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peroxidasa

Glutatión peroxidasa 1 ( PDB : 1GP1 ​)

Las peroxidasas o peróxido reductasas ( número CE 1.11.1.x) son un gran grupo de enzimas que desempeñan un papel en diversos procesos biológicos. Deben su nombre a que comúnmente descomponen los peróxidos .

Funcionalidad

Las peroxidasas normalmente catalizan una reacción de la forma:

Sustratos óptimos

Para muchas de estas enzimas el sustrato óptimo es el peróxido de hidrógeno , pero otras son más activas con hidroperóxidos orgánicos como los peróxidos lipídicos . Las peroxidasas pueden contener un cofactor hemo en sus sitios activos o, alternativamente, residuos de cisteína o selenocisteína con actividad redox .

La naturaleza del donante de electrones depende en gran medida de la estructura de la enzima.

Clasificación

Las familias de proteínas que sirven como peroxidasas incluyen: [1]

Caracterización

La familia de la glutatión peroxidasa consta de 8 isoformas humanas conocidas. Las glutatión peroxidasas utilizan glutatión como donante de electrones y son activas tanto con sustratos de peróxido de hidrógeno como de hidroperóxido orgánico. Se ha demostrado que Gpx1 , Gpx2 , Gpx3 y Gpx4 son enzimas que contienen selenio , mientras que Gpx6 es una selenoproteína en humanos con homólogos que contienen cisteína en roedores.

Se ha demostrado que la beta amiloide , cuando se une al hemo, tiene actividad peroxidasa. [2]

Un grupo típico de peroxidasas son las haloperoxidasas . Este grupo es capaz de formar especies halógenas reactivas y, como resultado, sustancias organohalogenadas naturales.

La mayoría de las secuencias de proteínas peroxidasas se pueden encontrar en la base de datos PeroxiBase .

Resistencia patógena

Si bien aún no se han determinado los mecanismos exactos, se sabe que las peroxidasas desempeñan un papel en el aumento de las defensas de la planta contra los patógenos. [3] Muchos miembros de las Solanáceas, en particular Solanum melongena (berenjena/berenjena) y Capsicum chinense (las variedades de chile habanero/gorra escocesa) utilizan guaiacol y la enzima guaiacol peroxidasa como defensa contra parásitos bacterianos como Ralstonia solanacearum : el La expresión genética de esta enzima comienza a los pocos minutos del ataque bacteriano. [4]

Aplicaciones

La peroxidasa se puede utilizar para el tratamiento de aguas residuales industriales. Por ejemplo, los fenoles , que son contaminantes importantes, pueden eliminarse mediante polimerización catalizada por enzimas utilizando peroxidasa de rábano picante . Así, los fenoles se oxidan a radicales fenoxi, que participan en reacciones en las que se producen polímeros y oligómeros que son menos tóxicos que los fenoles. También se puede utilizar para convertir materiales tóxicos en sustancias menos nocivas.

Existen muchas investigaciones sobre el uso de peroxidasa en muchos procesos de fabricación como adhesivos, chips de computadora, piezas de automóviles y revestimientos de tambores y latas. Otros estudios han demostrado que las peroxidasas se pueden utilizar con éxito para polimerizar anilinas y fenoles en matrices de disolventes orgánicos. [5]

A veces se utilizan peroxidasas como marcadores histológicos . La citocromo c peroxidasa se utiliza como modelo soluble y fácilmente purificable de la citocromo c oxidasa .

Ver también

Referencias

  1. ^ "RedOxiBase: clases de peroxidasa" . Consultado el 30 de mayo de 2019 .
  2. ^ Atamna H, Boyle K (febrero de 2006). "El péptido beta amiloide se une al hemo para formar una peroxidasa: relación con las citopatologías de la enfermedad de Alzheimer". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (9): 3381–6. Código bibliográfico : 2006PNAS..103.3381A. doi : 10.1073/pnas.0600134103 . PMC 1413946 . PMID  16492752. 
  3. ^ Karthikeyan M, Jayakumar V, Radhika K, Bhaskaran R, Velazhahan R, Alice D (diciembre de 2005). "Inducción de resistencia en el huésped contra la infección del patógeno del tizón foliar (Alternaria palandui) en cebolla (Allium cepa var aggregatum)". Revista india de bioquímica y biofísica . 42 (6): 371–7. PMID  16955738.
  4. ^ Prakasha, A, Umesha, S. Variaciones bioquímicas y moleculares de la peroxidasa de guaiacol y fenoles totales en la patogénesis del marchitamiento bacteriano de Solanum melongena. Bioquímica y bioquímica analítica, 5.292, 2016
  5. ^ Tuhela, L., GK Sims y O. Tuovinen. 1989. Polimerización de anilinas, fenoles y compuestos heterocíclicos sustituidos por peroxidasa en disolventes orgánicos. Columbus, Ohio: Universidad Estatal de Ohio. 58 páginas.

enlaces externos