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Trifosfato de adenosina

Una fórmula química
Animación interactiva de la estructura del ATP.

El trifosfato de adenosina ( ATP ) es un nucleótido [2] que proporciona energía para impulsar y respaldar muchos procesos en las células vivas , como la contracción muscular , la propagación de impulsos nerviosos , la disolución de condensados ​​y la síntesis química . Se encuentra en todas las formas de vida conocidas y a menudo se la denomina "unidad molecular de moneda " de la transferencia de energía intracelular . [3]

Cuando se consume en procesos metabólicos , el ATP se convierte en difosfato de adenosina (ADP) o en monofosfato de adenosina (AMP). Otros procesos regeneran ATP. También es precursor del ADN y el ARN y se utiliza como coenzima . Un adulto humano promedio procesa alrededor de 50 kilogramos al día. [4]

Desde la perspectiva de la bioquímica , el ATP se clasifica como un nucleósido trifosfato , lo que indica que está formado por tres componentes: una base nitrogenada ( adenina ), el azúcar ribosa y el trifosfato .

Estructura

El ATP consiste en una adenina unida por el átomo de nitrógeno 9 al átomo de carbono 1' de un azúcar ( ribosa ), que a su vez está unida en el átomo de carbono 5' del azúcar a un grupo trifosfato. En sus numerosas reacciones relacionadas con el metabolismo, los grupos adenina y azúcar permanecen sin cambios, pero el trifosfato se convierte en di- y monofosfato, dando respectivamente los derivados ADP y AMP . Los tres grupos fosforilo están etiquetados como alfa (α), beta (β) y, para el fosfato terminal, gamma (γ). [5]

En solución neutra, el ATP ionizado existe principalmente como ATP 4- , con una pequeña proporción de ATP 3- . [6]

Unión de cationes metálicos

Polianiónico y con un grupo polifosfato potencialmente quelante , el ATP se une a cationes metálicos con alta afinidad. La constante de unión para Mg2+es ( 9 554 ). [7] La ​​unión de un catión divalente , casi siempre magnesio , afecta fuertemente la interacción del ATP con diversas proteínas. Debido a la fuerza de la interacción ATP-Mg 2+ , el ATP existe en la célula principalmente como un complejo con Mg.2+
unido a los centros de oxígeno de fosfato. [6] [8]

Un segundo ion magnesio es fundamental para la unión de ATP en el dominio quinasa. [9] La presencia de Mg 2+ regula la actividad quinasa. [10] Es interesante desde la perspectiva del mundo del ARN que el ATP puede transportar un ion Mg que cataliza la polimerización del ARN. [ cita necesaria ]

Propiedades químicas

Las sales de ATP se pueden aislar como sólidos incoloros. [11]

Los ciclos de síntesis y degradación de ATP; 2 y 1 representan la entrada y salida de energía, respectivamente.

El ATP es estable en soluciones acuosas entre pH  6,8 y 7,4 (en ausencia de catalizadores). En niveles de pH más extremos, se hidroliza rápidamente a ADP y fosfato. Las células vivas mantienen la proporción de ATP a ADP en un punto a diez órdenes de magnitud del equilibrio, con concentraciones de ATP cinco veces mayores que la concentración de ADP. [12] [13] En el contexto de las reacciones bioquímicas, los enlaces POP se denominan con frecuencia enlaces de alta energía . [14]

Aspectos reactivos

La hidrólisis del ATP en ADP y fosfato inorgánico.

ATP 4- (ac) + H 2 O (l) = ADP 3- (ac) + HPO 2- (ac) + H + (ac)

Libera 20,5 kilojulios por mol (4,9 kcal/mol) de entalpía . Esto puede diferir en condiciones fisiológicas si el reactivo y los productos no se encuentran exactamente en estos estados de ionización. [15] Los valores de la energía libre liberada al escindir una unidad de fosfato (P i ) o pirofosfato (PP i ) de ATP en concentraciones en estado estándar de 1 mol/L a pH 7 son: [16]

ATP + H
2O → ADP + P i   Δ G °' = −30,5 kJ/mol (−7,3 kcal/mol)
ATP + H
2O → AMP + PP i   Δ G °' = −45,6 kJ/mol (−10,9 kcal/mol)

Estas ecuaciones abreviadas a un pH cercano a 7 se pueden escribir de manera más explícita (R = adenosilo ):

[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2O → [RO-P(O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H +
[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2O → [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +

En condiciones citoplasmáticas, donde la relación ADP/ATP está a 10 órdenes de magnitud del equilibrio, el Δ G es de alrededor de −57 kJ/mol. [12]

Junto con el pH, el cambio de energía libre de la hidrólisis de ATP también está asociado con la concentración de Mg 2+ , desde ΔG°' = −35,7 kJ/mol en una concentración de Mg 2+ de cero, hasta ΔG°' = −31 kJ/mol en [Mg2 + ] = 5 mM. Concentraciones más altas de Mg 2+ disminuyen la energía libre liberada en la reacción debido a la unión de iones de Mg 2+ a átomos de oxígeno de ATP cargados negativamente a pH 7. [17]

Esta imagen muestra una rotación de 360 ​​grados de un único quelato de magnesio -ATP en fase gaseosa con una carga de −2. El anión se optimizó en el nivel teórico UB3LYP/6-311++G(d,p) y la conectividad atómica se modificó mediante el optimizador humano para reflejar la probable estructura electrónica.

Producción de AMP y ADP

Producción, condiciones aeróbicas.

Una concentración intracelular típica de ATP puede ser de 1 a 10 μmol por gramo de tejido en diversos eucariotas. [18] La desfosforilación de ATP y la refosforilación de ADP y AMP ocurren repetidamente en el curso del metabolismo aeróbico. [19]

El ATP puede producirse mediante varios procesos celulares distintos; Las tres vías principales en los eucariotas son (1) la glucólisis , (2) el ciclo del ácido cítrico / fosforilación oxidativa y (3) la beta-oxidación . El proceso general de oxidación de la glucosa a dióxido de carbono , la combinación de las vías 1 y 2, conocida como respiración celular , produce alrededor de 30 equivalentes de ATP a partir de cada molécula de glucosa. [20]

La producción de ATP por parte de un eucariota aeróbico no fotosintético ocurre principalmente en las mitocondrias , que comprenden casi el 25% del volumen de una célula típica. [21]

Glucólisis

En la glucólisis, la glucosa y el glicerol se metabolizan a piruvato . La glucólisis genera dos equivalentes de ATP mediante la fosforilación del sustrato catalizada por dos enzimas, la fosfoglicerato quinasa (PGK) y la piruvato quinasa . También se producen dos equivalentes de nicotinamida adenina dinucleótido (NADH), que pueden oxidarse a través de la cadena de transporte de electrones y dar como resultado la generación de ATP adicional por la ATP sintasa . El piruvato generado como producto final de la glucólisis es un sustrato para el ciclo de Krebs . [22]

Se considera que la glucólisis consta de dos fases con cinco pasos cada una. En la fase 1, "la fase preparatoria", la glucosa se convierte en 2 d-gliceraldehído-3-fosfato (g3p). Se invierte un ATP en el Paso 1 y otro ATP en el Paso 3. Los pasos 1 y 3 de la glucólisis se denominan "Pasos de cebado". En la Fase 2, dos equivalentes de g3p se convierten en dos piruvatos. En el Paso 7, se producen dos ATP. Además, en el paso 10, se producen dos equivalentes más de ATP. En los pasos 7 y 10, se genera ATP a partir de ADP. En el ciclo de glucólisis se forma una red de dos ATP. La vía de la glucólisis se asocia posteriormente con el ciclo del ácido cítrico, que produce equivalentes adicionales de ATP. [ cita necesaria ]

Regulación

En la glucólisis, la hexoquinasa es inhibida directamente por su producto, la glucosa-6-fosfato, y la piruvato quinasa es inhibida por el propio ATP. El principal punto de control de la vía glucolítica es la fosfofructoquinasa (PFK), que es inhibida alostéricamente por altas concentraciones de ATP y activada por altas concentraciones de AMP. La inhibición de PFK por ATP es inusual ya que el ATP también es un sustrato en la reacción catalizada por PFK; la forma activa de la enzima es un tetrámero que existe en dos conformaciones, de las cuales sólo una se une al segundo sustrato, fructosa-6-fosfato (F6P). La proteína tiene dos sitios de unión para el ATP: el sitio activo es accesible en cualquiera de las dos conformaciones de la proteína, pero la unión del ATP al sitio inhibidor estabiliza la conformación que se une mal a F6P. [22] Varias otras moléculas pequeñas pueden compensar el cambio inducido por el ATP en la conformación del equilibrio y reactivar la PFK, incluido el AMP cíclico , los iones de amonio , el fosfato inorgánico y la fructosa-1,6- y -2,6-bifosfato. [22]

Ciclo del ácido cítrico

En la mitocondria , el piruvato es oxidado por el complejo piruvato deshidrogenasa al grupo acetilo , que se oxida completamente a dióxido de carbono mediante el ciclo del ácido cítrico (también conocido como ciclo de Krebs ). Cada "giro" del ciclo del ácido cítrico produce dos moléculas de dióxido de carbono, un equivalente de ATP trifosfato de guanosina (GTP) a través de la fosforilación a nivel de sustrato catalizada por la succinil-CoA sintetasa , a medida que la succinil-CoA se convierte en succinato, tres equivalentes de NADH , y un equivalente de FADH 2 . NADH y FADH 2 se reciclan (a NAD + y FAD , respectivamente) mediante fosforilación oxidativa , generando ATP adicional. La oxidación de NADH da como resultado la síntesis de 2 a 3 equivalentes de ATP, y la oxidación de un FADH 2 produce entre 1 a 2 equivalentes de ATP. [20] La mayor parte del ATP celular se genera mediante este proceso. Aunque el ciclo del ácido cítrico en sí no implica oxígeno molecular , es un proceso aeróbico obligado porque el O 2 se utiliza para reciclar el NADH y el FADH 2 . En ausencia de oxígeno, el ciclo del ácido cítrico cesa. [21]

La generación de ATP por la mitocondria a partir de NADH citosólico depende de la lanzadera malato-aspartato (y, en menor medida, de la lanzadera glicerol-fosfato ) porque la membrana mitocondrial interna es impermeable a NADH y NAD + . En lugar de transferir el NADH generado, una enzima malato deshidrogenasa convierte el oxaloacetato en malato , que se transloca a la matriz mitocondrial. Otra reacción catalizada por la malato deshidrogenasa ocurre en la dirección opuesta, produciendo oxalacetato y NADH a partir del malato recién transportado y del almacén interior de NAD + de la mitocondria . Una transaminasa convierte el oxaloacetato en aspartato para transportarlo de regreso a través de la membrana y al espacio intermembrana. [21]

En la fosforilación oxidativa, el paso de electrones del NADH y FADH 2 a través de la cadena de transporte de electrones libera energía para bombear protones fuera de la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana. Este bombeo genera una fuerza motriz de protones que es el efecto neto de un gradiente de pH y un gradiente de potencial eléctrico a través de la membrana mitocondrial interna. El flujo de protones a lo largo de este gradiente de potencial, es decir, desde el espacio intermembrana hasta la matriz, produce ATP mediante la ATP sintasa. [23] Se producen tres ATP por turno.

Aunque el consumo de oxígeno parece fundamental para el mantenimiento de la fuerza motriz de los protones, en caso de escasez de oxígeno ( hipoxia ), la acidosis intracelular (mediada por tasas glucolíticas aumentadas y la hidrólisis de ATP ) contribuye al potencial de membrana mitocondrial e impulsa directamente la síntesis de ATP. [24]

La mayor parte del ATP sintetizado en las mitocondrias se utilizará para procesos celulares en el citosol; por tanto, debe exportarse desde su sitio de síntesis en la matriz mitocondrial. El movimiento de salida del ATP se ve favorecido por el potencial electroquímico de la membrana porque el citosol tiene una carga relativamente positiva en comparación con la matriz relativamente negativa. Por cada ATP transportado, cuesta 1 H + . Producir un ATP cuesta alrededor de 3 H + . Por tanto, fabricar y exportar un ATP requiere 4H +. La membrana interna contiene un antiportador , la translocasa ADP/ATP, que es una proteína integral de membrana que se utiliza para intercambiar ATP recién sintetizado en la matriz por ADP en el espacio intermembrana. [25]

Regulación

El ciclo del ácido cítrico está regulado principalmente por la disponibilidad de sustratos clave, particularmente la proporción de NAD + a NADH y las concentraciones de calcio , fosfato inorgánico, ATP, ADP y AMP. El citrato  , el ion que da nombre al ciclo, es un inhibidor de retroalimentación de la citrato sintasa y también inhibe la PFK, proporcionando un vínculo directo entre la regulación del ciclo del ácido cítrico y la glucólisis. [22]

oxidación beta

En presencia de aire y diversos cofactores y enzimas, los ácidos grasos se convierten en acetil-CoA . La vía se llama beta-oxidación . Cada ciclo de beta-oxidación acorta la cadena de ácidos grasos en dos átomos de carbono y produce un equivalente de acetil-CoA, NADH y FADH 2 . El acetil-CoA se metaboliza mediante el ciclo del ácido cítrico para generar ATP, mientras que el NADH y el FADH 2 se utilizan mediante fosforilación oxidativa para generar ATP. La beta-oxidación de una única cadena larga de acilo genera decenas de equivalentes de ATP. [26]

Regulación

En la fosforilación oxidativa, el punto de control clave es la reacción catalizada por la citocromo c oxidasa , que está regulada por la disponibilidad de su sustrato, la forma reducida del citocromo c . La cantidad de citocromo c reducido disponible está directamente relacionada con las cantidades de otros sustratos:

lo que implica directamente esta ecuación:

Por lo tanto, una proporción alta de [NADH] a [NAD + ] o una proporción alta de [ADP] [P i ] a [ATP] implica una gran cantidad de citocromo c reducido y un alto nivel de actividad de citocromo c oxidasa. [22] Las tasas de transporte de ATP y NADH entre la matriz mitocondrial y el citoplasma introducen un nivel adicional de regulación. [25]

cetosis

Los cuerpos cetónicos se pueden utilizar como combustible, produciendo 22 moléculas de ATP y 2 de GTP por molécula de acetoacetato cuando se oxidan en las mitocondrias. Los cuerpos cetónicos se transportan desde el hígado a otros tejidos, donde el acetoacetato y el beta -hidroxibutirato pueden reconvertirse en acetil-CoA para producir equivalentes reductores (NADH y FADH 2 ), a través del ciclo del ácido cítrico. El hígado no puede utilizar los cuerpos cetónicos como combustible porque el hígado carece de la enzima β-cetoacil-CoA transferasa, también llamada tiolasa . El acetoacetato en bajas concentraciones es absorbido por el hígado y sufre desintoxicación a través de la vía del metilglioxal que termina en lactato. El acetoacetato en altas concentraciones es absorbido por otras células además de las del hígado y entra por una vía diferente a través del 1,2-propanodiol . Aunque la vía sigue una serie diferente de pasos que requieren ATP, el 1,2-propanodiol puede convertirse en piruvato. [27]

Producción, condiciones anaeróbicas.

La fermentación es el metabolismo de compuestos orgánicos en ausencia de aire. Implica la fosforilación a nivel de sustrato en ausencia de una cadena respiratoria de transporte de electrones . La ecuación de la reacción de la glucosa para formar ácido láctico es:

C
6h
12oh
6+ 2 ADP + 2 P i → 2  CH
3CH(OH)COOH + 2 ATP + 2  H
2oh

La respiración anaeróbica es la respiración en ausencia de O2. Los procariotas pueden utilizar una variedad de aceptores de electrones. Estos incluyen nitrato , sulfato y dióxido de carbono.

Reposición de ATP por nucleósido difosfato quinasas

El ATP también se puede sintetizar a través de varias reacciones denominadas de "reposición" catalizadas por las familias de enzimas de nucleósidos difosfato quinasas (NDK), que utilizan otros nucleósidos trifosfato como donantes de fosfato de alta energía, y la familia ATP:guanido-fosfotransferasa . [ cita necesaria ]

Producción de ATP durante la fotosíntesis.

En las plantas, el ATP se sintetiza en la membrana tilacoide del cloroplasto . El proceso se llama fotofosforilación . La "maquinaria" es similar a la de las mitocondrias, excepto que se utiliza energía luminosa para bombear protones a través de una membrana y producir una fuerza motriz de protones. A continuación se produce la ATP sintasa exactamente como en la fosforilación oxidativa. [28] Parte del ATP producido en los cloroplastos se consume en el ciclo de Calvin , que produce azúcares triosas .

Reciclaje de ATP

La cantidad total de ATP en el cuerpo humano es de aproximadamente 0,1  mol/L . [29] La mayor parte del ATP se recicla del ADP mediante los procesos antes mencionados. Por tanto, en un momento dado, la cantidad total de ATP + ADP permanece bastante constante.

La energía utilizada por las células humanas en un adulto requiere la hidrólisis de 100 a 150 mol/L de ATP al día, lo que significa que un ser humano normalmente utilizará el valor de ATP de su peso corporal a lo largo del día. [30] Cada equivalente de ATP se recicla entre 1000 y 1500 veces durante un solo día ( 150 / 0,1 = 1500 ), [29] a aproximadamente 9 × 10 20 moléculas/s. [29]

Un ejemplo del pliegue de Rossmann, un dominio estructural de una enzima descarboxilasa de la bacteria Staphylococcus epidermidis ( PDB : 1G5Q ) con un cofactor mononucleótido de flavina unido

Funciones bioquímicas

señalización intracelular

El ATP participa en la transducción de señales al servir como sustrato para las quinasas, enzimas que transfieren grupos fosfato. Las quinasas son las proteínas de unión a ATP más comunes. Comparten una pequeña cantidad de pliegues comunes. [31] La fosforilación de una proteína por una quinasa puede activar una cascada como la cascada de proteína quinasa activada por mitógenos . [32]

El ATP también es un sustrato de la adenilato ciclasa , más comúnmente en las vías de transducción de señales del receptor acoplado a proteína G y se transforma en un segundo mensajero , AMP cíclico, que participa en la activación de señales de calcio mediante la liberación de calcio de las reservas intracelulares. [33] Esta forma de transducción de señales es particularmente importante en la función cerebral, aunque participa en la regulación de una multitud de otros procesos celulares. [34]

Síntesis de ADN y ARN.

El ATP es uno de los cuatro monómeros necesarios en la síntesis de ARN . El proceso es promovido por ARN polimerasas . [35] Un proceso similar ocurre en la formación de ADN, excepto que el ATP se convierte primero en el desoxirribonucleótido dATP. Como muchas reacciones de condensación en la naturaleza, la replicación y transcripción del ADN también consumen ATP.

Activación de aminoácidos en la síntesis de proteínas.

Las enzimas aminoacil-ARNt sintetasa consumen ATP en el ARNt de unión a los aminoácidos, formando complejos de aminoacil-ARNt. La aminoacil transferasa une el aminoácido AMP al ARNt. La reacción de acoplamiento se desarrolla en dos pasos:

  1. aa + ATP ⟶ aa-AMP + PP i
  2. aa-AMP + ARNt ⟶ aa-ARNt + AMP

El aminoácido está acoplado al penúltimo nucleótido en el extremo 3' del ARNt (la A en la secuencia CCA) mediante un enlace éster (pase el cursor en la ilustración).

Transportador de casete de unión de ATP

El transporte de sustancias químicas fuera de una célula en contra de un gradiente a menudo se asocia con la hidrólisis del ATP. El transporte está mediado por transportadores de casetes de unión de ATP . El genoma humano codifica 48 transportadores ABC, que se utilizan para exportar fármacos, lípidos y otros compuestos. [36]

Señalización extracelular y neurotransmisión.

Las células secretan ATP para comunicarse con otras células en un proceso llamado señalización purinérgica . El ATP sirve como neurotransmisor en muchas partes del sistema nervioso, modula el latido ciliar, afecta el suministro de oxígeno vascular, etc. El ATP se secreta directamente a través de la membrana celular a través de proteínas de canal [37] [38] o se bombea a vesículas [39] que luego fusionarse con la membrana. Las células detectan ATP utilizando las proteínas receptoras purinérgicas P2X y P2Y.

Solubilidad de las proteínas

Recientemente se ha propuesto que el ATP actúa como un hidrótropo biológico [40] y se ha demostrado que afecta la solubilidad de todo el proteoma. [41]

Orígenes abiogénicos

El acetilfosfato (AcP), un precursor del ATP, puede sintetizarse fácilmente con rendimientos modestos a partir de tioacetato en pH 7 y 20 °C y pH 8 y 50 °C, aunque el acetilfosfato es menos estable en temperaturas más cálidas y condiciones alcalinas que en temperaturas más frías. y condiciones ácidas a neutras. No puede promover la polimerización de ribonucleótidos y aminoácidos y solo es capaz de fosforilar compuestos orgánicos. Se demostró que puede promover la agregación y estabilización de AMP en presencia de Na + , la agregación de nucleótidos podría promover la polimerización por encima de 75 °C en ausencia de Na + . Es posible que la polimerización promovida por AcP pueda ocurrir en las superficies minerales. [42] Se demostró que el ADP sólo puede ser fosforilado a ATP por AcP y otros nucleósidos trifosfato no fueron fosforilados por AcP. Esto podría explicar por qué todas las formas de vida utilizan ATP para impulsar reacciones bioquímicas. [43]

análogos de ATP

Los laboratorios de bioquímica suelen utilizar estudios in vitro para explorar procesos moleculares dependientes de ATP. Los análogos de ATP también se utilizan en cristalografía de rayos X para determinar la estructura de una proteína en complejo con ATP, a menudo junto con otros sustratos. [ cita necesaria ]

Se necesitan inhibidores enzimáticos de enzimas dependientes de ATP, como las quinasas, para examinar los sitios de unión y los estados de transición involucrados en las reacciones dependientes de ATP. [ cita necesaria ]

Los análogos de ATP más útiles no pueden hidrolizarse como lo haría el ATP; en cambio, atrapan la enzima en una estructura estrechamente relacionada con el estado unido a ATP. La adenosina 5′-(γ-tiotrifosfato) es un análogo de ATP extremadamente común en el que uno de los oxígenos del gamma-fosfato se reemplaza por un átomo de azufre ; este anión se hidroliza a un ritmo dramáticamente más lento que el propio ATP y funciona como un inhibidor de los procesos dependientes de ATP. En estudios cristalográficos, los estados de transición de hidrólisis están modelados por el ion vanadato unido .

Se debe tener precaución al interpretar los resultados de experimentos que utilizan análogos de ATP, ya que algunas enzimas pueden hidrolizarlos a velocidades apreciables en altas concentraciones. [44]

Uso medico

El ATP se usa por vía intravenosa para algunas afecciones relacionadas con el corazón. [45]

Historia

El ATP fue descubierto en 1929 por Karl Lohmann [46] y Jendrassik [47] e, independientemente, por Cyrus Fiske y Yellapragada Subba Rao de la Facultad de Medicina de Harvard , [48] ambos equipos compitieron entre sí para encontrar un ensayo para el fósforo.

Fritz Albert Lipmann propuso en 1941 que fuera el intermediario entre las reacciones que producen y requieren energía en las células .

Fue sintetizado por primera vez en el laboratorio por Alexander Todd en 1948, [50] y recibió el Premio Nobel de Química en 1957 en parte por este trabajo.

El Premio Nobel de Química de 1978 fue otorgado a Peter Dennis Mitchell por el descubrimiento del mecanismo quimiosmótico de la síntesis de ATP.

El Premio Nobel de Química de 1997 se dividió, la mitad conjuntamente entre Paul D. Boyer y John E. Walker "por su dilucidación del mecanismo enzimático subyacente a la síntesis de trifosfato de adenosina (ATP)" y la otra mitad entre Jens C. Skou " por el primer descubrimiento de una enzima transportadora de iones, Na + , K + -ATPasa". [51]

Ver también

Referencias

  1. ^ ab "Información del producto de sal disódica de adenosina 5'-trifosfato" (PDF) . Sigma. Archivado (PDF) desde el original el 23 de marzo de 2019 . Consultado el 22 de marzo de 2019 .
  2. ^ Dunn, Jacob; Grider, Michael H. (2023). "Fisiología, trifosfato de adenosina". EstadísticasPerlas . Publicación de StatPearls. PMID  31985968 . Consultado el 13 de noviembre de 2023 .
  3. ^ Knowles, JR (1980). "Reacciones de transferencia de fosforilo catalizadas por enzimas". Año. Rev. Bioquímica . 49 : 877–919. doi : 10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. PMID  6250450.
  4. ^ "Un individuo promedio con una dieta diaria de 8000 kJ y una eficiencia del 30% para convertir los alimentos en energía química sintetizará (e hidrolizará) alrededor de 50 kg de ATP durante 1 día". Wilkens, Stephan (2008). "<SCP>ATP</SCP> Síntesis, Química de". Enciclopedia Wiley de biología química . doi : 10.1002/9780470048672.wecb648. ISBN 9780471754770.
  5. ^ Dunn, Jacob; Grider, Michael H. (2023), "Fisiología, trifosfato de adenosina", StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID  31985968 , consultado el 28 de septiembre de 2023 .
  6. ^ ab Storer, A.; Cornish-Bowden, A. (1976). "Concentración de MgATP2− y otros iones en solución. Cálculo de las verdaderas concentraciones de especies presentes en mezclas de iones asociados". Bioquímica. J.​ 159 (1): 1–5. doi :10.1042/bj1590001. PMC 1164030 . PMID  11772. 
  7. ^ Wilson, J.; Chin, A. (1991). "Quelación de cationes divalentes por ATP, estudiada por calorimetría de titulación". Anal. Bioquímica . 193 (1): 16-19. doi :10.1016/0003-2697(91)90036-S. PMID  1645933.
  8. ^ Garfinkel, L.; Altschuld, R.; Garfinkel, D. (1986). "Magnesio en el metabolismo energético cardíaco". J. Mol. Celúla. Cardiol . 18 (10): 1003–1013. doi :10.1016/S0022-2828(86)80289-9. PMID  3537318.
  9. ^ Saylor, P.; Wang, C.; Hirai, T.; Adams, J. (1998). "Un segundo ion magnesio es fundamental para la unión de ATP en el dominio quinasa de la oncoproteína v-Fps". Bioquímica . 37 (36): 12624–12630. doi :10.1021/bi9812672. PMID  9730835.
  10. ^ Lin, X.; Ayrapetov, M; Sol, G. (2005). "Caracterización de las interacciones entre el sitio activo de una proteína tirosina quinasa y un activador de metal divalente". BMC Bioquímica . 6 : 25. doi : 10.1186/1471-2091-6-25 . PMC 1316873 . PMID  16305747. 
  11. ^ Budavari, Susan, ed. (2001), Índice Merck: una enciclopedia de productos químicos, fármacos y productos biológicos (13.ª ed.), Merck, ISBN 0911910131
  12. ^ ab Ferguson, SJ; Nicholls, David; Ferguson, Estuardo (2002). Bioenergética 3 (3ª ed.). San Diego, CA: Académico. ISBN 978-0-12-518121-1.
  13. ^ Berg, JM; Tymoczko, JL; Stryer, L. (2003). Bioquímica . Nueva York, Nueva York: W. H. Freeman. pag. 376.ISBN​ 978-0-7167-4684-3.
  14. ^ Oportunidad, B.; Lees, H.; Postgate, JG (1972). "El significado de" flujo de electrones invertido "y" electrón de alta energía "en bioquímica". Naturaleza . 238 (5363): 330–331. Código Bib :1972Natur.238..330C. doi :10.1038/238330a0. PMID  4561837. S2CID  4298762.
  15. ^ Gajewski, E.; Steckler, D.; Goldberg, R. (1986). "Termodinámica de la hidrólisis de adenosina 5′-trifosfato a adenosina 5′-difosfato". J. Biol. química . 261 (27): 12733–12737. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67153-4 . PMID  3528161.
  16. ^ Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert (2007). Bioquímica (6ª ed.). Nueva York, Nueva York: W. H. Freeman. pag. 413.ISBN​ 978-0-7167-8724-2.
  17. ^ Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2016). Bioquímica (6ª ed.). Aprendizaje Cengage. pag. 68.ISBN​ 978-1305577206.
  18. ^ Beis, yo; Newsholme, EA (1 de octubre de 1975). "El contenido de nucleótidos de adenina, fosfágenos y algunos intermediarios glucolíticos en músculos en reposo de vertebrados e invertebrados". Bioquímica. J.​ 152 (1): 23–32. doi :10.1042/bj1520023. PMC 1172435 . PMID  1212224. 
  19. ^ "Trifosfato de adenosina". Británica. 11 de noviembre de 2023 . Consultado el 1 de diciembre de 2023 .
  20. ^ ab Rich, PR (2003). "La maquinaria molecular de la cadena respiratoria de Keilin". Bioquímica. Soc. Trans . 31 (6): 1095-1105. doi :10.1042/BST0311095. PMID  14641005.
  21. ^ abc Lodish, H.; Berk, A.; Matsudaira, P.; Kaiser, CA; Krieger, M.; Scott, MP; Zipursky, SL; Darnell, J. (2004). Biología celular molecular (5ª ed.). Nueva York, Nueva York: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  22. ^ abcdeVoet , D.; Voet, JG (2004). Bioquímica . vol. 1 (3ª ed.). Hoboken, Nueva Jersey: Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
  23. ^ Abrahams, J.; Leslie, A.; Lutter, R.; Walker, J. (1994). "Estructura con resolución de 2,8 Å de F1-ATPasa de mitocondrias de corazón bovino". Naturaleza . 370 (6491): 621–628. Código Bib :1994Natur.370..621A. doi :10.1038/370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  24. ^ Devaux, JBL; Setos, CP; Hickey, AJR (enero de 2019). "La acidosis mantiene la función de las mitocondrias cerebrales en peces de triple aleta tolerantes a la hipoxia: ¿una estrategia para sobrevivir a la exposición hipóxica aguda?". Fisiol frontal . 9, 1914: 1941. doi : 10.3389/fphys.2018.01941 . PMC 6346031 . PMID  30713504. 
  25. ^ ab Dahout-González, C.; Nury, H.; Trézéguet, V.; Lauquín, G.; Pebay-Peyroula, E.; Brandolin, G. (2006). "Aspectos moleculares, funcionales y patológicos del portador mitocondrial de ADP/ATP". Fisiología . 21 (4): 242–249. doi :10.1152/fisiol.00005.2006. PMID  16868313.
  26. ^ Ronnett, G.; Kim, E.; Landree, L.; Tu, Y. (2005). "El metabolismo de los ácidos grasos como objetivo del tratamiento de la obesidad". Fisiol. Comportamiento . 85 (1): 25–35. doi :10.1016/j.physbeh.2005.04.014. PMID  15878185. S2CID  24865576.
  27. ^ "Sistema Integrado de Información de Riesgos" (PDF) . 2013-03-15. Archivado (PDF) desde el original el 24 de septiembre de 2015 . Consultado el 1 de febrero de 2019 .
  28. ^ Allen, J. (2002). "Fotosíntesis de electrones ATP, bombas de protones, rotores y equilibrio". Celúla . 110 (3): 273–276. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00870-X . PMID  12176312. S2CID  1754660.
  29. ^ abc Fuhrman, Bradley P.; Zimmerman, Jerry J. (2011). Cuidados críticos pediátricos. Elsevier. pag. 1061.ISBN​ 978-0-323-07307-3. Consultado el 16 de mayo de 2020 .
  30. ^ Fuhrman, Bradley P.; Zimmerman, Jerry J. (2011). Cuidados críticos pediátricos. Elsevier. págs. 1058-1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Consultado el 16 de mayo de 2020 .
  31. ^ Scheeff, E.; Bourne, P. (2005). "Evolución estructural de la superfamilia similar a la proteína quinasa". Computación más. Biol . 1 (5): e49. Código Bib : 2005PLSCB...1...49S. doi : 10.1371/journal.pcbi.0010049 . PMC 1261164 . PMID  16244704. 
  32. ^ Mishra, N.; Tuteja, R.; Tuteja, N. (2006). "Señalización a través de redes MAP quinasa en plantas". Arco. Bioquímica. Biofísica . 452 (1): 55–68. doi :10.1016/j.abb.2006.05.001. PMID  16806044.
  33. ^ Kamenetsky, M.; Middelhaufe, S.; Banco, E.; Levin, L.; Dólar, J.; Steegborn, C. (2006). "Detalles moleculares de la generación de AMPc en células de mamíferos: una historia de dos sistemas". J. Mol. Biol . 362 (4): 623–639. doi :10.1016/j.jmb.2006.07.045. PMC 3662476 . PMID  16934836. 
  34. ^ Hanoune, J.; Aplazar, N. (2001). "Regulación y papel de las isoformas de adenilil ciclasa". Año. Rev. Farmacol. Toxicol . 41 (1): 145-174. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145. PMID  11264454.
  35. ^ Joyce, CM; Steitz, TA (1995). "Estructuras y función de la polimerasa: ¿variaciones sobre un tema?". J. Bacteriol . 177 (22): 6321–6329. doi :10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995. PMC 177480 . PMID  7592405. 
  36. ^ Borst, P.; Elferink, R. Oude (2002). "Transportadores ABC de mamíferos en salud y enfermedad" (PDF) . Revista Anual de Bioquímica . 71 : 537–592. doi : 10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055. PMID  12045106. S2CID  34707074. Archivado (PDF) desde el original el 21 de abril de 2018 . Consultado el 20 de abril de 2018 .
  37. ^ Romanov, Roman A.; Lasher, Robert S.; High, Brigit; Savidge, Logan E.; Lawson, Adam; Rogachevskaja, Olga A.; Zhao, Haitian; Rogachevsky, Vadim V.; Bystrova, Marina F.; Churbanov, Gleb D.; Adameyko, Igor; Harkany, Tibor; Yang, Ruibiao; Kidd, Grahame J.; Marambaud, Philippe; Kinnamon, John C.; Kolesnikov, Stanislav S.; Finger, Thomas E. (2018). "Chemical synapses without synaptic vesicles: Purinergic neurotransmission through a CALHM1 channel-mitochondrial signaling complex". Science Signaling. 11 (529): eaao1815. doi:10.1126/scisignal.aao1815. ISSN 1945-0877. PMC 5966022. PMID 29739879.
  38. ^ Dahl, Gerhard (2015). "ATP release through pannexon channels". Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. 370 (1672): 20140191. doi:10.1098/rstb.2014.0191. ISSN 0962-8436. PMC 4455760. PMID 26009770.
  39. ^ Larsson, Max; Sawada, Keisuke; Morland, Cecilie; Hiasa, Miki; Ormel, Lasse; Moriyama, Yoshinori; Gundersen, Vidar (2012). "Functional and Anatomical Identification of a Vesicular Transporter Mediating Neuronal ATP Release". Cerebral Cortex. 22 (5): 1203–1214. doi:10.1093/cercor/bhr203. ISSN 1460-2199. PMID 21810784.
  40. ^ Hyman, Anthony A.; Krishnan, Yamuna; Alberti, Simon; Wang, Jie; Saha, Shambaditya; Malinovska, Liliana; Patel, Avinash (2017-05-19). "ATP as a biological hydrotrope". Science. 356 (6339): 753–756. Bibcode:2017Sci...356..753P. doi:10.1126/science.aaf6846. ISSN 0036-8075. PMID 28522535. S2CID 24622983.
  41. ^ Savitski, Mikhail M.; Bantscheff, Marcus; Huber, Wolfgang; Dominic Helm; Günthner, Ina; Werner, Thilo; Kurzawa, Nils; Sridharan, Sindhuja (2019-03-11). "Proteome-wide solubility and thermal stability profiling reveals distinct regulatory roles for ATP". Nature Communications. 10 (1): 1155. Bibcode:2019NatCo..10.1155S. doi:10.1038/s41467-019-09107-y. ISSN 2041-1723. PMC 6411743. PMID 30858367.
  42. ^ Cual, Alexandra; Camprubi, Eloi; Pinna, Silvana; Herschy, Barry; Carril, Nick (1 de junio de 2018). "Acetilfosfato como moneda de energía primordial en el origen de la vida". Orígenes de la vida y evolución de las biosferas . 48 (2): 159-179. Código Bib : 2018OLEB...48..159W. doi :10.1007/s11084-018-9555-8. ISSN  1573-0875. PMC 6061221 . PMID  29502283. 
  43. ^ "La química antigua puede explicar por qué los seres vivos utilizan el ATP como moneda de energía universal: un paso temprano en la evolución metabólica preparó el escenario para el surgimiento del ATP como portador de energía universal". Ciencia diaria . Consultado el 27 de agosto de 2023 .
  44. ^ Reiniciar, AM; Chalovich, JM (1995). "Adenosina 5′- (gamma-tiotrifosfato): un análogo de ATP que debe usarse con precaución en estudios de contracción muscular". Bioquímica . 34 (49): 16039–16045. doi :10.1021/bi00049a018. PMID  8519760.
  45. ^ Pelleg, Amir; Kutalek, Steven P.; Flammang, Daniel; Benditt, David (febrero de 2012). "ATPace: adenosina 5′-trifosfato inyectable". Señalización purinérgica . 8 (Suplemento 1): 57–60. doi :10.1007/s11302-011-9268-1. ISSN  1573-9538. PMC 3265710 . PMID  22057692. 
  46. ^ Lohmann, K. (agosto de 1929). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel" [Sobre la fracción de pirofosfato en el músculo]. Naturwissenschaften (en alemán). 17 (31): 624–625. Código bibliográfico : 1929NW.....17..624.. doi : 10.1007/BF01506215. S2CID  20328411.
  47. ^ Vaughan, Marta; Colina, Robert L.; Simoni, Robert D. (2002). "La determinación de fósforo y el descubrimiento de fosfocreatina y ATP: el trabajo de Fiske y SubbaRow". Revista de Química Biológica . 277 (32): e21. PMID  12161449. Archivado desde el original el 8 de agosto de 2017 . Consultado el 24 de octubre de 2017 .
  48. ^ Maruyama, K. (marzo de 1991). "El descubrimiento del trifosfato de adenosina y el establecimiento de su estructura". J. Hist. Biol . 24 (1): 145-154. doi :10.1007/BF00130477. S2CID  87425890.
  49. ^ Lipmann, F. (1941). "Generación metabólica y utilización de la energía del enlace fosfato". Adv. Enzimol . 1 : 99–162. ISSN  0196-7398.
  50. ^ "Historia: el ATP se descubrió por primera vez en 1929". El Premio Nobel de Química 1997 . Fundación Nobel . Archivado desde el original el 23 de enero de 2010 . Consultado el 26 de mayo de 2010 .
  51. ^ "El Premio Nobel de Química 1997". Premio Nobel . Archivado desde el original el 24 de octubre de 2017 . Consultado el 21 de enero de 2018 .

enlaces externos

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