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Trastorno congénito de la glicosilación

Un trastorno congénito de la glicosilación (anteriormente llamado síndrome de glucoproteína deficiente en carbohidratos ) es uno de varios errores innatos del metabolismo poco frecuentes en los que la glicosilación de una variedad de proteínas tisulares y/o lípidos es deficiente o defectuosa. Los trastornos congénitos de la glicosilación a veces se conocen como síndromes CDG . A menudo causan un mal funcionamiento grave, a veces fatal, de varios sistemas orgánicos diferentes (especialmente el sistema nervioso , los músculos y los intestinos ) en los bebés afectados. [1] El subtipo más común es PMM2-CDG (anteriormente conocido como CDG-Ia ), donde el defecto genético conduce a la pérdida de fosfomanomutasa 2 ( PMM2 ), la enzima responsable de la conversión de manosa-6-fosfato en manosa-1-fosfato . [2]

Presentación

Las características clínicas dependen de la patología molecular del subtipo particular de CDG. Las manifestaciones comunes incluyen ataxia ; convulsiones ; retinopatía ; enfermedad hepática ; coagulopatías ; retraso del crecimiento (FTT) ; características dismórficas ( p. ej., pezones invertidos y almohadillas grasas subcutáneas ); derrame pericárdico , anomalías esqueléticas e hipotonía . Si se obtiene una resonancia magnética, la hipoplasia cerebelosa es un hallazgo común. [3] Algunos subtipos de CDG, como SSR4-CDG 1y, se han clasificado como trastornos del tejido conectivo. [4]

Las anomalías oculares de PMM2-CDG incluyen: miopía , esotropía infantil , maduración visual tardía , neuropatía periférica (NP) , estrabismo , nistagmo , palidez del disco óptico y función reducida de los bastones en la electrorretinografía . [5] Tres subtipos de CDG PMM2-CDG, PMI-CDG, ALG6-CDG pueden causar hiperinsulinismo congénito con hipoglucemia hiperinsulinémica en la infancia. [6] Debido a que las glicoproteínas están involucradas en muchos procesos del sistema nervioso central importantes durante el desarrollo temprano, la discapacidad intelectual y los retrasos del desarrollo también son comunes en CDG [7]

norte-Glicosilación y defectos conocidos

Un grupo biológicamente muy importante de carbohidratos son los oligosacáridos ligados a la asparagina ( Asn ), o ligados a N. Su vía biosintética es muy compleja e involucra a cien o más glicosiltransferasas , glicosidasas , transportadores y sintasas . Esta plétora permite la formación de una multitud de diferentes estructuras finales de oligosacáridos, involucradas en el plegamiento de proteínas , el transporte/localización intracelular , la actividad proteica y la degradación/vida media. Una gran cantidad de moléculas de unión a carbohidratos ( lectinas ) dependen de una glicosilación correcta para una unión apropiada; las selectinas , involucradas en la extravasación de leucocitos , son un excelente ejemplo. Su unión depende de una fucosilación correcta de las glicoproteínas de la superficie celular . La falta de la misma conduce a leucocitosis y aumento de la sensibilidad a las infecciones como se ve en SLC35C1-CDG(CDG-IIc); causada por una deficiencia del transportador de GDP-fucosa (Fuc). [8] Todos los oligosacáridos ligados a N se originan a partir de un precursor común de oligosacárido ligado a lípidos (LLO), sintetizado en el RE sobre un anclaje de dolicol-fosfato (Dol-P). El LLO maduro se transfiere co-traduccionalmente a residuos de Asn de secuencia de consenso en la proteína naciente, y se modifica posteriormente mediante recorte y reconstrucción en el Golgi . [9]

Las deficiencias en los genes implicados en la glicosilación ligada a N constituyen la base molecular de la mayoría de los CDG. [10]

Tipo I

Tipo II

A continuación, la cadena LLO madura se transfiere a la cadena proteica en crecimiento, un proceso catalizado por el complejo oligosacaril transferasa (OST). [28]

No todas las estructuras están completamente modificadas, algunas permanecen como estructuras de alto contenido de manosa, otras como híbridos (una rama Man no modificada y una modificada), pero la mayoría se convierten en oligosacáridos de tipo complejo completamente modificados. [29]

Además de la glicosidasa I, se han encontrado mutaciones: [ cita requerida ]

Sin embargo, dado que al menos el 1% del genoma está involucrado en la glicosilación, es probable que aún queden muchos más defectos por encontrar. [30]

Diagnóstico

Clasificación

Históricamente, los CDG se clasifican como Tipos I y II (CDG-I y CDG-II), dependiendo de la naturaleza y la ubicación del defecto bioquímico en la vía metabólica en relación con la acción de la oligosacariltransferasa . El método de detección más comúnmente utilizado para CDG, el análisis del estado de glicosilación de la transferrina mediante isoelectroenfoque , ESI-MS u otras técnicas, distingue entre estos subtipos en los llamados patrones Tipo I y Tipo II. [31]

Actualmente, se han descrito más de 130 subtipos de CDG. [32] [7]

Desde 2009, la mayoría de los investigadores utilizan una nomenclatura diferente basada en el defecto genético ( por ejemplo, CDG-Ia = PMM2-CDG, CDG-Ib = PMI-CDG, CDG-Ic = ALG6-CDG, etc.). [33] La razón de la nueva nomenclatura fue el hecho de que se descubrió que las proteínas no directamente involucradas en la síntesis de glicanos (como los miembros de la familia COG [34] y la H+-ATPasa vesicular) [35] causaban el defecto de glicosilación en algunos pacientes con CDG.

También se incluyen en esta clasificación los defectos que alteran otras vías de glicosilación distintas de la N -ligada. Ejemplos de ello son las α-distroglicanopatías ( p. ej. POMT1/POMT2-CDG ( síndrome de Walker-Warburg y síndrome músculo-ojo-cerebro )) con deficiencias en la O -manosilación de proteínas; defectos de síntesis de O -xilosilglicano (EXT1/EXT2-CDG ( exostosis múltiple hereditaria ) y B4GALT7-CDG ( síndrome de Ehlers-Danlos , variante progeroide)); síntesis de O -fucosilglicano (B3GALTL-CDG (síndrome de Peter's plus) y LFNG-CDG ( disostosis espondilocostal III)). [36]

Tipo I

Los tipos incluyen:

Tipo II

Los tipos incluyen:

Trastornos deOh-manosilación

Las mutaciones en varios genes se han asociado con los síndromes clínicos tradicionales, denominados distrofia muscular -distroglicanopatías (MDDG). Recientemente, la OMIM propuso una nueva nomenclatura basada en la gravedad clínica y la causa genética. [37] Las clasificaciones de gravedad son A (grave), B (intermedia) y C (leve). Los subtipos se numeran del uno al seis según la causa genética, en el siguiente orden: (1) POMT1 , (2) POMT2 , (3) POMGNT1 , (4) FKTN , (5) FKRP y (6) LARGE . [38]

Los tipos graves más comunes incluyen:

Tratamiento

No existe tratamiento para la mayoría de estos trastornos. La suplementación con manosa alivia los síntomas en pacientes con MPI-CDG en su mayor parte, [39] aunque la fibrosis hepática puede persistir. [40] La suplementación con fucosa ha tenido un efecto parcial en algunos pacientes con SLC35C1-CDG. [41]

Historia

Los primeros pacientes CDG (hermanas gemelas) fueron descritos en 1980 por Jaeken et al. [42] Sus características principales fueron retraso psicomotor , atrofia cerebral y cerebelosa y niveles hormonales fluctuantes ( p. ej., prolactina, FSH y GH). Durante los siguientes 15 años, el defecto subyacente permaneció desconocido, pero dado que la transferrina plasmática estaba subglucosilada (como lo demuestra, por ejemplo, el enfoque isoeléctrico ), el nuevo síndrome se denominó síndrome de glucoproteína deficiente en carbohidratos (CDGS) [1] Su fenotipo "clásico" incluía retraso psicomotor , ataxia , estrabismo , anomalías (almohadillas grasas y pezones invertidos ) y coagulopatía .

En 1994, se describió un nuevo fenotipo y se denominó CDGS-II. [43] En 1995, Van Schaftingen y Jaeken demostraron que CDGS-I (ahora PMM2-CDG) era causado por la deficiencia de la enzima fosfomanomutasa . Esta enzima es responsable de la interconversión de manosa-6-fosfato y manosa-1-fosfato , y su deficiencia conduce a una escasez de GDP-manosa y dolicol (Dol) -manosa (Man), dos donantes necesarios para la síntesis del oligosacárido ligado a lípidos precursor de la N-glicosilación. [44]

En 1998, Niehues describió un nuevo síndrome CDG, MPI-CDG, que es causado por mutaciones en la enzima metabólicamente anterior a PMM2, la fosfomanosa isomerasa (PMI). [25] También se describió una terapia funcional para MPI-CDG, la manosa alimentaria. [25]

Se incrementó la caracterización de nuevos defectos y se delinearon varios nuevos defectos Tipo I y Tipo II. [45]

En 2012, Need describió el primer caso de un trastorno congénito de la desglicosilación, la deficiencia de NGLY1 . [46] Un estudio de 2014 de pacientes con deficiencia de NGLY1 encontró similitudes con los trastornos congénitos tradicionales de la glicosilación. [47]

Véase también

Referencias

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