Hélice alfa
[1] En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria.
Cuando dos hélices alfa se aproximan entre sí tienden a interaccionar con ángulos de -30 y 60o.
En la hélice los momentos dipolares de todos los aminoácidos están perfectamente alineados, con lo que se forma un dipolo total con una carga parcial positiva en el extremo N-terminal y una carga parcial negativa en el extremo C-terminal.
Además, el metileno unido al N del enlace peptídico también provoca impedimentos estéricos que hacen que la hélice tienda a romperse en el punto donde esté la prolina, aunque no lo hará si esta es suficientemente larga y estable.
Al primer aminoácido de una hélice en el extremo N-terminal se le llama N-cap y al último aminoácido de la hélice, en el extremo C-terminal se le llama C-cap.
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como ya hemos comentado rompen la estructura de la hélice, y también aminoácidos cargados positivamente, como la lisina, cuya carga positiva interacciona con la carga parcial negativa del extremo C-terminal de la hélice.
Existen otros tipos de estructuras helicoidales similares a la hélice α en las proteínas, pero mucho menos comunes: Julian Voss-Andreae es un escultor alemán con grados académicos en física experimental y escultura.
