Receptor de insulina

[2]​ La disfunción del receptor está relacionada con patologías graves como la diabetes mellitus, el cáncer y la enfermedad de Alzheimer.El receptor INS-R se puede dividir en dos dominios funcionales, las subunidades alfa (extracelulares) que se unen a la insulina y las subunidades beta (intracelulares) que poseen actividad de tirosina quinasa.[8]​ Las investigaciones bioquímicas predijeron uno o dos sitios de unión a la insulina: 1 y 2.[6]​ El receptor de insulina es una proteína codificada por el gen INSR localizado en el cromosoma 19 (humano), brazo corto, banda p13.3-13.2.Los tejidos con mayor abundancia de receptores de insulina son el parénquima hepático y el tejido adiposo, donde pueden llegar a existir 200 000 a 300 000 ( 3 × 105) copias del receptor por célula.La unión de la insulina (ligando) estabiliza el ectodominio del INS-R, en una conformación en forma de T, en la que los dominios próximos a la membrana convergen y se ponen en contacto entre sí.
Receptor INS-R mostrado como homodímeros α-β covalentes; α-β en rojo y α'-β' en gris. Izquierda: Dominios del Receptor de insulina: ECD = Extracelular; TMD = Trans-membrana; TKD = Tirosina quinasa.
Derecha: modelo estructural.
Receptor INS-R 3D. Izquierda Crio Electron Microscopy. Derecha reconstrucción 3D, muestra los cuatro sitios de unión del ligando.
Sustratos del receptor (IRS).