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proteína de pico

Proteínas de pico del coronavirus (turquesa) que se proyectan desde la superficie del SARS-CoV-2 , el virus que causa el COVID-19 . La proteína está glicosilada y sus glicanos se muestran en naranja. [1]
Impresión 3D de una de las espigas triméricas del SARS-CoV-2

En virología , una proteína de espiga o proteína peplomérica es una proteína que forma una estructura grande conocida como espiga o peplomero que se proyecta desde la superficie de un virus envuelto . [2] [3] : 29–33  Las proteínas suelen ser glicoproteínas que forman dímeros o trímeros . [3] : 29–33  [4]

Historia y etimología

El término "peplómero" se refiere a un pico individual de la superficie viral; En conjunto, la capa de material en la superficie exterior del virión se ha denominado "peplos". [5] El término se deriva del griego peplos , "una prenda exterior holgada", [3] "túnica o manto", [6] o "manto de mujer". [5] Los primeros sistemas de taxonomía viral , como el sistema Lwoff - Horne -Tournier propuesto en la década de 1960, utilizaban la apariencia y morfología de los "peplos" y peplomeros como características importantes para la clasificación. [5] [7] [8] Más recientemente, el término "peplos" se considera sinónimo de envoltura viral . [6] : 362 

Propiedades

Las púas o peplomeros suelen ser proyecciones en forma de bastón o maza de la superficie viral. Las proteínas de pico son proteínas de membrana con ectodominios externos típicamente grandes , un único dominio transmembrana que ancla la proteína en la envoltura viral y una cola corta en el interior del virión . También pueden formar interacciones proteína-proteína con otras proteínas virales, como las que forman la nucleocápside . [3] : 51–2  Generalmente son glicoproteínas , más comúnmente mediante glicosilación ligada a N que a través de O. [3] : 33 

Funciones

Los picos suelen desempeñar un papel en la entrada viral . Pueden interactuar con receptores de la superficie celular ubicados en la célula huésped y, como resultado, pueden tener actividad hemaglutinizante o, en otros casos, pueden ser enzimas . [6] : 362  Por ejemplo, el virus de la influenza tiene dos proteínas de superficie con estas dos funciones, hemaglutinina y neuraminidasa . [6] : 329  El sitio de unión para el receptor de la superficie celular generalmente se encuentra en la punta de la punta. [3] : 33  Muchas proteínas de pico son proteínas de fusión de membranas . [9] Al estar expuestas en la superficie del virión, las proteínas de pico pueden ser antígenos . [6] : 362 

Ejemplos

Los picos o peplómeros pueden ser visibles en imágenes de micrografía electrónica de virus con envoltura como ortomixovirus , paramixovirus , rabdovirus , filovirus , coronavirus , bunyavirus , arenavirus y retrovirus . [3] : 33 

Coronavirus

Los coronavirus exhiben la proteína de pico de coronavirus , también conocida como proteína S, en sus superficies; S es una proteína de fusión de clase I y es responsable de mediar la entrada viral como primer paso en la infección viral. [10] Es altamente antigénico y representa la mayoría de los anticuerpos producidos por el sistema inmunológico en respuesta a la infección. Por esta razón, la proteína de pico ha sido el foco de desarrollo de las vacunas contra el COVID-19 en respuesta a la pandemia de COVID-19 causada por el virus SARS-CoV-2 . [11] [12] Un subgénero de los betacoronavirus , conocidos como embecovirus (sin incluir los coronavirus similares al SARS ), tienen una proteína de superficie adicional más corta conocida como hemaglutinina esterasa . [13]

La pandemia de COVID-19 requirió la identificación de partículas virales en micrografías electrónicas de muestras de tejido de pacientes. Varios informes identificaron erróneamente las estructuras subcelulares normales como coronavirus debido a su parecido superficial con la morfología del coronavirus y porque los picos distintivos de los coronavirus son evidentes mediante tinción negativa, pero mucho menos visibles en una sección delgada . [14]

Virus de la influenza

La mayoría de los subgrupos de virus de la influenza tienen dos proteínas de superficie descritas como peplómeros, la neuraminidasa (una enzima ) y la hemaglutinina (también una proteína de fusión de clase I). Algunos, en cambio, tienen una única proteína hemaglutinina esterasa con ambas funciones. [3] : 356-9 

Retrovirus

Los retrovirus como el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) tienen peplomeros de superficie. [3] : 318–25  Estos son complejos proteicos formados por dos proteínas, gp41 y gp120 , ambas expresadas a partir del gen env , formando colectivamente un complejo de proteínas de pico que media la entrada viral. [15]

Galería

Ver también

Referencias

  1. ^ Solodovnikov, Alexey; Arkhipova, Valeria (29 de julio de 2021). "Достоверно красиво: как мы сделали 3D-modelь SARS-CoV-2" [Verdaderamente hermoso: cómo hicimos el modelo 3D del SARS-CoV-2] (en ruso). N+1. Archivado desde el original el 30 de julio de 2021 . Consultado el 30 de julio de 2021 .
  2. ^ Diccionario veterinario completo de Saunders (3ª ed.). Elsevier, Inc. 2007.como se cita en "peplomer". El diccionario gratuito . Farlex. 2011 . Consultado el 30 de marzo de 2011 .
  3. ^ abcdefghi Burrell, Christopher J. (2016). Virología médica de Fenner y White (Quinta ed.). Londres, Reino Unido. ISBN 978-0123751560.{{cite book}}: Mantenimiento CS1: falta el editor de la ubicación ( enlace )
  4. ^ Deng, X.; Panadero, Carolina del Sur (2021). "Coronavirus: biología molecular (Coronaviridae)". Enciclopedia de Virología : 198–207. doi : 10.1016/B978-0-12-814515-9.02550-9 . ISBN 9780128145166.
  5. ^ abc Lwoff, André; Tournier, Paul (octubre de 1966). "La clasificación de los virus". Revista Anual de Microbiología . 20 (1): 45–74. doi :10.1146/annurev.mi.20.100166.000401. PMID  5330240.
  6. ^ abcde Mahy, BWJ (2009). El diccionario de virología (4ª ed.). Ámsterdam: Elsevier/Academic Press. ISBN 9780080920368.
  7. ^ Lwoff, A; Horne, RW; Tournier, P (13 de junio de 1962). "[Un sistema de virus]". Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences . 254 : 4225–7. PMID  14467544.
  8. ^ Lwoff, A.; Horne, R.; Tournier, P. (1 de enero de 1962). "Un sistema de virus". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 27 : 51–55. doi :10.1101/sqb.1962.027.001.008. PMID  13931895.
  9. ^ Harrison, Stephen C. (mayo de 2015). "Fusión de membranas virales". Virología . 479–480: 498–507. doi :10.1016/j.virol.2015.03.043. PMC 4424100 . PMID  25866377. 
  10. ^ Wang, Yuhang; Grunewald, Mateo; Perlman, Stanley (2020). "Coronavirus: una descripción actualizada de su replicación y patogénesis". Coronavirus . Métodos en biología molecular. vol. 2203, págs. 1–29. doi :10.1007/978-1-0716-0900-2_1. ISBN 978-1-0716-0899-9. PMC  7682345 . PMID  32833200.
  11. ^ Le, Tung Thanh; Cramer, Jacob P.; Chen, Robert; Mayhew, Stephen (octubre de 2020). "Evolución del panorama de desarrollo de la vacuna COVID-19". Nature Reviews Descubrimiento de fármacos . 19 (10): 667–668. doi : 10.1038/d41573-020-00151-8 . PMID  32887942. S2CID  221503034.
  12. ^ Kyriakidis, Nikolaos C.; López-Cortés, Andrés; González, Eduardo Vásconez; Grimaldos, Alejandra Barreto; Prado, Esteban Ortiz (diciembre 2021). "Estrategias de vacunas contra el SARS-CoV-2: una revisión exhaustiva de los candidatos de fase 3". Vacunas npj . 6 (1): 28. doi :10.1038/s41541-021-00292-w. PMC 7900244 . PMID  33619260. 
  13. ^ Woo, Patrick CY; Huang, Yi; Lau, Susanna KP; Yuen, Kwok-Yung (24 de agosto de 2010). "Análisis bioinformático y genómico del coronavirus". Virus . 2 (8): 1804–1820. doi : 10.3390/v2081803 . PMC 3185738 . PMID  21994708. 
  14. ^ Bullock, Hannah A.; Orfebre, Cynthia S.; Zaki, Sherif R.; Martines, Roosecelis B.; Miller, Sara E. (abril de 2021). "Dificultades para diferenciar coronavirus de estructuras subcelulares en tejidos humanos mediante microscopía electrónica". Enfermedades infecciosas emergentes . 27 (4): 1023–1031. doi :10.3201/eid2704.204337. PMC 8007326 . PMID  33600302. 
  15. ^ Mao, Youdong; Wang, Liping; Gu, Cristóbal; Herschhorn, Alon; Xiang, Shi-Hua; Haim, Hilel; Yang, Xinzhen; Sodroski, Joseph (septiembre de 2012). "Organización de subunidades del trímero de glicoproteína de la envoltura del VIH-1 unido a la membrana". Naturaleza Biología estructural y molecular . 19 (9): 893–899. doi :10.1038/nsmb.2351. PMC 3443289 . PMID  22864288.