La asparagina (símbolo Asn o N [2] ) es un α - aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el −NH protonado)+ 3forma en condiciones biológicas), un grupo ácido α-carboxílico (que está en la forma desprotonada −COO − en condiciones biológicas) y una cadena lateral carboxamida , clasificándolo como un aminoácido alifático polar (a pH fisiológico) . No es esencial en humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo. Está codificado por los codones AAU y AAC.
El símbolo de una letra N para asparagina se asignó arbitrariamente, [3] con el mnemónico propuesto asparagi N e; [4]
Historia
La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 en forma cristalina por los químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet (en aquel entonces un joven asistente). Se aisló del jugo de espárragos , [5] [6] en el que es abundante, de ahí el nombre elegido. Fue el primer aminoácido que se aisló. [7]
Tres años más tarde, en 1809, Pierre Jean Robiquet identificó una sustancia procedente de la raíz de regaliz con propiedades que calificó como muy similares a las de la asparagina, [8] y que Plisson identificó en 1828 como la propia asparagina. [9] [10]
La determinación de la estructura de la asparagina requirió décadas de investigación. La fórmula empírica de la asparagina fue determinada por primera vez en 1833 por los químicos franceses Antoine François Boutron Charlard y Théophile-Jules Pelouze ; en el mismo año, el químico alemán Justus Liebig proporcionó una fórmula más precisa. [11] [12] En 1846, el químico italiano Raffaele Piria trató la asparagina con ácido nitroso , que eliminó los grupos amina (–NH 2 ) de la molécula y transformó la asparagina en ácido málico . [13] Esto reveló la estructura fundamental de la molécula: una cadena de cuatro átomos de carbono. Piria pensó que la asparagina era una diamida del ácido málico; [14] sin embargo, en 1862 el químico alemán Hermann Kolbe demostró que esta suposición era errónea; en cambio, Kolbe concluyó que la asparagina era una amida de una amina del ácido succínico . [15] En 1886, el químico italiano Arnaldo Piutti (1857-1928) descubrió una imagen especular o " enantiómero " de la forma natural de la asparagina, que compartía muchas de las propiedades de la asparagina, pero que también difería de ella. [16] Dado que la estructura de la asparagina aún no se conocía por completo (la ubicación del grupo amina dentro de la molécula aún no estaba resuelta [17] ), Piutti sintetizó la asparagina y, por lo tanto, publicó su verdadera estructura en 1888. [18]
Función estructural en las proteínas
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrógeno con la estructura principal del péptido, los residuos de asparagina se encuentran a menudo cerca del comienzo de las hélices alfa como giros asx y motivos asx , y en motivos de giros similares, o como anillos de amida , en láminas beta . Su función puede considerarse como la de "proteger" las interacciones de enlaces de hidrógeno que de otro modo serían satisfechas por la estructura principal del polipéptido.
La asparagina también proporciona sitios clave para la glicosilación ligada a N , modificación de la cadena proteica con la adición de cadenas de carbohidratos . Por lo general, un árbol de carbohidratos solo se puede agregar a un residuo de asparagina si este último está flanqueado en el lado C por X -serina o X- treonina , donde X es cualquier aminoácido con la excepción de la prolina . [19]
La asparagina no es esencial para los humanos, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de la vía metabólica central y no es necesaria en la dieta.
El precursor de la asparagina es el oxaloacetato , que una enzima transaminasa convierte en aspartato . La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxaloacetato produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP , glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP . La asparagina sintetasa utiliza ATP para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y AMP libre. [21]
La biosíntesis de asparagina a partir de oxaloacetato
En una reacción inversa a su biosíntesis, la asparagina se hidroliza a aspartato por acción de la asparaginasa . Luego, el aspartato sufre una transaminación para formar glutamato y oxaloacetato a partir de alfa-cetoglutarato. El oxaloacetato, que ingresa al ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs). [21]
La controversia sobre la acrilamida
Calentar una mezcla de asparagina y azúcares reductores u otra fuente de carbonilos produce acrilamida en los alimentos. Estos productos se encuentran en productos horneados como las papas fritas, las papas fritas y el pan tostado. La acrilamida se convierte en el hígado en glicidamida , que es un posible carcinógeno. [22]
Función
La asparagina sintetasa es necesaria para el desarrollo normal del cerebro. [23] La asparagina también está involucrada en la síntesis de proteínas durante la replicación de los virus de la viruela . [24]
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^ Ver:
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Traducción al francés: Piria R (1848). "Recherches sur la constitution chimique de l'asparagine et de l'acide aspartique" [Investigaciones sobre la constitución química de la asparagina y del ácido aspártico]. Annales de Chimie et de Physique . 3ª serie (en francés). 22 : 160-179. De la pág. 175: "... on voit, en outre, que l'asparagine et l'acide aspartique lui-même se descomposent avec une facilité remarquable, sous l'influence de l'acide hiponitrique, en fournissant du gas azote et de l'acide malique ". (... se ve, además, que la asparagina y el propio ácido aspártico se descomponen con notable facilidad bajo la influencia del ácido nitroso, produciendo nitrógeno gaseoso y ácido málico.)
^ Plimmer RH (1912). Constitución química de las proteínas. Parte I: Análisis (2.ª ed.). Londres, Inglaterra: Longmans, Green and Co. p. 112.
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^ El químico francés Edouard Grimaux pensaba que el grupo amino (–NH 2 ) estaba ubicado junto al grupo amida (–C(O)NH 2 ), mientras que el químico italiano Icilio Guareschi pensaba que el grupo amino estaba ubicado junto al grupo carboxilo (–COOH).
Grimaux E (1875). "Recherches synthétiques sur le groupe urique" [Investigaciones sintéticas del grupo úrico]. Boletín de la Société Chimique de París . 2da serie (en francés). 24 : 337–355.En la página 352, Grimaux presentó dos posibles estructuras para la asparagina, y en la página 353, se inclinó por la estructura (I), lo cual es incorrecto. De la página 353: "… ce sont les formules marquées du chiffre I qui me semblent devoir être adoptées pour l'asparagine, … " (… son las fórmulas marcadas con la cifra I las que, me parece, deberían adoptarse para la asparagina, …)
Guareschi I (1876). "Studi sull' asparagine e sull' acido aspartico" [Estudios de la asparagina y del ácido aspártico]. Atti della Reale Academia del Lincei . 2da serie (en italiano). 3 (parte 2): 378–393.En la página 388, Guareschi propuso dos estructuras (α y β) para la asparagina; se inclinó por la α, la correcta. De la página 388: " La fórmula α me parece preferible por la siguiente razón: …" (La fórmula α me parece preferible por la siguiente razón: …)
Resumen en inglés en: Guareschi J (1877). "Asparagina y ácido aspártico". Journal of the Chemical Society . 31 : 457–459.Véase especialmente la pág. 458.
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