El 2-fosfoglicolato (fórmula química C 2 H 2 O 6 P 3- ; también conocido como fosfoglicolato , 2-PG o PG ) es un producto metabólico natural de la reacción de oxigenasa mediada por la enzima ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa (RuBisCo ).
RuBisCo cataliza la fijación del dióxido de carbono atmosférico en los cloroplastos de las plantas . [ cita necesaria ] Utiliza ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) como sustrato y facilita la carboxilación en el carbono C2 a través de un intermedio endiolato. Los dos productos de tres carbonos ( 3-fosfoglicerato ) se introducen posteriormente en el ciclo de Calvin . El oxígeno atmosférico compite con esta reacción. En un proceso llamado fotorrespiración, RuBisCo también puede catalizar la adición de oxígeno atmosférico al carbono C2 de RuBP formando un hidroperóxido intermedio de alta energía que se descompone en 2-fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato. [1] A pesar de una mayor barrera energética para la reacción de oxigenación en comparación con la carboxilación, la fotorrespiración representa hasta el 25% del volumen de negocios de RuBisCo en las plantas C3 . [2]
En las plantas, el 2-fosfoglicolato tiene un efecto potencialmente tóxico ya que inhibe varias vías metabólicas. [3] Las actividades de enzimas importantes en el metabolismo central del carbono del cloroplasto, como la triosa-fosfato isomerasa , la fosfofructocinasa o la sedoheptulosa 1,7-bisfosfato fosfatasa, muestran una disminución significativa en la presencia de 2-PG. Por lo tanto, la degradación de 2-PG durante la fotorrespiración es importante para la homeostasis celular .
La fotorrespiración es la principal forma que tienen los cloroplastos de deshacerse del 2-PG. [4] Sin embargo, esta vía conlleva un menor índice de retorno de la inversión, ya que el 2-PG se transforma en 3-fosfoglicerato en una elaborada vía de rescate al costo de un equivalente de NADH y ATP , respectivamente. Además, esta vía de recuperación pierde ½ equivalente de dióxido de carbono previamente fijado y libera ½ equivalente de amoníaco tóxico por molécula de 2-PG. Esto conduce a una pérdida neta de carbono en la fotorrespiración, lo que la hace mucho menos eficiente que el ciclo de Calvin.
Sin embargo, esta vía de rescate también puede actuar como un sumidero de energía celular, evitando que la cadena de transporte de electrones cloroplastidal se reduzca excesivamente. [4] Se cree que esta vía también desempeña un papel en la mejora de la respuesta al estrés abiótico de las plantas.
El 2-PG es igualmente un producto tóxico para las bacterias. Las bacterias eliminan esta sustancia mediante la vía del glicerato . Esta vía más corta se ramifica desde la fotorrespiración después de la formación de glioxilato, procediendo a utilizar la glucoxilato carboxilasa y la semialdehído reductasa tartrónica para reunirse en la formación de glicerato. Algunas cianobacterias pueden utilizar una combinación de fotorrespiración y vías de glicerato. [5]
La transferencia de la vía más corta del glicerato a los cloroplastos de las plantas, combinada con la parada de la exportación cloroplástica de glicolato, da como resultado una mayor eficiencia fotosintética. En el tabaco, la biomasa aumenta un 13%, un resultado no tan bueno como el de una vía diseñada. [6]
Aunque se produce principalmente en plantas, el 2-PG también desempeña un papel en el metabolismo de los mamíferos , [3] aunque la fuente de 2-PG en los mamíferos aún no se comprende completamente. Se cree que el procesamiento de roturas en la cadena de ADN produce pequeñas cantidades de 2-PG, pero otros procesos también pueden producir 2-PG. La subunidad fosfatasa de la bifosfoglicerato mutasa , una enzima que se encuentra en los glóbulos rojos , muestra un aumento de actividad de hasta tres órdenes de magnitud en presencia de 2-PG, lo que resulta en un aumento de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina .
RuBisCo ha sido un objetivo potencial para los bioingenieros con fines agrícolas . Una disminución en la oxigenación de RuBP puede dar como resultado un aumento en la eficiencia de la asimilación de carbono en cultivos como el arroz o el trigo y, por tanto, aumentar su producción neta de biomasa . Se han realizado intentos de alterar artificialmente la estructura proteica de RuBisCo para mejorar su tasa de recambio catalítico. Por ejemplo, se ha demostrado que las mutaciones en la subunidad L de la enzima aumentan tanto la tasa de recambio catalítico como la afinidad de RuBisCos por el dióxido de carbono [7].