stringtranslate.com

Cloruro peroxidasa

La cloruro peroxidasa ( EC 1.11.1.10) es una familia de enzimas que cataliza la cloración de compuestos orgánicos. Esta enzima combina los sustratos inorgánicos cloruro y peróxido de hidrógeno para producir el equivalente de Cl + , que reemplaza un protón en el sustrato hidrocarbonado:

RH + Cl − + H 2 O 2 + H + → R-Cl + 2 H 2 O

De hecho, la fuente de "Cl + " es el ácido hipocloroso (HOCl). [1] Muchos compuestos organoclorados se biosintetizan de esta manera.

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente a las que actúan sobre un peróxido como aceptores (peroxidasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es cloruro:peróxido de hidrógeno oxidorreductasa . Esta enzima también se llama cloroperoxidasa . Emplea un cofactor que puede ser hemo o vanadio. [2]

La cloroperoxidasa (CPO) que contiene hemo exhibe actividades similares a peroxidasa, catalasa y citocromo P450, además de catalizar reacciones de halogenación. [3] A pesar de las similitudes funcionales con otras enzimas hemo, la estructura de CPO es única y se pliega en una estructura terciaria dominada por ocho segmentos helicoidales. La base del ácido catalítico, necesaria para romper el enlace peróxido OO, es el ácido glutámico en lugar de la histidina como en la peroxidasa de rábano picante .

Estudios estructurales

A finales de 2007, se han resuelto 30 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1A7U, 1A88, 1A8Q, 1A8S, 1A8U, 1BRT, 1CPO, 1IDQ, 1IDU, 1QHB, 1QI9, 1VNC, 1VNE, 1VNF, 1VNG, 1VNH, 1VNI, 1VNS, 2CIV, 2CIW, 2CIX, 2CIY, 2CIZ, 2CJ0, 2CJ1, 2CJ2, 2CPO, 2J18, 2J19 y 2J5M.

Referencias

  1. ^ Hofrichter, M.; Ullrich, R.; Pecyna, Marek J.; Mentirosos, Christiane; Lundell, Taina (2010). "Familias nuevas y clásicas de hemo peroxidasas fúngicas secretadas". Appl Microbiol Biotechnol . 87 (3): 871–897. doi :10.1007/s00253-010-2633-0. PMID  20495915. S2CID  24417282.
  2. ^ Mayordomo, Alison; Carter-Franklin, Jayme N. (2004). "El papel de la bromoperoxidasa de vanadio en la biosíntesis de productos naturales marinos halogenados". Informes de productos naturales . 21 (1): 180–8. doi :10.1039/b302337k. PMID  15039842.(Este artículo también analiza las cloroperoxidasas.
  3. ^ Poulos TL, Sundaramoorthy M, Terner J (1995). "La estructura cristalina de la cloroperoxidasa: una hemo peroxidasa - híbrido funcional citocromo P450". Estructura . 3 (12): 1367-1377. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00274-X . PMID  8747463.

Otras lecturas