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Factor de transcripción

Ilustración de un activador

En biología molecular , un factor de transcripción ( TF ) (o factor de unión al ADN específico de secuencia ) es una proteína que controla la tasa de transcripción de la información genética del ADN al ARN mensajero , uniéndose a una secuencia de ADN específica . [1] [2] La función de los TF es regular (activar y desactivar) los genes para asegurarse de que se expresen en las células deseadas en el momento adecuado y en la cantidad adecuada durante la vida de la célula y el organismo. Los grupos de TF funcionan de manera coordinada para dirigir la división celular , el crecimiento celular y la muerte celular a lo largo de la vida; la migración y organización celular ( plan corporal ) durante el desarrollo embrionario; e intermitentemente en respuesta a señales externas a la célula, como una hormona . Hay aproximadamente 1600 TF en el genoma humano . [3] [4] [5] Los factores de transcripción son miembros del proteoma y del reguloma .

Los TF funcionan solos o con otras proteínas en un complejo, promoviendo (como activador ) o bloqueando (como represor ) el reclutamiento de la ARN polimerasa (la enzima que realiza la transcripción de la información genética del ADN al ARN) a genes específicos. [6] [7] [8]

Una característica definitoria de los TF es que contienen al menos un dominio de unión al ADN (DBD), que se une a una secuencia específica de ADN adyacente a los genes que regulan. [9] [10] Los TF se agrupan en clases según sus DBD. [11] [12] Otras proteínas como los coactivadores , los remodeladores de cromatina , las acetiltransferasas de histonas , las desacetilasas de histonas , las quinasas y las metilasas también son esenciales para la regulación genética, pero carecen de dominios de unión al ADN y, por lo tanto, no son TF. [13]

Los TF son de interés en medicina porque las mutaciones de TF pueden causar enfermedades específicas y los medicamentos pueden dirigirse potencialmente hacia ellas.

Número

Los factores de transcripción son esenciales para la regulación de la expresión génica y, por lo tanto, se encuentran en todos los organismos vivos. La cantidad de factores de transcripción que se encuentran en un organismo aumenta con el tamaño del genoma, y ​​los genomas más grandes tienden a tener más factores de transcripción por gen. [14]

Existen aproximadamente 2800 proteínas en el genoma humano que contienen dominios de unión al ADN, y se presume que 1600 de ellas funcionan como factores de transcripción, [3] aunque otros estudios indican que es un número menor. [15] Por lo tanto, aproximadamente el 10% de los genes en el genoma codifican factores de transcripción, lo que hace de esta familia la familia más grande de proteínas humanas. Además, los genes a menudo están flanqueados por varios sitios de unión para distintos factores de transcripción, y la expresión eficiente de cada uno de estos genes requiere la acción cooperativa de varios factores de transcripción diferentes (ver, por ejemplo, factores nucleares de hepatocitos ). Por lo tanto, el uso combinatorio de un subconjunto de los aproximadamente 2000 factores de transcripción humanos explica fácilmente la regulación única de cada gen en el genoma humano durante el desarrollo . [13]

Mecanismo

Los factores de transcripción se unen a regiones promotoras o potenciadoras del ADN adyacentes a los genes que regulan. Según el factor de transcripción, la transcripción del gen adyacente se regula al alza o a la baja . Los factores de transcripción utilizan una variedad de mecanismos para regular la expresión génica. [16] Estos mecanismos incluyen:

Función

Los factores de transcripción son uno de los grupos de proteínas que leen e interpretan el "plano" genético del ADN. Se unen al ADN y ayudan a iniciar un programa de aumento o disminución de la transcripción genética. Como tales, son vitales para muchos procesos celulares importantes. A continuación, se enumeran algunas de las funciones y papeles biológicos importantes en los que participan los factores de transcripción:

Regulación transcripcional basal

En los eucariotas , una clase importante de factores de transcripción llamados factores de transcripción generales (GTF) son necesarios para que se produzca la transcripción. [19] [20] [21] Muchos de estos GTF en realidad no se unen al ADN, sino que son parte del gran complejo de preiniciación de la transcripción que interactúa directamente con la ARN polimerasa . Los GTF más comunes son TFIIA , TFIIB , TFIID (ver también proteína de unión a TATA ), TFIIE , TFIIF y TFIIH . [22] El complejo de preiniciación se une a las regiones promotoras del ADN aguas arriba del gen que regulan.

Mejora diferencial de la transcripción

Otros factores de transcripción regulan de forma diferencial la expresión de varios genes uniéndose a regiones potenciadoras del ADN adyacentes a los genes regulados. Estos factores de transcripción son fundamentales para garantizar que los genes se expresen en la célula correcta en el momento correcto y en la cantidad correcta, dependiendo de los requisitos cambiantes del organismo. [ cita requerida ]

Desarrollo

Muchos factores de transcripción en organismos multicelulares están involucrados en el desarrollo. [23] En respuesta a estímulos, estos factores de transcripción activan o desactivan la transcripción de los genes apropiados, lo que, a su vez, permite cambios en la morfología celular o actividades necesarias para la determinación del destino celular y la diferenciación celular . La familia de factores de transcripción Hox , por ejemplo, es importante para la formación adecuada de patrones corporales en organismos tan diversos como las moscas de la fruta y los humanos. [24] [25] Otro ejemplo es el factor de transcripción codificado por el gen de la región determinante del sexo Y (SRY), que desempeña un papel importante en la determinación del sexo en los humanos. [26]

Respuesta a señales intercelulares

Las células pueden comunicarse entre sí liberando moléculas que producen cascadas de señalización dentro de otra célula receptora. Si la señal requiere una regulación positiva o negativa de los genes en la célula receptora, a menudo los factores de transcripción estarán aguas abajo en la cascada de señalización. [27] La ​​señalización de estrógeno es un ejemplo de una cascada de señalización bastante corta que involucra al factor de transcripción del receptor de estrógeno : el estrógeno es secretado por tejidos como los ovarios y la placenta , cruza la membrana celular de la célula receptora y se une al receptor de estrógeno en el citoplasma de la célula . El receptor de estrógeno luego va al núcleo de la célula y se une a sus sitios de unión al ADN , cambiando la regulación transcripcional de los genes asociados. [28]

Respuesta al medio ambiente

Los factores de transcripción no sólo actúan en cascadas de señalización relacionadas con estímulos biológicos, sino que también pueden actuar en cascadas de señalización relacionadas con estímulos ambientales. Algunos ejemplos son el factor de choque térmico (HSF), que regula positivamente los genes necesarios para la supervivencia a temperaturas más altas, [29] el factor inducible por hipoxia (HIF), que regula positivamente los genes necesarios para la supervivencia celular en entornos con poco oxígeno, [30] y la proteína de unión al elemento regulador de esteroles (SREBP), que ayuda a mantener los niveles adecuados de lípidos en la célula. [31]

Control del ciclo celular

Muchos factores de transcripción, especialmente algunos que son protooncogenes o supresores de tumores , ayudan a regular el ciclo celular y, como tal, determinan qué tan grande será una célula y cuándo puede dividirse en dos células hijas. [32] [33] Un ejemplo es el oncogén Myc , que tiene funciones importantes en el crecimiento celular y la apoptosis . [34]

Patogenesia

Los factores de transcripción también se pueden utilizar para alterar la expresión génica en una célula huésped para promover la patogénesis. Un ejemplo bien estudiado de esto son los efectores tipo activadores de la transcripción ( efectores TAL ) secretados por la bacteria Xanthomonas . Cuando se inyectan en plantas, estas proteínas pueden entrar en el núcleo de la célula vegetal, unirse a secuencias promotoras de la planta y activar la transcripción de genes vegetales que ayudan en la infección bacteriana. [35] Los efectores TAL contienen una región de repetición central en la que existe una relación simple entre la identidad de dos residuos críticos en repeticiones secuenciales y bases de ADN secuenciales en el sitio objetivo del efector TAL. [36] [37] Esta propiedad probablemente facilita que estas proteínas evolucionen para competir mejor con los mecanismos de defensa de la célula huésped. [38]

Regulación

En biología, es común que los procesos importantes tengan múltiples capas de regulación y control. Esto también es cierto con los factores de transcripción: no solo controlan las tasas de transcripción para regular las cantidades de productos genéticos (ARN y proteínas) disponibles para la célula, sino que los propios factores de transcripción están regulados (a menudo por otros factores de transcripción). A continuación, se presenta una breve sinopsis de algunas de las formas en que se puede regular la actividad de los factores de transcripción:

Síntesis

Los factores de transcripción (como todas las proteínas) se transcriben de un gen en un cromosoma a ARN, y luego el ARN se traduce a proteína. Cualquiera de estos pasos puede regularse para afectar la producción (y, por lo tanto, la actividad) de un factor de transcripción. Una implicación de esto es que los factores de transcripción pueden autoregularse. Por ejemplo, en un ciclo de retroalimentación negativa , el factor de transcripción actúa como su propio represor: si la proteína del factor de transcripción se une al ADN de su propio gen, regula a la baja la producción de más de sí mismo. Este es un mecanismo para mantener bajos niveles de un factor de transcripción en una célula. [39]

Localización nuclear

En los eucariotas , los factores de transcripción (como la mayoría de las proteínas) se transcriben en el núcleo , pero luego se traducen en el citoplasma de la célula . Muchas proteínas que son activas en el núcleo contienen señales de localización nuclear que las dirigen al núcleo. Pero, para muchos factores de transcripción, este es un punto clave en su regulación. [40] Las clases importantes de factores de transcripción, como algunos receptores nucleares , primero deben unirse a un ligando mientras están en el citoplasma antes de poder reubicarse en el núcleo. [40]

Activación

Los factores de transcripción pueden activarse (o desactivarse) a través de su dominio de detección de señales mediante varios mecanismos, entre ellos:

Accesibilidad del sitio de unión del ADN

En los eucariotas, el ADN se organiza con la ayuda de histonas en partículas compactas llamadas nucleosomas , donde secuencias de aproximadamente 147 pares de bases de ADN dan ~1,65 vueltas alrededor de los octámeros de proteínas histonas. El ADN dentro de los nucleosomas es inaccesible para muchos factores de transcripción. Algunos factores de transcripción, los llamados factores pioneros , aún pueden unirse a sus sitios de unión de ADN en el ADN nucleosómico. Para la mayoría de los demás factores de transcripción, el nucleosoma debe desenrollarse activamente mediante motores moleculares como los remodeladores de cromatina . [43] Alternativamente, el nucleosoma puede desenrollarse parcialmente mediante fluctuaciones térmicas, lo que permite un acceso temporal al sitio de unión del factor de transcripción. En muchos casos, un factor de transcripción necesita competir por la unión a su sitio de unión de ADN con otros factores de transcripción e histonas o proteínas de cromatina no histonas. [44] Los pares de factores de transcripción y otras proteínas pueden desempeñar funciones antagónicas (activador versus represor) en la regulación del mismo gen . [ cita requerida ]

Disponibilidad de otros cofactores/factores de transcripción

La mayoría de los factores de transcripción no funcionan solos. Muchas familias grandes de TF forman interacciones homotípicas o heterotípicas complejas a través de la dimerización. [45] Para que se produzca la transcripción génica, varios factores de transcripción deben unirse a secuencias reguladoras del ADN. Esta colección de factores de transcripción, a su vez, recluta proteínas intermediarias como cofactores que permiten el reclutamiento eficiente del complejo de preiniciación y la ARN polimerasa . Por lo tanto, para que un solo factor de transcripción inicie la transcripción, todas estas otras proteínas también deben estar presentes, y el factor de transcripción debe estar en un estado en el que pueda unirse a ellas si es necesario. Los cofactores son proteínas que modulan los efectos de los factores de transcripción. Los cofactores son intercambiables entre promotores de genes específicos; el complejo proteico que ocupa el ADN promotor y la secuencia de aminoácidos del cofactor determinan su conformación espacial. Por ejemplo, ciertos receptores de esteroides pueden intercambiar cofactores con NF-κB , que es un cambio entre la inflamación y la diferenciación celular; por lo tanto, los esteroides pueden afectar la respuesta inflamatoria y la función de ciertos tejidos. [46]

Interacción con citosina metilada

Tanto los factores de transcripción como las citosinas metiladas en el ADN tienen papeles importantes en la regulación de la expresión génica. (La metilación de la citosina en el ADN ocurre principalmente cuando la citosina es seguida por guanina en la secuencia de ADN 5' a 3', un sitio CpG ). La metilación de sitios CpG en una región promotora de un gen generalmente reprime la transcripción génica, [47] mientras que la metilación de CpG en el cuerpo de un gen aumenta la expresión. [48] Las enzimas TET juegan un papel central en la desmetilación de citosinas metiladas. La desmetilación de CpG en un promotor génico por la actividad de la enzima TET aumenta la transcripción del gen. [49]

Se evaluaron los sitios de unión al ADN de 519 factores de transcripción. [50] De estos, 169 factores de transcripción (33%) no tenían dinucleótidos CpG en sus sitios de unión, y 33 factores de transcripción (6%) podían unirse a un motivo que contenía CpG pero no mostraban preferencia por un sitio de unión con un CpG metilado o no metilado. Hubo 117 factores de transcripción (23%) que no pudieron unirse a su secuencia de unión si contenía un sitio CpG metilado, 175 factores de transcripción (34%) tuvieron una unión mejorada si su secuencia de unión tenía un sitio CpG metilado, y 25 factores de transcripción (5%) fueron inhibidos o tuvieron una unión mejorada dependiendo de dónde se encontraba el CpG metilado en la secuencia de unión. [ cita requerida ]

Las enzimas TET no se unen específicamente a la metilcitosina excepto cuando son reclutadas (ver desmetilación del ADN ). Se ha demostrado que múltiples factores de transcripción importantes en la diferenciación celular y la especificación del linaje, incluidos NANOG , SALL4 A, WT1 , EBF1 , PU.1 y E2A , reclutan enzimas TET a loci genómicos específicos (principalmente potenciadores) para actuar sobre la metilcitosina (mC) y convertirla en hidroximetilcitosina hmC (y en la mayoría de los casos marcándolas para la posterior desmetilación completa a citosina). [51] La conversión mediada por TET de mC a hmC parece interrumpir la unión de las proteínas de unión a 5mC, incluidas las proteínas MECP2 y MBD ( dominio de unión a metil-CpG ), lo que facilita la remodelación de nucleosomas y la unión de factores de transcripción, activando así la transcripción de esos genes. EGR1 es un factor de transcripción importante en la formación de la memoria . Tiene un papel esencial en la reprogramación epigenética de las neuronas cerebrales . El factor de transcripción EGR1 recluta a la proteína TET1 que inicia una vía de desmetilación del ADN . [52] EGR1, junto con TET1, se emplea en la programación de la distribución de los sitios de metilación en el ADN cerebral durante el desarrollo cerebral y en el aprendizaje (véase Epigenética en el aprendizaje y la memoria ).

Estructura

Diagrama esquemático de la secuencia de aminoácidos (extremo amino a la izquierda y extremo carboxílico a la derecha) de un factor de transcripción prototípico que contiene (1) un dominio de unión al ADN (DBD), (2) un dominio de detección de señales (SSD) y un dominio de activación (AD). El orden de colocación y la cantidad de dominios pueden diferir en varios tipos de factores de transcripción. Además, las funciones de transactivación y detección de señales con frecuencia están contenidas dentro del mismo dominio.
Ejemplo de arquitectura de dominio: represor de lactosa (LacI) . El dominio de unión al ADN del extremo N (marcado) del represor lac se une a su secuencia de ADN diana (dorado) en el surco mayor mediante un motivo hélice-giro-hélice . La unión de la molécula efectora (verde) se produce en el dominio regulador (marcado). Esto desencadena una respuesta alostérica mediada por la región de enlace (marcada).

Los factores de transcripción tienen una estructura modular y contienen los siguientes dominios : [1]

Dominio de unión al ADN

Contactos de ADN de diferentes tipos de dominios de unión al ADN de factores de transcripción

La porción ( dominio ) del factor de transcripción que se une al ADN se denomina dominio de unión al ADN. A continuación, se incluye una lista parcial de algunas de las principales familias de dominios de unión al ADN/factores de transcripción:

Elementos de respuesta

La secuencia de ADN a la que se une un factor de transcripción se denomina sitio de unión del factor de transcripción o elemento de respuesta . [62]

Los factores de transcripción interactúan con sus sitios de unión mediante una combinación de fuerzas electrostáticas (de las cuales los enlaces de hidrógeno son un caso especial) y fuerzas de Van der Waals . Debido a la naturaleza de estas interacciones químicas, la mayoría de los factores de transcripción se unen al ADN de una manera específica para cada secuencia. Sin embargo, no todas las bases en el sitio de unión del factor de transcripción pueden interactuar realmente con el factor de transcripción. Además, algunas de estas interacciones pueden ser más débiles que otras. Por lo tanto, los factores de transcripción no se unen a una sola secuencia, sino que son capaces de unirse a un subconjunto de secuencias estrechamente relacionadas, cada una con una fuerza de interacción diferente. [ cita requerida ]

Por ejemplo, aunque el sitio de unión de consenso para la proteína de unión a TATA (TBP) es TATAAAA, el factor de transcripción TBP también puede unirse a secuencias similares como TATATAT o TATATAA. [ cita requerida ]

Debido a que los factores de transcripción pueden unirse a un conjunto de secuencias relacionadas y estas secuencias tienden a ser cortas, los posibles sitios de unión de factores de transcripción pueden ocurrir por casualidad si la secuencia de ADN es lo suficientemente larga. Sin embargo, es poco probable que un factor de transcripción se una a todas las secuencias compatibles en el genoma de la célula . Otras restricciones, como la accesibilidad del ADN en la célula o la disponibilidad de cofactores , también pueden ayudar a dictar dónde se unirá realmente un factor de transcripción. Por lo tanto, dada la secuencia del genoma, todavía es difícil predecir dónde se unirá realmente un factor de transcripción en una célula viva.

Sin embargo, se puede obtener una especificidad de reconocimiento adicional mediante el uso de más de un dominio de unión al ADN (por ejemplo, DBD en tándem en el mismo factor de transcripción o mediante la dimerización de dos factores de transcripción) que se unen a dos o más secuencias adyacentes de ADN.

Importancia clínica

Los factores de transcripción tienen importancia clínica por al menos dos razones: (1) las mutaciones pueden estar asociadas con enfermedades específicas y (2) pueden ser objetivos de medicamentos.

Trastornos

Debido a sus importantes funciones en el desarrollo, la señalización intercelular y el ciclo celular, algunas enfermedades humanas se han asociado con mutaciones en los factores de transcripción. [63]

Muchos factores de transcripción son supresores de tumores u oncogenes y, por lo tanto, las mutaciones o la regulación aberrante de ellos se asocian con el cáncer. Se sabe que tres grupos de factores de transcripción son importantes en el cáncer humano: (1) las familias NF-kappaB y AP-1 , (2) la familia STAT y (3) los receptores de esteroides . [64]

A continuación se presentan algunos de los ejemplos mejor estudiados:

Posibles objetivos farmacológicos

Aproximadamente el 10% de los fármacos actualmente prescritos se dirigen directamente a la clase de receptores nucleares de factores de transcripción. [75] Los ejemplos incluyen tamoxifeno y bicalutamida para el tratamiento del cáncer de mama y próstata , respectivamente, y varios tipos de esteroides antiinflamatorios y anabólicos . [76] Además, los factores de transcripción a menudo son modulados indirectamente por fármacos a través de cascadas de señalización . Podría ser posible dirigirse directamente a otros factores de transcripción menos explorados, como NF-κB, con fármacos. [77] [78] [79] [80] Se cree que los factores de transcripción fuera de la familia de receptores nucleares son más difíciles de dirigir con terapias de moléculas pequeñas , ya que no está claro que sean "medicables" , pero se han logrado avances en Pax2 [81] [82] y la vía Notch . [83]

Papel en la evolución

Las duplicaciones de genes han desempeñado un papel crucial en la evolución de las especies. Esto se aplica particularmente a los factores de transcripción. Una vez que se producen como duplicados, las mutaciones acumuladas que codifican para una copia pueden tener lugar sin afectar negativamente la regulación de los objetivos posteriores. Sin embargo, recientemente se han dilucidado los cambios en las especificidades de unión al ADN del factor de transcripción Leafy de copia única, que se produce en la mayoría de las plantas terrestres. En ese sentido, un factor de transcripción de copia única puede sufrir un cambio de especificidad a través de un intermediario promiscuo sin perder su función. Se han propuesto mecanismos similares en el contexto de todas las hipótesis filogenéticas alternativas y del papel de los factores de transcripción en la evolución de todas las especies. [84] [85]

Papel en la actividad de biocontrol

Los factores de transcripción tienen un papel en la actividad de resistencia que es importante para el éxito de la actividad de biocontrol . La resistencia al estrés oxidativo y la detección del pH alcalino fueron aportadas por el factor de transcripción Yap1 y Rim101 de Papiliotrema terrestris LS28 como herramientas moleculares que revelaron una comprensión de los mecanismos genéticos subyacentes a la actividad de biocontrol que respalda los programas de manejo de enfermedades basados ​​en el control biológico e integrado. [86]

Análisis

Existen diferentes tecnologías disponibles para analizar los factores de transcripción. A nivel genómico , se utilizan comúnmente la secuenciación de ADN y la investigación en bases de datos. [87] La ​​versión proteica del factor de transcripción es detectable mediante el uso de anticuerpos específicos . La muestra se detecta en un Western blot . Mediante el uso del ensayo de desplazamiento de movilidad electroforética (EMSA), [88] se puede detectar el perfil de activación de los factores de transcripción. Un enfoque multiplex para el perfil de activación es un sistema de chip TF donde se pueden detectar varios factores de transcripción diferentes en paralelo. [ cita requerida ]

El método más comúnmente utilizado para identificar los sitios de unión de los factores de transcripción es la inmunoprecipitación de la cromatina (ChIP). [89] Esta técnica se basa en la fijación química de la cromatina con formaldehído , seguida de la coprecipitación del ADN y el factor de transcripción de interés utilizando un anticuerpo que se dirige específicamente a esa proteína. Las secuencias de ADN pueden entonces identificarse mediante microarrays o secuenciación de alto rendimiento ( ChIP-seq ) para determinar los sitios de unión de los factores de transcripción. Si no hay ningún anticuerpo disponible para la proteína de interés, DamID puede ser una alternativa conveniente. [90]

Clases

Como se describe con más detalle a continuación, los factores de transcripción pueden clasificarse por (1) su mecanismo de acción, (2) función reguladora o (3) homología de secuencia (y por lo tanto similitud estructural) en sus dominios de unión al ADN. También se clasifican por la estructura 3D de su DBD y la forma en que entra en contacto con el ADN [91] [92] .

Mecánico

Hay dos clases mecanicistas de factores de transcripción:

Funcional

Los factores de transcripción se han clasificado según su función reguladora: [13]

Estructural

Los factores de transcripción se clasifican a menudo en función de la similitud de secuencia y, por lo tanto, de la estructura terciaria de sus dominios de unión al ADN [95] [12] [96] [11] . La siguiente clasificación se basa en la estructura 3D de su DBD y la forma en que entra en contacto con el ADN. Primero se desarrolló para el TF humano y luego se extendió a roedores [91] y también a plantas [92] .

Bases de datos de factores de transcripción

Existen numerosas bases de datos que catalogan información sobre los factores de transcripción, pero su alcance y utilidad varían enormemente. Algunas pueden contener solo información sobre las proteínas en sí, otras sobre sus sitios de unión o sobre sus genes diana. Algunos ejemplos son los siguientes:

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Latchman DS (diciembre de 1997). "Factores de transcripción: una descripción general". Revista internacional de bioquímica y biología celular . 29 (12): 1305–12. doi :10.1016/S1357-2725(97)00085-X. PMC  2002184 . PMID  9570129.
  2. ^ Karin M (febrero de 1990). "Demasiados factores de transcripción: interacciones positivas y negativas". The New Biologist . 2 (2): 126–31. PMID  2128034.
  3. ^ ab Babu MM, Luscombe NM, Aravind L, Gerstein M, Teichmann SA (junio de 2004). "Estructura y evolución de las redes reguladoras de la transcripción" (PDF) . Current Opinion in Structural Biology . 14 (3): 283–91. doi :10.1016/j.sbi.2004.05.004. PMID  15193307. Archivado desde el original (PDF) el 30 de agosto de 2019 . Consultado el 25 de octubre de 2017 .
  4. ^ Cómo se regulan los genes: factores de transcripción en YouTube
  5. ^ Lambert S, Jolma A, Campitelli L, Pratyush Z, Das K, Yin Y, et al. (2018). "Los factores de transcripción humanos". Cell . 172 (4): 650–665. doi : 10.1016/j.cell.2018.01.029 . PMID  29425488. El recuento final abarca 1639 TF humanos conocidos o probables.
  6. ^ Roeder RG (septiembre de 1996). "El papel de los factores de iniciación generales en la transcripción por la ARN polimerasa II". Tendencias en ciencias bioquímicas . 21 (9): 327–35. doi :10.1016/S0968-0004(96)10050-5. PMID  8870495.
  7. ^ Nikolov DB, Burley SK (enero de 1997). "Iniciación de la transcripción de la ARN polimerasa II: una visión estructural". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (1): 15–22. Bibcode :1997PNAS...94...15N. doi : 10.1073/pnas.94.1.15 . PMC 33652 . PMID  8990153. 
  8. ^ Lee TI, Young RA (2000). "Transcripción de genes codificadores de proteínas eucariotas". Revisión anual de genética . 34 : 77–137. doi :10.1146/annurev.genet.34.1.77. PMID  11092823.
  9. ^ Mitchell PJ, Tjian R (julio de 1989). "Regulación transcripcional en células de mamíferos por proteínas de unión a ADN específicas de secuencia". Science . 245 (4916): 371–8. Bibcode :1989Sci...245..371M. doi :10.1126/science.2667136. PMID  2667136.
  10. ^ Ptashne M, Gann A (abril de 1997). "Activación transcripcional por reclutamiento". Nature . 386 (6625): 569–77. Bibcode :1997Natur.386..569P. doi :10.1038/386569a0. PMID  9121580. S2CID  6203915.
  11. ^ ab Jin J, Zhang H, Kong L, Gao G, Luo J (enero de 2014). "PlantTFDB 3.0: un portal para el estudio funcional y evolutivo de los factores de transcripción de las plantas". Nucleic Acids Research . 42 (número de la base de datos): D1182-7. doi :10.1093/nar/gkt1016. PMC 3965000 . PMID  24174544. 
  12. ^ ab Matys V, Kel-Margoulis OV, Fricke E, Liebich I, Land S, Barre-Dirrie A, et al. (enero de 2006). "TRANSFAC y su módulo TRANSCompel: regulación génica transcripcional en eucariotas". Nucleic Acids Research . 34 (número de la base de datos): D108-10. doi :10.1093/nar/gkj143. PMC 1347505 . PMID  16381825. 
  13. ^ abc Brivanlou AH, Darnell JE (febrero de 2002). "Transducción de señales y control de la expresión génica". Science . 295 (5556): 813–8. Bibcode :2002Sci...295..813B. doi :10.1126/science.1066355. PMID  11823631. S2CID  14954195.
  14. ^ van Nimwegen E (septiembre de 2003). "Leyes de escalamiento en el contenido funcional de los genomas". Tendencias en genética . 19 (9): 479–84. arXiv : physics/0307001 . doi :10.1016/S0168-9525(03)00203-8. PMID  12957540. S2CID  15887416.
  15. ^ "Lista de todos los factores de transcripción en humanos". biostars.org .
  16. ^ Gill G (2001). "Regulación de la iniciación de la transcripción eucariota". Ensayos en bioquímica . 37 : 33–43. doi :10.1042/bse0370033. PMID  11758455.
  17. ^ Narlikar GJ, Fan HY, Kingston RE (febrero de 2002). "Cooperación entre complejos que regulan la estructura y la transcripción de la cromatina". Cell . 108 (4): 475–87. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00654-2 . PMID  11909519. S2CID  14586791.
  18. ^ Xu L, Glass CK, Rosenfeld MG (abril de 1999). "Complejos coactivadores y correpresores en la función del receptor nuclear". Current Opinion in Genetics & Development . 9 (2): 140–7. doi :10.1016/S0959-437X(99)80021-5. PMID  10322133.
  19. ^ Weinzierl RO (1999). Mecanismos de expresión génica: estructura, función y evolución de la maquinaria transcripcional basal . World Scientific Publishing Company. ISBN 1-86094-126-5.
  20. ^ Reese JC (abril de 2003). "Factores de transcripción basal". Current Opinion in Genetics & Development . 13 (2): 114–8. doi :10.1016/S0959-437X(03)00013-3. PMID  12672487.
  21. ^ Shilatifard A, Conaway RC, Conaway JW (2003). "El complejo de elongación de la ARN polimerasa II". Revisión anual de bioquímica . 72 : 693–715. doi :10.1146/annurev.biochem.72.121801.161551. PMID  12676794.
  22. ^ Thomas MC, Chiang CM (2006). "La maquinaria general de transcripción y cofactores generales". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 41 (3): 105–78. doi :10.1080/10409230600648736. PMID  16858867. S2CID  13073440.
  23. ^ Lobe CG (1992). Factores de transcripción y desarrollo de los mamíferos . Temas actuales en biología del desarrollo. Vol. 27. págs. 351–83. doi :10.1016/S0070-2153(08)60539-6. ISBN 978-0-12-153127-0. Número PMID  1424766.
  24. ^ Lemons D, McGinnis W (septiembre de 2006). "Evolución genómica de los grupos de genes Hox". Science . 313 (5795): 1918–22. Bibcode :2006Sci...313.1918L. doi :10.1126/science.1132040. PMID  17008523. S2CID  35650754.
  25. ^ Moens CB , Selleri L (marzo de 2006). "Cofactores Hox en el desarrollo de vertebrados". Biología del desarrollo . 291 (2): 193–206. doi : 10.1016/j.ydbio.2005.10.032 . PMID:  16515781.
  26. ^ Ottolenghi C, Uda M, Crisponi L, Omari S, Cao A, Forabosco A, et al. (Enero de 2007). "Determinación y estabilidad del sexo". Bioensayos . 29 (1): 15-25. doi :10.1002/bies.20515. PMID  17187356. S2CID  23824870.
  27. ^ Pawson T (1993). "Transducción de señales: una vía conservada desde la membrana hasta el núcleo". Genética del desarrollo . 14 (5): 333–8. doi :10.1002/dvg.1020140502. PMID  8293575.
  28. ^ Osborne CK, Schiff R, Fuqua SA, Shou J (diciembre de 2001). "Receptor de estrógeno: conocimiento actual sobre su activación y modulación". Clinical Cancer Research . 7 (12 Suppl): 4338s–4342s, discusión 4411s–4412s. PMID  11916222.
  29. ^ Shamovsky I, Nudler E (marzo de 2008). "Nuevos conocimientos sobre el mecanismo de activación de la respuesta al choque térmico". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (6): 855–61. doi :10.1007/s00018-008-7458-y. PMC 11131843 . PMID  18239856. S2CID  9912334. 
  30. ^ Benizri E, Ginouvès A, Berra E (abril de 2008). "La magia de la cascada de señalización de la hipoxia". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (7–8): 1133–49. doi :10.1007/s00018-008-7472-0. PMC 11131810 . PMID  18202826. S2CID  44049779. 
  31. ^ Weber LW, Boll M, Stampfl A (noviembre de 2004). "Mantenimiento de la homeostasis del colesterol: proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles". Revista Mundial de Gastroenterología . 10 (21): 3081–7. doi : 10.3748/wjg.v10.i21.3081 . PMC 4611246 . PMID  15457548. 
  32. ^ Wheaton K, Atadja P, Riabowol K (1996). "Regulación de la actividad de los factores de transcripción durante el envejecimiento celular". Bioquímica y biología celular . 74 (4): 523–34. doi :10.1139/o96-056. PMID  8960358.
  33. ^ Meyyappan M, Atadja PW, Riabowol KT (1996). "Regulación de la expresión génica y la actividad de unión de factores de transcripción durante el envejecimiento celular". Señales biológicas . 5 (3): 130–8. doi :10.1159/000109183. PMID  8864058.
  34. ^ Evan G, Harrington E, Fanidi A, Land H, Amati B, Bennett M (agosto de 1994). "Control integrado de la proliferación celular y muerte celular por el oncogén c-myc". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 345 (1313): 269–75. Bibcode :1994RSPTB.345..269E. doi :10.1098/rstb.1994.0105. PMID  7846125.
  35. ^ Boch J, Bonas U (2010). "Efectores de tipo III de la familia AvrBs3 de Xanthomonas: descubrimiento y función". Revisión anual de fitopatología . 48 : 419–36. doi :10.1146/annurev-phyto-080508-081936. PMID  19400638.
  36. ^ Moscou MJ, Bogdanove AJ (diciembre de 2009). "Un cifrado simple gobierna el reconocimiento de ADN por efectores TAL". Science . 326 (5959): 1501. Bibcode :2009Sci...326.1501M. doi :10.1126/science.1178817. PMID  19933106. S2CID  6648530.
  37. ^ Boch J, Scholze H, Schornack S, Landgraf A, Hahn S, Kay S, et al. (diciembre de 2009). "Descifrando el código de la especificidad de unión al ADN de los efectores TAL-tipo III". Science . 326 (5959): 1509–12. Bibcode :2009Sci...326.1509B. doi :10.1126/science.1178811. PMID  19933107. S2CID  206522347.
  38. ^ Voytas DF, Joung JK (diciembre de 2009). "Ciencia vegetal. La unión del ADN simplificada". Science . 326 (5959): 1491–2. Bibcode :2009Sci...326.1491V. doi :10.1126/science.1183604. PMC 7814878 . PMID  20007890. S2CID  33257689. 
  39. ^ Pan G, Li J, Zhou Y, Zheng H, Pei D (agosto de 2006). "Un ciclo de retroalimentación negativa de factores de transcripción que controla la pluripotencia y la autorrenovación de las células madre". FASEB Journal . 20 (10): 1730–2. doi : 10.1096/fj.05-5543fje . PMID  16790525. S2CID  44783683.
  40. ^ ab Whiteside ST, Goodbourn S (abril de 1993). "Transducción de señales y localización nuclear: regulación de la actividad de los factores de transcripción mediante localización subcelular". Journal of Cell Science . 104 (4): 949–55. doi :10.1242/jcs.104.4.949. PMID  8314906.
  41. ^ Bohmann D (noviembre de 1990). "Fosforilación del factor de transcripción: un vínculo entre la transducción de señales y la regulación de la expresión génica". Cancer Cells . 2 (11): 337–44. PMID  2149275.
  42. ^ Weigel NL, Moore NL (octubre de 2007). "Fosforilación del receptor de esteroides: un modulador clave de múltiples funciones del receptor". Endocrinología molecular . 21 (10): 2311–9. doi : 10.1210/me.2007-0101 . PMID  17536004.
  43. ^ Teif VB, Rippe K (septiembre de 2009). "Predicción de las posiciones de los nucleosomas en el ADN: combinación de preferencias de secuencia intrínsecas y actividades de remodelación". Nucleic Acids Research . 37 (17): 5641–55. doi :10.1093/nar/gkp610. PMC 2761276 . PMID  19625488. 
  44. ^ Teif VB, Rippe K (octubre de 2010). "Modelos reticulares estadístico-mecánicos para la unión proteína-ADN en la cromatina". Journal of Physics: Condensed Matter . 22 (41): 414105. arXiv : 1004.5514 . Bibcode :2010JPCM...22O4105T. doi :10.1088/0953-8984/22/41/414105. PMID  21386588. S2CID  103345.
  45. ^ Amoutzias GD, Robertson DL, Van de Peer Y, Oliver SG (mayo de 2008). "Elija a sus socios: dimerización en factores de transcripción eucariotas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 33 (5): 220–9. doi :10.1016/j.tibs.2008.02.002. PMID  18406148.
  46. ^ Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, et al. (junio de 2009). "Receptores de esteroides sexuales en la diferenciación esquelética y la neoplasia epitelial: ¿es posible una intervención específica de tejido?". BioEssays . 31 (6): 629–41. doi :10.1002/bies.200800138. PMID  19382224. S2CID  205469320.
  47. ^ Weber M, Hellmann I, Stadler MB, Ramos L, Pääbo S, Rebhan M, et al. (abril de 2007). "Distribución, potencial de silenciamiento e impacto evolutivo de la metilación del ADN del promotor en el genoma humano". Nat. Genet . 39 (4): 457–66. doi :10.1038/ng1990. PMID  17334365. S2CID  22446734.
  48. ^ Yang X, Han H, De Carvalho DD, Lay FD, Jones PA, Liang G (octubre de 2014). "La metilación del cuerpo del gen puede alterar la expresión génica y es un objetivo terapéutico en el cáncer". Cancer Cell . 26 (4): 577–90. doi :10.1016/j.ccr.2014.07.028. PMC 4224113 . PMID  25263941. 
  49. ^ Maeder ML, Angstman JF, Richardson ME, Linder SJ, Cascio VM, Tsai SQ, et al. (diciembre de 2013). "Desmetilación de ADN dirigida y activación de genes endógenos utilizando proteínas de fusión TALE-TET1 programables". Nat. Biotechnol . 31 (12): 1137–42. doi :10.1038/nbt.2726. PMC 3858462. PMID  24108092 . 
  50. ^ Yin Y, Morgunova E, Jolma A, Kaasinen E, Sahu B, Khund-Sayeed S, et al. (mayo de 2017). "Impacto de la metilación de la citosina en las especificidades de unión al ADN de los factores de transcripción humanos". Science . 356 (6337): eaaj2239. doi :10.1126/science.aaj2239. PMC 8009048 . PMID  28473536. S2CID  206653898. 
  51. ^ Lio CJ, Rao A (2019). "Enzimas TET y 5hmC en sistemas inmunes adaptativos e innatos". Front Immunol . 10 : 210. doi : 10.3389/fimmu.2019.00210 . PMC 6379312 . PMID  30809228. 
  52. ^ Sun Z, Xu X, He J, Murray A, Sun MA, Wei X, Wang X, McCoig E, Xie E, Jiang X, Li L, Zhu J, Chen J, Morozov A, Pickrell AM, Theus MH, Xie H. EGR1 recluta a TET1 para dar forma al metiloma cerebral durante el desarrollo y tras la actividad neuronal. Nat Commun. 29 de agosto de 2019;10(1):3892. doi: 10.1038/s41467-019-11905-3. PMID 31467272
  53. ^ Wärnmark A, Treuter E, Wright AP, Gustafsson JA (octubre de 2003). "Funciones de activación 1 y 2 de los receptores nucleares: estrategias moleculares para la activación transcripcional". Endocrinología molecular . 17 (10): 1901–9. doi : 10.1210/me.2002-0384 . PMID  12893880. S2CID  31314461.
  54. ^ Littlewood TD, Evan GI (1995). "Factores de transcripción 2: hélice-bucle-hélice". Perfil proteico . 2 (6): 621–702. PMID  7553065.
  55. ^ Vinson C, Myakishev M, Acharya A, Mir AA, Moll JR, Bonovich M (septiembre de 2002). "Clasificación de las proteínas B-ZIP humanas en función de las propiedades de dimerización". Biología molecular y celular . 22 (18): 6321–35. doi :10.1128/MCB.22.18.6321-6335.2002. PMC 135624 . PMID  12192032. 
  56. ^ Wintjens R, Rooman M (septiembre de 1996). "Clasificación estructural de los dominios de unión al ADN de HTH y modos de interacción proteína-ADN". Journal of Molecular Biology . 262 (2): 294–313. doi :10.1006/jmbi.1996.0514. PMID  8831795.
  57. ^ Gehring WJ, Affolter M, Bürglin T (1994). "Proteínas del homeodominio". Revisión anual de bioquímica . 63 : 487–526. doi :10.1146/annurev.bi.63.070194.002415. PMID  7979246.
  58. ^ Bürglin TR, Affolter M (junio de 2016). "Proteínas de homeodominio: una actualización". Chromosoma . 125 (3): 497–521. doi :10.1007/s00412-015-0543-8. PMC 4901127 . PMID  26464018. 
  59. ^ Dahl E, Koseki H, Balling R (septiembre de 1997). "Genes Pax y organogénesis". Bioensayos . 19 (9): 755–65. doi :10.1002/bies.950190905. PMID  9297966. S2CID  23755557.
  60. ^ Laity JH, Lee BM, Wright PE (febrero de 2001). "Proteínas con dedos de cinc: nuevos conocimientos sobre diversidad estructural y funcional". Current Opinion in Structural Biology . 11 (1): 39–46. doi :10.1016/S0959-440X(00)00167-6. PMID  11179890.
  61. ^ Wolfe SA, Nekludova L, Pabo CO (2000). "Reconocimiento de ADN por las proteínas de dedo de zinc Cys2His2". Revisión anual de biofísica y estructura biomolecular . 29 : 183–212. doi :10.1146/annurev.biophys.29.1.183. PMID  10940247.
  62. ^ Wang JC (marzo de 2005). "Encontrar objetivos primarios de los reguladores transcripcionales". Ciclo celular . 4 (3): 356–8. doi : 10.4161/cc.4.3.1521 . PMID  15711128.
  63. ^ Semenza GL (1999). Factores de transcripción y enfermedades humanas . Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 978-0-19-511239-9.
  64. ^ Libermann TA, Zerbini LF (febrero de 2006). "Factores de transcripción específicos para la terapia génica del cáncer". Current Gene Therapy . 6 (1): 17–33. doi :10.2174/156652306775515501. PMID  16475943.
  65. ^ Moretti P, Zoghbi HY (junio de 2006). "Disfunción de MeCP2 en el síndrome de Rett y trastornos relacionados". Current Opinion in Genetics & Development . 16 (3): 276–81. doi :10.1016/j.gde.2006.04.009. PMID  16647848.
  66. ^ Chadwick LH, Wade PA (abril de 2007). "MeCP2 en el síndrome de Rett: ¿represor transcripcional o proteína arquitectónica de la cromatina?". Current Opinion in Genetics & Development . 17 (2): 121–5. doi :10.1016/j.gde.2007.02.003. PMID  17317146. Archivado desde el original el 2 de octubre de 2023 – vía Zenodo.
  67. ^ Maestro MA, Cardalda C, Boj SF, Luco RF, Servitja JM, Ferrer J (2007). "Roles distintos de HNF1 Β , HNF1 α y HNF4 α en la regulación del desarrollo del páncreas, la función y el crecimiento de las células Β". Roles distintos de HNF1beta, HNF1alpha y HNF4alpha en la regulación del desarrollo del páncreas, la función y el crecimiento de las células beta . Desarrollo endocrino. Vol. 12. Karger Medical and Scientific Publishers. págs. 33–45. doi :10.1159/000109603. ISBN 978-3-8055-8385-5. Número de identificación personal  17923767.
  68. ^ Al-Quobaili F, Montenarh M (abril de 2008). "Pancreatic duodenal homeobox factor-1 and diabetes mellitus type 2 (review)". Revista Internacional de Medicina Molecular . 21 (4): 399–404. doi : 10.3892/ijmm.21.4.399 . PMID  18360684. Archivado desde el original el 2 de octubre de 2023.
  69. ^ Lennon PA, Cooper ML, Peiffer DA, Gunderson KL, Patel A, Peters S, et al. (abril de 2007). "La eliminación de 7q31.1 respalda la participación de FOXP2 en el deterioro del lenguaje: informe clínico y revisión". American Journal of Medical Genetics. Parte A. 143A ( 8): 791–8. doi :10.1002/ajmg.a.31632. PMID  17330859. S2CID  22021740.
  70. ^ van der Vliet HJ, Nieuwenhuis EE (2007). "IPEX como resultado de mutaciones en FOXP3". Inmunología clínica y del desarrollo . 2007 : 1–5. doi : 10.1155/2007/89017 . PMC 2248278. PMID  18317533. 
  71. ^ Iwakuma T, Lozano G, Flores ER (julio de 2005). "Síndrome de Li-Fraumeni: un asunto de familia p53". Ciclo celular . 4 (7): 865–7. doi : 10.4161/cc.4.7.1800 . PMID  15917654.
  72. ^ Clevenger CV (noviembre de 2004). "Funciones y regulación de los factores de transcripción de la familia Stat en el cáncer de mama humano". American Journal of Pathology (revisión). 165 (5): 1449–1460. doi : 10.1016/S0002-9440(10)63403-7 . PMC 1618660 . PMID  15509516. 
  73. ^ "Taller "Factores de transcripción como dianas y marcadores en cáncer" 2007". Archivado desde el original el 25 de mayo de 2012. Consultado el 14 de diciembre de 2009 .
  74. ^ Govindaraj K, Hendriks J, Lidke DS, Karperien M, Post JN (enero de 2019). "Cambios en la recuperación de fluorescencia después del fotoblanqueo (FRAP) como indicador de la actividad del factor de transcripción SOX9". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Mecanismos reguladores de genes . 1862 (1): 107–117. doi : 10.1016/j.bbagrm.2018.11.001 . PMID  30465885.
  75. ^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (diciembre de 2006). "¿Cuántos objetivos farmacológicos existen?". Nature Reviews. Drug Discovery . 5 (12): 993–6. doi :10.1038/nrd2199. PMID  17139284. S2CID  11979420.
  76. ^ Gronemeyer H, Gustafsson JA, Laudet V (noviembre de 2004). "Principios para la modulación de la superfamilia de receptores nucleares". Nature Reviews. Drug Discovery . 3 (11): 950–64. doi :10.1038/nrd1551. PMID  15520817. S2CID  205475111.
  77. ^ Bustin SA, McKay IA (junio de 1994). "Factores de transcripción: objetivos para nuevos fármacos de diseño". British Journal of Biomedical Science . 51 (2): 147–57. PMID  8049612.
  78. ^ Butt TR, Karathanasis SK (1995). "Factores de transcripción como dianas farmacológicas: oportunidades para la selectividad terapéutica". Gene Expression . 4 (6): 319–36. PMC 6134363 . PMID  7549464. 
  79. ^ Papavassiliou AG (agosto de 1998). "Agentes moduladores de factores de transcripción: precisión y selectividad en el diseño de fármacos". Molecular Medicine Today . 4 (8): 358–66. doi :10.1016/S1357-4310(98)01303-3. PMID  9755455.
  80. ^ Ghosh D, Papavassiliou AG (2005). "Terapéutica de factores de transcripción: ¿una apuesta arriesgada o una piedra de toque?". Química medicinal actual . 12 (6): 691–701. doi :10.2174/0929867053202197. PMID  15790306.
  81. ^ Grimley E, Liao C, Ranghini E, Nikolovska-Coleska Z, Dressler G (2017). "Inhibición de la activación de la transcripción de Pax2 con una pequeña molécula que se dirige al dominio de unión al ADN". ACS Chemical Biology . 12 (3): 724–734. doi :10.1021/acschembio.6b00782. PMC 5761330 . PMID  28094913. 
  82. ^ Grimley E, Dressler GR (2018). "¿Son las proteínas Pax objetivos terapéuticos potenciales en la enfermedad renal y el cáncer?". Kidney International . 94 (2): 259–267. doi :10.1016/j.kint.2018.01.025. PMC 6054895 . PMID  29685496. 
  83. ^ Moellering RE, Cornejo M, Davis TN, Del Bianco C, Aster JC, Blacklow SC, et al. (noviembre de 2009). "Inhibición directa del complejo del factor de transcripción NOTCH". Nature . 462 (7270): 182–8. Bibcode :2009Natur.462..182M. doi :10.1038/nature08543. PMC 2951323 . PMID  19907488. 
    • Resumen para legos en: Katherine Bagley (11 de noviembre de 2009). "New drug target for cancer" (Nuevo objetivo farmacológico para el cáncer). The Scientist . Archivado desde el original el 16 de noviembre de 2009.
  84. ^ Sayou C, Monniaux M, Nanao MH, Moyroud E, Brockington SF, Thévenon E, et al. (febrero de 2014). "Un intermediario promiscuo subyace a la evolución de la especificidad de unión al ADN de LEAFY". Science . 343 (6171): 645–8. Bibcode :2014Sci...343..645S. doi :10.1126/science.1248229. hdl : 1885/64773 . PMID  24436181. S2CID  207778924.[ enlace muerto permanente ]
  85. ^ Jin J, He K, Tang X, Li Z, Lv L, Zhao Y, et al. (julio de 2015). "Un mapa regulador transcripcional de Arabidopsis revela características funcionales y evolutivas distintivas de nuevos factores de transcripción". Biología molecular y evolución . 32 (7): 1767–73. doi :10.1093/molbev/msv058. PMC 4476157 . PMID  25750178. 
  86. ^ Castoria R, Miccoli C, Barone G, Palmieri D, De Curtis F, Lima G, et al. (marzo de 2021). Cann I (ed.). "Herramientas moleculares para la levadura Papiliotrema terrestris LS28 e identificación de Yap1 como un factor de transcripción involucrado en la actividad de biocontrol". Microbiología aplicada y ambiental . 87 (7). Código Bibliográfico :2021ApEnM..87E2910C. doi :10.1128/AEM.02910-20. PMC 8091616 . PMID  33452020. 
  87. ^ Grau J, Ben-Gal I, Posch S, Grosse I (julio de 2006). "VOMBAT: predicción de sitios de unión de factores de transcripción usando árboles bayesianos de orden variable" (PDF) . Nucleic Acids Research . 34 (edición del servidor web): W529-33. doi :10.1093/nar/gkl212. PMC 1538886. PMID 16845064.  Archivado desde el original (PDF) el 30 de septiembre de 2018. Consultado el 10 de enero de 2014 . 
  88. ^ Wenta N, Strauss H, Meyer S, Vinkemeier U (julio de 2008). "La fosforilación de tirosina regula la partición de STAT1 entre diferentes conformaciones de dímeros". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (27): 9238–43. Bibcode :2008PNAS..105.9238W. doi : 10.1073/pnas.0802130105 . PMC 2453697 . PMID  18591661. 
  89. ^ Furey TS (diciembre de 2012). "ChIP-seq y más allá: metodologías nuevas y mejoradas para detectar y caracterizar interacciones proteína-ADN". Nature Reviews. Genética . 13 (12): 840–52. doi :10.1038/nrg3306. PMC 3591838. PMID 23090257  . 
  90. ^ Aughey GN, Southall TD (enero de 2016). "¡Qué bueno! Perfiles DamID de interacciones proteína-ADN". Wiley Interdisciplinary Reviews: Developmental Biology . 5 (1): 25–37. doi :10.1002/wdev.205. PMC 4737221 . PMID  26383089. 
  91. ^ ab Wingender E, Schoeps T, Haubrock M, Dönitz J (enero de 2015). "TFClass: una clasificación de factores de transcripción humanos y sus ortólogos en roedores". Nucleic Acids Research . 43 (número de base de datos): D97-102. doi :10.1093/nar/gku1064. PMC 4383905 . PMID  25361979. 
  92. ^ ab Blanc-Mathieu R, Dumas R, Turchi L, Lucas J, Parcy F (enero de 2024). "Plant-TFClass: una clasificación estructural para los factores de transcripción de las plantas". Tendencias en la ciencia vegetal . 29 (1): 40–51. doi :10.1016/j.tplants.2023.06.023. PMID  37482504.
  93. ^ Orphanides G, Lagrange T, Reinberg D (noviembre de 1996). "Los factores de transcripción generales de la ARN polimerasa II". Genes & Development . 10 (21): 2657–83. doi : 10.1101/gad.10.21.2657 . PMID  8946909.
  94. ^ de Boron WF (2003). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. págs. 125-126. ISBN 1-4160-2328-3.
  95. ^ Stegmaier P, Kel AE, Wingender E (2004). «Clasificación sistemática de factores de transcripción por dominios de unión al ADN». Informática del genoma. Conferencia internacional sobre informática del genoma . 15 (2): 276–86. PMID  15706513. Archivado desde el original el 19 de junio de 2013.
  96. ^ "Base de datos TRANSFAC" . Consultado el 5 de agosto de 2007 .
  97. ^ Jin J, Tian F, Yang DC, Meng YQ, Kong L, Luo J, et al. (enero de 2017). "PlantTFDB 4.0: hacia un eje central para factores de transcripción e interacciones reguladoras en plantas". Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D1040–D1045. doi :10.1093/nar/gkw982. PMC 5210657 . PMID  27924042. 
  98. ^ Schmeier S, Alam T, Essack M, Bajic VB (enero de 2017). "TcoF-DB v2: actualización de la base de datos de cofactores de transcripción humanos y de ratón e interacciones de factores de transcripción". Nucleic Acids Research . 45 (D1): D145–D150. doi :10.1093/nar/gkw1007. PMC 5210517 . PMID  27789689. 
  99. ^ Xuan Lin QX, Sian S, An O, Thieffry D, Jha S, Benoukraf T (enero de 2019). "MethMotif: una base de datos integradora específica de células de motivos de unión de factores de transcripción acoplados con perfiles de metilación del ADN". Investigación de ácidos nucleicos . 47 (D1): D145–D154. doi :10.1093/nar/gky1005. PMC 6323897 . PMID  30380113. 

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