Las flavoproteínas se pueden definir, por lo tanto, como enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción utilizando flavina mononucleótido (FMN) o flavina adenina dinucleótido (FAD) como coenzima.
Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan propiamente grupos prostéticos.
El FAD unido a la succinato deshidrogenasa, por ejemplo, posee un E’º cercano a 0,0 V, en comparación con -0,219 V para el FAD libre.
Ciertas flavopoteínas actúan con un papel muy diferente como receptores de luz.
Sin embargo, la reemplazando los pigmentos aislados con riboflavina no restauraba la actividad, a pesar de ser indistinguibles bajo espectroscopia.
[7][8] Experimentos similares con D-aminoácido oxidasa[9] llevaron a la identificación de flavín adenín dinucleótido (FAD) como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas.