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Proteína de pico

Proteínas de la espícula del coronavirus (turquesa) que sobresalen de la superficie del SARS-CoV-2 , el virus que causa la COVID-19 . La proteína está glicosilada y sus glicanos se muestran en naranja. [1]
Impresión 3D de una de las espigas triméricas del SARS-CoV-2

En virología , una proteína de pico o proteína peplómero es una proteína que forma una gran estructura conocida como pico o peplómero que se proyecta desde la superficie de un virus envuelto . [2] [3] : 29–33  Las proteínas suelen ser glicoproteínas que forman dímeros o trímeros . [3] : 29–33  [4]

Historia y etimología

El término "peplómero" se refiere a una espícula individual de la superficie viral; colectivamente, la capa de material en la superficie externa del virión se ha denominado "peplos". [5] El término se deriva del griego peplos , "una prenda exterior suelta", [3] "túnica o capa", [6] o "manto de mujer". [5] Los primeros sistemas de taxonomía viral , como el sistema Lwoff - Horne -Tournier propuesto en la década de 1960, utilizaron la apariencia y la morfología de los "peplos" y los peplómeros como características importantes para la clasificación. [5] [7] [8] Más recientemente, el término "peplos" se considera un sinónimo de envoltura viral . [6] : 362 

Propiedades

Las espigas o peplómeros son generalmente proyecciones en forma de bastón o maza de la superficie viral. Las proteínas de la espiga son proteínas de membrana con ectodominios externos típicamente grandes , un dominio transmembrana único que ancla la proteína en la envoltura viral y una cola corta en el interior del virión . También pueden formar interacciones proteína-proteína con otras proteínas virales, como las que forman la nucleocápside . [3] : 51–2  Por lo general son glicoproteínas , más comúnmente a través de glicosilación ligada a N que a través de glicosilación ligada a O. [ 3] : 33 

Funciones

Las espigas suelen tener un papel en la entrada viral . Pueden interactuar con los receptores de la superficie celular ubicados en la célula huésped y pueden tener actividad hemaglutinizante como resultado, o en otros casos pueden ser enzimas . [6] : 362  Por ejemplo, el virus de la influenza tiene dos proteínas de superficie con estas dos funciones, hemaglutinina y neuraminidasa . [6] : 329  El sitio de unión para el receptor de la superficie celular generalmente se encuentra en la punta de la espiga. [3] : 33  Muchas proteínas de la espiga son proteínas de fusión de membrana . [9] Al estar expuestas en la superficie del virión, las proteínas de la espiga pueden ser antígenos . [6] : 362 

Ejemplos

Las espigas o peplómeros pueden ser visibles en imágenes de micrografías electrónicas de virus con envoltura como ortomixovirus , paramixovirus , rabdovirus , filovirus , coronavirus , bunyavirus , arenavirus y retrovirus . [3] : 33 

Coronavirus

Los coronavirus presentan la proteína de pico de coronavirus , también conocida como proteína S, en sus superficies; S es una proteína de fusión de clase I y es responsable de mediar la entrada viral como el primer paso en la infección viral. [10] Es altamente antigénica y representa la mayoría de los anticuerpos producidos por el sistema inmunológico en respuesta a la infección. Por esta razón, la proteína de pico ha sido el foco del desarrollo de las vacunas COVID-19 en respuesta a la pandemia de COVID-19 causada por el virus SARS-CoV-2 . [11] [12] Un subgénero de los betacoronavirus , conocidos como embecovirus (sin incluir los coronavirus similares al SARS ), tienen una proteína de superficie más corta adicional conocida como hemaglutinina esterasa . [13]

La pandemia de COVID-19 hizo necesaria la identificación de partículas virales en micrografías electrónicas de muestras de tejido de pacientes. Varios informes identificaron erróneamente las estructuras subcelulares normales como coronavirus debido a su parecido superficial con la morfología del coronavirus y porque las espigas distintivas de los coronavirus son evidentes con tinción negativa pero mucho menos visibles en secciones delgadas . [14]

Virus de la gripe

La mayoría de los subgrupos de virus de la gripe tienen dos proteínas de superficie descritas como peplómeros, la neuraminidasa (una enzima ) y la hemaglutinina (también una proteína de fusión de clase I). Algunos, en cambio, tienen una sola proteína hemaglutinina esterasa con ambas funciones. [3] : 356–9 

Retrovirus

Los retrovirus como el virus de inmunodeficiencia humana (VIH) tienen peplómeros de superficie. [3] : 318–25  Estos son complejos proteicos formados por dos proteínas, gp41 y gp120 , ambas expresadas a partir del gen env , que forman colectivamente un complejo de proteína de pico que media la entrada viral. [15]

Galería

Véase también

Referencias

  1. ^ Solodovnikov, Alexey; Arkhipova, Valeria (29 de julio de 2021). "Достоверно красиво: как мы сделали 3D-modelь SARS-CoV-2" [Verdaderamente hermoso: cómo hicimos el modelo 3D del SARS-CoV-2] (en ruso). N+1. Archivado desde el original el 30 de julio de 2021 . Consultado el 30 de julio de 2021 .
  2. ^ Diccionario veterinario completo Saunders (3.ª ed.). Elsevier, Inc. 2007.como se cita en "peplomer". Diccionario Libre . Farlex. 2011. Consultado el 30 de marzo de 2011 .
  3. ^ abcdefghi Burrell, Christopher J. (2016). Virología médica de Fenner y White (quinta edición). Londres, Reino Unido. ISBN 978-0123751560.{{cite book}}: Mantenimiento de CS1: falta la ubicación del editor ( enlace )
  4. ^ Deng, X.; Baker, SC (2021). "Coronavirus: biología molecular (Coronaviridae)". Enciclopedia de Virología : 198–207. doi : 10.1016/B978-0-12-814515-9.02550-9 . ISBN 9780128145166.
  5. ^ abc Lwoff, André; Tournier, Paul (octubre de 1966). "La clasificación de los virus". Revisión anual de microbiología . 20 (1): 45–74. doi :10.1146/annurev.mi.20.100166.000401. PMID  5330240.
  6. ^ abcde Mahy, BWJ (2009). Diccionario de virología (4.ª ed.). Ámsterdam: Elsevier/Academic Press. ISBN 9780080920368.
  7. ^ Lwoff, A; Horne, RW; Tournier, P (13 de junio de 1962). "[Un sistema de virus]". Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences . 254 : 4225–7. PMID  14467544.
  8. ^ Lwoff, A.; Horne, R.; Tournier, P. (1 de enero de 1962). "Un sistema de virus". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 27 : 51–55. doi :10.1101/sqb.1962.027.001.008. PMID  13931895.
  9. ^ Harrison, Stephen C. (mayo de 2015). "Fusión de membranas virales". Virology . 479–480: 498–507. doi :10.1016/j.virol.2015.03.043. PMC 4424100 . PMID  25866377. 
  10. ^ Wang, Yuhang; Grunewald, Matthew; Perlman, Stanley (2020). "Coronavirus: una descripción actualizada de su replicación y patogénesis". Coronavirus . Métodos en biología molecular. Vol. 2203. págs. 1–29. doi :10.1007/978-1-0716-0900-2_1. ISBN 978-1-0716-0899-9. PMC  7682345 . PMID  32833200.
  11. ^ Le, Tung Thanh; Cramer, Jakob P.; Chen, Robert; Mayhew, Stephen (octubre de 2020). "Evolución del panorama de desarrollo de la vacuna contra la COVID-19". Nature Reviews Drug Discovery . 19 (10): 667–668. doi : 10.1038/d41573-020-00151-8 . PMID  32887942. S2CID  221503034.
  12. ^ Kyriakidis, Nikolaos C.; López-Cortés, Andrés; González, Eduardo Vásconez; Grimaldos, Alejandra Barreto; Prado, Esteban Ortiz (diciembre 2021). "Estrategias de vacunas contra el SARS-CoV-2: una revisión exhaustiva de los candidatos de la fase 3". Vacunas npj . 6 (1): 28. doi :10.1038/s41541-021-00292-w. PMC 7900244 . PMID  33619260. 
  13. ^ Woo, Patrick CY; Huang, Yi; Lau, Susanna KP; Yuen, Kwok-Yung (24 de agosto de 2010). "Análisis bioinformático y genómico del coronavirus". Virus . 2 (8): 1804–1820. doi : 10.3390/v2081803 . PMC 3185738 . PMID  21994708. 
  14. ^ Bullock, Hannah A.; Goldsmith, Cynthia S.; Zaki, Sherif R.; Martines, Roosecelis B.; Miller, Sara E. (abril de 2021). "Dificultades para diferenciar coronavirus de estructuras subcelulares en tejidos humanos mediante microscopía electrónica". Enfermedades infecciosas emergentes . 27 (4): 1023–1031. doi :10.3201/eid2704.204337. PMC 8007326 . PMID  33600302. 
  15. ^ Mao, Youdong; Wang, Liping; Gu, Christopher; Herschhorn, Alon; Xiang, Shi-Hua; Haim, Hillel; Yang, Xinzhen; Sodroski, Joseph (septiembre de 2012). "Organización de subunidades del trímero de glicoproteína de la envoltura del VIH-1 unida a la membrana". Nature Structural & Molecular Biology . 19 (9): 893–899. doi :10.1038/nsmb.2351. PMC 3443289 . PMID  22864288.