facilitar la unión al ADN . [6]
Los factores de transcripción bHLH suelen ser importantes en el desarrollo o la actividad celular. Por ejemplo, BMAL1-Clock (también llamado ARNTL ) es un complejo de transcripción central en el reloj circadiano molecular . Otros genes, como c-Myc y HIF-1 , se han vinculado al cáncer debido a sus efectos en el crecimiento y el metabolismo celular.
Estructura
El motivo se caracteriza por dos hélices α conectadas por un bucle . En general, los factores de transcripción (incluido este tipo) son diméricos , cada uno con una hélice que contiene residuos de aminoácidos básicos que facilitan la unión al ADN . [6] En general, una hélice es más pequeña y, debido a la flexibilidad de este bucle, permite la dimerización al plegarse y empaquetarse contra otra hélice. La hélice más grande normalmente contiene las regiones de unión al ADN. Las proteínas bHLH normalmente se unen a una secuencia de consenso llamada E-box , CANNTG. [7] La E-box canónica es CACGTG ( palindrómica ), sin embargo, algunos factores de transcripción bHLH, en particular los de la familia bHLH- PAS , se unen a secuencias no palindrómicas relacionadas, que son similares a la E-box. Los TF bHLH pueden homodimerizarse o heterodimerizarse con otros TF bHLH y formar una gran variedad de dímeros, cada uno con funciones específicas. [8]
Ejemplos
Un análisis filogenético sugirió que las proteínas bHLH se dividen en 6 grupos principales, indicados con las letras A a F. [9] Los ejemplos de factores de transcripción que contienen una bHLH incluyen:
Grupo A
Grupo B
Grupo C
Estas proteínas contienen dos dominios PAS adicionales después del dominio bHLH.
Grupo D
Grupo E
Grupo F
Estas proteínas contienen un dominio COE adicional
Regulación
Dado que muchos factores de transcripción bHLH son heterodímeros, [8] su actividad suele estar muy regulada por la dimerización de las subunidades. La expresión o disponibilidad de una subunidad suele estar controlada, mientras que la otra subunidad se expresa de forma constitutiva. Muchas de las proteínas reguladoras conocidas, como la proteína extramacrochaetae de Drosophila , tienen la estructura de hélice-bucle-hélice pero carecen de la región básica, lo que las hace incapaces de unirse al ADN por sí solas. Sin embargo, pueden formar heterodímeros con proteínas que tienen la estructura bHLH e inactivar sus capacidades como factores de transcripción. [10]
Historia
- 1989: Murre et al. demostraron que los dímeros de varias proteínas bHLH se unen a un motivo de ADN corto (posteriormente llamado E-Box ). [11] Esta E-box consiste en la secuencia de ADN CANNTG, donde N puede ser cualquier nucleótido . [7]
- 1994: Los grupos de Harrison [12] y Pabo [13] cristalizan proteínas bHLH unidas a cajas E, lo que demuestra que el bucle con motivo de haz de 4 hélices paralelas orienta las secuencias básicas para interactuar con nucleótidos específicos en el surco principal de la caja E.
- 1994: Wharton et al. identificaron E-boxes asimétricos unidos por un subconjunto de proteínas bHLH con dominios PAS (proteínas bHLH-PAS), incluyendo Single-minded (Sim) y el receptor de hidrocarburos aromáticos. [14]
- 1995: El grupo de Semenza identifica el factor inducible por hipoxia (HIF) como un heterodímero bHLH-PAS que se une a una caja E asimétrica relacionada. [15]
- 2009: Grove, De Masi et al. identificaron nuevos motivos de ADN cortos, unidos por un subconjunto de proteínas bHLH, que definieron como "secuencias similares a E-box". Estas tienen la forma de CAYRMK, donde Y representa C o T, R es A o G, M es A o C y K es G o T. [16]
Proteínas humanas con dominio de unión al ADN de hélice-bucle-hélice
AHR ; AHRR ; ARNT ; ARNT2 ; ARNTL ; ARNTL2 ; ASCL1 ; ASCL2 ; ASCL3; ASCL4; ATOH1 ; ATOH7; ATOH8; BHLHB2 ; BHLHB3 ; BHLHB4; BHLHB5; BHLHB8 ; RELOJ ; EPAS1 ; FERD3L; FIGLA ; MANO1 ; MANO2 ; HES1 ; HES2 ; HES3 ; HES4 ; HES5 ; HES6 ; HES7; OYE1 ; OYE2 ; HIF1A ; ID1 ; ID2 ; ID3 ; ID4 ; KIAA2018; LYL1 ; MASH1; MATEMÁTICAS2; MÁXIMO ; MESP1 ; MESP2 ; NIEBLA1; MITF ; mlx ; MLXIP; MLXIPL ; TMNT ; ASC ; MSGN1; MXD1 ; MXD3 ; MXD4 ; MXI1 ; MYC ; MYCL1 ; MYCL2; MYCN ; MYF5 ; MYF6 ; MYOD1 ; MYOG ; NCOA1 ; NCOA3 ; NEUROD1 ; NEUROD2 ; NEUROD4; NEUROD6; NEUROG1 ; NEUROG2 ; NEUROG3 ; NHLH1 ; NHLH2; NPAS1 ; NPAS2 ; NPAS3 ; NPAS4 ; OAF1; OLIG1 ; OLIG2 ; OLIG3; PTF1A ; SCL ; SCXB; SIM1 ; SIM2 ; SOHLH1; SOHLH2; SREBF1 ; SREBF2 ; TAL1 ; TAL2 ; TCF12 ; TCF15 ; TCF21 ; TCF3; TCF4 ; TCFL5 ; TFAP4 ; TFE3 ; TFEB ; TFEC ; TWIST1 ; TWIST2 ; USF1 ; USF2 .
Véase también
Referencias
- ^ PDB : 1x0o ; Card PB, Erbel PJ, Gardner KH (octubre de 2005). "Base estructural de la dimerización de ARNT PAS-B: uso de una interfaz de hoja beta común para hetero y homodimerización". J. Mol. Biol . 353 (3): 664–77. doi :10.1016/j.jmb.2005.08.043. PMID 16181639.
- ^ Murre C, Bain G, van Dijk MA, Engel I, Furnari BA, Massari ME, Matthews JR, Quong MW, Rivera RR, Stuiver MH (junio de 1994). "Estructura y función de las proteínas hélice-bucle-hélice". Biochim. Biofísica. Acta . 1218 (2): 129–35. doi :10.1016/0167-4781(94)90001-9. PMID 8018712.
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Enlaces externos
- PDOC00038 en PROSITE
- Factores de transcripción básicos de hélice-bucle-hélice en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- Familia bHLH Archivado el 22 de abril de 2016 en Wayback Machine en PlantTFDB:Base de datos de factores de transcripción de plantas