Prion

[4]​[5]​ Los priones son considerados agentes infecciosos[3]​ y su forma intracelular no contiene ácido nucleico.[6]​ A diferencia del resto de los agentes infecciosos (hongos, bacterias, virus, viroides, etc.), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, ARN, o ambos), un prion solamente está compuesto por aminoácidos y no presenta material genético.El agente patógeno, el prion, fue descubierto en 1982 por Stanley Prusiner, quien demostró que se trataba de partículas puramente proteicas sin ácido nucleico.Estos estudios indicaron que los priones eran partículas patógenas de naturaleza proteica y sin ácido nucleico.Prusiner consiguió, más adelante, infectar con el prion de la tembladera PrPSc (que causa el prurito lumbar en ovejas) a ratones, consiguiendo un modo para reproducir, obtener y estudiar los priones posteriormente y más a fondo.Se han descrito las siguientes proteínas prionicas: Una vez obtenido el prion responsable de la patología, comenzó a dilucidarse su estructura.[12]​ Las principales diferencias entre la forma normal del prion, PrPc, y la forma patógena, PrPSc son las siguientes: Es importante destacar que tanto las PrPc como las PrPSc tienen la misma secuencia de aminoácidos, pues derivan del mismo gen.Según las hipótesis actuales, los aminoácidos que actúan en el cambio conformacional son la metionina, por su capacidad de crear enlaces disulfuro por su radical –SH, así como la cisteína; y la valina, por su proximidad atómica a la Met y Cys.Una vez reconocido, se sintetiza un anticuerpo contra el prion, pero no tiene ninguna eficacia, causa por la cual el prion es transportado por el sistema inmunitario y se acumula en el bazo y los ganglios linfáticos, que están muy inervados.[14]​ La muerte neuronal se produce porque las PrPSc son insolubles y resistentes a las proteasas de los lisosomas.En los animales, las enfermedades asociadas a los priones originan descoordinación en los movimientos, ceguera o la muerte.Las más conocidas son la Encefalopatía Espongiforme Bovina (enfermedad de las vacas locas, registrada por primera vez en el año 1984), causada por la alimentación suplementaria del ganado vacuno con restos ovinos y caprinos (que ya presentaban la enfermedad).Esta patología también existe en felinos a pesar de que hay muy pocos casos registrados.En estos organismos, los priones desempeñan funciones tales como la regulación metabólica del nitrógeno.En el año 2003, E. R. Kandel y sus colaboradores lograron identificar una proteína similar a un prion en Aplysia.A las 90 semanas son incapaces de mantenerse, tienen movimientos espásmicos en las extremidades posteriores y muestran la columna vertebral arqueada.
Representación de un prion bovino.
Representación de un prion humano.
Ciclo autorreplicante de los priones.
Paciente ECJ, espongiosis a nivel del lóbulo temporal.
Lulu4.
Una postura errónea (y la alteración de la marcha) en ovejas infectadas de tembladera .