Las plantas contienen una forma diferente llamada anhidrasa carbónica de tipo β, la cual, desde un punto inicial evolutivo, aun siendo una enzima distinta participa en la misma reacción y también tiene un ion zinc en el sitio activo.
Antes de este descubrimiento, el cadmio se había considerado como un elemento metálico pesado tóxico sin función biológica.
En el 2005, esta particular anhidrasa carbónica constituye la única reacción biológica conocida que depende de cadmio.
La reacción reversa es relativamente lenta (cinética en el rango de 15 segundos), lo que explica por qué una bebida carbonatada no hace un efecto instantáneo liberador de gas cuando se abre el contenedor, pero rápidamente degasificará en la boca cuando la anhidrasa carbónica se adiciona con la saliva.
Esto causa la polarización del enlace hidrógeno-oxígeno, haciendo que el oxígeno sea ligeramente negativo, debilitándolo.
El sitio activo también contiene un bolsillo con especificidad por el dióxido de carbono, llevándolo cerca al grupo hidróxido.
Hay al menos cinco familias distintas de anhidrasa carbónica (α, β, γ, δ y ε).
Las enzimas AC encontradas en mamíferos se dividen cuatro amplios subgrupos,[4] los cuales, a su vez se dividen en varias isoformas: Hay tres isoformas "acatalíticas" de anhidrasa carbónica (AC-VIII, AC-X, y AC-XI) (AC8, AC10, AC11) cuyas funciones permanecen desconocidas.
[7] La clase épsilon de las Ac ocurre exclusivamente en bacterias en unos pocos quimiolitotrofos y cianobacterias marinas que contienen cso-carboxisomas.