Enzima de la cadena respiratoria codificada por el genoma mitocondrial.
Localización del gen MT-CO1 en el genoma mitocondrial humano. MT-CO1 es uno de los tres genes mitocondriales de la subunidad del citocromo c oxidasa (cuadros naranjas).
En los seres humanos, el gen MT-CO1 se encuentra entre los pares de nucleótidos 5904 a 7444 en la sección pesada (H) rica en guanina del ADNmt . El producto genético es una proteína de 57 kDa compuesta por 513 aminoácidos . [11] [12]
La citocromo c oxidasa ( EC 1.9.3.1) es una enzima clave en el metabolismo aeróbico. "Las oxidasas hemo-cobre que bombean protones representan las enzimas terminales de transferencia de energía de las cadenas respiratorias en procariotas y eucariotas ". El centro binuclear CuB-heme a3 (o hemo o), asociado con la subunidad I más grande del citocromo c y ubiquinol oxidasas ( EC 1.10.3.10), está directamente involucrado en el acoplamiento entre la reducción de dioxígeno y el bombeo de protones. [13] [14] Algunas oxidasas terminales generan un gradiente de protones transmembrana a través de la membrana plasmática (procariotas) o la membrana interna mitocondrial (eucariotas).
El complejo enzimático consta de 3-4 subunidades (procariotas) hasta 13 polipéptidos (mamíferos), de los cuales sólo la subunidad catalítica (equivalente a la subunidad I (COI) de los mamíferos) se encuentra en todas las oxidasas respiratorias hemo-cobre. La presencia de un centro bimetálico (formado por un hemo de alto espín y cobre B), así como un hemo de bajo espín, ambos ligados a seis residuos de histidina conservados cerca del lado exterior de cuatro tramos transmembrana dentro de COI, es común a todos los miembros de la familia. . [15] [16] [17] A diferencia de los eucariotas, la cadena respiratoria de los procariotas está ramificada en múltiples oxidasas terminales. Los complejos enzimáticos varían en composición de hemo y cobre, tipo de sustrato y afinidad del sustrato. Las diferentes oxidasas respiratorias permiten a las células personalizar sus sistemas respiratorios de acuerdo con una variedad de condiciones ambientales de crecimiento. [13]
Se ha demostrado que la quinol oxidasa eubacteriana se deriva de la citocromo c oxidasa en bacterias Gram-positivas y que la quinol oxidasa arquebacteriana tiene un origen independiente. Una cantidad considerable de evidencia sugiere que Pseudomonadota (también conocida como proteobacteria o bacteria púrpura) adquirió la quinol oxidasa a través de una transferencia lateral de genes de bacterias Gram-positivas . [13]
Una óxido nítrico reductasa relacionada ( EC 1.7.99.7) existe en especies desnitrificantes de arqueas y eubacterias y es un heterodímero de los citocromos b y c. El metosulfato de fenazina puede actuar como aceptor. Se ha sugerido que las subunidades catalíticas de la citocromo c oxidasa evolucionaron a partir de antiguas reductasas de óxido nítrico que podían reducir tanto el nitrógeno como el oxígeno. [18] [19]
MT-CO1 puede estar implicado en el desarrollo de anemia sideroblástica idiopática adquirida. Las mutaciones en el ADN mitocondrial pueden causar disfunción de la cadena respiratoria, impidiendo la reducción del hierro férrico a hierro ferroso , que es necesario para el paso final en la biosíntesis mitocondrial del hemo . El resultado es una acumulación férrica en las mitocondrias y una producción insuficiente de hemo. [21] [22] [9] [10]
RM-MT es una enfermedad que se caracteriza por ataques recurrentes de rabdomiolisis (necrosis o desintegración del músculo esquelético) asociados con dolor y debilidad muscular, intolerancia al ejercicio, baja capacidad muscular para la fosforilación oxidativa y seguidos de excreción de mioglobina en la orina. Se ha asociado con miopatía mitocondrial. Una mutación G5920A y una mutación heteroplasmática sin sentido G6708A se han asociado con deficiencia de COX y RM-MT. [27] [28] [9] [10]
Sordera neurosensorial mitocondrial (DFNM)
La DFNM es una forma de sordera no sindrómica de herencia materna . Los individuos afectados manifiestan una pérdida auditiva neurosensorial progresiva, poslingual, que involucra altas frecuencias. La mutación A1555G se ha asociado con esta enfermedad. [29] [9] [10]
Subfamilias
Citocromo c oxidasa tipo cbb3, subunidad I InterPro : IPR004677
Citocromo o ubiquinol oxidasa, subunidad I InterPro : IPR014207
Citocromo aa3 quinol oxidasa, subunidad I InterPro : IPR014233
Citocromo c oxidasa, subunidad I tipo bacteriano InterPro : IPR014241
Uso en códigos de barras de ADN
MT-CO1 es un gen que se utiliza a menudo como código de barras de ADN para identificar especies animales. La secuencia del gen MT-CO1 es adecuada para esta función porque su tasa de mutación es generalmente lo suficientemente rápida como para distinguir especies estrechamente relacionadas y también porque su secuencia se conserva entre sus congéneres. Contrariamente a la principal objeción planteada por los escépticos de que las diferencias en la secuencia de MT-CO1 son demasiado pequeñas para ser detectadas entre especies estrechamente relacionadas, normalmente se detecta más del 2% de divergencia de secuencia entre especies animales estrechamente relacionadas, [30] lo que sugiere que el código de barras es eficaz para La mayoría de los animales. Sin embargo, en la mayoría, si no en todas , las plantas con semillas , la tasa de evolución de MT-CO1 es muy lenta. También se ha sugerido que MT-CO1 puede ser un mejor gen para los códigos de barras del ADN de hongos del suelo que el ITS (el gen más comúnmente utilizado para los códigos de barras micológicos). [31]
MT-COI (= CCOI) en criptas colónicas
Criptas colónicas ( glándulas intestinales ) dentro de cuatro secciones de tejido. Las células se han teñido mediante inmunohistoquímica para mostrar un color marrón anaranjado si las células producen la subunidad I de la proteína citocromo c oxidasa mitocondrial (CCOI, sinónimo de MT-COI) y los núcleos de las células (ubicados en los bordes exteriores de la Las células que recubren las paredes de las criptas) se tiñen de color gris azulado con hematoxilina . Los paneles A, B se cortaron a lo largo de los ejes largos de las criptas y los paneles C, D se cortaron paralelos a los ejes largos de las criptas. En el panel A la barra muestra 100 µm y permite una estimación de la frecuencia de criptas en el epitelio colónico. El panel B incluye tres criptas en sección transversal, cada una con un segmento deficiente para la expresión de MT-COI y al menos una cripta, en el lado derecho, sometida a fisión en dos criptas. El panel C muestra, en el lado izquierdo, una cripta fisionándose en dos criptas. El panel D muestra pequeños grupos típicos de dos y tres criptas deficientes en MT-COI (la barra muestra 50 µm). Las imágenes se tomaron a partir de microfotografías originales, pero los paneles A, B y D también se incluyeron en un artículo [32] y las ilustraciones se publicaron con una licencia Creative Commons de atribución-no comercial que permite su reutilización.
La proteína MT-COI, también conocida como CCOI, suele expresarse en un nivel elevado en el citoplasma de las criptas colónicas del intestino grueso humano (colon). Sin embargo, el MT-COI se pierde frecuentemente en las criptas del colon con la edad en humanos y también suele estar ausente en defectos de campo que dan lugar a cánceres de colon, así como en partes de los cánceres de colon. [32]
La superficie epitelial interna del colon está salpicada de invaginaciones, las criptas colónicas. Las criptas del colon tienen forma de tubos de ensayo microscópicos de paredes gruesas con un orificio central a lo largo del tubo (la luz de la cripta ). En la imagen de esta sección se muestran cuatro secciones de tejido, dos cortadas a lo largo de los ejes largos de las criptas y dos cortadas paralelas a los ejes largos.
La mayoría de las criptas del colon humano en las imágenes tienen una alta expresión del MT-COI teñido de marrón anaranjado. Sin embargo, en algunas de las criptas del colon todas las células carecen de MT-COI y aparecen en su mayoría blancas, siendo su color principal la tinción gris azulada de los núcleos en las paredes exteriores de las criptas. Greaves et al. [33] demostraron que las deficiencias de MT-COI en las criptas del colon se deben a mutaciones en el gen MT-COI. Como se ve en el panel B, una porción de las células madre de tres criptas parece tener una mutación en MT-COI, de modo que entre el 40% y el 50% de las células que surgen de esas células madre forman un segmento blanco en el área transversal. .
En los seres humanos, el porcentaje de criptas colónicas deficientes en MT-COI es inferior al 1% antes de los 40 años, pero luego aumenta linealmente con la edad. [32] En promedio, el porcentaje de criptas colónicas deficientes para MT-COI alcanza el 18% en mujeres y el 23% en hombres entre 80 y 84 años de edad. [32] Los tumores de colon a menudo surgen en un campo de criptas que contienen un grupo grande (hasta 410) de criptas con deficiencia de MT-COI. En los cánceres de colon, hasta el 80% de las células tumorales pueden tener deficiencia de MT-COI. [32]
Como se ve en los paneles C y D, las criptas tienen entre 75 y 110 células de largo. La circunferencia media de las criptas es de 23 celdas. [34] Según estas mediciones, las criptas tienen entre 1725 y 2530 celdas. Otro informe dio un rango de 1500 a 4900 células por cripta colónica. [35]
La aparición de criptas frecuentes con pérdida casi completa de MT-COI en sus 1.700 a 5.000 células sugiere un proceso de selección natural. Sin embargo, también se ha demostrado que una deficiencia en una cripta particular debido a una mutación inicial del ADN mitocondrial puede ocurrir ocasionalmente mediante un proceso estocástico. [36] [37] Sin embargo, la aparición frecuente de deficiencia de MT-COI en muchas criptas dentro del epitelio del colon indica que la ausencia de MT-COI probablemente proporciona una ventaja selectiva.
MT-COI está codificado por el cromosoma mitocondrial . Hay múltiples copias del cromosoma en la mayoría de las mitocondrias, generalmente entre 2 y 6 por mitocondria. [38] [39] [40] Si se produce una mutación en MT-COI en un cromosoma de una mitocondria, puede haber una segregación aleatoria de los cromosomas durante la fisión mitocondrial para generar nuevas mitocondrias. Esto puede dar lugar a una mitocondria con cromosomas primaria o exclusivamente mutados en MT-COI.
Una mitocondria con cromosomas en gran medida mutados en MT-COI necesitaría tener un sesgo de selección positivo para convertirse con frecuencia en el tipo principal de mitocondria en una célula (una célula con homoplasmia deficiente en MT-COI ). Hay alrededor de 100 a 700 mitocondrias por célula, según el tipo de célula. [39] [40] Además, existe una renovación bastante rápida de las mitocondrias, de modo que una mitocondria con cromosomas mutados en MT-COI y un sesgo de selección positivo podría convertirse en breve en el tipo principal de mitocondria en una célula. La vida media promedio de las mitocondrias en ratas, según el tipo de célula, es de entre 9 y 24 días [41] y en ratones es de aproximadamente 2 días. [42] En los seres humanos, es probable que la vida media de las mitocondrias también sea cuestión de días o semanas.
Una célula madre en la base de una cripta colónica que era en gran medida deficiente en MT-COI puede competir con las otras 4 o 5 células madre para hacerse cargo del nicho de células madre. Si esto ocurre, entonces la cripta del colon sería deficiente en MT-COI en las 1700 a 5000 células, como se indica para algunas criptas en los paneles A, B y D de la imagen.
Las criptas del colon pueden reproducirse por fisión, como se ve en el panel C, donde una cripta se fisiona para formar dos criptas, y en el panel B, donde al menos una cripta parece estar fisionándose. La mayoría de las criptas con deficiencia de MT-COI se encuentran en grupos de criptas (clones de criptas) con dos o más criptas con deficiencia de MT-COI adyacentes entre sí (ver panel D). [32] Esto ilustra que a menudo surgen clones de criptas deficientes y, por lo tanto, es probable que exista un sesgo selectivo positivo que les ha permitido propagarse en el epitelio del colon humano.
No está claro por qué una deficiencia de MT-COI debería tener un sesgo selectivo positivo. Una sugerencia [32] es que la deficiencia de MT-COI en una mitocondria conduce a una menor producción de oxígeno reactivo (y menos daño oxidativo) y esto proporciona una ventaja selectiva en la competencia con otras mitocondrias dentro de la misma célula para generar homoplasmia para MT-COI- deficiencia. Otra sugerencia fue que las células con deficiencia de citocromo c oxidasa son resistentes a la apoptosis y, por lo tanto, tienen más probabilidades de sobrevivir. La vinculación de MT-COI con la apoptosis surge porque la citocromo c oxidasa activa oxida el citocromo c, que luego activa la procaspasa 9, lo que lleva a la apoptosis. [43] Estos dos factores pueden contribuir a la aparición frecuente de criptas colónicas deficientes en MT-COI con la edad o durante la carcinogénesis en el colon humano.
Interacciones
Dentro del complejo MITRAC (conjunto de regulación de la traducción mitocondrial intermedio de la citocromo c oxidasa) , la proteína codificada interactúa con COA3 y SMIM20 /MITRAC7. Esta interacción con SMIM20 estabiliza el MT-CO1 recién sintetizado y previene su renovación prematura . [44] Además, interactúa con TMEM177 de manera dependiente de COX20 . [45] [9] [10]
Referencias
^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000198804 - Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000064351 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, et al. (mayo de 1996). "Toda la estructura de la citocromo c oxidasa oxidada de 13 subunidades en 2,8 A". Ciencia . 272 (5265): 1136-1144. Código Bib : 1996 Ciencia... 272.1136T. doi : 10.1126/ciencia.272.5265.1136. PMID 8638158. S2CID 20860573.
^ ab "Entrez Gene: subunidad I del citocromo c oxidasa".
^ Kosakyan A, Heger TJ, Leander BS, Todorov M, Mitchell EA, Lara E (mayo de 2012). "Código de barras COI de amebas testadas nebelidas (Amoebozoa: Arcellinida): amplia diversidad críptica y redefinición de Hyalospheniidae Schultze" (PDF) . Protista . 163 (3): 415–434. doi :10.1016/j.protis.2011.10.003. PMID 22130576.
^ abcdefghi "MT-CO1 - Subunidad 1 del citocromo c oxidasa - Homo sapiens (humano) - Gen y proteína MT-CO1". www.uniprot.org . Consultado el 13 de agosto de 2018 . Este artículo incorpora texto disponible bajo la licencia CC BY 4.0.
^ abcdefghi "UniProt: la base de conocimientos universal sobre proteínas". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D158-D169. Enero de 2017. doi :10.1093/nar/gkw1099. PMC 5210571 . PMID 27899622.
^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jiménez RC, Kim CS, et al. (Octubre 2013). "Integración de la biología y la medicina del proteoma cardíaco mediante una base de conocimientos especializada". Investigación de circulación . 113 (9): 1043–1053. doi :10.1161/CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475 . PMID 23965338.
^ "MT-CO1 - Subunidad 1 del citocromo c oxidasa". Base de conocimientos del Atlas de proteínas orgánulos cardíacas (COPaKB) .[ enlace muerto permanente ]
^ abc García-Horsman JA, Barquera B, Rumbley J, Ma J, Gennis RB (septiembre de 1994). "La superfamilia de oxidasas respiratorias hemo-cobre". Revista de Bacteriología . 176 (18): 5587–5600. doi :10.1128/jb.176.18.5587-5600.1994. PMC 196760 . PMID 8083153.
^ Papa S, Capitanio N, Glaser P, Villani G (mayo de 1994). "La bomba de protones de las oxidasas hemo-cobre". Biología Celular Internacional . 18 (5): 345–355. doi :10.1006/cbir.1994.1084. PMID 8049679. S2CID 36428993.
^ Castresana J, Lübben M, Saraste M, Higgins DG (junio de 1994). "Evolución de la citocromo oxidasa, una enzima más antigua que el oxígeno atmosférico". La Revista EMBO . 13 (11): 2516–2525. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06541.x. PMC 395125 . PMID 8013452.
^ Capaldi RA, Malatesta F, Darley-Usmar VM (julio de 1983). "Estructura de la citocromo c oxidasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre Bioenergética . 726 (2): 135-148. doi :10.1016/0304-4173(83)90003-4. PMID 6307356.
^ Holm L, Saraste M, Wikström M (septiembre de 1987). "Modelos estructurales de los centros redox en la citocromo oxidasa". La Revista EMBO . 6 (9): 2819–2823. doi :10.1002/j.1460-2075.1987.tb02578.x. PMC 553708 . PMID 2824194.
^ Saraste M, Castresana J (marzo de 1994). "La citocromo oxidasa evolucionó jugando con enzimas de desnitrificación". Cartas FEBS . 341 (1): 1–4. doi : 10.1016/0014-5793(94)80228-9 . PMID 8137905. S2CID 1248917.
^ Chen J, Strous M (febrero de 2013). "Desnitrificación y respiración aeróbica, cadenas híbridas de transporte de electrones y coevolución". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1827 (2): 136-144. doi : 10.1016/j.bbabio.2012.10.002 . PMID 23044391.
^ Brown MD, Yang CC, Trounce I, Torroni A, Lott MT, Wallace DC (agosto de 1992). "Una variante del ADN mitocondrial, identificada en pacientes con neuropatía óptica hereditaria de Leber, que extiende la secuencia de aminoácidos de la subunidad I del citocromo c oxidasa". Revista Estadounidense de Genética Humana . 51 (2): 378–385. PMC 1682694 . PMID 1322638.
^ Gattermann N, Retzlaff S, Wang YL, Hofhaus G, Heinisch J, Aul C, Schneider W (diciembre de 1997). "Mutaciones puntuales heteroplasmáticas del ADN mitocondrial que afectan la subunidad I de la citocromo c oxidasa en dos pacientes con anemia sideroblástica idiopática adquirida". Sangre . 90 (12): 4961–4972. doi : 10.1182/sangre.V90.12.4961 . PMID 9389715.
^ Bröker S, Meunier B, Rich P, Gattermann N, Hofhaus G (noviembre de 1998). "Las mutaciones del ADNmt asociadas con la anemia sideroblástica causan un defecto de la citocromo c oxidasa mitocondrial". Revista europea de bioquímica . 258 (1): 132-138. doi :10.1046/j.1432-1327.1998.2580132.x. PMID 9851701.
^ Varlamov DA, Kudin AP, Vielhaber S, Schröder R, Sassen R, Becker A, et al. (Agosto de 2002). "Consecuencias metabólicas de una nueva mutación sin sentido del gen CO I del ADNmt". Genética Molecular Humana . 11 (16): 1797–1805. doi : 10.1093/hmg/11.16.1797 . PMID 12140182.
^ Lucioli S, Hoffmeier K, Carrozzo R, Tessa A, Ludwig B, Santorelli FM (marzo de 2006). "La introducción de una nueva mutación del ADNmt humano en el gen COX I de Paracoccus denitrificans explica los déficits funcionales en un paciente". Neurogenética . 7 (1): 51–57. doi :10.1007/s10048-005-0015-z. PMID 16284789. S2CID 21304246.
^ Greaves LC, Preston SL, Tadrous PJ, Taylor RW, Barron MJ, Oukrif D, et al. (Enero de 2006). "Las mutaciones del ADN mitocondrial se establecen en las células madre del colon humano y los clones mutados se expanden mediante la fisión de las criptas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (3): 714–719. Código Bib : 2006PNAS..103..714G. doi : 10.1073/pnas.0505903103 . PMC 1325106 . PMID 16407113.
^ Namslauer I, Brzezinski P (marzo de 2009). "Una mutación del ADN mitocondrial relacionada con el cáncer de colon provoca fugas de protones en la citocromo c oxidasa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (9): 3402–3407. Código Bib : 2009PNAS..106.3402N. doi : 10.1073/pnas.0811450106 . PMC 2651238 . PMID 19218458.
^ Karadimas CL, Greenstein P, Sue CM, Joseph JT, Tanji K, Haller RG y col. (Septiembre de 2000). "Mioglobinuria recurrente debido a una mutación sin sentido en el gen COX I del ADN mitocondrial". Neurología . 55 (5): 644–649. doi :10.1212/wnl.55.5.644. PMID 10980727. S2CID 26776388.
^ Kollberg G, Moslemi AR, Lindberg C, Holme E, Oldfors A (febrero de 2005). "Miopatía mitocondrial y rabdomiólisis asociadas con una nueva mutación sin sentido en el gen que codifica la subunidad I de la citocromo c oxidasa". Revista de Neuropatología y Neurología Experimental . 64 (2): 123–128. doi : 10.1093/jnen/64.2.123 . PMID 15751226.
^ Pandya A, Xia XJ, Erdenetungalag R, Amendola M, Landa B, Radnaabazar J, et al. (Diciembre de 1999). "Mutaciones puntuales heterogéneas en el precursor del ARNt Ser (UCN) mitocondrial que coexisten con la mutación A1555G en estudiantes sordos de Mongolia". Revista Estadounidense de Genética Humana . 65 (6): 1803–1806. doi :10.1086/302658. PMC 1288397 . PMID 10577941.
^ Hebert PD, Ratnasingham S, deWaard JR (agosto de 2003). "Código de barras de la vida animal: divergencias de la subunidad 1 del citocromo c oxidasa entre especies estrechamente relacionadas". Actas. Ciencias Biologicas . 270 (Suplemento 1): S96 – S99. doi :10.1098/rsbl.2003.0025. PMC 1698023 . PMID 12952648.
^ Molitor C, Inthavong B, Sage L, Geremia RA, Mouhamadou B (enero de 2010). "Potencialidad del gen cox1 en la resolución taxonómica de hongos del suelo". Cartas de microbiología FEMS . 302 (1): 76–84. doi : 10.1111/j.1574-6968.2009.01839.x . PMID 19909345.
^ abcdefg Bernstein C, Facista A, Nguyen H, Zaitlin B, Hassounah N, Loustaunau C, et al. (Diciembre de 2010). "Deficiencias de la cripta de colon relacionadas con el cáncer y la edad en la citocromo c oxidasa I". Revista Mundial de Oncología Gastrointestinal . 2 (12): 429–442. doi : 10.4251/wjgo.v2.i12.429 . PMC 3011097 . PMID 21191537.
^ Greaves LC, Preston SL, Tadrous PJ, Taylor RW, Barron MJ, Oukrif D, et al. (Enero de 2006). "Las mutaciones del ADN mitocondrial se establecen en las células madre del colon humano y los clones mutados se expanden mediante la fisión de las criptas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (3): 714–719. Código Bib : 2006PNAS..103..714G. doi : 10.1073/pnas.0505903103 . PMC 1325106 . PMID 16407113.
^ Baker AM, Cereser B, Melton S, Fletcher AG, Rodríguez-Justo M, Tadrous PJ, et al. (Agosto de 2014). "Cuantificación de la evolución de criptas y células madre en el colon humano normal y neoplásico". Informes celulares . 8 (4): 940–947. doi :10.1016/j.celrep.2014.07.019. PMC 4471679 . PMID 25127143.
^ Nooteboom M, Johnson R, Taylor RW, Wright NA, Lightowlers RN, Kirkwood TB, et al. (febrero de 2010). "Las mutaciones del ADN mitocondrial asociadas a la edad provocan cambios pequeños pero significativos en la proliferación celular y la apoptosis en las criptas del colon humano". Envejecimiento celular . 9 (1): 96–99. doi :10.1111/j.1474-9726.2009.00531.x. PMC 2816353 . PMID 19878146.
^ Coller HA, Bodyak ND, Khrapko K (abril de 2002). "Frecuentes expansiones clonales intracelulares de mutaciones somáticas del ADNmt: importancia y mecanismos". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 959 (1): 434–447. Código bibliográfico : 2002NYASA.959..434C. doi :10.1111/j.1749-6632.2002.tb02113.x. PMID 11976216. S2CID 40639679.
^ Nekhaeva E, Bodyak ND, Kraytsberg Y, McGrath SB, Van Orsouw NJ, Pluzhnikov A, et al. (Abril de 2002). "Las mutaciones puntuales del ADNmt expandido clonalmente son abundantes en células individuales de tejidos humanos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (8): 5521–5526. Código bibliográfico : 2002PNAS...99.5521N. doi : 10.1073/pnas.072670199 . PMC 122802 . PMID 11943860.
^ Legros F, Malka F, Frachon P, Lombès A, Rojo M (junio de 2004). "Organización y dinámica del ADN mitocondrial humano". Revista de ciencia celular . 117 (parte 13): 2653–2662. doi :10.1242/jcs.01134. PMID 15138283. S2CID 14335558.
^ ab Robin ED, Wong R (septiembre de 1988). "Moléculas de ADN mitocondrial y número virtual de mitocondrias por célula en células de mamíferos". Revista de fisiología celular . 136 (3): 507–513. doi : 10.1002/jcp.1041360316. PMID 3170646. S2CID 2841036.
^ ab Satoh M, Kuroiwa T (septiembre de 1991). "Organización de múltiples nucleoides y moléculas de ADN en las mitocondrias de una célula humana". Investigación con células experimentales . 196 (1): 137-140. doi :10.1016/0014-4827(91)90467-9. PMID 1715276.
^ Menzies RA, Gold PH (abril de 1971). "La renovación de las mitocondrias en una variedad de tejidos de ratas adultas jóvenes y ancianas". La Revista de Química Biológica . 246 (8): 2425–2429. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62305-1 . PMID 5553400.
^ Miwa S, Lawless C, von Zglinicki T (diciembre de 2008). "El recambio mitocondrial en el hígado es rápido in vivo y se acelera con la restricción dietética: aplicación de un modelo dinámico simple". Envejecimiento celular . 7 (6): 920–923. doi :10.1111/j.1474-9726.2008.00426.x. PMC 2659384 . PMID 18691181.
^ Brown GC, Borutaita V (2008). "Regulación de la apoptosis por el estado redox del citocromo c". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1777 (7–8): 877–881. doi : 10.1016/j.bbabio.2008.03.024 . PMID 18439415.
^ Dennerlein S, Oeljeklaus S, Jans D, Hellwig C, Bareth B, Jakobs S, et al. (Septiembre de 2015). "MITRAC7 actúa como acompañante específico de COX1 y revela un punto de control durante el ensamblaje del citocromo c oxidasa". Informes celulares . 12 (10): 1644-1655. doi : 10.1016/j.celrep.2015.08.009 . hdl : 11858/00-001M-0000-0028-466E-C . PMID 26321642.
^ Lorenzi I, Oeljeklaus S, Aich A, Ronsör C, Callegari S, Dudek J, et al. (febrero de 2018). "El TMEM177 mitocondrial se asocia con la COX20 durante la biogénesis de la COX2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1865 (2): 323–333. doi :10.1016/j.bbamcr.2017.11.010. PMC 5764226 . PMID 29154948.
Otras lecturas
Torroni A, Achilli A, Macaulay V, Richards M, Bandelt HJ (junio de 2006). "Cosecha del fruto del árbol de ADNmt humano". Tendencias en Genética . 22 (6): 339–345. doi :10.1016/j.tig.2006.04.001. PMID 16678300.
Bodenteich A, Mitchell LG, Polymeropoulos MH, Merril CR (mayo de 1992). "Repetición de dinucleótidos en el bucle D mitocondrial humano". Genética Molecular Humana . 1 (2): 140. doi :10.1093/hmg/1.2.140-a. PMID 1301157.
Brown MD, Yang CC, Trounce I, Torroni A, Lott MT, Wallace DC (agosto de 1992). "Una variante del ADN mitocondrial, identificada en pacientes con neuropatía óptica hereditaria de Leber, que extiende la secuencia de aminoácidos de la subunidad I del citocromo c oxidasa". Revista Estadounidense de Genética Humana . 51 (2): 378–385. PMC 1682694 . PMID 1322638.
Lu X, Walker T, MacManus JP, Seligy VL (julio de 1992). "La diferenciación de células de adenocarcinoma de colon humano HT-29 se correlaciona con una mayor expresión de ARN mitocondrial: efectos de la trehalosa sobre el crecimiento y la maduración celular". Investigación sobre el cáncer . 52 (13): 3718–3725. PMID 1377597.
Marzuki S, Noer AS, Lertrit P, Thyagarajan D, Kapsa R, Utthanaphol P, Byrne E (diciembre de 1991). "Variantes normales del ADN mitocondrial humano y productos de traducción: la construcción de una base de datos de referencia". Genética Humana . 88 (2): 139-145. doi :10.1007/bf00206061. PMID 1757091. S2CID 28048453.
Moraes CT, Andreetta F, Bonilla E, Shanske S, DiMauro S, Schon EA (marzo de 1991). "ADN mitocondrial humano con capacidad de replicación que carece de la región promotora de la cadena pesada". Biología Molecular y Celular . 11 (3): 1631-1637. doi :10.1128/MCB.11.3.1631. PMC 369459 . PMID 1996112.
Attardi G, Chomyn A, Doolittle RF, Mariottini P, Ragan CI (1987). "Siete marcos de lectura no identificados del ADN mitocondrial humano codifican subunidades de la NADH deshidrogenasa de la cadena respiratoria". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 51 parte 1 (1): 103–114. doi :10.1101/sqb.1986.051.01.013. PMID 3472707.
Chomyn A, Cleeter MW, Ragan CI, Riley M, Doolittle RF, Attardi G (octubre de 1986). "URF6, último marco de lectura no identificado del ADNmt humano, codifica una subunidad de NADH deshidrogenasa". Ciencia . 234 (4776): 614–618. Código Bib : 1986 Ciencia... 234..614C. doi : 10.1126/ciencia.3764430. PMID 3764430.
Chomyn A, Mariottini P, Cleeter MW, Ragan CI, Matsuno-Yagi A, Hatefi Y, et al. (1985). "Seis marcos de lectura no identificados del ADN mitocondrial humano codifican componentes de la NADH deshidrogenasa de la cadena respiratoria". Naturaleza . 314 (6012): 592–597. Código Bib :1985Natur.314..592C. doi :10.1038/314592a0. PMID 3921850. S2CID 32964006.
Sanger F, Coulson AR, Barrell BG, Smith AJ, Roe BA (octubre de 1980). "Clonación en bacteriófagos monocatenarios como ayuda para la secuenciación rápida del ADN". Revista de biología molecular . 143 (2): 161-178. doi :10.1016/0022-2836(80)90196-5. PMID 6260957.
Montoya J, Ojala D, Attardi G (abril de 1981). "Características distintivas de las secuencias terminales 5' de los ARNm mitocondriales humanos". Naturaleza . 290 (5806): 465–470. Código Bib :1981Natur.290..465M. doi :10.1038/290465a0. PMID 7219535. S2CID 4358928.
Horai S, Hayasaka K, Kondo R, Tsugane K, Takahata N (enero de 1995). "El origen africano reciente de los humanos modernos revelado por secuencias completas de ADN mitocondrial de hominoides". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (2): 532–536. Código bibliográfico : 1995PNAS...92..532H. doi : 10.1073/pnas.92.2.532 . PMC 42775 . PMID 7530363.
Andrews RM, Kubacka I, Chinnery PF, Lightowlers RN, Turnbull DM, Howell N (octubre de 1999). "Reanálisis y revisión de la secuencia de referencia de Cambridge para el ADN mitocondrial humano". Genética de la Naturaleza . 23 (2): 147. doi : 10.1038/13779 . PMID 10508508. S2CID 32212178.
Ingman M, Kaessmann H, Pääbo S, Gyllensten U (diciembre de 2000). "Variación del genoma mitocondrial y el origen de los humanos modernos". Naturaleza . 408 (6813): 708–713. Código Bib :2000Natur.408..708I. doi :10.1038/35047064. PMID 11130070. S2CID 52850476.
Finnilä S, Lehtonen MS, Majamaa K (junio de 2001). "Red filogenética para el ADNmt europeo". Revista Estadounidense de Genética Humana . 68 (6): 1475-1484. doi :10.1086/320591. PMC 1226134 . PMID 11349229.
Maca-Meyer N, González AM, Larruga JM, Flores C, Cabrera VM (2003). "Los principales linajes mitocondriales genómicos delinean las primeras expansiones humanas". Genética BMC . 2 : 13. doi : 10.1186/1471-2156-2-13 . PMC 55343 . PMID 11553319.
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000883
