Proteína de mamíferos hallada en el Homo sapiens
La lactoperoxidasa es una enzima peroxidasa secretada por las glándulas mamarias, salivales y otras glándulas mucosas, incluidos los pulmones, los bronquios y la nariz [5], que funciona como una primera línea de defensa natural contra las bacterias y los virus. [6] La lactoperoxidasa es un miembro de la familia de enzimas de la hemoperoxidasa . En los seres humanos, la lactoperoxidasa está codificada por el gen LPO . [7] [8]
La lactoperoxidasa cataliza la oxidación de varios sustratos inorgánicos y orgánicos por el peróxido de hidrógeno . [9] Estos sustratos incluyen bromuro y yoduro y, por lo tanto, la lactoperoxidasa puede clasificarse como una haloperoxidasa . Otro sustrato importante es el tiocianato . Los productos oxidados producidos a través de la acción de esta enzima tienen actividades bactericidas y antivirales potentes y no específicas , incluida la destrucción del virus de la influenza. La lactoperoxidasa junto con sus sustratos de iones inorgánicos, peróxido de hidrógeno y productos oxidados se conoce como el sistema de lactoperoxidasa . [10] Por lo tanto, la LPO se considera una defensa muy importante contra bacterias invasivas y agentes virales como la influenza y el virus SARS-CoV-2 cuando se proporciona suficiente yodo. [11] [12] [13]
El sistema de la lactoperoxidasa desempeña un papel importante en el sistema inmunológico innato al matar las bacterias en la leche y las secreciones mucosas (revestimientos de origen principalmente endodérmico, cubiertos de epitelio, que participan en la absorción y secreción), por lo que el aumento del sistema de la lactoperoxidasa puede tener aplicaciones terapéuticas. Además, la adición o el aumento del sistema de la lactoperoxidasa tiene aplicaciones potenciales en el control de bacterias en alimentos y productos para el cuidado de la salud del consumidor. El sistema de la lactoperoxidasa no ataca el ADN y no es mutagénico. [14] Sin embargo, bajo ciertas condiciones, el sistema de la lactoperoxidasa puede contribuir al estrés oxidativo. [15] Además, la lactoperoxidasa puede contribuir a la iniciación del cáncer de mama , a través de su capacidad para oxidar hormonas estrogénicas produciendo intermediarios de radicales libres . [16]
Estructura
La estructura de la lactoperoxidasa consiste principalmente en hélices alfa más dos cadenas beta cortas antiparalelas . [17] La lactoperoxidasa pertenece a la familia de enzimas de mamíferos llamada hemoperoxidasa , que también incluye la mieloperoxidasa (MPO), la peroxidasa de eosinófilos (EPO), la peroxidasa tiroidea (TPO) y la prostaglandina H sintasa (PGHS). Un cofactor hemo está unido cerca del centro de la proteína. [18]
Función
La lactoperoxidasa cataliza la oxidación del peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) de varias moléculas aceptoras: [19]
- aceptor reducido + H 2 O 2 → aceptor oxidado + H 2 O
Algunos ejemplos específicos incluyen:
La fuente de peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) suele ser la reacción de la glucosa con el oxígeno en presencia de la enzima glucosa oxidasa ( EC 1.1.3.4 ) que también tiene lugar en la saliva . La glucosa, a su vez, puede formarse a partir del almidón en presencia de la enzima salival amiloglucosidasa ( EC 3.2.1.3 ).
Estos intermediarios oxidados de vida relativamente corta tienen potentes efectos bactericidas , por lo que la lactoperoxidasa es parte del sistema de defensa antimicrobiana en los tejidos que expresan lactoperoxidasa. [10] El sistema de la lactoperoxidasa es eficaz para matar una variedad de microorganismos aeróbicos [22] y ciertos anaeróbicos . [23] Investigación (1984): "El efecto de las mezclas de lactoperoxidasa-tiocianato-peróxido de hidrógeno sobre las bacterias depende de las condiciones experimentales. Si las bacterias se cultivan después de la exposición a lactoperoxidasa-tiocianato-peróxido de hidrógeno en agar nutritivo en condiciones aeróbicas, es posible que no crezcan, mientras que crecen fácilmente en agar sangre en condiciones anaeróbicas". [24] En su capacidad antimicrobiana, la lactoperoxidasa parece actuar sinérgicamente con la lactoferrina [25] y la lisozima . [26]
Aplicaciones
La lactoperoxidasa es un agente antimicrobiano y antiviral eficaz. Por consiguiente, se han encontrado aplicaciones de la lactoperoxidasa en la conservación de alimentos, los cosméticos y las soluciones oftálmicas. Además, la lactoperoxidasa ha encontrado aplicaciones en el tratamiento dental y de heridas. Por último, la lactoperoxidasa puede encontrar aplicaciones como agente antitumoral y antiviral. [27] La lactoperoxidasa se ha utilizado con yodo radiactivo para marcar selectivamente las superficies de las membranas. [28]
Productos lácteos
La lactoperoxidasa es un agente antimicrobiano eficaz y se utiliza como agente antibacteriano para reducir la microflora bacteriana en la leche y los productos lácteos. [29] La activación del sistema de la lactoperoxidasa mediante la adición de peróxido de hidrógeno y tiocianato extiende la vida útil de la leche cruda refrigerada. [19] [30] [31] [32] Es bastante resistente al calor y se utiliza como indicador de la sobrepasteurización de la leche. [33]
Cuidado bucal
Se afirma que un sistema de lactoperoxidasa es apropiado para el tratamiento de la gingivitis y la paradentosis . [34] La lactoperoxidasa se ha utilizado en pasta de dientes o enjuague bucal para reducir las bacterias bucales y, en consecuencia, el ácido producido por esas bacterias. [35]
Productos cosméticos
Se afirma que una combinación de lactoperoxidasa, glucosa, glucosa oxidasa (GOD), yoduro y tiocianato es eficaz en la conservación de cosméticos. [36]
Cáncer
Se ha descubierto que los conjugados de anticuerpos de la glucosa oxidasa y la lactoperoxidasa son eficaces para matar células tumorales in vitro. [37] Además, los macrófagos expuestos a la lactoperoxidasa son estimulados para matar células cancerosas. [38] Los ratones knock-out deficientes en lactoperoxidasa sufren problemas de salud y desarrollan tumores. [39]
Importancia clínica
Sistema inmunológico innato
Las actividades antibacterianas y antivirales de la lactoperoxidasa desempeñan un papel importante en el sistema de defensa inmunitaria de los mamíferos; el sistema de la lactoperoxidasa se considera la primera línea de defensa contra las bacterias y los agentes virales transmitidos por el aire. [40] [41] [42] Es importante destacar que la lactoperoxidasa también se extruye hacia los pulmones, los bronquios y la mucosidad nasal. [43]
El hipotiocianato es uno de los intermediarios reactivos producidos por la actividad de la lactoperoxidasa sobre el tiocianato y el peróxido de hidrógeno producidos por las proteínas de la doble oxidasa 2 , también conocida como Duox2. [44] [45] La secreción de tiocianato [46] en pacientes con fibrosis quística disminuye, lo que resulta en una producción reducida del hipotiocianato antimicrobiano y, en consecuencia, contribuye a un mayor riesgo de infección de las vías respiratorias. [47] [48]
Infecciones virales
El ácido hipoyodoso (HOI), el hipoyodito y el hipotiocianito generados por la peroxidasa destruyen el virus del herpes simple [49] y el virus de la inmunodeficiencia humana [50] . Tanto el hipotiocianito como los productos de iones hipoyodato son oxidantes antivirales no específicos muy potentes y, lo que es más importante, letales, incluso en pequeñas concentraciones, para el virus de la influenza [51] . La actividad antiviral de la lactoperoxidasa aumenta con concentraciones crecientes de iones yoduro [52] . Se ha demostrado que esta enzima es eficaz contra un virus de ARN altamente peligroso y resistente (poliovirus) y un virus de ADN de larga vida (vacuna) [53] .
Infecciones bacterianas
Se ha demostrado que el sistema duox2-lactoperoxidasa ofrece protección contra muchas docenas de bacterias y micoplasmas, incluidas variedades del importante estafilococo Staphylococcus y muchos tipos de estreptococos . [54] El sistema de la lactoperoxidasa inhibe eficazmente el helicobacter pylori común en tampón; sin embargo, en la saliva humana completa, parece tener un efecto más débil contra este microbio. [55] Se ha demostrado que la lactoperoxidasa en presencia de tiocianuro puede catalizar los efectos bactericidas y citotóxicos del peróxido de hidrógeno en condiciones específicas cuando el peróxido de hidrógeno está presente en exceso de tiocianuro. [24] La combinación de lactoperoxidasa, peróxido de hidrógeno y tiocianuro es mucho más eficaz que el peróxido de hidrógeno solo para inhibir el metabolismo y el crecimiento bacteriano. [56]
Cáncer de mama
La oxidación del estradiol por la lactoperoxidasa es una posible fuente de estrés oxidativo en el cáncer de mama . [15] [16] La capacidad de la lactoperoxidasa para propagar una reacción en cadena que conduce al consumo de oxígeno y la acumulación intracelular de peróxido de hidrógeno podría explicar las lesiones de la base del ADN inducidas por radicales hidroxilo informadas recientemente en el tejido de cáncer de mama femenino. [15] La lactoperoxidasa puede estar involucrada en la carcinogénesis de mama, debido a su capacidad para interactuar con hormonas estrogénicas y oxidarlas a través de dos pasos de reacción de un electrón. [16] La lactoperoxidasa reacciona con el anillo A fenólico de los estrógenos para producir radicales libres reactivos . [57] Además, la lactoperoxidasa puede activar aminas aromáticas y heterocíclicas cancerígenas y aumentar los niveles de unión de productos activados al ADN, lo que sugiere un papel potencial de la activación catalizada por la lactoperoxidasa de carcinógenos en la causa del cáncer de mama. [58]
Cuidado bucal
Durante las últimas décadas, se han publicado varios estudios clínicos que describen la eficacia clínica del sistema de la lactoperoxidasa en una variedad de productos para el cuidado bucal (pastas de dientes, enjuagues bucales). Después de mostrar indirectamente, mediante la medición de parámetros experimentales de gingivitis y caries , que los enjuagues bucales [59] [60] que contienen amiloglucosidasa (γ- amilasa ) y glucosa oxidasa activan el sistema de la lactoperoxidasa, se ha dilucidado parcialmente el mecanismo protector de las enzimas en los productos para el cuidado bucal. Enzimas como la lisozima , la lactoperoxidasa y la glucosa oxidasa se transfieren de las pastas de dientes a la película . Al ser componentes de la película, estas enzimas son catalíticamente muy activas. [61] [62] Además, como parte de las pastas de dientes, el sistema de la lactoperoxidasa tiene una influencia beneficiosa para evitar las caries en la primera infancia [63] al reducir el número de colonias formadas por la microflora cariogénica al tiempo que aumenta la concentración de tiocianato. En pacientes con xerostomía , las pastas dentales con el sistema de lactoperoxidasa parecen ser superiores a las pastas dentales que contienen flúor con respecto a la formación de placa y la gingivitis. [64] Se requieren más estudios [62] para examinar más a fondo los mecanismos de protección. [65]
La aplicación de la lactoperoxidasa no se limita a caries, gingivitis y periodontitis . [66] Se puede aplicar una combinación de lisozima y lactoperoxidasa para apoyar el tratamiento del síndrome de boca ardiente ( glosodinia ). En combinación con la lactoferrina, la lactoperoxidasa combate la halitosis ; [67] en combinación con la lactoferrina y lisozima, la lactoperoxidasa ayuda a mejorar los síntomas de la xerostomía. [68] Además, los geles con lactoperoxidasa ayudan a mejorar los síntomas del cáncer oral cuando la producción de saliva se ve comprometida debido a la irradiación. En este caso, también la flora bacteriana oral se ve influenciada favorablemente. [69] [70] [71]
Véase también
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000167419 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000009356 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
- ^ Tenovuo JO (1985). "El sistema de la peroxidasa en las secreciones humanas". En Tenovuo JO, Pruitt KM (eds.). El sistema de la lactoperoxidasa: química y significado biológico . Nueva York: Dekker. p. 272. ISBN 978-0-8247-7298-7.
- ^ Pruitt KM, Reiter B (1985). "Bioquímica de los sistemas de peroxidasa: efectos antimicrobianos". En Tenovuo JO, Pruitt KM (eds.). El sistema de la lactoperoxidasa: química y significado biológico . Nueva York: Dekker. p. 272. ISBN 978-0-8247-7298-7.
- ^ Dull TJ, Uyeda C, Strosberg AD, Nedwin G, Seilhamer JJ (septiembre de 1990). "Clonación molecular de ADNc que codifican lactoperoxidasa bovina y humana". ADN y biología celular . 9 (7): 499–509. doi :10.1089/dna.1990.9.499. PMID 2222811.
- ^ Kiser C, Caterina CK, Engler JA, Rahemtulla B, Rahemtulla F (septiembre de 1996). "Clonación y análisis de secuencia del ADNc que codifica la peroxidasa salivar humana". Gene . 173 (2): 261–4. doi :10.1016/0378-1119(96)00078-9. PMID 8964511.
- ^ Kohler H, Jenzer H (1989). "Interacción de la lactoperoxidasa con peróxido de hidrógeno. Formación de intermediarios enzimáticos y generación de radicales libres". Free Radical Biology & Medicine . 6 (3): 323–39. doi :10.1016/0891-5849(89)90059-2. PMID 2545551.
- ^ ab Tenovuo JO, Pruitt KM, eds. (1985). El sistema de la lactoperoxidasa: química y significado biológico . Nueva York: Dekker. p. 272. ISBN 978-0-8247-7298-7.
- ^ Rayman MP (noviembre de 2020). "Yodo y selenio como agentes antivirales: posible relevancia para el SARS-CoV-2 y la COVID-19". Archivos de Cirugía Oral y Maxilofacial . 3 (1): 69. doi : 10.36959/379/357 . ISSN 2689-8772.
- ^ Derscheid RJ, van Geelen A, Berkebile AR, Gallup JM, Hostetter SJ, Banfi B, et al. (febrero de 2014). "El aumento de la concentración de yoduro en las secreciones de las vías respiratorias se asocia con una reducción de la gravedad de la enfermedad por el virus respiratorio sincitial". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 50 (2): 389–97. doi :10.1165/rcmb.2012-0529OC. PMC 3930944 . PMID 24053146.
- ^ Smith ML, Sharma S, Singh TP (septiembre de 2021). "La suplementación con yoduro de la actividad antiviral duox-lactoperoxidasa puede prevenir algunas infecciones por SARS-CoV-2". Revista Europea de Nutrición Clínica . 76 (4): 629–630. doi :10.1038/s41430-021-00995-2. PMC 8408568 . PMID 34471253.
- ^ White WE, Pruitt KM, Mansson-Rahemtulla B (febrero de 1983). "El sistema antibacteriano peroxidasa-tiocianato-peróxido no daña el ADN". Agentes antimicrobianos y quimioterapia . 23 (2): 267–72. doi :10.1128/aac.23.2.267. PMC 186035. PMID 6340603 .
- ^ abc Sipe HJ, Jordan SJ, Hanna PM, Mason RP (noviembre de 1994). "El metabolismo del 17 beta-estradiol por la lactoperoxidasa: una posible fuente de estrés oxidativo en el cáncer de mama". Carcinogénesis . 15 (11): 2637–43. doi :10.1093/carcin/15.11.2637. PMID 7955118.
- ^ abc Ghibaudi EM, Laurenti E, Beltramo P, Ferrari RP (2000). "¿Pueden los radicales estrogénicos, generados por la lactoperoxidasa, estar involucrados en el mecanismo molecular de la carcinogénesis mamaria?". Redox Report . 5 (4): 229–35. doi : 10.1179/135100000101535672 . PMID 10994878. S2CID 24253204.
- ^ Singh AK, Smith ML, Yamini S, Ohlsson PI, Sinha M, Kaur P, et al. (octubre de 2012). "Estructura de la carbonil lactoperoxidasa bovina a una resolución de 2,0 Å y espectros infrarrojos en función del pH". The Protein Journal . 31 (7): 598–608. doi :10.1007/s10930-012-9436-3. PMID 22886082. S2CID 22945713.
- ^ PDB : 2r5l ; Singh AK, Singh N, Sharma S, Singh SB, Kaur P, Bhushan A, et al. (febrero de 2008). "Estructura cristalina de la lactoperoxidasa a una resolución de 2,4 A". Journal of Molecular Biology . 376 (4): 1060–75. doi :10.1016/j.jmb.2007.12.012. PMID 18191143.
- ^ ab de Wit JN, van Hooydonk AC (1996). "Estructura, funciones y aplicaciones de la lactoperoxidasa en sistemas antimicrobianos naturales". Netherlands Milk & Dairy Journal . 50 : 227–244.
- ^ Wever R, Kast WM, Kasinoedin JH, Boelens R (diciembre de 1982). "La peroxidación del tiocianato catalizada por la mieloperoxidasa y la lactoperoxidasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 709 (2): 212–9. doi :10.1016/0167-4838(82)90463-0. PMID 6295491.
- ^ Pruitt KM, Tenovuo J, Andrews RW, McKane T (febrero de 1982). "Oxidación de tiocianato catalizada por lactoperoxidasa: estudio polarográfico de los productos de oxidación". Bioquímica . 21 (3): 562–7. doi :10.1021/bi00532a023. PMID 7066307.
- ^ Fweja LW, Lewis MJ, Grandison AS (julio de 2008). "Prueba de desafío del sistema de la lactoperoxidasa contra una variedad de bacterias utilizando diferentes agentes de activación". Journal of Dairy Science . 91 (7): 2566–74. doi : 10.3168/jds.2007-0322 . PMID 18565914.
- ^ Courtois P, Majerus P, Labbé M, Vanden Abbeele A, Yourassowsky E, Pourtois M (septiembre de 1992). "Susceptibilidad de los microorganismos anaeróbicos al hipotiocianito producido por la lactoperoxidasa". Acta Stomatologica Belgica . 89 (3): 155–62. PMID 1481764.
- ^ ab Carlsson J, Edlund MB, Hänström L (junio de 1984). "Efectos bactericidas y citotóxicos de mezclas de hipotiocianito y peróxido de hidrógeno". Infección e inmunidad . 44 (3): 581–6. doi :10.1128/IAI.44.3.581-586.1984. PMC 263633 . PMID 6724690.
- ^ Reiter B (1983). "El significado biológico de la lactoferrina". Revista internacional de reacciones tisulares . 5 (1): 87–96. PMID 6345430.
- ^ Roger V, Tenovuo J, Lenander-Lumikari M, Söderling E, Vilja P (1994). "La lisozima y la lactoperoxidasa inhiben la adherencia de Streptococcus mutans NCTC 10449 (serotipo c) a la hidroxiapatita tratada con saliva in vitro". Caries Research . 28 (6): 421–8. doi :10.1159/000262015. PMID 7850845.
- ^ Harper WJ (2000). Propiedades biológicas de los componentes del suero: una revisión . Chicago, IL: American Dairy Products Institute. pág. 54.
- ^ Poduslo JF, Braun PE (febrero de 1975). "Disposición topográfica de las proteínas de membrana en la vaina de mielina intacta. Incorporación de yodo por lactoperoxidasa en las proteínas de la superficie de la mielina". The Journal of Biological Chemistry . 250 (3): 1099–105. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41895-4 . PMID 1112791.
- ^ Reiter B.; Härnulv BG. "La conservación de la leche refrigerada y no refrigerada mediante su sistema natural de lactoperoxidasa". Dairy Ind. Int . 47 (5): 13–19.
- ^ Zajac M, Glandys J, Skarzynska M, Härnulv G, Eilertsen K (1983). "Conservación de la calidad de la leche mediante tratamiento térmico o activación del sistema de lactoperoxidasa en combinación con almacenamiento refrigerado". Milchwissenschaft . 38 (11).
- ^ Zajac M, Gladys J, Skarzynska M, Härnulv G, Björck L (diciembre de 1983). "Cambios en la calidad bacteriológica de la leche cruda estabilizada por activación de su sistema de lactoperoxidasa y almacenada a diferentes temperaturas". Journal of Food Protection . 46 (12): 1065–1068. doi : 10.4315/0362-028x-46.12.1065 . PMID 30921865.
- ^ Korhonen H (1980). "Un nuevo método para conservar la leche cruda: el sistema antibacteriano de la lactoperoxidasa". World Anim. Rev. 35 : 23–29.
- ^ Marks NE, Grandison AS, Lewis MJ (2008). "Uso de tiras de detección de peróxido de hidrógeno para determinar el grado de pasteurización en la leche entera". Revista internacional de tecnología láctea . 54 (1): 20–22. doi :10.1046/j.1471-0307.2001.00008.x.
- ^ Solicitud WO WO1988002600, Poulson OM, "Composición bactericida que contiene enzimas y preparaciones para el tratamiento de heridas y odontología que comprenden esta composición", publicada el 21 de abril de 1988
- ^ Hoogedoorn H (1985). "Activación del sistema de peroxidasa salival: estudios clínicos". En Tenovuo JO, Pruitt KM (eds.). El sistema de la lactoperoxidasa: química y significado biológico . Nueva York: Dekker. págs. 217–228. ISBN 978-0-8247-7298-7.
- ^ US 5607681, Galley E, Godfrey DC, Guthrie WG, Hodgkinson DM, Linnington HL, "Composiciones antimicrobianas que contienen yoduro, tiocianato, glucosa y glucosa oxidasa", publicada el 4 de marzo de 1997, asignada a The Boots Company PLC
- ^ Stanislawski M, Rousseau V, Goavec M, Ito H (octubre de 1989). "Inmunotoxinas que contienen glucosa oxidasa y lactoperoxidasa con propiedades tumoricidas: eficacia de eliminación in vitro en un modelo de células de plasmocitoma de ratón". Cancer Research . 49 (20): 5497–504. PMID 2790777.
- ^ Lefkowitz DL, Hsieh TC, Mills K, Castro A (1990). "Inducción del factor de necrosis tumoral y citotoxicidad por macrófagos expuestos a la lactoperoxidasa y microperoxidasa". Ciencias de la vida . 47 (8): 703–9. doi :10.1016/0024-3205(90)90625-2. PMID 2402192.
- ^ Yamakaze J, Lu, Z (2021). "La eliminación del gen de la lactoperoxidasa provoca inflamación multisistémica y tumores en ratones". Scientific Reports . 11 (1): 12429. doi :10.1038/s41598-021-91745-8. PMC 8203638 . PMID 34127712.
- ^ Wijkstrom-Frei C, El-Chemaly S, Ali-Rachedi R, Gerson C, Cobas MA, Forteza R, et al. (agosto de 2003). "La lactoperoxidasa y la defensa del huésped de las vías respiratorias humanas". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 29 (2): 206–12. CiteSeerX 10.1.1.325.1962 . doi :10.1165/rcmb.2002-0152OC. PMID 12626341.
- ^ Conner GE, Salathe M, Forteza R (diciembre de 2002). "Metabolismo de la lactoperoxidasa y peróxido de hidrógeno en las vías respiratorias". American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine . 166 (12 Pt 2): S57-61. doi :10.1164/rccm.2206018. PMID 12471090.
- ^ Conner GE, Wijkstrom-Frei C, Randell SH, Fernandez VE, Salathe M (enero de 2007). "El sistema de lactoperoxidasa vincula el transporte de aniones a la defensa del huésped en la fibrosis quística". FEBS Letters . 581 (2): 271–8. doi :10.1016/j.febslet.2006.12.025. PMC 1851694 . PMID 17204267.
- ^ Sharma S, Singh AK, Kaushik S, Sinha M, Singh RP, Sharma P, et al. (septiembre de 2013). "Lactoperoxidasa: perspectivas estructurales sobre la función, la unión del ligando y la inhibición". Revista internacional de bioquímica y biología molecular . 4 (3): 108–28. PMC 3776144 . PMID 24049667.
- ^ Thomas EL, Bates KP, Jefferson MM (septiembre de 1980). "Ion hipotiocianito: detección del agente antimicrobiano en la saliva humana". Journal of Dental Research . 59 (9): 1466–72. doi :10.1177/00220345800590090201. PMID 6931123. S2CID 7717994.
- ^ Thomas EL, Aune TM (mayo de 1978). "Sistema antimicrobiano de lactoperoxidasa, peróxido y tiocianato: correlación de la oxidación de sulfhidrilo con la acción antimicrobiana". Infección e inmunidad . 20 (2): 456–63. doi :10.1128/IAI.20.2.456-463.1978. PMC 421877 . PMID 352945.
- ^ Xu Y, Szép S, Lu Z (diciembre de 2009). "El papel antioxidante del tiocianato en la patogénesis de la fibrosis quística y otras enfermedades relacionadas con la inflamación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (48): 20515–9. Bibcode :2009PNAS..10620515X. doi : 10.1073/pnas.0911412106 . PMC 2777967 . PMID 19918082.
- ^ Moskwa P, Lorentzen D, Excoffon KJ, Zabner J, McCray PB, Nauseef WM, et al. (enero de 2007). "Un nuevo sistema de defensa del huésped de las vías respiratorias es defectuoso en la fibrosis quística". American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine . 175 (2): 174–83. doi :10.1164/rccm.200607-1029OC. PMC 2720149 . PMID 17082494.
- ^ Minarowski Ł, Sands D, Minarowska A, Karwowska A, Sulewska A, Gacko M, Chyczewska E (2008). "Concentración de tiocianato en saliva de pacientes con fibrosis quística". Folia Histochemica et Cytobiologica . 46 (2): 245–6. doi : 10.2478/v10042-008-0037-0 . PMID 18519245.
- ^ Mikola H, Waris M, Tenovuo J (marzo de 1995). "Inhibición del virus del herpes simple tipo 1, el virus respiratorio sincitial y el virus echo tipo 11 por hipotiocianito generado por peroxidasa". Antiviral Research . 26 (2): 161–71. doi :10.1016/0166-3542(94)00073-H. PMID 7605114.
- ^ Pourtois M, Binet C, Van Tieghem N, Courtois PR, Vandenabbeele A, Thirty L (mayo de 1991). "La saliva puede contribuir a la rápida inhibición de la infectividad del VIH". SIDA . 5 (5): 598–600. doi :10.1097/00002030-199105000-00022. PMID 1650564.
- ^ Patel U, Gingerich A, Widman L, Sarr D, Tripp RA, Rada B (2018). "Susceptibilidad de los virus de la influenza al hipotiocianito y al hipoyodito producidos por la lactoperoxidasa en un sistema libre de células". PLOS ONE . 13 (7): e0199167. Bibcode :2018PLoSO..1399167P. doi : 10.1371/journal.pone.0199167 . PMC 6059396 . PMID 30044776.
- ^ Fischer AJ, Lennemann NJ, Krishnamurthy S, Pócza P, Durairaj L, Launspach JL, et al. (octubre de 2011). "Mejora de las defensas antivirales de la mucosa respiratoria mediante la oxidación del yoduro". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 45 (4): 874–81. doi :10.1165/rcmb.2010-0329OC. PMC 3208616 . PMID 21441383.
- ^ Belding ME, Klebanoff SJ, Ray CG (enero de 1970). "Sistemas virucidas mediados por peroxidasa". Science . 167 (3915): 195–6. Bibcode :1970Sci...167..195B. doi :10.1126/science.167.3915.195. PMID 4311694. S2CID 24040241.
- ^ Tenovuo JO (1985). "Bioquímica del sistema de la peroxidasa: efectos antimicrobianos". En Tenovuo JO, Pruitt KM (eds.). El sistema de la lactoperoxidasa: química y significado biológico . Nueva York: Dekker. p. 272. ISBN 978-0-8247-7298-7.
- ^ Haukioja A, Ihalin R, Loimaranta V, Lenander M, Tenovuo J (septiembre de 2004). "Sensibilidad de Helicobacter pylori a un mecanismo de defensa innato, el sistema de lactoperoxidasa, en solución tampón y en saliva humana completa". Journal of Medical Microbiology . 53 (Pt 9): 855–860. doi : 10.1099/jmm.0.45548-0 . PMID 15314191.
- ^ Thomas EL, Milligan TW, Joyner RE, Jefferson MM (febrero de 1994). "Actividad antibacteriana del peróxido de hidrógeno y el sistema lactoperoxidasa-peróxido de hidrógeno-tiocianato contra estreptococos orales". Infección e inmunidad . 62 (2): 529–35. doi :10.1128/IAI.62.2.529-535.1994. PMC 186138 . PMID 8300211.
- ^ Løvstad RA (diciembre de 2006). "Un estudio cinético sobre la oxidación de estrógenos catalizada por la lactoperoxidasa". Biometals . 19 (6): 587–92. doi :10.1007/s10534-006-0002-3. PMID 16944280. S2CID 19254664.
- ^ Gorlewska-Roberts KM, Teitel CH, Lay JO, Roberts DW, Kadlubar FF (diciembre de 2004). "Activación catalizada por lactoperoxidasa de aminas aromáticas y heterocíclicas cancerígenas". Chemical Research in Toxicology . 17 (12): 1659–66. doi :10.1021/tx049787n. PMID 15606142.
- ^ Hugoson A, Koch G, Thilander H, Hoogendoorn H (1974). "La lactoperoxidasa en la prevención de la acumulación de placa, gingivitis y caries dental. 3. Efecto de los enjuagues bucales con amiloglucosidasa y glucosaoxidasa en el sistema modelo de gingivitis experimental y caries en el hombre". Odontologisk Revy . 25 (1): 69–80. PMID 4522423.
- ^ Midda M, Cooksey MW (noviembre de 1986). "Usos clínicos de un dentífrico que contiene enzimas". Revista de Periodontología Clínica . 13 (10): 950–6. doi :10.1111/j.1600-051x.1986.tb01433.x. PMID 3098804.
- ^ Hannig C, Spitzmüller B, Lux HC, Altenburger M, Al-Ahmad A, Hannig M (julio de 2010). "Eficacia de las pastas dentales enzimáticas para la inmovilización de enzimas protectoras en la película in situ". Archivos de biología oral . 55 (7): 463–9. doi :10.1016/j.archoralbio.2010.03.020. PMID 20417500.
- ^ ab Hannig C, Hannig M, Attin T (febrero de 2005). "Enzimas en la película de esmalte adquirida". Revista Europea de Ciencias Orales . 113 (1): 2–13. doi :10.1111/j.1600-0722.2004.00180.x. PMID 15693823.
- ^ Jyoti S, Shashikiran ND, Reddy VV (2009). "Efecto de la pasta de dientes que contiene el sistema de lactoperoxidasa sobre las bacterias cariogénicas en niños con caries en la primera infancia". The Journal of Clinical Pediatric Dentistry . 33 (4): 299–303. doi :10.17796/jcpd.33.4.83331867x68w120n. PMID 19725235.
- ^ van Steenberghe D, Van den Eynde E, Jacobs R, Quirynen M (abril de 1994). "Efecto de una pasta de dientes que contiene lactoperoxidasa en la xerostomía inducida por radiación". Revista Dental Internacional . 44 (2): 133–8. PMID 8063434.
- ^ Kirstilä V, Lenander-Lumikari M, Tenovuo J (diciembre de 1994). "Efectos de una pasta de dientes que contiene un sistema de lactoperoxidasa sobre la placa dental y la saliva total in vivo". Acta Odontologica Scandinavica . 52 (6): 346–53. doi :10.3109/00016359409029032. PMID 7887144.
- ^ Marino R, Torretta S, Capaccio P, Pignataro L, Spadari F (septiembre de 2010). "Diferentes estrategias terapéuticas para el síndrome de boca ardiente: datos preliminares". Revista de patología oral y medicina . 39 (8): 611–6. doi :10.1111/j.1600-0714.2010.00922.x. PMID 20701667.
- ^ Shin K, Yaegaki K, Murata T, Ii H, Tanaka T, Aoyama I, et al. (agosto de 2011). "Efectos de una composición que contiene lactoferrina y lactoperoxidasa sobre el mal olor bucal y las bacterias salivales: un ensayo clínico aleatorizado, doble ciego, cruzado y controlado con placebo" . Clinical Oral Investigations . 15 (4): 485–93. doi :10.1007/s00784-010-0422-x. PMID 20512389. S2CID 21991883.
- ^ Gil-Montoya JA, Guardia-López I, González-Moles MA (marzo de 2008). "Evaluación de la eficacia clínica de un enjuague bucal y un gel oral que contienen las proteínas antimicrobianas lactoperoxidasa, lisozima y lactoferrina en pacientes ancianos con boca seca: un estudio piloto". Gerodontología . 25 (1): 3–9. doi :10.1111/j.1741-2358.2007.00197.x. PMID 18194332.
- ^ Nagy K, Urban E, Fazekas O, Thurzo L, Nagy E (septiembre de 2007). "Estudio controlado del gel de lactoperoxidasa sobre la flora oral y la saliva en pacientes irradiados con cáncer oral". The Journal of Craniofacial Surgery . 18 (5): 1157–64. doi :10.1097/scs.0b013e3180de6311. PMID 17912104. S2CID 1253647.
- ^ Shahdad SA, Taylor C, Barclay SC, Steen IN, Preshaw PM (septiembre de 2005). "Un estudio doble ciego cruzado de los sistemas Biotène Oralbalance y BioXtra como sustitutos salivales en pacientes con xerostomía posterior a la radioterapia". Revista Europea de Atención del Cáncer . 14 (4): 319–26. doi : 10.1111/j.1365-2354.2005.00587.x . PMID 16098116.
- ^ Matear DW, Barbaro J (enero de 2005). "Eficacia de los productos sustitutivos de la saliva en el tratamiento de la sequedad bucal en ancianos: un estudio piloto". The Journal of the Royal Society for the Promotion of Health . 125 (1): 35–41. doi :10.1177/146642400512500113. PMID 15712851. S2CID 36508570.
Lectura adicional
- Galijasevic S, Saed GM, Diamond MP, Abu-Soud HM (septiembre de 2004). "Constante de alta velocidad de disociación del complejo ferroso-dioxi relacionado con la actividad similar a la catalasa en la lactoperoxidasa". The Journal of Biological Chemistry . 279 (38): 39465–70. doi : 10.1074/jbc.M406003200 . PMID 15258136. S2CID 30280587.
- Ekstrand B (1994). "Lactoperoxidasa y lactoferrina". En Beuchat LR, Dillon VM, Board RG (eds.). Sistemas antimicrobianos naturales y conservación de alimentos . Oxon: CAB International. ISBN 978-0-85198-878-8.
- Kussendrager KD, van Hooijdonk AC (noviembre de 2000). "Lactoperoxidasa: propiedades fisicoquímicas, aparición, mecanismo de acción y aplicaciones". The British Journal of Nutrition . 84 (Supl. 1): S19-25. doi : 10.1017/S0007114500002208 . PMID 11242442.
- Thomas EL, Pera KA, Smith KW, Chwang AK (febrero de 1983). "Inhibición de Streptococcus mutans por el sistema antimicrobiano de la lactoperoxidasa". Infección e inmunidad . 39 (2): 767–78. doi :10.1128/IAI.39.2.767-778.1983. PMC 348016 . PMID 6832819.
- Korhonen H, Meriläinen V, Antila M, Kouvalainen K (1980). "[Factores antimicrobianos en la leche y resistencia a las infecciones en los lactantes]". duodecim; Laaketieteellinen Aikakauskirja (en finlandés). 96 (3): 184–99. PMID 7192622.
- Oram JD, Reiter B (agosto de 1966). "La inhibición de los estreptococos por lactoperoxidasa, tiocianato y peróxido de hidrógeno. El efecto del sistema inhibidor sobre cepas susceptibles y resistentes de estreptococos del grupo N". The Biochemical Journal . 100 (2): 373–81. doi :10.1042/bj1000373. PMC 1265145 . PMID 4290983.
- Oram JD, Reiter B (agosto de 1966). "La inhibición de los estreptococos por lactoperoxidasa, tiocianato y peróxido de hidrógeno. La oxidación del tiocianato y la naturaleza del compuesto inhibidor". The Biochemical Journal . 100 (2): 382–8. doi :10.1042/bj1000382. PMC 1265146 . PMID 5338806.
- Hannuksela S, Tenovuo J, Roger V, Lenander-Lumikari M, Ekstrand J (1994). "El flúor inhibe los sistemas de peroxidasa antimicrobiana en la saliva humana completa". Caries Research . 28 (6): 429–34. doi :10.1159/000262016. PMID 7850846.
- Aune TM, Thomas EL (marzo de 1978). "Oxidación de sulfhidrilos de proteínas por productos de la oxidación del ión tiocianato catalizada por peroxidasa". Bioquímica . 17 (6): 1005–10. doi :10.1021/bi00599a010. PMID 204336.
- Ekstrand B, Mullan WM, Waterhouse A (junio de 1985). "Inhibición del sistema antibacteriano lactoperoxidasa-tiocianato-peróxido de hidrógeno por leche tratada térmicamente". Journal of Food Protection . 48 (6): 494–498. doi : 10.4315/0362-028X-48.6.494 . PMID 30943594.
- Reiter B, Härnulv G (septiembre de 1984). "Sistema antibacteriano de lactoperoxidasa: presencia natural, funciones biológicas y aplicaciones prácticas". Journal of Food Protection . 47 (9): 724–732. doi : 10.4315/0362-028X-47.9.724 . PMID 30934451.
Enlaces externos