La biosíntesis de fenilpropanoides involucra una serie de enzimas.
En las plantas, todos los fenilpropanoides se derivan de los aminoácidos fenilalanina y tirosina .
La fenilalanina amoniaco liasa (PAL, también conocida como fenilalanina/tirosina amoniaco liasa) es una enzima que transforma la L- fenilalanina y la tirosina en ácido transcinámico y ácido p -cumárico , respectivamente.
La trans-cinamato 4-monooxigenasa (cinamato 4-hidroxilasa) es la enzima que transforma el trans-cinamato en 4-hidroxicinamato ( ácido p -cumárico). La 4-cumarato-CoA ligasa es la enzima que transforma el 4-cumarato ( ácido p -cumárico) en 4-cumaroil-CoA . [1]
Estas enzimas conjugan fenilpropanoides con otras moléculas.
Existe una vía alternativa de biosíntesis de estilbenoides dirigida por la cetosintasa bacteriana en simbiontes bacterianos Photorhabdus de nematodos Heterorhabditis , que producen 3,5-dihidroxi-4-isopropil-trans-estilbeno para fines antibióticos. [2]
El 4-cumaroil-CoA se puede combinar con el malonil-CoA para formar la verdadera estructura de los flavonoides, un grupo de compuestos llamados chalconoides , que contienen dos anillos de fenilo . La naringenina-chalcona sintasa es una enzima que cataliza la siguiente conversión:
El cierre del anillo conjugado de las chalconas da como resultado la forma familiar de los flavonoides , la estructura de tres anillos de una flavona .