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Receptor del gusto

Un receptor del gusto o sustancia gustativa es un tipo de receptor celular que facilita la sensación del gusto . Cuando los alimentos u otras sustancias entran en la boca, las moléculas interactúan con la saliva y se unen a los receptores del gusto en la cavidad oral y otras ubicaciones. Las moléculas que dan una sensación de gusto se consideran "sápidas". [1]

Los receptores gustativos de los vertebrados se dividen en dos familias: [ cita requerida ]

La percepción del gusto se ve, se olfativa, sensibilizante (percepción de sabores), trigémina (caliente, frío) y mecánica . De estas, los receptores vanilloides de la subfamilia V del canal de cationes de potencial transitorio ( TRPV1 ) son responsables de la percepción del calor de algunas moléculas como la capsaicina, y un receptor CMR1 es responsable de la percepción del frío de moléculas como el mentol , el eucaliptol y la icilina . [1]

Distribución de tejidos

El sistema gustativo está formado por células receptoras del gusto en las papilas gustativas . Las papilas gustativas, a su vez, están contenidas en estructuras llamadas papilas . Hay tres tipos de papilas implicadas en el gusto: papilas fungiformes , papilas foliadas y papilas circunvaladas . (El cuarto tipo, las papilas filiformes, no contienen papilas gustativas). Más allá de las papilas, los receptores del gusto también están en el paladar y en las partes iniciales del sistema digestivo, como la laringe y el esófago superior . Hay tres nervios craneales que inervan la lengua: el nervio vago , el nervio glosofaríngeo y el nervio facial . El nervio glosofaríngeo y la rama de la cuerda del tímpano del nervio facial inervan los receptores gustativos TAS1R y TAS2R. Además de los receptores del gusto en la lengua, el epitelio intestinal también está equipado con un sutil sistema quimiosensorial que comunica la información sensorial a varios sistemas efectores involucrados en la regulación del apetito, las respuestas inmunes y la motilidad gastrointestinal. [5]

En 2010, los investigadores encontraron receptores de amargor en el tejido pulmonar, que hacen que las vías respiratorias se relajen cuando entran en contacto con una sustancia amarga. Creen que este mecanismo es evolutivamente adaptativo porque ayuda a eliminar las infecciones pulmonares, pero también podría aprovecharse para tratar el asma y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica . [6]

El receptor del sabor dulce (T1R2/T1R3) se encuentra en varios órganos extraorales del cuerpo humano, como el cerebro, el corazón, los riñones, la vejiga, el epitelio respiratorio nasal y otros. En la mayoría de los órganos, la función del receptor no está clara. [7] Se ha descubierto que el receptor del sabor dulce, que se encuentra en el intestino y el páncreas, desempeña un papel importante en la regulación metabólica del proceso de detección de carbohidratos en el intestino y en la secreción de insulina. [8] Este receptor también se encuentra en la vejiga, lo que sugiere que el consumo de edulcorantes artificiales que activan este receptor podría causar una contracción excesiva de la vejiga. [9]

Función

El gusto ayuda a identificar toxinas , mantener la nutrición y regular el apetito, las respuestas inmunitarias y la motilidad gastrointestinal. [5] Hoy en día se reconocen cinco sabores básicos: salado, dulce, amargo, ácido y umami . Las sensaciones de sabor salado y ácido se detectan a través de canales iónicos . Sin embargo, los sabores dulce, amargo y umami se detectan a través de receptores gustativos acoplados a la proteína G. [10]

Además, algunos agentes pueden funcionar como modificadores del sabor , como la miraculina o la curculina para el dulce o la esterubina para enmascarar el amargo .

Mecanismo de acción

El receptor estándar del gusto amargo, dulce o umami es un receptor acoplado a proteína G con siete dominios transmembrana . La unión del ligando en los receptores del gusto activa cascadas de segundos mensajeros para despolarizar la célula gustativa. La gustducina es la subunidad Gα del gusto más común, que tiene un papel importante en la recepción del gusto amargo del TAS2R. La gustducina es un homólogo de la transducina , una proteína G involucrada en la transducción de la visión. [11] Además, los receptores del gusto comparten el uso del canal iónico TRPM5, así como de una fosfolipasa PLCβ2. [12]

Salado o glutamatos (Umami)

El receptor heterodímero TAS1R1 + TAS1R3 funciona como un receptor umami, respondiendo a la unión de L -aminoácidos , especialmente L- glutamato . [2] El sabor umami se asocia con mayor frecuencia con el aditivo alimentario glutamato monosódico (GMS) y se puede mejorar a través de la unión de moléculas de monofosfato de inosina (IMP) y monofosfato de guanosina (GMP). [13] [14] Las células que expresan TAS1R1+3 se encuentran principalmente en las papilas fungiformes en la punta y los bordes de la lengua y en las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [2] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con los nervios de la cuerda del tímpano para enviar sus señales al cerebro, aunque se ha encontrado cierta activación del nervio glosofaríngeo . [13] [15]

Los receptores alternativos del gusto umami incluyen variantes de empalme de los receptores metabotrópicos de glutamato, mGluR4 y mGluR1 , y el receptor NMDA . [10] [16] [17] [18]

Durante la evolución de los pájaros cantores, el receptor del gusto umami ha sufrido modificaciones estructurales en el sitio de unión del ligando, lo que permite a estas aves sentir el sabor dulce a través de este receptor. [19]

Dulce

El diagrama de arriba muestra la vía de transducción de señales del sabor dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa de la papila gustativa y el objeto C es la neurona unida a la célula gustativa. I. La parte I muestra la recepción de una molécula. 1. El azúcar, el primer mensajero, se une a un receptor proteico en la membrana celular. II. La parte II muestra la transducción de las moléculas de relevo. 2. Se activan los receptores acoplados a la proteína G, segundos mensajeros. 3. Las proteínas G activan la adenilato ciclasa, una enzima, que aumenta la concentración de AMPc. Se produce la despolarización. 4. La energía, del paso 3, se administra para activar los canales proteicos de K+, potasio. III. La parte III muestra la respuesta de la célula gustativa. 5. Se activan los canales proteicos de Ca+, calcio. 6. La concentración aumentada de Ca+ activa las vesículas de neurotransmisores. 7. La neurona conectada a la papila gustativa es estimulada por los neurotransmisores.

El receptor heterodímero TAS1R2 + TAS1R3 funciona como el receptor dulce al unirse a una amplia variedad de azúcares y sustitutos del azúcar . [2] [20] Las células que expresan TAS1R2+3 se encuentran en las papilas circunvaladas y foliadas cerca de la parte posterior de la lengua y las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [2] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con la cuerda del tímpano y los nervios glosofaríngeos para enviar sus señales al cerebro. [10] [15] El homodímero TAS1R3 también funciona como un receptor dulce de la misma manera que TAS1R2+3, pero tiene una sensibilidad reducida a las sustancias dulces. Los azúcares naturales son detectados más fácilmente por el receptor TAS1R3 que los sustitutos del azúcar . Esto puede ayudar a explicar por qué el azúcar y los edulcorantes artificiales tienen diferentes sabores. [21] Los polimorfismos genéticos en TAS1R3 explican en parte la diferencia en la percepción del sabor dulce y el consumo de azúcar entre personas de ascendencia afroamericana y personas de ascendencia europea y asiática. [22] [23]

La percepción del sabor dulce ha cambiado a lo largo de la evolución de los diferentes animales. Los mamíferos perciben el sabor dulce transfiriendo la señal a través del heterodímero T1R2/T1R3, el receptor del sabor dulce. En las aves, sin embargo, el monómero T1R2 no existe y perciben el sabor dulce a través del heterodímero T1R1/T1R3, el receptor del sabor umami, que ha sufrido modificaciones durante su evolución. Un estudio realizado recientemente mostró que a lo largo de las etapas evolutivas de los pájaros cantores, hubo una disminución en la capacidad de percibir el sabor umami y un aumento en la capacidad de percibir el sabor dulce, mientras que el pájaro cantor primordial solo podía percibir el sabor umami. Los investigadores encontraron una posible explicación para este fenómeno: un cambio estructural en el sitio de unión del ligando del receptor umami entre los pájaros cantores que perciben el sabor dulce y los que no lo perciben. Se supone que se produjo una mutación en el sitio de unión con el tiempo, lo que les permitió percibir el sabor dulce a través del receptor del sabor umami. [19]

Amargo

Las proteínas TAS2R ( InterPro :  IPR007960 ) funcionan como receptores del sabor amargo . [24] Hay 43 genes TAS2R humanos, cada uno de los cuales (excluyendo los cinco pseudogenes ) carece de intrones y codifica una proteína GPCR . [10] Estas proteínas, a diferencia de las proteínas TAS1R, tienen dominios extracelulares cortos y se encuentran en las papilas circunvaladas , el paladar , las papilas foliadas y las papilas gustativas de la epiglotis , con expresión reducida en las papilas fungiformes . [3] [10] Aunque es seguro que se expresan múltiples TAS2R en una célula receptora del gusto, todavía se debate si los mamíferos pueden distinguir entre los sabores de diferentes ligandos amargos . [3] [10] Sin embargo, debe ocurrir cierta superposición, ya que hay muchos más compuestos amargos que genes TAS2R. Los ligandos amargos comunes incluyen cicloheximida , denatonio , PROP ( 6- n -propil-2-tiouracilo ), PTC ( feniltiocarbamida ) y β- glucopiranósidos . [10]

La transducción de señales de estímulos amargos se logra a través de la subunidad α de gustducina . Esta subunidad de proteína G activa una fosfodiesterasa gustativa y disminuye los niveles de nucleótidos cíclicos . Todavía se desconocen otros pasos en la vía de transducción. La subunidad βγ de gustducina también media el gusto activando IP3 ( trifosfato de inositol ) y DAG ( diglicérido ). Estos segundos mensajeros pueden abrir canales iónicos cerrados o pueden causar la liberación de calcio interno . [25] Aunque todos los TAS2R se encuentran en células que contienen gustducina, la eliminación de gustducina no elimina por completo la sensibilidad a los compuestos amargos, lo que sugiere un mecanismo redundante para el sabor amargo [12] (no es sorprendente dado que un sabor amargo generalmente indica la presencia de una toxina ). [12] Un mecanismo propuesto para la degustación amarga independiente de la gustducina es a través de la interacción del canal iónico por ligandos amargos específicos, similar a la interacción del canal iónico que ocurre en la degustación de estímulos ácidos y salados. [10]

Una de las proteínas TAS2R mejor investigadas es TAS2R38 , que contribuye a la percepción del gusto tanto de PROP como de PTC. Es el primer receptor del gusto cuyos polimorfismos han demostrado ser responsables de las diferencias en la percepción del gusto. Los estudios actuales se centran en determinar otros polimorfismos similares que determinan el fenotipo del gusto. [10] Estudios más recientes muestran que los polimorfismos genéticos en otros genes del receptor del gusto amargo influyen en la percepción del gusto amargo de la cafeína, la quinina y el benzoato de denatonio. [26]

El diagrama que se muestra arriba muestra la vía de transducción de señales del sabor amargo. El sabor amargo tiene muchos receptores y vías de transducción de señales diferentes. Amargo indica veneno para los animales. Es más similar a dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa y el objeto C es una neurona unida al objeto B1. La parte I es la recepción de una molécula. 1. Se consume una sustancia amarga como la quinina y se une a los receptores acoplados a la proteína G. II. La parte II es la vía de transducción 2. Se activa la gustducina, un segundo mensajero de la proteína G. 3. Luego se activa la fosfodiesterasa, una enzima. 4. Se utiliza el nucleótido cíclico, cNMP, que reduce la concentración. 5. Se cierran los canales como los canales de K+, potasio. III. La parte III es la respuesta de la célula gustativa. 6. Esto conduce a un aumento de los niveles de Ca+. 7. Se activan los neurotransmisores. 8. La señal se envía a la neurona.

Se ha demostrado que los receptores de amargura (TAS2R) desempeñan un papel importante en el sistema inmunitario innato de los tejidos del epitelio ciliado de las vías respiratorias ( nariz y senos nasales ). [27] Este sistema inmunitario innato añade una "fortaleza activa" [28] a la barrera de superficie física del sistema inmunitario . Este sistema inmunitario fijo se activa mediante la unión de ligandos a receptores específicos. Estos ligandos naturales son marcadores bacterianos, por ejemplo: lactonas de acil-homoserina [29] o quinolonas [30] producidas por Pseudomonas aeruginosa . Para defenderse de los depredadores, algunas plantas han producido sustancias marcadoras bacterianas imitadoras. Estos mimos vegetales son interpretados por la lengua y el cerebro como amargura . Los receptores fijos del sistema inmunitario son idénticos a los receptores del sabor amargo , TAS2R. Las sustancias amargas son agonistas del sistema inmunitario fijo TAS2R. [27] El sistema inmune innato utiliza óxido nítrico y defensinas que son capaces de destruir bacterias, y también virus. [31] [32] Estos sistemas inmunes innatos fijos (Fortalezas Activas) son conocidos en otros tejidos epiteliales distintos de las vías respiratorias superiores ( nariz , senos nasales , tráquea , bronquios ), por ejemplo: mama (células epiteliales mamarias), intestino y también piel humana (queratinocitos) [33] Las moléculas amargas, sus receptores de sabor amargo asociados, y las secuencias y modelos de homología de los receptores de sabor amargo, están disponibles a través de BitterDB .

Agrio

Históricamente se pensaba que el sabor agrio se producía únicamente cuando los iones de hidrógeno libres (H + ) despolarizaban directamente los receptores gustativos. Sin embargo, ahora se están proponiendo receptores específicos para el sabor agrio con otros métodos de acción. Los canales HCN fueron una de esas propuestas, ya que son canales regulados por nucleótidos cíclicos. Los dos canales iónicos que ahora se sugiere que contribuyen al sabor agrio son ASIC2 y TASK-1.

El diagrama representa la vía de transducción de señales del gusto agrio o salado. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula receptora del gusto dentro del objeto A y el objeto C es la neurona unida al objeto BI. La Parte I es la recepción de iones de hidrógeno o iones de sodio. 1. Si el sabor es agrio, los iones H+, de una sustancia ácida, pasan a través de su canal iónico específico. Algunos pueden pasar por los canales de Na+. Si el sabor es salado, las moléculas de Na+, sodio, pasan a través de los canales de Na+. Se produce la despolarización II. La Parte II es la vía de transducción de las moléculas de relevo. 2. Se abren los canales de cationes, como K+. III. La Parte III es la respuesta de la célula. 3. Se activa una afluencia de iones Ca+. 4. El Ca+ activa los neurotransmisores. 5. Se envía una señal a la neurona unida a la papila gustativa.

Sal

También se han propuesto varios receptores para los sabores salados, junto con la posible detección del sabor de lípidos, carbohidratos complejos y agua. La evidencia de estos receptores no había sido convincente en la mayoría de los estudios con mamíferos. Por ejemplo, solo se puede demostrar que el receptor ENaC propuesto para la detección de sodio contribuye al sabor a sodio en Drosophila . [10] Sin embargo, se ha demostrado que las formas proteolizadas de ENaC funcionan como un receptor humano del sabor a sal. La proteólisis es el proceso por el cual se escinde una proteína. Se cree que la forma madura de ENaC está proteolizada, sin embargo, la caracterización de qué formas proteolizadas existen en qué tejidos es incompleta. La proteólisis de células creadas para sobreexpresar ENaC hetermultmérico que comprende subunidades alfa, beta y gamma se utilizó para identificar compuestos que mejoraron selectivamente la actividad de ENaC proteolizado frente a ENaC no proteolizado. Estudios sensoriales en humanos demostraron que un compuesto que mejora las funciones del ENaC proteolizado para mejorar el sabor salado de la sal de mesa o del cloruro de sodio, lo que confirma que el ENaC proteolizado es el primer receptor humano del gusto por la sal. [34]

Carbonatación

Una enzima conectada al receptor ácido transmite información sobre el agua carbonatada. [35]

Gordo

Se ha identificado un posible receptor del gusto para la grasa, el CD36 . [36] El CD36 se ha localizado en las papilas circunvaladas y foliadas , que están presentes en las papilas gustativas [37] y donde se produce la lipasa lingual , y la investigación ha demostrado que el receptor CD36 se une a los ácidos grasos de cadena larga . [38] Las diferencias en la cantidad de expresión del CD36 en sujetos humanos se asociaron con su capacidad para saborear las grasas, [39] creando un caso para la relación del receptor con el gusto por la grasa. Una mayor investigación sobre el receptor CD36 podría ser útil para determinar la existencia de un verdadero receptor del gusto por la grasa.

Se ha implicado al receptor de ácidos grasos libres 4 (también denominado GPR120) y, en mucha menor medida, al receptor de ácidos grasos libres 1 (también denominado GPR40) [40] en la respuesta a la grasa oral, [41] y su ausencia conduce a una menor preferencia por la grasa y una menor respuesta neuronal a los ácidos grasos administrados por vía oral. [42]

Se ha demostrado que TRPM5 está involucrado en la respuesta a la grasa oral y se lo ha identificado como un posible receptor de grasa oral, pero evidencia reciente lo presenta principalmente como un actor secundario. [43] [44]

Tipos

Los genes del receptor del sabor amargo humano se denominan TAS2R1 a TAS2R64, con muchas lagunas debido a genes inexistentes, pseudogenes o genes propuestos que no se han anotado en el ensamblaje del genoma humano más reciente. Muchos genes del receptor del sabor amargo también tienen sinónimos confusos, ya que varios nombres de genes diferentes se refieren al mismo gen. Consulte la tabla a continuación para obtener una lista completa de los genes del receptor del sabor amargo humano:

Pérdida de función

En muchas especies, los receptores del gusto han perdido funciones. Se cree que el proceso evolutivo en el que los receptores del gusto perdieron su función es una evolución adaptativa que está asociada con la ecología alimentaria para impulsar la especialización y bifurcación de los receptores del gusto. [45] De todos los receptores del gusto, se ha demostrado que el amargo, el dulce y el umami tienen una correlación entre la inactivación de los receptores del gusto y la conducta alimentaria. [45] Sin embargo, no hay evidencia sólida que respalde que a los vertebrados les falten los genes del receptor del gusto amargo. [45]

El receptor del sabor dulce es uno de los receptores del gusto donde se ha perdido la función. En los mamíferos, el receptor del sabor dulce predominante es el receptor del gusto tipo 1 Tas1r2/Tas1r3. [46] Algunas especies de mamíferos como los gatos y los murciélagos vampiros han mostrado incapacidad para saborear lo dulce. [46] En estas especies, la causa de la pérdida de la función del receptor del dulce se debe a la pseudogenización de Tas1r2. [46] La pseudogenización de Tas1r2 también se observa en especies no mamíferas como los pollos y la rana de uñas occidental sin lengua, y estas especies también muestran la incapacidad para saborear lo dulce. [46] La pseudogenización de Tas1r2 está muy extendida e independiente en el orden Carnivora. [46] Muchos estudios han demostrado que la pseudogenización de los receptores del gusto es causada por una mutación deletérea en los marcos de lectura abiertos (ORF). [47] En un estudio, se encontró que en especies carnívoras no felinas, estas especies mostraron mutaciones que alteraban el ORF de Tas1r2, y ocurrieron de forma independiente entre las especies. [46] También mostraron una alta varianza en sus linajes. [46] Se plantea la hipótesis de que la pseudogenización de Tas1r2 ocurrió a través de una evolución convergente donde las especies carnívoras perdieron su capacidad de saborear lo dulce debido al comportamiento dietético. [46]

El umami también es un receptor del gusto cuya función se ha perdido en muchas especies. Los receptores predominantes del gusto umami son Tas1r1/Tas1r3. [46] En dos linajes de mamíferos acuáticos, incluidos los delfines y los leones marinos, se ha descubierto que Tas1r1 está pseudogenizado. [46] La pseudogenización de Tas1r1 también se ha encontrado en especies terrestres carnívoras. [46] Si bien el panda pertenece al orden Carnivora, es herbívoro, donde el 99% de su dieta es bambú, y no puede saborear el umami. [48] La secuencia del genoma del panda muestra que su gen Tas1r1 está pseudogenizado. [48] En un estudio, se encontró que en todas las especies del orden Carnivora, excepto el panda, se mantuvo el marco de lectura abierto . [48] En el panda, se encontró que la relación de sustituciones no sinónimas a sinónimas era mucho mayor que en otras especies del orden Carnivora. [48] ​​Estos datos se correlacionan con la fecha de los registros fósiles del panda para mostrar dónde el panda cambió de una dieta carnívora a una herbívora. [46] Por lo tanto, se plantea la hipótesis de que la pérdida de la función del umami en el panda se debe a un cambio en la dieta, donde el panda se volvió menos dependiente de la carne. [46] Sin embargo, estos estudios no explican los herbívoros como los caballos y las vacas que han conservado el receptor Tas1r1. [48]

En general, la pérdida de la función del receptor del gusto es un proceso evolutivo que se produjo debido a un cambio en la dieta de las especies. [47]

Véase también

Lista de los distintos tipos de células del cuerpo humano adulto

Referencias

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