Las flavoproteínas se pueden definir, por lo tanto, como enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción utilizando flavina mononucleótido (FMN) o flavina adenina dinucleótido (FAD) como coenzima.Cuando están parcialmente reducidas (un electrón) adquieren otro máximo de absorción de 450 nm; cuando están totalmente oxidadas, la flavina tiene un máximo entre 370 y 440nm.Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan propiamente grupos prostéticos.Ciertas flavopoteínas actúan con un papel muy diferente como receptores de luz.Sin embargo, la reemplazando los pigmentos aislados con riboflavina no restauraba la actividad, a pesar de ser indistinguibles bajo espectroscopia.[7][8] Experimentos similares con D-aminoácido oxidasa[9] llevaron a la identificación de flavín adenín dinucleótido (FAD) como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas.
riboflavina.
Equilibrio químico entre la forma oxidada (izquierda) y la forma reducida (derecha) de la flavina.
