En biología molecular, la familia de peroxidasas del citocromo c di-hemo es un grupo de peroxidasas del citocromo c (CCP) distintas que contienen dos grupos hemo . Al igual que otras peroxidasas del citocromo c, reducen el peróxido de hidrógeno a agua utilizando hemo de tipo c como sustrato oxidable . Sin embargo, dado que poseen dos grupos protésicos hemo, en lugar de uno , esta familia de PCC bacterianos reducen el peróxido de hidrógeno sin necesidad de generar radicales libres semiestables . Los dos grupos hemo tienen potenciales redox significativamente diferentes . El hemo de alto potencial (+320 mV) alimenta electrones desde las proteínas transportadoras de electrones al hemo de bajo potencial (-330 mV), donde se reduce el peróxido (de hecho, el sitio de bajo potencial se conoce como sitio peroxidático). [1] La proteína CCP en sí está estructurada en dos dominios, cada uno de los cuales contiene un grupo hemo de tipo c, con un sitio de unión a calcio en la interfaz del dominio. Esta familia también incluye proteínas MauG, cuya similitud con el di-hemo CCP fue reconocida previamente. [2]