La biosíntesis de fenilpropanoides implica una serie de enzimas.
En las plantas, todos los fenilpropanoides se derivan de los aminoácidos fenilalanina y tirosina .
La fenilalanina amoniaco-liasa (PAL, también conocida como fenilalanina/tirosina amoniaco-liasa) es una enzima que transforma la L- fenilalanina y la tirosina en ácido transcinámico y ácido p -cumárico , respectivamente.
La transcinamato 4-monooxigenasa (cinamato 4-hidroxilasa) es la enzima que transforma el transcinamato en 4-hidroxicinamato ( ácido p -cumárico). La 4-cumarato-CoA ligasa es la enzima que transforma el 4-cumarato ( ácido p -cumárico) en 4-cumaroil-CoA . [1]
Estas enzimas conjugan los fenilpropanoides con otras moléculas.
Existe una vía alternativa de biosíntesis de estilbenoides dirigida por cetosintasa bacteriana en simbiontes bacterianos Photorhabdus de nematodos Heterorhabditis , que producen 3,5-dihidroxi-4-isopropil-trans-estilbeno con fines antibióticos. [2]
La 4-cumaroil-CoA se puede combinar con malonil-CoA para producir la verdadera columna vertebral de los flavonoides, un grupo de compuestos llamados calconoides , que contienen dos anillos de fenilo . La naringenina-chalcona sintasa es una enzima que cataliza la siguiente conversión:
El cierre de anillo conjugado de las chalconas da como resultado la forma familiar de flavonoides , la estructura de tres anillos de una flavona .