Las haloperoxidasas son peroxidasas que son capaces de mediar la oxidación de haluros por peróxido de hidrógeno . [1] Tanto los haluros como el peróxido de hidrógeno están ampliamente disponibles en el medio ambiente . [2]
La halogenación de compuestos orgánicos mediante halógenos libres ( F 2 , Cl 2 , Br 2 y, a veces, I 2 ) es un proceso generalmente favorable. Se practica, por ejemplo, industrialmente a gran escala. Sin embargo, en la naturaleza los halógenos libres no existen en cantidades apreciables. La combinación de peróxido de hidrógeno , que es ampliamente producido por la vida aeróbica, y aniones haluro Cl − , Br − , I − proporciona el equivalente de Cl 2 , Br 2 , I 2 . La oxidación de estos aniones por el peróxido de hidrógeno es lenta en ausencia de enzimas. Estas enzimas se llaman haloperoxidasas. La reacción que catalizan es:
Desde la perspectiva de la termodinámica, la ecuación de Nernst confirma que el peróxido de hidrógeno puede oxidar cloruro (E°= 1,36 V), bromuro (E°= 1,09 V) y yoduro (E°= 0,536 V) desde una perspectiva termodinámica en condiciones naturales. es decir, un rango de temperatura de aproximadamente 0 a 30 °C y un pH que oscila entre aproximadamente 3 ( capa húmica del suelo) y aproximadamente 8 ( agua de mar ). El fluoruro (E°= 2,87 V) no se puede oxidar con peróxido de hidrógeno.
La tabla muestra la clasificación de las haloperoxidasas según los haluros cuya oxidación son capaces de catalizar.
La clasificación de estas enzimas según la usabilidad del sustrato no indica necesariamente la preferencia del sustrato enzimático. Por ejemplo, aunque la peroxidasa de eosinófilos puede oxidar el cloruro, oxida preferentemente el bromuro. [3]
Las haloperoxidasas de mamíferos mieloperoxidasa (MPO), lactoperoxidasa (LPO) y peroxidasa de eosinófilos (EPO) también son capaces de oxidar el pseudohaluro tiocianato (SCN − ). Cada uno de ellos contiene un grupo protésico hemo unido covalentemente mediante dos enlaces éster a cadenas laterales de aspartato y/o glutamato . MPO tiene un tercer enlace covalente a través de un residuo de metionina . La peroxidasa de rábano picante también es capaz de oxidar estos sustratos, pero su hemo no está unido covalentemente y se daña durante el recambio. [4]
Una bromoperoxidasa de vanadio específica en organismos marinos (hongos, bacterias, microalgas, quizás otros eucariotas) utiliza vanadato y peróxido de hidrógeno para bromar compuestos orgánicos electrófilos. [5]
Los caracoles Murex tienen una bromoperoxidasa que se utiliza para producir tinte púrpura de Tiro . La enzima es muy específica del bromuro y físicamente estable, pero no se ha caracterizado en cuanto a su sitio activo.
