hemoperoxidasa

familia de proteínas

Las hemoperoxidasas (o hemoperoxidasas ) son enzimas que contienen hemo y que utilizan peróxido de hidrógeno como aceptor de electrones para catalizar una serie de reacciones oxidativas. La mayoría de las hemoperoxidasas siguen el esquema de reacción:

Fe ³⁺ + H ₂ O ₂ [Fe ⁴⁺ =O]R' (Compuesto I) + H ₂ O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

[Fe ⁴⁺ =O]R' + sustrato --> [Fe ⁴⁺ =O]R (Compuesto II) + sustrato oxidado

[Fe ⁴⁺ =O]R + sustrato --> Fe ³⁺ + H ₂ O + sustrato oxidado

En este mecanismo, la enzima reacciona con un equivalente de H ₂ O ₂ para dar [Fe ⁴⁺ =O]R' (compuesto I). Esta es una reacción de oxidación/reducción de dos electrones en la que el H ₂ O ₂ se reduce a agua y la enzima se oxida. Un equivalente oxidante reside en el hierro, dando el intermedio oxiferril ^[1] , y en muchas peroxidasas la porfirina (R) se oxida al radical pi-catión de porfirina (R'). Luego, el compuesto I oxida un sustrato orgánico para dar un radical sustrato ^[2] y el compuesto II, que luego puede oxidar una segunda molécula de sustrato.

Las hemoperoxidasas incluyen dos superfamilias: una que se encuentra en bacterias, hongos y plantas, y la segunda que se encuentra en animales . Se puede considerar que el primero consta de 3 clases principales: ^[3]

• La clase I, las peroxidasas intracelulares, incluye: citocromo c peroxidasa (CCP), una proteína soluble que se encuentra en la cadena de transporte de electrones mitocondrial, donde probablemente protege contra los peróxidos tóxicos; ascorbato peroxidasa (AP), la principal enzima responsable de la eliminación del peróxido de hidrógeno en los cloroplastos y el citosol de las plantas superiores; ^[4] y catalasa-peroxidasas bacterianas, que exhiben actividades tanto de peroxidasa como de catalasa. Se cree que la catalasa-peroxidasa proporciona protección a las células sometidas a estrés oxidativo. ^[5]
• La clase II consta de peroxidasas fúngicas secretoras: ligninasas o lignina peroxidasas (LiP) y peroxidasas dependientes de manganeso (MnP). Se trata de glicoproteínas monoméricas implicadas en la degradación de la lignina. En MnP, Mn ²⁺ sirve como sustrato reductor. ^[6] Las proteínas de clase II contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos sitios de unión de calcio conservados.
• La clase III está formada por peroxidasas vegetales secretoras, que tienen múltiples funciones específicas de tejido: por ejemplo, eliminación de peróxido de hidrógeno de los cloroplastos y el citosol; oxidación de compuestos tóxicos; biosíntesis de la pared celular; respuestas de defensa ante las heridas; catabolismo del ácido indol-3-acético (IAA); biosíntesis de etileno; etcétera. ^[7] Las proteínas de clase III también son glicoproteínas monoméricas, que contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos iones de calcio, aunque la ubicación de los disulfuros difiere de la de las enzimas de clase II.

Las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas muestran que comparten la misma arquitectura: dos dominios totalmente alfa entre los cuales está incrustado el grupo hemo.

Otra familia de hemoperoxidasas es la familia de peroxidasas de tipo DyP . ^[8]

Referencias

1. Nelson RE, Fessler LI, Takagi Y, Blumberg B, Keene DR, Olson PF, Parker CG, Fessler JH (1994). "Peroxidasina: una nueva proteína de matriz enzimática del desarrollo de Drosophila". EMBO J. 13 (15): 3438–3447. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06649.x. PMC  395246 . PMID  8062820.
2. Poulos TL, LiH (1994). "Variación estructural en enzimas hemo: un análisis comparativo de estructuras cristalinas de peroxidasa y P450". Estructura . 2 (6): 461–464. doi :10.1016/S0969-2126(00)00046-0. PMID  7922023.
3. Welinder KG (1992). "Superfamilia de peroxidasas vegetales, fúngicas y bacterianas". actual. Opinión. Estructura. Biol . 2 (3): 388–393. doi :10.1016/0959-440X(92)90230-5.
4. Dalton DA (1991). "Ascorbato peroxidasa". 2 : 139-153. {{cite journal}}: Citar diario requiere |journal=( ayuda )
5. Welinder KG (1991). "Las catalasas-peroxidasas bacterianas son miembros duplicados de genes de la superfamilia de peroxidasas vegetales". Biochim. Biofísica. Acta . 1080 (3): 215–220. doi :10.1016/0167-4838(91)90004-j. PMID  1954228.
6. Reddy CA, D SouzaTM (1994). "Fisiología y biología molecular de las lignina peroxidasas de Phanerochaete chrysosporium". Microbiol FEMS. Rdo . 13 (2): 137-152. doi : 10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x . PMID  8167033.
7. Campaña A (1991). "Funciones biológicas de las peroxidasas vegetales: función conocida y potencial". 2 : 25–50. {{cite journal}}: Citar diario requiere |journal=( ayuda )
8. Zubieta C, Krishna SS, Kapoor M, Kozbial P, McMullan D, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Ambing E, Astakhova T, Carlton D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elsliger MA, Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, van den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (noviembre de 2007). "Las estructuras cristalinas de dos nuevas peroxidasas decolorantes de tintes revelan un pliegue en barril beta con un motivo de unión a hemo conservado". Proteínas . 69 (2): 223–33. doi :10.1002/prot.21550. PMID  17654545. S2CID  2845167.

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