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Receptor del gusto

Un receptor gustativo o saborizante es un tipo de receptor celular que facilita la sensación del gusto . Cuando los alimentos u otras sustancias ingresan a la boca, las moléculas interactúan con la saliva y se unen a los receptores del gusto en la cavidad bucal y otros lugares. Las moléculas que dan sensación de sabor se consideran "sápidas". [1]

Los receptores gustativos de los vertebrados se dividen en dos familias: [ cita necesaria ]

Visual, olfativo, "sapictivo" (la percepción de los gustos), trigémino (caliente, frío), mecánico, todos contribuyen a la percepción del gusto . De estos, los receptores vanilloides del miembro 1 de la subfamilia V del canal catiónico potencial del receptor transitorio ( TRPV1 ) son responsables de la percepción del calor de algunas moléculas como la capsaicina, y un receptor CMR1 es responsable de la percepción del frío de moléculas como el mentol , el eucaliptol , y hielolina . [1]

Distribución de tejidos

El sistema gustativo está formado por células receptoras del gusto en las papilas gustativas . Las papilas gustativas, a su vez, están contenidas en unas estructuras llamadas papilas . Hay tres tipos de papilas implicadas en el gusto: papilas fungiformes , papilas foliadas y papilas circunvaladas . (El cuarto tipo: las papilas filiformes no contienen papilas gustativas). Más allá de las papilas, los receptores del gusto también se encuentran en el paladar y en las primeras partes del sistema digestivo, como la laringe y la parte superior del esófago . Hay tres nervios craneales que inervan la lengua; el nervio vago , el nervio glosofaríngeo y el nervio facial . El nervio glosofaríngeo y la rama de la cuerda del tímpano del nervio facial inervan los receptores gustativos TAS1R y TAS2R. Además de los receptores gustativos de la lengua, el epitelio intestinal también está equipado con un sistema quimiosensorial sutil que comunica la información sensorial a varios sistemas efectores implicados en la regulación del apetito, las respuestas inmunitarias y la motilidad gastrointestinal [5].

En 2010, los investigadores encontraron receptores amargos en el tejido pulmonar, que hacen que las vías respiratorias se relajen cuando se encuentra una sustancia amarga. Creen que este mecanismo es evolutivamente adaptativo porque ayuda a eliminar las infecciones pulmonares, pero también podría aprovecharse para tratar el asma y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica . [6]

El receptor del sabor dulce (T1R2/T1R3) se puede encontrar en varios órganos extraorales del cuerpo humano, como el cerebro, el corazón, los riñones, la vejiga, el epitelio respiratorio nasal y más. En la mayoría de los órganos, la función del receptor no está clara. [7] Se descubrió que el receptor del sabor dulce que se encuentra en el intestino y el páncreas desempeña un papel importante en la regulación metabólica del proceso intestinal de detección de carbohidratos y en la secreción de insulina. [8] Este receptor también se encuentra en la vejiga, lo que sugiere que el consumo de edulcorantes artificiales que activan este receptor podría causar una contracción excesiva de la vejiga. [9]

Función

El gusto ayuda a identificar toxinas , mantener la nutrición y regular el apetito, las respuestas inmunes y la motilidad gastrointestinal. [5] Hoy en día se reconocen cinco sabores básicos: salado, dulce, amargo, ácido y umami . Las sensaciones de sabor salado y ácido se detectan a través de canales iónicos . Sin embargo, los sabores dulce, amargo y umami se detectan mediante receptores gustativos acoplados a la proteína G. [10]

Además, algunos agentes pueden funcionar como modificadores del sabor , como la miraculina o la curculina para lo dulce o la esterubina para enmascarar lo amargo .

Mecanismo de acción

El receptor estándar del sabor amargo, dulce o umami es un receptor acoplado a proteína G con siete dominios transmembrana . La unión de ligandos en los receptores gustativos activa cascadas de segundos mensajeros para despolarizar las células gustativas. Gustducin es la subunidad Gα del gusto más común y tiene un papel importante en la recepción del sabor amargo de TAS2R. Gustducin es un homólogo de la transducina , una proteína G implicada en la transducción de la visión. [11] Además, los receptores gustativos comparten el uso del canal iónico TRPM5, así como una fosfolipasa PLCβ2. [12]

Ajedrea o glutamatos (Umami)

El receptor heterodímero TAS1R1 + TAS1R3 funciona como un receptor umami, respondiendo a la unión de L- aminoácidos , especialmente L- glutamato . [2] El sabor umami se asocia más frecuentemente con el aditivo alimentario glutamato monosódico (MSG) y puede mejorarse mediante la unión de moléculas de monofosfato de inosina (IMP) y monofosfato de guanosina (GMP). [13] [14] Las células que expresan TAS1R1+3 se encuentran principalmente en las papilas fungiformes en la punta y los bordes de la lengua y en las células receptoras del gusto en el paladar. [2] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con los nervios de la cuerda del tímpano para enviar sus señales al cerebro, aunque se ha encontrado cierta activación del nervio glosofaríngeo . [13] [15]

Los receptores gustativos umami candidatos alternativos incluyen variantes de empalme de receptores metabotrópicos de glutamato, mGluR4 y mGluR1 , y el receptor NMDA . [10] [16] [17] [18]

Durante la evolución de los pájaros cantores, el receptor del gusto umami ha sufrido modificaciones estructurales en el sitio de unión del ligando, lo que permite a estas aves sentir el sabor dulce a través de este receptor. [19]

Dulce

El diagrama de arriba muestra la vía de transducción de señales del sabor dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa de la papila gustativa y el objeto C es la neurona unida a la célula gustativa. I. La parte I muestra la recepción de una molécula. 1. El azúcar, el primer mensajero, se une a un receptor de proteínas en la membrana celular. II. La Parte II muestra la transducción de las moléculas de relevo. 2. Se activan los receptores acoplados a la proteína G, segundos mensajeros. 3. Las proteínas G activan la adenilato ciclasa, una enzima que aumenta la concentración de AMPc. Se produce la despolarización. 4. La energía, del paso 3, se da para activar los canales de K+, potasio y proteínas.III. La parte III muestra la respuesta de la célula gustativa. 5. Se activan los canales de Ca+, calcio y proteínas.6. El aumento de la concentración de Ca+ activa las vesículas de neurotransmisores. 7. La neurona conectada a la papila gustativa es estimulada por los neurotransmisores.

El receptor heterodímero TAS1R2 + TAS1R3 funciona como receptor de dulce uniéndose a una amplia variedad de azúcares y sustitutos del azúcar . [2] [20] Las células que expresan TAS1R2+3 se encuentran en las papilas circunvaladas y foliadas cerca de la parte posterior de la lengua y en las células receptoras del gusto en el paladar . [2] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con la cuerda del tímpano y los nervios glosofaríngeos para enviar sus señales al cerebro. [10] [15] El homodímero TAS1R3 también funciona como un receptor dulce de la misma manera que TAS1R2+3, pero tiene una menor sensibilidad a las sustancias dulces. Los azúcares naturales son detectados más fácilmente por el receptor TAS1R3 que los sustitutos del azúcar . Esto puede ayudar a explicar por qué el azúcar y los edulcorantes artificiales tienen sabores diferentes. [21] Los polimorfismos genéticos en TAS1R3 explican en parte la diferencia en la percepción del sabor dulce y el consumo de azúcar entre personas de ascendencia afroamericana y personas de ascendencia europea y asiática. [22] [23]

La sensación del sabor dulce ha cambiado a lo largo de la evolución de los diferentes animales. Los mamíferos perciben el sabor dulce transfiriendo la señal a través del heterodímero T1R2/T1R3, el receptor del sabor dulce. En las aves, sin embargo, el monómero T1R2 no existe y perciben el sabor dulce a través del heterodímero T1R1/T1R3, el receptor del gusto umami, que ha sufrido modificaciones durante su evolución. Un estudio realizado recientemente demostró que a lo largo de las etapas de evolución de los pájaros cantores, hubo una disminución en la capacidad de sentir el sabor umami y un aumento en la capacidad de sentir el sabor dulce, mientras que el padre cantor primordial solo podía sentir el sabor umami. Los investigadores encontraron una posible explicación para este fenómeno como un cambio estructural en el sitio de unión del ligando del receptor umami entre los pájaros cantores que perciben el sabor dulce y los que no lo perciben. Se supone que con el tiempo se produjo una mutación en el sitio de unión, lo que les permitió sentir el sabor dulce a través del receptor del gusto umami. [19]

Amargo

Las proteínas TAS2R ( InterPro :  IPR007960 ) funcionan como receptores del sabor amargo . [24] Hay 43 genes TAS2R humanos , cada uno de los cuales (excluyendo los cinco pseudogenes ) carece de intrones y codifica una proteína GPCR . [10] Estas proteínas, a diferencia de las proteínas TAS1R, tienen dominios extracelulares cortos y están ubicadas en las papilas circunvaladas , el paladar , las papilas foliadas y las papilas gustativas de la epiglotis , con expresión reducida en las papilas fungiformes . [3] [10] Aunque es seguro que se expresan múltiples TAS2R en una célula receptora del gusto, todavía se debate si los mamíferos pueden distinguir entre los sabores de diferentes ligandos amargos . [3] [10] Sin embargo, debe producirse cierta superposición, ya que hay muchos más compuestos amargos que genes TAS2R. Los ligandos amargos comunes incluyen cicloheximida , denatonio , PROP ( 6- n -propil-2-tiouracilo ), PTC ( feniltiocarbamida ) y β- glucopiranósidos . [10]

La transducción de señales de estímulos amargos se logra a través de la subunidad α de gustducina . Esta subunidad de proteína G activa una fosfodiesterasa gustativa y disminuye los niveles de nucleótidos cíclicos . Aún se desconocen otros pasos en la vía de transducción. La subunidad βγ de gustducina también media el gusto activando IP 3 ( trifosfato de inositol ) y DAG ( diglicérido ). Estos segundos mensajeros pueden abrir canales iónicos cerrados o provocar la liberación de calcio interno . [25] Aunque todos los TAS2R están ubicados en células que contienen gustducina, la eliminación de gustducina no elimina completamente la sensibilidad a los compuestos amargos, lo que sugiere un mecanismo redundante para el sabor amargo [12] (no es sorprendente dado que un sabor amargo generalmente indica la presencia de una toxina ). [12] Un mecanismo propuesto para el sabor amargo independiente de la gustducina es a través de la interacción del canal iónico mediante ligandos amargos específicos, similar a la interacción del canal iónico que ocurre en el sabor de estímulos ácidos y salados. [10]

Una de las proteínas TAS2R mejor investigadas es TAS2R38 , que contribuye al sabor tanto de PROP como de PTC. Es el primer receptor del gusto cuyos polimorfismos son responsables de las diferencias en la percepción del gusto. Los estudios actuales se centran en determinar otros polimorfismos que determinan el fenotipo gustativo. [10] Estudios más recientes muestran que los polimorfismos genéticos en otros genes receptores del sabor amargo influyen en la percepción del sabor amargo de la cafeína, la quinina y el benzoato de denatonio. [26]

El diagrama que se muestra arriba muestra la vía de transducción de señales del sabor amargo. El sabor amargo tiene muchos receptores y vías de transducción de señales diferentes. Amargo indica veneno para los animales. Es más parecido al dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa y el objeto C es una neurona unida al objeto BI. La parte I es la recepción de una molécula.1. Una sustancia amarga como la quinina se consume y se une a los receptores acoplados a la proteína G.II. La parte II es la vía de transducción 2. Se activa la Gustducina, un segundo mensajero de la proteína G. 3. Luego se activa la fosfodiesterasa, una enzima. 4. Se utiliza nucleótido cíclico, cNMP, bajando la concentración. 5. Se cierran canales como los de K+, potasio.III. La parte III es la respuesta de la célula gustativa. 6. Esto conduce a mayores niveles de Ca+. 7. Se activan los neurotransmisores. 8. La señal se envía a la neurona.

Se ha demostrado que los receptores de amargor (TAS2R) desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico innato de los tejidos del epitelio ciliado de las vías respiratorias ( nariz y senos nasales ) . [27] Este sistema inmunológico innato añade una "fortaleza activa" [28] a la barrera superficial del sistema inmunológico físico . Este sistema inmunológico fijo se activa mediante la unión de ligandos a receptores específicos. Estos ligandos naturales son marcadores bacterianos, por ejemplo TAS2R38 : acil-homoserina lactonas [29] o quinolonas [30] producidas por Pseudomonas aeruginosa . Para defenderse de los depredadores, algunas plantas han producido sustancias marcadoras bacterianas imitadoras. Estos mimos de plantas son interpretados por la lengua y el cerebro como amargos . Los receptores fijos del sistema inmunológico son idénticos a los receptores del sabor amargo , TAS2R. Las sustancias amargas son agonistas del sistema inmunológico fijo TAS2R. [27] El sistema inmunológico innato utiliza óxido nítrico y defensinas que son capaces de destruir bacterias y también virus. [31] [32] Estos sistemas inmunes innatos fijos (Fortalezas Activas) se conocen en otros tejidos epiteliales además de las vías respiratorias superiores ( nariz , senos nasales , tráquea , bronquios ), por ejemplo: mama (células epiteliales mamarias), intestino y también piel humana ( queratinocitos) [33] Las moléculas amargas, sus receptores de sabor amargo asociados y las secuencias y modelos de homología de los receptores de sabor amargo están disponibles a través de BitterDB .

Agrio

Históricamente se pensaba que el sabor amargo se producía únicamente cuando los iones de hidrógeno libres (H + ) despolarizaban directamente los receptores gustativos. Sin embargo, ahora se están proponiendo receptores específicos para el sabor amargo con otros métodos de acción. Los canales HCN fueron una de esas propuestas; ya que son canales activados por nucleótidos cíclicos. Los dos canales iónicos que ahora se sugiere que contribuyen al sabor amargo son ASIC2 y TASK-1.

El diagrama muestra la vía de transducción de señales del sabor ácido o salado. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula receptora del gusto dentro del objeto A y el objeto C es la neurona unida al objeto BI. La Parte I es la recepción de iones de hidrógeno o iones de sodio. 1. Si el sabor es ácido, los iones H+, procedentes de sustancias ácidas, pasan a través de su canal iónico específico. Algunos pueden pasar por los canales de Na+. Si el sabor es salado Na+, las moléculas de sodio pasan a través de los canales de Na+. Se produce la despolarización II. La parte II es la vía de transducción de las moléculas de relevo.2. Se abren canales de cationes, como el K+. III. La parte III es la respuesta de la célula. 3. Se activa una entrada de iones Ca+.4. El Ca+ activa los neurotransmisores. 5. Se envía una señal a la neurona unida a la papila gustativa.

Sal

También se han propuesto varios receptores para sabores salados, junto con la posible detección de sabores de lípidos, carbohidratos complejos y agua. La evidencia de estos receptores no había sido convincente en la mayoría de los estudios con mamíferos. Por ejemplo, solo se puede demostrar que el receptor ENaC propuesto para la detección de sodio contribuye al sabor del sodio en Drosophila . [10] Sin embargo, se ha demostrado que las formas proteolizadas de ENaC funcionan como un receptor humano del sabor de la sal. La proteólisis es el proceso mediante el cual se escinde una proteína. Se cree que la forma madura de ENaC está proteolizada; sin embargo, la caracterización de qué formas proteolizadas existen en qué tejidos es incompleta. Se utilizó la proteólisis de células creadas para sobreexpresar ENaC hetermulitmérico que comprende subunidades alfa, beta y gamma para identificar compuestos que mejoraban selectivamente la actividad de ENaC proteolizada frente a ENaC no proteolizada. Los estudios sensoriales en humanos demostraron que un compuesto que mejora el ENaC proteolizado funciona para mejorar el sabor salado de la sal de mesa o del cloruro de sodio, lo que confirma que el ENaC proteolizado es el primer receptor humano del sabor de la sal. [34]

carbonatación

Una enzima conectada al receptor ácido transmite información sobre el agua carbonatada. [35]

Gordo

Se ha identificado un posible receptor gustativo de las grasas, el CD36 . [36] CD36 se ha localizado en las papilas circunvaladas y foliadas , que están presentes en las papilas gustativas [37] y donde se produce la lipasa lingual , y las investigaciones han demostrado que el receptor CD36 se une a ácidos grasos de cadena larga . [38] Las diferencias en la cantidad de expresión de CD36 en sujetos humanos se asociaron con su capacidad para saborear las grasas, [39] creando un caso para la relación del receptor con el sabor de las grasas. Una mayor investigación sobre el receptor CD36 podría ser útil para determinar la existencia de un verdadero receptor con sabor a grasa.

Se ha implicado que el receptor 4 de ácidos grasos libres (también denominado GPR120) y, en mucha menor medida, el receptor 1 de ácidos grasos libres (también denominado GPR40) [40] responden a la grasa oral, [41] y su ausencia conduce a una reducción de la preferencia por las grasas y respuesta neuronal reducida a los ácidos grasos administrados por vía oral. [42]

Se ha demostrado que TRPM5 está involucrado en la respuesta de la grasa oral y se lo ha identificado como un posible receptor de grasa oral, pero la evidencia reciente lo presenta principalmente como un actor posterior. [43] [44]

Tipos

Los genes del receptor del sabor amargo humano se denominan TAS2R1 a TAS2R64, con muchas lagunas debido a genes inexistentes, pseudogenes o genes propuestos que no se han anotado en el ensamblaje del genoma humano más reciente. Muchos genes receptores del sabor amargo también tienen nombres sinónimos confusos con varios nombres de genes diferentes que se refieren al mismo gen. Consulte la tabla a continuación para obtener una lista completa de genes receptores del sabor amargo humanos:

Pérdida de función

En muchas especies, los receptores gustativos han mostrado pérdida de funciones. Se cree que el proceso evolutivo en el que los receptores gustativos perdieron su función es una evolución adaptativa que se asocia con la ecología alimentaria para impulsar la especialización y bifurcación de los receptores gustativos. [45] De todos los receptores del gusto, se ha demostrado que el amargo, el dulce y el umami tienen una correlación entre la inactivación de los receptores del gusto y el comportamiento alimentario. [45] Sin embargo, no hay pruebas sólidas que respalden que a algún vertebrado le falten los genes receptores del sabor amargo. [45]

El receptor del sabor dulce es uno de los receptores del gusto cuya función se ha perdido. En los mamíferos, el receptor del sabor dulce predominante es el receptor del gusto tipo 1 Tas1r2/Tas1r3. [46] Algunas especies de mamíferos, como los gatos y los murciélagos vampiros, han demostrado incapacidad para sentir el sabor dulce. [46] En estas especies, la causa de la pérdida de función del receptor dulce se debe a la pseudogenización de Tas1r2. [46] La pseudogenización de Tas1r2 también se observa en especies no mamíferas como pollos y ranas con garras occidentales sin lengua, y estas especies también muestran la incapacidad de sabor dulce. [46] La pseudogenización de Tas1r2 está muy extendida e independiente en el orden Carnivora. [46] Muchos estudios han demostrado que la pseudogenización de los receptores gustativos es causada por una mutación perjudicial en los marcos de lectura abiertos (ORF). [47] En un estudio, se encontró que en especies carnívoras no felinas, estas especies mostraban mutaciones disruptivas de ORF de Tas1r2, y ocurrían de forma independiente entre las especies. [46] También mostraron una gran variación en sus linajes. [46] Se plantea la hipótesis de que la pseudogenización de Tas1r2 se produjo a través de una evolución convergente donde las especies carnívoras perdieron su capacidad de tener un sabor dulce debido al comportamiento dietético. [46]

Umami es también un receptor del gusto cuya función se ha perdido en muchas especies. Los receptores del gusto umami predominantes son Tas1r1/Tas1r3. [46] En dos linajes de mamíferos acuáticos, incluidos delfines y leones marinos, se ha descubierto que Tas1r1 está pseudogenizado. [46] La pseudogenización de Tas1r1 también se ha encontrado en especies carnívoras terrestres. [46] Si bien el panda pertenece al orden Carnivora, es herbívoro; el 99% de su dieta es bambú y no puede saborear el umami. [48] ​​La secuencia del genoma del panda muestra que su gen Tas1r1 está pseudogenizado. [48] ​​En un estudio, se encontró que en todas las especies del orden Carnivora, excepto el panda, se mantenía el marco de lectura abierto . [48] ​​En el panda, se encontró que la proporción de sustituciones entre sinónimos y no sinónimos era mucho mayor que en otras especies del orden Carnivora. [48] ​​Estos datos se correlacionan con la fecha de los registros fósiles del panda para mostrar dónde el panda cambió de una dieta carnívora a una herbívora. [46] Por lo tanto, se supone que la pérdida de función del umami en el panda se debe a un cambio en la dieta en el que el panda se volvió menos dependiente de la carne. [46] Sin embargo, estos estudios no explican que los herbívoros como los caballos y las vacas hayan conservado el receptor Tas1r1. [48]

En general, la pérdida de función del receptor gustativo es un proceso evolutivo que se produjo debido a un cambio en la dieta de las especies. [47]

Ver también

Lista de distintos tipos de células en el cuerpo humano adulto

Referencias

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