Acetil-CoA carboxilasa

[4]​ Utiliza como cofactor biotina que se une a la enzima mediante un residuo de lisina.

[6]​ Las enzimas carboxilasas dependientes de la biotina llevan a cabo una reacción en dos etapas.

Las regiones N- y C-terminal de este dominio comparten estructuras similares con una superhélice β-β-α central.

En las acetil-CoA carboxilasas bacterianas los subdominios N- y C-terminal son codificados por dos polipéptidos diferentes.

[4]​ En el ser humano existen dos isozimas de la acetil-CoA carboxilasa llamadas alfa (ACACA) y beta (ACACB).

[9]​[10]​ La isozima alfa se expresa en el cerebro, placenta, músculo esquelético, riñones, páncreas y tejidos adiposos.

[6]​ La isozima beta se expresa predominantemente en el corazón, músculo esquelético e hígado.

Es una deficiencia innata en la síntesis de ácidos grasos asociada con daño cerebral severo, miopatía persistente y crecimiento pobre.

[20]​ Cuando la insulina se une a sus receptores situados en la membrana celular, activa una fosfatasa que defosforila la enzima causando la eliminación del efecto inhibitorio.

Figura 1. Estructura del dominio biotina carboxilasa de la ACAC de la E.Coli.
Figura 2. Estructura del dominio carboxiltransferasa de la ACAC de la E.Coli.
Figura 3. Regulación de la acetil-CoA carboxilasa.