Isocitrato deshidrogenasa
Participa en el metabolismo intermedio y en la producción de energía estando estrechamente asociada o interaccionando con el complejo piruvato deshidrogenasa.
La reacción es estimulada por el mecanismo simple de disponibilidad de sustrato (isocitrato, NAD (P)+, Mg+2 / Mn+2), inhibida por producto (2-oxoglutarato y NAD (P) H) e inhibida por ATP por inhibición competitiva feedback.
La enzima IDH rodea en su sitio activo al isocitrato mediante los aminoácidos arginina, tirosina, asparagina, serina, treonina y ácido aspártico.
[1][2] En este proceso[1] el grupo alcohol de este carbono es deprotonado, los electrones fluyen hacia el carbono formándose un grupo cetona y se elimina un ion hidruro usando NAD+/NADP+ como cofactor aceptor de electrones.
En esta etapa[1][2] el oxígeno del grupo carboxilo es deprotonado por un residuo tirosina cercano y los electrones fluyen hacia el carbono 2.
En esta etapa,[1][2] un residuo de lisina deprotona el oxígeno del carbono alfa regenerándose el enlace cetona y formándose un enlace simple entre los carbonos alfa y beta cogiendo un protón de un residuo tirosina cercano.
[3] Ya que la Escherichia coli ha sido usada por muchos investigadores para hacer comparaciones con otras isocitrato deshidrogenasas.
En las enzimas de la Desulfotalea psychrophila (DpIDH)[3] y en la del cerdo (PcIDH)[5] hay tres sustratos unidos al sitio activo.
