En biología molecular, la familia de peroxidasas de tipo DyP es una familia de enzimas hemo peroxidasas . Las hemoperoxidasas se dividieron originalmente en dos superfamilias, a saber, las peroxidasas animales y las peroxidasas vegetales (que se subdividen en clases I, II y III), que incluyen peroxidasas fúngicas (clase II) y bacterianas . La familia DyP (tinte decolorante peroxidasa) constituye una nueva clase de hemo peroxidasa. Debido a que estas enzimas derivaban de fuentes fúngicas, se pensaba que la familia DyP estaba estructuralmente relacionada con las peroxidasas fúngicas secretoras de clase II. Sin embargo, la familia DyP muestra solo una baja similitud de secuencia con las peroxidasas fúngicas clásicas, como LiP y MnP, y no contiene las histidinas proximales y distales conservadas ni una arginina esencial que se encuentra en otros miembros de la superfamilia de peroxidasas de plantas.
Las proteínas DyP tienen varias características que las distinguen de todas las demás peroxidasas, incluida una especificidad de sustrato particularmente amplia , una falta de homología con la mayoría de las otras peroxidasas y la capacidad de funcionar bien en condiciones de pH mucho más bajas en comparación con las otras peroxidasas vegetales. [1] En términos de especificidad de sustrato, DyP degrada los sustratos típicos de peroxidasa, pero también degrada la antraquinona libre de hidroxilo (muchos colorantes se derivan de compuestos de antraquinona).
Las estructuras cristalinas de los miembros de la familia DyP revelan dos dominios , cada uno de los cuales adopta un pliegue similar a la ferredoxina . [2] Las proteínas constan de un dominio N-terminal y un dominio C-terminal que probablemente estén relacionados mediante una duplicación de un gen ancestral, como se infiere de la topología conservada de los dominios . El hierro hemo está pentacoordinado y la proteína aporta un ligando de histidina conservado al centro de hierro. Un Asp conservado probablemente actúa como donante/aceptor de protones y reemplaza la histidina catalítica utilizada por las peroxidasas vegetales. Esta sustitución de Asp ayuda a explicar por qué la familia DyP está activa a pH bajo. [3]