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Miosina

Parte de la estructura de la miosina II. Los átomos de la cadena pesada están coloreados de rosa (en el lado izquierdo); los átomos de las cadenas ligeras están coloreados de naranja y amarillo descoloridos (también en el lado izquierdo).

Las miosinas ( / ˈ m ə s ɪ n , - -/ [1] [2] ) son una familia de proteínas motoras mejor conocidas por sus funciones en la contracción muscular y en una amplia gama de otros procesos de motilidad en eucariotas . Son dependientes de ATP y responsables de la motilidad basada en actina .

La primera miosina (M2) que se descubrió fue en 1864 por Wilhelm Kühne . Kühne había extraído una proteína viscosa del músculo esquelético que consideraba responsable de mantener el estado de tensión en el músculo. Llamó a esta proteína miosina . [3] [4] El término se ha ampliado para incluir un grupo de ATPasas similares que se encuentran en las células tanto del tejido muscular estriado como del tejido muscular liso .

Tras el descubrimiento en 1973 de enzimas con función similar a la miosina en Acanthamoeba castellanii , se ha descubierto una gama global de genes de miosina divergentes en todo el reino de los eucariotas. [5]

Aunque originalmente se pensó que la miosina estaba restringida a las células musculares (de ahí myo- (s) + -in ), no existe una única "miosina"; más bien es una superfamilia muy grande de genes cuyos productos proteicos comparten las propiedades básicas de unión a la actina, hidrólisis de ATP (actividad enzimática ATPasa) y transducción de fuerza. Prácticamente todas las células eucariotas contienen isoformas de miosina . Algunas isoformas tienen funciones especializadas en ciertos tipos de células (como el músculo), mientras que otras isoformas son ubicuas. La estructura y función de la miosina se conserva globalmente en todas las especies, hasta el punto de que la miosina II del músculo del conejo se unirá a la actina de una ameba . [6] [7]

Estructura y funciones

Dominios

La mayoría de las moléculas de miosina se componen de un dominio de cabeza , cuello y cola.

Golpe de potencia

Varias moléculas de miosina II generan fuerza en el músculo esquelético a través de un mecanismo de golpe de potencia alimentado por la energía liberada de la hidrólisis de ATP. [8] El golpe de potencia se produce cuando la molécula de miosina libera fosfato después de la hidrólisis de ATP, mientras que la miosina está fuertemente unida a la actina. El efecto de esta liberación es un cambio conformacional en la molécula que tira contra la actina. La liberación de la molécula de ADP conduce al llamado estado de rigor de la miosina. [9] La unión de una nueva molécula de ATP liberará miosina de la actina. La hidrólisis de ATP dentro de la miosina hará que se una a la actina nuevamente para repetir el ciclo. El efecto combinado de los innumerables golpes de potencia hace que el músculo se contraiga.

Nomenclatura, evolución y árbol genealógico

Árbol filogenético sin raíces de la miosina

La amplia variedad de genes de miosina que se encuentran en los filos eucariotas se nombró según diferentes esquemas a medida que se fueron descubriendo. Por lo tanto, la nomenclatura puede resultar algo confusa cuando se intenta comparar las funciones de las proteínas de miosina dentro de los organismos y entre ellos.

La miosina del músculo esquelético, la más destacada de la superfamilia de las miosinas debido a su abundancia en las fibras musculares , fue la primera en ser descubierta. Esta proteína forma parte del sarcómero y forma filamentos macromoleculares compuestos de múltiples subunidades de miosina. Se encontraron proteínas de miosina formadoras de filamentos similares en el músculo cardíaco , el músculo liso y las células no musculares. Sin embargo, a principios de la década de 1970, los investigadores comenzaron a descubrir nuevos genes de miosina en eucariotas simples [5] que codificaban proteínas que actuaban como monómeros y, por lo tanto, se denominaron miosinas de clase I. Estas nuevas miosinas se denominaron colectivamente "miosinas no convencionales" [10] y se han encontrado en muchos tejidos distintos del músculo. Estos nuevos miembros de la superfamilia se han agrupado de acuerdo con las relaciones filogenéticas derivadas de una comparación de las secuencias de aminoácidos de sus dominios principales, y a cada clase se le ha asignado un número romano [11] [12] [13] [14] (consulte el árbol filogenético). Las miosinas no convencionales también tienen dominios de cola divergentes, lo que sugiere funciones únicas. [15] La gama ahora diversa de miosinas probablemente evolucionó a partir de un precursor ancestral (ver imagen).

El análisis de las secuencias de aminoácidos de diferentes miosinas muestra una gran variabilidad entre los dominios de la cola, pero una fuerte conservación de las secuencias del dominio de la cabeza. Presumiblemente esto se debe a que las miosinas pueden interactuar, a través de sus colas, con una gran cantidad de cargas diferentes, mientras que el objetivo en cada caso (moverse a lo largo de los filamentos de actina) sigue siendo el mismo y, por lo tanto, requiere la misma maquinaria en el motor. Por ejemplo, el genoma humano contiene más de 40 genes de miosina diferentes .

Estas diferencias de forma también determinan la velocidad a la que las miosinas pueden moverse a lo largo de los filamentos de actina. La hidrólisis del ATP y la posterior liberación del grupo fosfato provocan el "golpe de potencia", en el que la región del "brazo de palanca" o "cuello" de la cadena pesada es arrastrada hacia delante. Dado que el golpe de potencia siempre mueve el brazo de palanca en el mismo ángulo, la longitud del brazo de palanca determina el desplazamiento de la carga en relación con el filamento de actina. Un brazo de palanca más largo hará que la carga recorra una distancia mayor aunque el brazo de palanca experimente el mismo desplazamiento angular, al igual que una persona con piernas más largas puede moverse más lejos con cada paso individual. La velocidad de un motor de miosina depende de la velocidad a la que pasa por un ciclo cinético completo de unión de ATP a la liberación de ADP.

Clases de miosina

Miosina I

La miosina I, una proteína celular ubicua, funciona como monómero y participa en el transporte de vesículas . [16] Tiene un tamaño de paso de 10 nm y se la ha implicado como responsable de la respuesta de adaptación de los estereocilios en el oído interno. [17]

Miosina II

Modelo de filamento deslizante de la contracción muscular.
Estructura del sarcómero cardíaco que muestra miosina

La miosina II (también conocida como miosina convencional) es el tipo de miosina responsable de producir la contracción muscular en las células musculares de la mayoría de los tipos de células animales. También se encuentra en células no musculares en haces contráctiles llamados fibras de estrés . [18]

En las células musculares, las largas colas enrolladas de las moléculas de miosina individuales pueden autoinhibir la función activa en la conformación 10S o, tras la fosforilación, cambiar a la conformación 6S y unirse, formando los filamentos gruesos del sarcómero . [29] [30] Los dominios de la cabeza que producen fuerza sobresalen del costado del filamento grueso, listos para caminar a lo largo de los filamentos delgados adyacentes basados ​​en actina en respuesta a las señales químicas adecuadas y pueden estar en conformación autoinhibida o activa. El equilibrio/transición entre estados activos e inactivos está sujeto a una amplia regulación química.

Miosina III

La miosina III es un miembro poco conocido de la familia de las miosinas. Se la ha estudiado in vivo en los ojos de Drosophila , donde se cree que desempeña un papel en la fototransducción . [31] Se ha descubierto un gen homólogo humano para la miosina III, MYO3A , a través del Proyecto Genoma Humano , que se expresa en la retina y la cóclea . [32]

Estructura cristalina del motor de miosina V con cadena ligera esencial – libre de nucleótidos

Miosina IV

La miosina IV tiene un único motivo IQ y una cola que carece de cualquier secuencia formadora de hélice superenrollada. Tiene una homología similar a los dominios de cola de la miosina VII y XV. [33]

Miosina V

La miosina V es un motor de miosina no convencional, que es procesivo como un dímero y tiene un tamaño de paso de 36 nm. [34] Se transloca (camina) a lo largo de los filamentos de actina que viajan hacia el extremo con púas (extremo +) de los filamentos. La miosina V está involucrada en el transporte de carga (por ejemplo, ARN, vesículas, orgánulos, mitocondrias) desde el centro de la célula hasta la periferia, pero además se ha demostrado que actúa como una atadura dinámica, reteniendo vesículas y orgánulos en la periferia rica en actina de las células. [35] [36] Un estudio reciente de reconstitución in vitro de una sola molécula sobre el ensamblaje de filamentos de actina sugiere que la miosina V viaja más lejos en la F-actina recién ensamblada (rica en ADP-Pi), mientras que las longitudes de recorrido procesivas son más cortas en la F-actina más antigua (rica en ADP). [37]

Diagrama de cinta del motor molecular de la miosina V [38] pseudocoloreado para ilustrar los subdominios principales. En aras de la claridad visual, no se destacan los bucles importantes (que a menudo se etiquetan por separado en la literatura). Esta perspectiva resalta el sitio de unión de nucleótidos y la separación de los subdominios U50 y L50 que forman la hendidura del sitio de unión de actina.

La cabeza del motor de miosina V se puede subdividir en las siguientes regiones funcionales: [38]

Miosina VI

Estado de la miosina VI de PDB 2V26 antes del golpe de potencia [43]

La miosina VI es un motor de miosina no convencional, que es principalmente procesivo como dímero, pero también actúa como un monómero no procesivo. Se desplaza a lo largo de los filamentos de actina, desplazándose hacia el extremo puntiagudo (extremo -) de los filamentos. [44] Se cree que la miosina VI transporta vesículas endocíticas al interior de la célula. [45]

Miosina VII

La miosina VII es una miosina no convencional con dos dominios FERM en la región de la cola. Tiene un brazo de palanca extendido que consta de cinco motivos IQ de unión a calmodulina seguidos de una única hélice alfa (SAH) [46]. La miosina VII es necesaria para la fagocitosis en Dictyostelium discoideum , la espermatogénesis en C. elegans y la formación de estereocilios en ratones y peces cebra. [47]

Miosina VIII

La miosina VIII es una miosina específica de las plantas vinculada a la división celular; [48] específicamente, está involucrada en la regulación del flujo de citoplasma entre las células [49] y en la localización de vesículas en el fragmoplasto . [50]

Miosina IX

La miosina IX es un grupo de proteínas motoras de una sola cabeza. Primero se demostró que estaba dirigida por el extremo negativo [51], pero un estudio posterior demostró que estaba dirigida por el extremo positivo [52] . El mecanismo de movimiento de esta miosina no se conoce bien.

Miosina X

La miosina X es un motor de miosina no convencional, que funciona como un dímero . Se cree que la dimerización de la miosina X es antiparalela. [53] Este comportamiento no se ha observado en otras miosinas. En las células de mamíferos, se ha descubierto que el motor se localiza en los filopodios . La miosina X camina hacia los extremos con púas de los filamentos. Algunas investigaciones sugieren que camina preferentemente sobre haces de actina, en lugar de filamentos individuales. [54] Es el primer motor de miosina que muestra este comportamiento.

Miosina XI

La miosina XI dirige el movimiento de orgánulos como los plástidos y las mitocondrias en las células vegetales. [55] Es responsable del movimiento dirigido por la luz de los cloroplastos según la intensidad de la luz y de la formación de estrómulos que interconectan diferentes plástidos. La miosina XI también desempeña un papel clave en el crecimiento de la punta de la raíz polar y es necesaria para la elongación adecuada de los pelos radiculares . [56] Se descubrió que una miosina XI específica encontrada en Nicotiana tabacum es el motor molecular procesivo más rápido conocido , moviéndose a 7 μm/s en pasos de 35 nm a lo largo del filamento de actina . [57]

Miosina XII

Miosina XIII

Miosina XIV

Este grupo de miosinas se ha encontrado en el filo Apicomplexa . [58] Las miosinas se localizan en las membranas plasmáticas de los parásitos intracelulares y luego pueden participar en el proceso de invasión celular. [59]

Esta miosina también se encuentra en el protozoo ciliado Tetrahymena thermaphila . Entre sus funciones conocidas se encuentran: transportar los fagosomas al núcleo y perturbar la eliminación regulada por el desarrollo del macronúcleo durante la conjugación.

Miosina XV

La miosina XV es necesaria para el desarrollo de la estructura central de actina de los estereocilios inmóviles ubicados en el oído interno. Se cree que funciona como monómero.

Miosina XVI

Miosina XVII

Miosina XVIII

MYO18A Un gen en el cromosoma 17q11.2 que codifica moléculas motoras basadas en actina con actividad ATPasa, que pueden estar involucradas en el mantenimiento del andamiaje de células del estroma necesario para mantener el contacto intercelular.

Miosina XIX

La miosina XIX no convencional (Myo19) es un motor de miosina asociado a las mitocondrias. [60]

Los genes en los humanos

Tenga en cuenta que no todos estos genes están activos.

Las cadenas ligeras de miosina son distintas y tienen sus propias propiedades. No se consideran "miosinas", sino que son componentes de los complejos macromoleculares que forman las enzimas funcionales de miosina.

Paramiosina

La paramiosina es una proteína muscular grande, de 93-115 kDa , que se ha descrito en varios filos de invertebrados diversos. [61] Se cree que los filamentos gruesos de los invertebrados están compuestos por un núcleo interno de paramiosina rodeado de miosina. La miosina interactúa con la actina , lo que da como resultado la contracción de la fibra. [62] La paramiosina se encuentra en muchas especies de invertebrados diferentes, por ejemplo, Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida e Insecta . [61] La paramiosina es responsable del mecanismo de "captura" que permite la contracción sostenida de los músculos con muy poco gasto de energía, de modo que una almeja puede permanecer cerrada durante períodos prolongados.

Las paramiosinas se pueden encontrar en los mariscos. Un estudio computacional reciente mostró que después de la digestión intestinal humana, las paramiosinas del pulpo común , el calamar de Humboldt , el abulón japonés, la vieira japonesa, el mejillón mediterráneo , la ostra del Pacífico , el pepino de mar y el camarón blanco podrían liberar péptidos cortos que inhiben las actividades enzimáticas de la enzima convertidora de angiotensina y la dipeptidil peptidasa . [63]

Referencias

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