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RuBisCO

La ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa/oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [1] RuBPCase , [2] o RuBPco , [3] es una enzima ( EC 4.1.1.39) involucrada en procesos independientes de la luz (o "oscura") parte de la fotosíntesis , incluida la fijación de carbono mediante la cual las plantas y otros organismos fotosintéticos convierten el dióxido de carbono atmosférico en moléculas ricas en energía , como la glucosa . Surgió hace aproximadamente cuatro mil millones de años en el metabolismo primordial antes de la presencia de oxígeno en la Tierra. [4] Es probablemente la enzima más abundante en la Tierra. En términos químicos, cataliza la carboxilación de ribulosa-1,5-bifosfato (también conocida como RuBP). [5] [6] [7]

Vías alternativas de fijación de carbono

RuBisCO es importante desde el punto de vista biológico porque cataliza la reacción química primaria mediante la cual el carbono inorgánico ingresa a la biosfera . Si bien muchas bacterias autótrofas y arqueas fijan carbono a través de la vía reductora del acetil CoA , el ciclo del 3-hidroxipropionato o el ciclo inverso de Krebs , estas vías contribuyen relativamente poco a la fijación global de carbono en comparación con la catalizada por RuBisCO. La fosfoenolpiruvato carboxilasa , a diferencia de RuBisCO, solo fija carbono temporalmente. Como reflejo de su importancia, RuBisCO es la proteína más abundante en las hojas , representando el 50% de la proteína foliar soluble en plantas C 3 (20–30% del nitrógeno foliar total) y el 30% de la proteína foliar soluble en plantas C 4 (5–9 % del nitrógeno foliar total). [7] Dado su importante papel en la biosfera, la ingeniería genética de RuBisCO en cultivos sigue siendo de interés (ver más abajo).

Estructura

Sitio activo de RuBisCO de Galdieria sulphuraria con CO 2 : Los residuos implicados tanto en el sitio activo como en la estabilización del CO 2 para la catálisis enzimática se muestran en color y etiquetados. Las distancias de las interacciones de los enlaces de hidrógeno se muestran en angstroms. El ion Mg 2+ (esfera verde) se muestra coordinado con el CO 2 y le siguen tres moléculas de agua (esferas rojas). Todos los demás residuos se colocan en escala de grises.
Ubicación del gen rbcL en el genoma del cloroplasto de Arabidopsis thaliana (posiciones ca. 55-56,4 kb). rbcL es uno de los 21 genes codificadores de proteínas implicados en la fotosíntesis (cuadros verdes).

En plantas, algas , cianobacterias y Pseudomonadota fototróficas y quimioautótrofas (anteriormente proteobacterias), la enzima suele constar de dos tipos de subunidades proteicas, llamadas cadena grande ( L , de unos 55.000 Da ) y cadena pequeña ( S , de unos 13.000 Da). . El gen de cadena grande ( rbcL ) está codificado por el ADN del cloroplasto en las plantas. [8] Por lo general, hay varios genes de cadena pequeña relacionados en el núcleo de las células vegetales, y las cadenas pequeñas se importan al compartimento estromal de los cloroplastos desde el citosol al cruzar la membrana externa del cloroplasto . [6] [9] Los sitios de unión del sustrato enzimáticamente activo ( ribulosa 1,5-bifosfato) están ubicados en las cadenas grandes que forman dímeros en los que los aminoácidos de cada cadena grande contribuyen a los sitios de unión. Un total de ocho cadenas grandes (= cuatro dímeros) y ocho cadenas pequeñas se ensamblan en un complejo más grande de aproximadamente 540.000 Da. [10] En algunos Pseudomonadota y dinoflagelados , se han encontrado enzimas que consisten únicamente en subunidades grandes. [a]

Los iones de magnesio ( Mg 2+ ) son necesarios para la actividad enzimática. El posicionamiento correcto de Mg 2+ en el sitio activo de la enzima implica la adición de una molécula de dióxido de carbono "activadora" ( CO 2 ) a una lisina en el sitio activo (formando un carbamato ). [12] Mg 2+ opera impulsando la desprotonación del residuo de Lys210, lo que hace que el residuo de Lys gire 120 grados hacia el transformador , disminuyendo la distancia entre el nitrógeno de Lys y el carbono de CO 2 . La proximidad permite la formación de un enlace covalente, dando como resultado el carbamato. [13] Primero se permite que Mg 2+ se una al sitio activo mediante la rotación de His335 a una conformación alternativa. Luego, el Mg 2+ es coordinado por los residuos de His del sitio activo (His300, His302, His335) y es parcialmente neutralizado por la coordinación de tres moléculas de agua y su conversión en − OH. [13] Esta coordinación da como resultado un complejo inestable, pero produce un ambiente favorable para la unión de Mg 2+ . La formación del carbamato se ve favorecida por un pH alcalino . El pH y la concentración de iones de magnesio en el compartimento líquido (en las plantas, el estroma del cloroplasto ) aumentan con la luz. A continuación se analiza el papel del cambio de los niveles de iones de magnesio y pH en la regulación de la actividad de la enzima RuBisCO. Una vez formado el carbamato, His335 finaliza la activación volviendo a su posición inicial mediante fluctuación térmica. [13]

Actividad enzimatica

Dos reacciones principales de RuBisCo: fijación de CO 2 y oxigenación.

RuBisCO es una de las muchas enzimas del ciclo de Calvin . Cuando Rubisco facilita el ataque del CO 2 en el carbono C2 de RuBP y la posterior escisión del enlace entre el carbono C3 y C2, se forman 2 moléculas de glicerato-3-fosfato. La conversión implica estos pasos: enolización , carboxilación , hidratación , escisión del enlace CC y protonación . [14] [15] [16]

Sustratos

Los sustratos para RuBisCO son ribulosa-1,5-bisfosfato y dióxido de carbono (distinto del dióxido de carbono "activador"). RuBisCO también cataliza una reacción de ribulosa-1,5-bifosfato y oxígeno molecular (O 2 ) en lugar de dióxido de carbono (CO 2 ). [17] La ​​discriminación entre los sustratos CO 2 y O 2 se atribuye a las diferentes interacciones de los momentos cuadrupolares del sustrato y un alto gradiente de campo electrostático . [13] Este gradiente se establece mediante la forma dímera del RuBisCO mínimamente activo, que con sus dos componentes proporciona una combinación de dominios con carga opuesta necesarios para la interacción de la enzima con O 2 y CO 2 . Estas condiciones ayudan a explicar la baja tasa de renovación encontrada en RuBisCO: para aumentar la intensidad del campo eléctrico necesario para una interacción suficiente con los momentos cuadrupolares de los sustratos , los segmentos C y N-terminales de la enzima deben cerrarse, permitiendo aislar el sitio activo del disolvente y reducir la constante dieléctrica . [18] Este aislamiento tiene un costo entrópico significativo y da como resultado una baja tasa de rotación.

RuBP vinculante

La carbamilación del grupo ε-amino de Lys210 se estabiliza mediante coordinación con el Mg 2+ . [19] Esta reacción implica la unión de los extremos carboxilato de Asp203 y Glu204 al ion Mg 2+ . El sustrato RuBP se une al Mg 2+ desplazando dos de los tres acuoligandos. [14] [20] [21]

enolización

La enolización de RuBP es la conversión del cetotautómero de RuBP en un enediol (ato). La enolización se inicia mediante la desprotonación en C3. La base enzimática en este paso ha sido debatida, [20] [22] pero las restricciones estéricas observadas en las estructuras cristalinas han convertido a Lys210 en el candidato más probable. [14] Específicamente, el oxígeno carbamato en Lys210 que no está coordinado con el ion Mg desprotona el carbono C3 de RuBP para formar un 2,3-enodiolato. [20] [21]

Carboxilación

Una imagen en 3D del sitio activo de la espinaca RuBisCO formando un complejo con el inhibidor 2-carboxyarabinitol-1,5-bisfosfato, CO 2 y Mg 2+ . (PDB: 1IR1; Vista de ligando [CAP]501:A)

La carboxilación del 2,3-enodiolato da como resultado el intermedio 3-ceto-2-carboxyarabinitol-1,5-bifosfato y Lys334 está posicionado para facilitar la adición del sustrato de CO 2 ya que reemplaza la tercera molécula de agua coordinada con Mg 2+. y añadir directamente al enediol. En este proceso no se forma ningún complejo de Michaelis. [14] [22] La hidratación de esta cetona da como resultado un grupo hidroxi adicional en C3, formando un intermedio gem-diol . [20] [23] La carboxilación y la hidratación se han propuesto como un solo paso concertado [20] o como dos pasos secuenciales. [23] El mecanismo concertado está respaldado por la proximidad de la molécula de agua al C3 de RuBP en múltiples estructuras cristalinas. Dentro de la estructura de la espinaca, otros residuos están bien ubicados para ayudar en el paso de hidratación, ya que se encuentran dentro de la distancia de los enlaces de hidrógeno de la molécula de agua. [14]

Escisión del enlace CC

El intermedio gem-diol se escinde en el enlace C2-C3 para formar una molécula de glicerato-3-fosfato y un carboxilato cargado negativamente. [14] La protonación estéreo específica del C2 de este carbanión da como resultado otra molécula de glicerato-3-fosfato. Se cree que este paso es facilitado por Lys175 o potencialmente por Lys210 carbamilado. [14]

Productos

Cuando el dióxido de carbono es el sustrato, el producto de la reacción de la carboxilasa es un intermedio fosforilado inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxyarabinitol-1,5-bifosfato, que se descompone rápidamente en dos moléculas de glicerato-3-fosfato . Este producto, también conocido como 3-fosfoglicerato, se puede utilizar para producir moléculas más grandes como la glucosa .

Cuando el oxígeno molecular es el sustrato, los productos de la reacción de la oxigenasa son fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato. El fosfoglicolato se recicla mediante una secuencia de reacciones denominada fotorrespiración , en la que participan enzimas y citocromos ubicados en las mitocondrias y los peroxisomas (este es un caso de reparación de metabolitos ). En este proceso, dos moléculas de fosfoglicolato se convierten en una molécula de dióxido de carbono y una molécula de 3-fosfoglicerato, que pueden volver a entrar en el ciclo de Calvin. Parte del fosfoglicolato que entra en esta vía puede ser retenido por las plantas para producir otras moléculas como la glicina . A niveles ambientales de dióxido de carbono y oxígeno, la proporción de las reacciones es de aproximadamente 4 a 1, lo que da como resultado una fijación neta de dióxido de carbono de sólo 3,5. Así, la incapacidad de la enzima para impedir la reacción con el oxígeno reduce en gran medida la capacidad fotosintética de muchas plantas. Algunas plantas, muchas algas y bacterias fotosintéticas han superado esta limitación ideando medios para aumentar la concentración de dióxido de carbono alrededor de la enzima, incluida la fijación de carbono C4 , el metabolismo del ácido crasuláceo y el uso de pirenoide .

Las actividades secundarias de Rubisco pueden generar subproductos inútiles o inhibidores. Los subproductos inhibidores importantes incluyen xilulosa 1,5-bifosfato y glicero-2,3-pentodiulosa 1,5-bifosfato, ambos causados ​​por "fallos" a mitad de camino en la reacción de enolización-carboxilación. En las plantas superiores, este proceso provoca la autoinhibición de RuBisCO, que puede desencadenarse saturando las concentraciones de CO 2 y RuBP y resolverse mediante la Rubisco activasa (ver más abajo). [24]

Tasa de actividad enzimática

Descripción general del ciclo de Calvin y la fijación de carbono.

Algunas enzimas pueden realizar miles de reacciones químicas por segundo. Sin embargo, RuBisCO es lento y fija solo de 3 a 10 moléculas de dióxido de carbono por segundo por molécula de enzima. [25] La reacción catalizada por RuBisCO es, por lo tanto, el principal factor limitante de la velocidad del ciclo de Calvin durante el día. Sin embargo, en la mayoría de las condiciones, y cuando la luz no limita la fotosíntesis, la velocidad de RuBisCO responde positivamente al aumento de la concentración de dióxido de carbono.

RuBisCO normalmente sólo está activo durante el día, ya que la ribulosa 1,5-bisfosfato no se regenera en la oscuridad. Esto se debe a la regulación de varias otras enzimas en el ciclo de Calvin. Además, la actividad de RuBisCO se coordina con la de otras enzimas del ciclo de Calvin de varias otras maneras:

Por iones

Tras la iluminación de los cloroplastos, el pH del estroma aumenta de 7,0 a 8,0 debido al gradiente de protones (ion hidrógeno, H + ) creado a través de la membrana tilacoide . El movimiento de protones hacia los tilacoides es impulsado por la luz y es fundamental para la síntesis de ATP en los cloroplastos (lectura adicional: Centro de reacción fotosintética ; reacciones dependientes de la luz ) . Para equilibrar el potencial iónico a través de la membrana, los iones de magnesio ( Mg 2+ ) salen de los tilacoides en respuesta, aumentando la concentración de magnesio en el estroma de los cloroplastos. RuBisCO tiene un pH óptimo alto (puede ser >9,0, dependiendo de la concentración de iones magnesio) y, por lo tanto, se "activa" mediante la introducción de dióxido de carbono y magnesio en los sitios activos como se describió anteriormente.

Por RuBisCO activasa

En plantas y algunas algas, se requiere otra enzima, la RuBisCO activasa (Rca, GO:0046863, P10896 ), para permitir la rápida formación del carbamato crítico en el sitio activo de RuBisCO. [26] [27] Esto es necesario porque la ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) se une más fuertemente a los sitios activos de RuBisCO cuando hay exceso de carbamato, lo que impide que los procesos avancen. A la luz, la RuBisCO activasa promueve la liberación de la RuBP inhibidora (o, en algunas opiniones, de almacenamiento) de los sitios catalíticos de RuBisCO. La activasa también es necesaria en algunas plantas (p. ej., tabaco y muchos frijoles) porque, en la oscuridad, RuBisCO es inhibido (o protegido de la hidrólisis) por un inhibidor competitivo sintetizado por estas plantas, un sustrato análogo 2-carboxi-D-arabitinol 1- fosfato (CA1P). [28] CA1P se une firmemente al sitio activo de RuBisCO carbamilado e inhibe la actividad catalítica en un grado aún mayor. También se ha demostrado que CA1P mantiene a RuBisCO en una conformación protegida de la proteólisis . [29] A la luz, la activasa RuBisCO también promueve la liberación de CA1P de los sitios catalíticos. Después de que RuBisCO libera CA1P, una CA1P-fosfatasa activada por luz la convierte rápidamente a una forma no inhibidora . Incluso sin estos potentes inhibidores, una vez cada varios cientos de reacciones, las reacciones normales con dióxido de carbono u oxígeno no se completan; todavía se forman otros análogos de sustrato inhibidor en el sitio activo. Una vez más, la activasa RuBisCO puede promover la liberación de estos análogos de los sitios catalíticos y mantener la enzima en una forma catalíticamente activa. Sin embargo, a altas temperaturas, la activasa RuBisCO se agrega y ya no puede activar RuBisCO. Esto contribuye a la disminución de la capacidad carboxiladora observada durante el estrés por calor. [30] [31]

Por activasa

La eliminación de los inhibidores RuBP, CA1P y otros análogos de sustratos inhibidores mediante la activasa requiere el consumo de ATP . Esta reacción es inhibida por la presencia de ADP y, por tanto, la actividad activasa depende de la proporción de estos compuestos en el estroma del cloroplasto. Además, en la mayoría de las plantas, la sensibilidad de la activasa a la proporción de ATP/ADP se modifica mediante el estado de reducción/oxidación del estroma ( redox ) a través de otra pequeña proteína reguladora, la tiorredoxina . De esta manera, la actividad de la activasa y el estado de activación de RuBisCO se pueden modular en respuesta a la intensidad de la luz y, por tanto, a la velocidad de formación del sustrato de ribulosa 1,5-bisfosfato. [32]

Por fosfato

En las cianobacterias, el fosfato inorgánico (P i ) también participa en la regulación coordinada de la fotosíntesis: P i se une al sitio activo RuBisCO y a otro sitio de la cadena grande donde puede influir en las transiciones entre las conformaciones activadas y menos activas de la enzima. . De esta manera, la activación de la RuBisCO bacteriana podría ser particularmente sensible a los niveles de Pi , lo que podría hacer que actúe de manera similar a cómo funciona la activasa RuBisCO en las plantas superiores. [33]

Por dióxido de carbono

Dado que el dióxido de carbono y el oxígeno compiten en el sitio activo de RuBisCO, la fijación de carbono por parte de RuBisCO se puede mejorar aumentando el nivel de dióxido de carbono en el compartimento que contiene RuBisCO ( estroma del cloroplasto ). Varias veces durante la evolución de las plantas, han evolucionado mecanismos para aumentar el nivel de dióxido de carbono en el estroma (ver fijación de carbono C 4 ). El uso de oxígeno como sustrato parece ser un proceso desconcertante, ya que parece desperdiciar la energía capturada. Sin embargo, puede ser un mecanismo para prevenir la sobrecarga de carbohidratos durante períodos de alto flujo luminoso. Esta debilidad en la enzima es la causa de la fotorrespiración , de modo que las hojas sanas expuestas a luz brillante pueden tener una fijación neta de carbono nula cuando la proporción de O 2 a CO 2 disponible para RuBisCO se desplaza demasiado hacia el oxígeno. Este fenómeno depende principalmente de la temperatura: las altas temperaturas pueden disminuir la concentración de CO 2 disuelto en la humedad de los tejidos de las hojas. Este fenómeno también está relacionado con el estrés hídrico : dado que las hojas de las plantas se enfrían por evaporación, la escasez de agua provoca altas temperaturas en las hojas. Las plantas C 4 utilizan inicialmente la enzima PEP carboxilasa , que tiene una mayor afinidad por el CO 2 . El proceso primero produce un compuesto intermedio de 4 carbonos, de ahí el nombre de plantas C 4 , que se transporta a un sitio de fotosíntesis de C 3 y luego se descarboxila, liberando CO 2 para aumentar la concentración de CO 2 .

Las plantas del metabolismo del ácido crasuláceo (CAM) mantienen sus estomas cerrados durante el día, lo que conserva agua pero evita que se produzcan reacciones independientes de la luz (también conocidas como ciclo de Calvin ), ya que estas reacciones requieren que el CO 2 pase mediante intercambio de gases a través de estas aberturas. La evaporación a través de la parte superior de una hoja se evita mediante una capa de cera .

Ingeniería genética

Dado que RuBisCO a menudo limita la velocidad de la fotosíntesis en las plantas, es posible mejorar la eficiencia fotosintética modificando los genes de RuBisCO en las plantas para aumentar la actividad catalítica y/o disminuir las tasas de oxigenación. [34] [35] [36] [37] Esto podría mejorar el secuestro de CO 2 y ser una estrategia para aumentar el rendimiento de los cultivos. [38] Los enfoques que se están investigando incluyen la transferencia de genes RuBisCO de un organismo a otro, la ingeniería de la activasa Rubisco a partir de cianobacterias termófilas en plantas sensibles a la temperatura, el aumento del nivel de expresión de las subunidades RuBisCO, la expresión de pequeñas cadenas de RuBisCO del ADN del cloroplasto y la alteración de los genes RuBisCO. para aumentar la especificidad por el dióxido de carbono o aumentar de otro modo la tasa de fijación de carbono. [39] [40]

Mutagénesis en plantas.

En general, la mutagénesis dirigida de RuBisCO ha sido en gran medida infructuosa, [38] aunque se han logrado formas mutadas de la proteína en plantas de tabaco con especies de subunidad C 4 , [41] y se ha obtenido una RuBisCO con características cinéticas más similares a C 4. se ha logrado en el arroz mediante transformación nuclear. [42] Se demostró que era posible una ingeniería sólida y confiable para el rendimiento de RuBisCO y otras enzimas en el ciclo C 3 , [43] y se logró por primera vez en 2019 mediante un enfoque de biología sintética. [37]

Una vía es introducir en las plantas variantes de RuBisCO con valores de especificidad naturalmente altos, como las del alga roja Galdieria partita . Esto puede mejorar la eficiencia fotosintética de las plantas de cultivo, aunque aún no se han estudiado los posibles impactos negativos. [44] Los avances en esta área incluyen la sustitución de la enzima del tabaco por la de la bacteria fotosintética púrpura Rhodospirillum rubrum . [45] En 2014, se crearon dos líneas de tabaco transplastómico con RuBisCO funcional de la cianobacteria Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) reemplazando el RuBisCO con los genes de las subunidades grande y pequeña de la enzima Se7942, en combinación con la chaperona de ensamblaje Se7942 correspondiente, RbcX, o una proteína carboxisomal interna, CcmM35. Ambos mutantes habían aumentado las tasas de fijación de CO 2 cuando se midieron como moléculas de carbono por RuBisCO. Sin embargo, las plantas mutantes crecieron más lentamente que las silvestres. [46]

Una teoría reciente explora el equilibrio entre la especificidad relativa (es decir, la capacidad de favorecer la fijación de CO 2 sobre la incorporación de O 2 , lo que conduce al proceso de fotorrespiración que desperdicia energía ) y la velocidad a la que se forma el producto. Los autores concluyen que RuBisCO en realidad puede haber evolucionado hasta alcanzar un punto de "casi perfección" en muchas plantas (con disponibilidad de sustratos y condiciones ambientales muy variables), alcanzando un compromiso entre especificidad y velocidad de reacción. [47] También se ha sugerido que la reacción oxigenasa de RuBisCO previene el agotamiento de CO 2 cerca de sus sitios activos y proporciona el mantenimiento del estado redox del cloroplasto. [48]

Dado que la fotosíntesis es el regulador natural más eficaz del dióxido de carbono en la atmósfera terrestre , [49] se utiliza un modelo bioquímico de la reacción RuBisCO como módulo central de los modelos de cambio climático. Por tanto, un modelo correcto de esta reacción es esencial para la comprensión básica de las relaciones e interacciones de los modelos ambientales.

Expresión en huéspedes bacterianos.

Actualmente existen muy pocos métodos eficaces para expresar la planta funcional Rubisco en huéspedes bacterianos para estudios de manipulación genética. Esto se debe en gran medida a la necesidad de Rubisco de una maquinaria celular compleja para su biogénesis y mantenimiento metabólico, incluidas las subunidades RbcS codificadas en el núcleo, que normalmente se importan a los cloroplastos como proteínas desplegadas. [50] [51] Además, la expresión e interacción suficientes con la Rubisco activasa también son desafíos importantes. [39] Un método exitoso para la expresión de Rubisco en E. coli implica la coexpresión de múltiples chaperonas de cloroplasto, aunque esto solo se ha demostrado para Arabidopsis thaliana Rubisco. [52]

Agotamiento en estudios proteómicos.

Debido a su gran abundancia en las plantas (generalmente el 40% del contenido total de proteínas), RuBisCO a menudo impide el análisis de importantes proteínas de señalización como factores de transcripción , quinasas y proteínas reguladoras que se encuentran en menor abundancia (10-100 moléculas por célula) dentro de las plantas. . [53] Por ejemplo, el uso de espectrometría de masas en mezclas de proteínas vegetales daría como resultado múltiples picos intensos de subunidades de RuBisCO que interfieren y ocultan los de otras proteínas.

Recientemente, un método eficaz para precipitar RuBisCO implica el uso de una solución de sulfato de protamina . [54] Otros métodos existentes para agotar RuBisCO y estudiar proteínas de menor abundancia incluyen técnicas de fraccionamiento con calcio y fitato, [55] electroforesis en gel con polietilenglicol, [56] [57] cromatografía de afinidad , [58] [59] y agregación mediante TDT , [60] aunque estos métodos requieren más tiempo y son menos eficientes en comparación con la precipitación con sulfato de protamina. [53]

Evolución de RuBisCO

Estudios filogenéticos

El gen del cloroplasto rbcL , que codifica la subunidad grande de RuBisCO, se ha utilizado ampliamente como un locus apropiado para el análisis de filogenética en taxonomía de plantas . [61]

Origen

Las proteínas no fijadoras de carbono similares a RuBisCO, denominadas proteínas similares a RuBisCO (RLP), también se encuentran en la naturaleza en organismos tan comunes como Bacillus subtilis . Esta bacteria tiene una proteína similar a rbcL con función enolasa de 2,3-diceto-5-metiltiopentil-1-fosfato , parte de la vía de recuperación de metionina. [62] Identificaciones posteriores encontraron ejemplos funcionalmente divergentes dispersos por todas las bacterias y arqueas, así como enzimas de transición que realizan funciones de enolasa de tipo RLP y RuBisCO. Ahora se cree que el RuBisCO actual evolucionó a partir de un ancestro RLP dimérico, adquiriendo primero su función carboxilasa antes de seguir oligomerizándose y luego reclutando la subunidad pequeña para formar la familiar enzima moderna. [15] La subunidad pequeña probablemente evolucionó por primera vez en organismos anaeróbicos y termófilos, donde permitió a RuBisCO catalizar su reacción a temperaturas más altas. [63] Además de su efecto sobre la estabilización de la catálisis, permitió la evolución de especificidades más altas para el CO 2 sobre el O 2 al modular el efecto que las sustituciones dentro de RuBisCO tienen sobre la función enzimática. Las sustituciones que no tienen efecto sin la subunidad pequeña de repente se vuelven beneficiosas cuando se une. Además, la pequeña subunidad permitió la acumulación de sustituciones que sólo se toleran en su presencia. La acumulación de tales sustituciones conduce a una dependencia estricta de la subunidad pequeña, lo que se observa en los Rubiscos existentes que se unen a una subunidad pequeña.

C 4

Con la evolución convergente masiva de la vía de fijación de C 4 en una diversidad de linajes de plantas, el RuBisCO ancestral de tipo C 3 evolucionó para tener una rotación más rápida de CO 2 a cambio de una menor especificidad como resultado de la mayor localización de CO 2 en el células del mesófilo hacia las células de la vaina del haz . [64] Esto se logró mediante la mejora de la flexibilidad conformacional de la transición "abierto-cerrado" en el ciclo de Calvin . Los estudios filogenéticos de laboratorio han demostrado que esta evolución se vio limitada por el equilibrio entre estabilidad y actividad provocado por la serie de mutaciones necesarias para C 4 RuBisCO. [65] Además, para sostener las mutaciones desestabilizadoras, la evolución a C 4 RuBisCO fue precedida por un período en el que las mutaciones otorgaron a la enzima una mayor estabilidad, estableciendo un amortiguador para sostener y mantener las mutaciones requeridas para C 4 RuBisCO. Para ayudar con este proceso de amortiguación, se descubrió que la enzima recientemente desarrollada había desarrollado aún más una serie de mutaciones estabilizadoras. Si bien RuBisCO siempre ha estado acumulando nuevas mutaciones, la mayoría de estas mutaciones que han sobrevivido no han tenido efectos significativos sobre la estabilidad de las proteínas. Las mutaciones desestabilizadoras de C 4 en RuBisCO se han visto sostenidas por presiones ambientales como las bajas concentraciones de CO 2 , lo que requiere un sacrificio de estabilidad para nuevas funciones adaptativas. [sesenta y cinco]

Historia del término

El término "RuBisCO" fue acuñado con humor en 1979 por David Eisenberg en un seminario en honor a la jubilación del destacado investigador de RuBisCO, Sam Wildman , y también aludió al nombre comercial de snacks " Nabisco " en referencia a los intentos de Wildman de crear un suplemento proteico comestible procedente de hojas de tabaco. [66] [67]

La utilización de mayúsculas en el nombre ha sido debatida durante mucho tiempo. Puede escribirse en mayúscula para cada letra del nombre completo ( R ib u lose-1,5 bis fosfato c arboxilasa/ o xygenasa), pero también se ha argumentado que debería estar todo en minúsculas (rubisco), similar a otros términos como buceo o láser. [1]

Ver también

Referencias

  1. ^ La estructura de RuBisCO de la bacteria fotosintética Rhodospirillum rubrum se ha determinado mediante cristalografía de rayos X , ver: PDB : 9RUB . En el banco de datos de proteínas "Molécula del mes" n.º 11 se muestra una comparación de las estructuras de RuBisCO eucariota y bacteriana . [11]
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  5. ^ Cooper GM (2000). "10.El genoma del cloroplasto". La célula: un enfoque molecular (2ª ed.). Washington, DC: Prensa ASM. ISBN 978-0-87893-106-4. , una de las subunidades de la ribulosa bifosfato carboxilasa (rubisco) está codificada por el ADN del cloroplasto. Rubisco es la enzima crítica que cataliza la adición de CO 2 a ribulosa-1,5-bisfosfato durante el ciclo de Calvin. También se cree que es la proteína más abundante en la Tierra, por lo que cabe destacar que una de sus subunidades está codificada por el genoma del cloroplasto.
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Figura 3 . En esta figura, a cada cadena de proteína del complejo (LS) 2 se le asigna su propio color para una fácil identificación.

Otras lecturas

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