Metabolismo de las proteínas
[1] En los seres humanos, los aminoácidos no esenciales se sintetizan a partir de intermediarios en las principales vías metabólicas, como el ciclo del ácido cítrico.
Las proteínas incorporadas con la dieta, son primeramente escindidas hasta sus aminoácidos constituyentes por medio de diversas enzimas digestivas y el ácido clorhídrico presentes en el tracto gastrointestinal.
Estos intermediarios deben ser ingeridos, principalmente al comer otros organismos.
Para iniciar la transcripción, el segmento de ADN que se va a transcribir debe ser accesible (es decir, no puede estar muy apretado).
La segunda reacción escinde el aminoacil-AMP y produce la energía para unir el aminoácido a la molécula de ARNt.
La subunidad más grande contiene tres sitios de unión: A (aminoacilo), P (peptidilo) y E (salida).
[15] Modificaciones postraduccionales Una vez que se sintetiza la cadena peptídica, aún debe modificarse.
Las modificaciones postraduccionales pueden ocurrir antes o después del plegamiento de la proteína.
Los grupos R de estos aminoácidos se pueden metilar varias veces siempre que los enlaces con el nitrógeno no superen las 4.
Esto agrega una carga negativa en los grupos R y, por lo tanto, cambiará el comportamiento de los aminoácidos en comparación con sus contrapartes estándar.
[16] Plegamiento de proteínas Una cadena polipeptídica en la célula no tiene que permanecer lineal; puede ramificarse o plegarse sobre sí mismo.
[17] Una vez que una cadena polipeptídica está completamente plegada, se denomina proteína.
[18] El catabolismo proteico es el proceso por el cual las proteínas son degradadas hasta liberar sus aminoácidos constituyentes.
Proteasas Originalmente se pensó que solo interrumpían las reacciones enzimáticas, las proteasas (también conocidas como peptidasas) en realidad ayudan a catabolizar las proteínas a través de la escisión y crean nuevas proteínas que no estaban presentes antes.
Esto ayuda a conservar la mayor cantidad de energía posible y evitar ciclos fútiles.
[19] Debido a que muchas proteasas son inespecíficas, están muy reguladas en la célula.
Los inhibidores de proteasa pueden ser otras proteínas, péptidos pequeños o moléculas.
Los inhibidores competitivos compiten con el péptido para unirse al sitio activo de la proteasa.
La protonación puede cambiar la carga que tienen estos grupos R. Si el pH aumenta, algunos aminoácidos de la cadena pueden desprotonarse (si el pka del grupo R es inferior al nuevo pH).
Un cambio significativo en el pH puede incluso interrumpir muchas interacciones que los aminoácidos producen y desnaturalizan (desdoblan) la proteína.
Los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas son importantes fuerzas estabilizadoras en las proteínas.
A altas temperaturas, estas interacciones no pueden formarse y se desnaturaliza una proteína funcional.
