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Biomolécula

Representación de la estructura de la mioglobina , en la que se muestran las hélices alfa , representadas por cintas. Esta proteína fue la primera en tener su estructura resuelta mediante cristalografía de rayos X por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew en 1958, por lo que recibieron un Premio Nobel de Química.

Una biomolécula o molécula biológica se define vagamente como una molécula producida por un organismo vivo y esencial para uno o más procesos típicamente biológicos . [1] Las biomoléculas incluyen macromoléculas grandes como proteínas , carbohidratos , lípidos y ácidos nucleicos , así como moléculas pequeñas como vitaminas y hormonas. Un nombre general para esta clase de material es materiales biológicos. Las biomoléculas son un elemento importante de los organismos vivos, esas biomoléculas son a menudo endógenas , [2] producidas dentro del organismo [3] pero los organismos generalmente necesitan biomoléculas exógenas , por ejemplo ciertos nutrientes , para sobrevivir.

La biología y sus subcampos de bioquímica y biología molecular estudian las biomoléculas y sus reacciones . La mayoría de las biomoléculas son compuestos orgánicos , y solo cuatro elementos ( oxígeno , carbono , hidrógeno y nitrógeno) constituyen el 96% de la masa del cuerpo humano . Pero muchos otros elementos, como los diversos biometales , también están presentes en pequeñas cantidades.

La uniformidad tanto de tipos específicos de moléculas (las biomoléculas) como de ciertas vías metabólicas son características invariables entre la amplia diversidad de formas de vida; por ello, estas biomoléculas y vías metabólicas se denominan "universales bioquímicos" [4] o "teoría de la unidad material de los seres vivos", un concepto unificador en biología, junto con la teoría celular y la teoría de la evolución . [5]

Tipos de biomoléculas

Existe una amplia gama de biomoléculas, entre las que se incluyen:

Nucleósidos y nucleótidos

Los nucleósidos son moléculas que se forman mediante la unión de una nucleobase a un anillo de ribosa o desoxirribosa . Algunos ejemplos de estos incluyen citidina (C), uridina (U), adenosina (A), guanosina (G) y timidina (T).

Los nucleósidos pueden ser fosforilados por quinasas específicas en la célula, produciendo nucleótidos . Tanto el ADN como el ARN son polímeros , que consisten en moléculas largas y lineales ensambladas por enzimas polimerasas a partir de unidades estructurales repetidas, o monómeros, de mononucleótidos. El ADN utiliza los desoxinucleótidos C, G, A y T, mientras que el ARN utiliza los ribonucleótidos (que tienen un grupo hidroxilo (OH) adicional en el anillo de pentosa) C, G, A y U. Las bases modificadas son bastante comunes (como con grupos metilo en el anillo de bases), como se encuentran en el ARN ribosómico o ARN de transferencia o para discriminar las cadenas nuevas de ADN antiguas después de la replicación. [6]

Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada acíclica , una pentosa y de uno a tres grupos fosfato . Contienen carbono, nitrógeno, oxígeno, hidrógeno y fósforo. Sirven como fuentes de energía química ( trifosfato de adenosina y trifosfato de guanosina ), participan en la señalización celular ( monofosfato de guanosina cíclico y monofosfato de adenosina cíclico ) y se incorporan a importantes cofactores de reacciones enzimáticas ( coenzima A , dinucleótido de flavina y adenina dinucleótido fosfato de nicotinamida ). [7]

Estructura del ADN y el ARN

La estructura del ADN está dominada por la conocida doble hélice formada por el apareamiento de bases de Watson-Crick de C con G y A con T. Esto se conoce como ADN en forma B , y es abrumadoramente el estado más favorable y común del ADN; su apareamiento de bases altamente específico y estable es la base del almacenamiento confiable de información genética. El ADN a veces puede presentarse como hebras simples (que a menudo necesitan ser estabilizadas por proteínas de unión de hebra simple) o como hélices en forma A o Z , y ocasionalmente en estructuras 3D más complejas como el cruce en las uniones de Holliday durante la replicación del ADN. [7]

Imagen tridimensional estereoscópica de un ribozima intrón del grupo I (archivo PDB 1Y0Q); las líneas grises muestran pares de bases; las flechas de cinta muestran regiones de doble hélice, de azul a rojo desde el extremo 5' al 3' [ cuando se define como? ] ; la cinta blanca es un producto de ARN.

El ARN, por el contrario, forma estructuras terciarias tridimensionales grandes y complejas que recuerdan a las proteínas, así como las hebras simples sueltas con regiones plegadas localmente que constituyen las moléculas de ARN mensajero . Esas estructuras de ARN contienen muchos tramos de doble hélice en forma de A, conectados en disposiciones tridimensionales definidas por bucles, protuberancias y uniones monocatenarias. [8] Algunos ejemplos son el ARNt, los ribosomas, las ribozimas y los riboswitches . Estas estructuras complejas se ven facilitadas por el hecho de que la estructura principal del ARN tiene menos flexibilidad local que el ADN pero un gran conjunto de conformaciones distintas, aparentemente debido a interacciones tanto positivas como negativas del OH adicional en la ribosa. [9] Las moléculas de ARN estructurado pueden realizar uniones altamente específicas de otras moléculas y pueden reconocerse específicamente; además, pueden realizar catálisis enzimática (cuando se las conoce como " ribozimas ", como descubrieron inicialmente Tom Cech y sus colegas). [10]

Sacáridos

Los monosacáridos son la forma más simple de carbohidratos con un solo azúcar simple. Básicamente contienen un grupo aldehído o cetona en su estructura. [11] La presencia de un grupo aldehído en un monosacárido se indica con el prefijo aldo- . De manera similar, un grupo cetona se denota con el prefijo ceto- . [6] Ejemplos de monosacáridos son las hexosas , glucosa , fructosa , triosas , tetrosas , heptosas , galactosa , pentosas , ribosa y desoxirribosa. La fructosa y la glucosa consumidas tienen diferentes tasas de vaciado gástrico, se absorben de manera diferencial y tienen diferentes destinos metabólicos, lo que brinda múltiples oportunidades para que dos sacáridos diferentes afecten de manera diferencial la ingesta de alimentos. [11] La mayoría de los sacáridos eventualmente proporcionan combustible para la respiración celular.

Los disacáridos se forman cuando dos monosacáridos, o dos azúcares simples, forman un enlace con eliminación de agua. Se pueden hidrolizar para producir sus componentes básicos, la sacarina, hirviéndolos con ácido diluido o haciéndolos reaccionar con enzimas apropiadas. [6] Algunos ejemplos de disacáridos son la sacarosa , la maltosa y la lactosa .

Los polisacáridos son monosacáridos polimerizados o carbohidratos complejos. Tienen múltiples azúcares simples. Algunos ejemplos son el almidón , la celulosa y el glucógeno . Por lo general, son grandes y a menudo tienen una conectividad ramificada compleja. Debido a su tamaño, los polisacáridos no son solubles en agua, pero sus numerosos grupos hidroxilo se hidratan individualmente cuando se exponen al agua, y algunos polisacáridos forman dispersiones coloidales espesas cuando se calientan en agua. [6] Los polisacáridos más cortos, con 3 a 10 monómeros, se denominan oligosacáridos . [12] Se desarrolló un sensor de impresión molecular por desplazamiento de indicador fluorescente para discriminar sacáridos. Discriminó con éxito tres marcas de bebida de jugo de naranja. [13] El cambio en la intensidad de fluorescencia de las películas de detección resultantes está directamente relacionado con la concentración de sacáridos. [14]

Lignina

La lignina es una macromolécula polifenólica compleja compuesta principalmente de enlaces beta-O4-arilo. Después de la celulosa, la lignina es el segundo biopolímero más abundante y es uno de los componentes estructurales primarios de la mayoría de las plantas. Contiene subunidades derivadas de alcohol p -cumarílico , alcohol coniferílico y alcohol sinapílico [15] y es inusual entre las biomoléculas porque es racémica . La falta de actividad óptica se debe a la polimerización de la lignina que ocurre a través de reacciones de acoplamiento de radicales libres en las que no hay preferencia por ninguna de las configuraciones en un centro quiral .

Lípido

Los lípidos (oleaginosos) son principalmente ésteres de ácidos grasos y son los bloques básicos de construcción de las membranas biológicas . Otra función biológica es el almacenamiento de energía (p. ej., triglicéridos ). La mayoría de los lípidos constan de una cabeza polar o hidrófila (normalmente glicerol) y de una a tres colas de ácidos grasos no polares o hidrófobos y, por lo tanto, son anfifílicos . Los ácidos grasos constan de cadenas no ramificadas de átomos de carbono que están conectados solo por enlaces simples ( ácidos grasos saturados ) o por enlaces simples y dobles ( ácidos grasos insaturados ). Las cadenas suelen tener entre 14 y 24 grupos de carbono de longitud, pero siempre es un número par.

En el caso de los lípidos presentes en las membranas biológicas, la cabeza hidrófila pertenece a una de tres clases:

Otros lípidos incluyen prostaglandinas y leucotrienos , que son unidades de acilo graso de 20 carbonos sintetizadas a partir del ácido araquidónico . También se conocen como ácidos grasos.

Aminoácidos

Los aminoácidos contienen grupos funcionales amino y ácido carboxílico . (En bioquímica , el término aminoácido se utiliza para referirse a aquellos aminoácidos en los que las funcionalidades amino y carboxilato están unidas al mismo carbono, más prolina que en realidad no es un aminoácido).

En ocasiones se observan aminoácidos modificados en las proteínas; esto suele ser el resultado de una modificación enzimática después de la traducción ( síntesis de proteínas ). Por ejemplo, la fosforilación de la serina por las quinasas y la desfosforilación por las fosfatasas es un mecanismo de control importante en el ciclo celular . Se sabe que solo dos aminoácidos, además de los veinte estándar, se incorporan a las proteínas durante la traducción en ciertos organismos:

Además de los utilizados en la síntesis de proteínas , otros aminoácidos biológicamente importantes incluyen la carnitina (utilizada en el transporte de lípidos dentro de una célula), la ornitina , el GABA y la taurina .

Estructura de la proteína

La serie particular de aminoácidos que forman una proteína se conoce como la estructura primaria de esa proteína . Esta secuencia está determinada por la composición genética del individuo y especifica el orden de los grupos de cadenas laterales a lo largo de la "columna vertebral" lineal del polipéptido.

Las proteínas tienen dos tipos de elementos bien clasificados y de aparición frecuente de estructura local definidos por un patrón particular de enlaces de hidrógeno a lo largo de la cadena principal: hélice alfa y lámina beta . Su número y disposición se denomina estructura secundaria de la proteína. Las hélices alfa son espirales regulares estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre el grupo CO de la cadena principal ( carbonilo ) de un residuo de aminoácido y el grupo NH de la cadena principal ( amida ) del residuo i+4. La espiral tiene alrededor de 3,6 aminoácidos por vuelta, y las cadenas laterales de aminoácidos sobresalen del cilindro de la hélice. Las láminas plegadas beta están formadas por enlaces de hidrógeno de la cadena principal entre hebras beta individuales, cada una de las cuales está en una conformación "extendida", o completamente estirada. Las hebras pueden estar paralelas o antiparalelas entre sí, y la dirección de la cadena lateral se alterna por encima y por debajo de la lámina. La hemoglobina contiene solo hélices, la seda natural está formada por láminas plegadas beta y muchas enzimas tienen un patrón de hélices y hebras beta alternadas. Los elementos de la estructura secundaria están conectados por regiones de "bucle" o "bobina" de conformación no repetitiva, que a veces son bastante móviles o desordenadas pero que generalmente adoptan una disposición estable y bien definida. [16]

La estructura tridimensional compacta y global de una proteína se denomina estructura terciaria o "pliegue". Se forma como resultado de varias fuerzas de atracción, como los enlaces de hidrógeno , los puentes disulfuro , las interacciones hidrofóbicas , las interacciones hidrofílicas , la fuerza de van der Waals , etc.

Cuando dos o más cadenas polipeptídicas (ya sea de secuencia idéntica o diferente) se agrupan para formar una proteína, se forma la estructura cuaternaria de la proteína. La estructura cuaternaria es un atributo de las proteínas poliméricas (cadenas de la misma secuencia) o heteroméricas (cadenas de secuencia diferente) como la hemoglobina , que consta de dos cadenas polipeptídicas "alfa" y dos "beta".

Apoenzimas

Una apoenzima (o, en general, una apoproteína) es una proteína a la que no se le unen cofactores, sustratos o inhibidores de moléculas pequeñas. Suele ser importante como forma inactiva de almacenamiento, transporte o secreción de una proteína. Esto es necesario, por ejemplo, para proteger a la célula secretora de la actividad de esa proteína. Las apoenzimas se convierten en enzimas activas al añadir un cofactor . Los cofactores pueden ser inorgánicos (p. ej., iones metálicos y grupos de hierro-azufre ) u compuestos orgánicos (p. ej., [grupo flavina|flavina] y hemo ). Los cofactores orgánicos pueden ser grupos prostéticos , que están fuertemente unidos a una enzima, o coenzimas , que se liberan del sitio activo de la enzima durante la reacción.

Isoenzimas

Las isoenzimas son formas múltiples de una enzima, con una secuencia proteica ligeramente diferente y funciones muy similares pero generalmente no idénticas. Son productos de genes diferentes o productos diferentes de empalme alternativo . Pueden producirse en diferentes órganos o tipos de células para realizar la misma función, o pueden producirse varias isoenzimas en el mismo tipo de célula bajo regulación diferencial para adaptarse a las necesidades de un desarrollo o entorno cambiantes. La LDH ( lactato deshidrogenasa ) tiene múltiples isoenzimas, mientras que la hemoglobina fetal es un ejemplo de una isoforma regulada por el desarrollo de una proteína no enzimática. Los niveles relativos de isoenzimas en la sangre se pueden utilizar para diagnosticar problemas en el órgano de secreción.

Véase también

Referencias

  1. ^ Bunge, M. (1979). Tratado de filosofía básica , vol. 4. Ontología II: Un mundo de sistemas, pág. 61-2. enlace.
  2. ^ Voon, CH; Sam, ST (2019). "2.1 Biosensores". Nanobiosensores para la orientación biomolecular . Elsevier. ISBN 978-0-12-813900-4.
  3. ^ endogenia. (2011) Diccionario médico de Segen . Diccionario gratuito de Farlex. Farlex, Inc. Consultado el 27 de junio de 2019.
  4. ^ Green, DE; Goldberger, R. (1967). Perspectivas moleculares sobre el proceso de vida. Nueva York: Academic Press – vía Google Books .
  5. ^ Gayón, J. (1998). "La filosofía y la biología". En Mattéi, JF (ed.). Enciclopedia filosófica universal. vol. IV, El discours philosophique. Prensas Universitarias de Francia. págs. 2152-2171. ISBN 9782130448631– a través de Google Books.
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  7. ^ ab Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Wlater P (2002). Biología molecular de la célula (4.ª ed.). Nueva York: Garland Science . págs. 120-1. ISBN 0-8153-3218-1.
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  9. ^ Richardson JS, Schneider B, Murray LW, Kapral GJ, Immormino RM, Headd JJ, Richardson DC, Ham D, Hershkovits E, Williams LD, Keating KS, Pyle AM, Micallef D, Westbrook J, Berman HM (2008). "Arco principal del ARN: conformadores de todos los ángulos de consenso y nomenclatura de cadenas modulares". ARN . 14 (3): 465–481. doi :10.1261/rna.657708. PMC 2248255 . PMID  18192612. 
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  12. ^ Pigman, W.; D. Horton (1972). Los carbohidratos . Vol. 1A. San Diego: Academic Press . pág. 3. ISBN. 978-0-12-395934-8.
  13. ^ Jin, Tan; Wang He-Fang y Yan Xiu-Ping (2009). "Discriminación de sacáridos con una matriz de sensores de impronta molecular fluorescente basada en sílice mesoporosa funcionalizada con ácido fenilborónico". Anal. Chem . 81 (13): 5273–80. doi :10.1021/ac900484x. PMID  19507843.
  14. ^ Bo Peng y Yu Qin (2008). "Sensor óptico de membrana de polímero lipofílico con un receptor sintético para la detección de sacáridos". Anal. Chem . 80 (15): 6137–41. doi :10.1021/ac800946p. PMID  18593197.
  15. ^ K. Freudenberg; AC Nash, eds. (1968). Constitución y Biosíntesis de Lignina . Berlín: Springer-Verlag.
  16. ^ Richardson, JS (1981). "La anatomía y taxonomía de las proteínas". Avances en química de proteínas . 34 : 167–339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID  7020376. Archivado desde el original el 16 de marzo de 2019. Consultado el 24 de junio de 2012 .

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