Los residuos de lisina y glutamina deben estar unidos a un péptido o proteína de manera que el entrecruzamiento intramolecular o entre diferentes moléculas pueda llevarse a cabo.
[1] Los enlaces formados por la transglutaminasa exhiben una alta resistencia a la proteólisis.
[3] Los aminoácidos conservados que forman el sitio catalítico de la TGasa son la Cys, His y Asp.
[4] La transglutaminasa fue descrita por primera vez en 1959,[5] sin embargo, su actividad bioquímica exacta fue descubierta en el factor XIII de coagulación sanguínea hasta 1968.
[6] Las transglutaminasas forman entrecruzamientos extensivos, generalmente dando como resultado polímeros proteicos insolubles.
Estos polímeros biológicos son indispensables para que un organismo forme barreras y estructuras estables.
[2] La deficiencia del factor XIII (una rara condición genética) predispone a los pacientes a hemorragias; el uso de la enzima concentrada puede corregir la anormalidad y reducir el riesgo de desangramiento.
[2] En la enfermedad celiaca se encuentran anticuerpos anti-transglutaminasa que pueden jugar un papel en el daño del intestino delgado como respuesta a las gliadinas consumidas en la dieta que caracterizan dicha condición.
[2] En la dermatitis herpetiforme, donde se presentan cambios en el intestino delgado que responden a los productos de trigo que contienen gliadinas, la transglutaminasa epidérmica es el autoantígeno predominante.
Se propone que la transglutaminasa tisular puede estar involucrada en la formación de agregados proteínicos que causan la enfermedad de Huntington, aunque puede no ser requerido.
[2][10] Las mutaciones en la transglutaminasa de los queratinocitos están implicadas en la ictiosis laminar.
En el procesamiento comercial de comida, la transglutaminasa es utilizada para unir proteínas.
Sin embargo, el uso de transglutaminasa sigue estando permitido como "coadyuvante de procesamiento" y no como aditivo que permanece presente en el producto final.
La transglutaminasa es usada también en la gastronomía molecular para crear nuevas texturas con sabores existentes.
A pesar de estos usos comunes, la transglutaminasa ha sido utilizada para crear alimentos inusuales.
El chef británico Heston Blumenthal ha sido considerado el introductor de la transglutaminasa en la cocina moderna.