La palmitoilación aumenta la hidrofobicidad de las proteínas y contribuye a su asociación con la membrana.
Dado que la palmitoilación es un proceso dinámico y postraduccional, se cree que la célula lo emplea para alterar la localización subcelular, las interacciones proteína-proteína o las capacidades de unión de una proteína.
[7] También se aceptan con frecuencia otros grupos acilo como el estearato (C18:0) o el oleato (C18:1), sobre todo en las proteínas vegetales y virales, lo que hace que la S-acilación sea un nombre más útil.
[8][9] Se han determinado varias estructuras del dominio DHHC mediante cristalografía de rayos X.
Funciona con un mecanismo de ping-pong, en el que la cisteína ataca al acil-CoA para formar una DHHC S-acilada, y luego el grupo acilo se transfiere al sustrato.
Además, en la neurona presináptica, la palmitoilación de SNAP-25 la dirige a la partición en la membrana celular y permite que el complejo SNARE se disocie durante la fusión de vesículas.
[17] Se ha informado que la palmitoilación de la gefirina influye en las sinapsis GABAérgicas.