stringtranslate.com

Transferir ARN

La interacción del ARNt y el ARNm en la síntesis de proteínas.

El ARN de transferencia (abreviado ARNt y anteriormente denominado ARNs , para ARN soluble [1] ) es una molécula adaptadora compuesta de ARN , típicamente de 76 a 90 nucleótidos de longitud (en eucariotas), [2] que sirve como vínculo físico entre los ARNm y secuencia de aminoácidos de las proteínas. El ARN de transferencia (ARNt) hace esto transportando un aminoácido a la maquinaria de síntesis de proteínas de una célula llamada ribosoma . La complementación de un codón de 3 nucleótidos en un ARN mensajero (ARNm) con un anticodón de 3 nucleótidos del ARNt da como resultado la síntesis de proteínas basada en el código del ARNm. Como tales, los ARNt son un componente necesario de la traducción , la síntesis biológica de nuevas proteínas de acuerdo con el código genético .

Descripción general

Mientras que la secuencia de nucleótidos específica de un ARNm especifica qué aminoácidos se incorporan al producto proteico del gen a partir del cual se transcribe el ARNm, la función del ARNt es especificar qué secuencia del código genético corresponde a qué aminoácido. [3] El ARNm codifica una proteína como una serie de codones contiguos, cada uno de los cuales es reconocido por un ARNt particular. Un extremo del ARNt coincide con el código genético en una secuencia de tres nucleótidos llamada anticodón. El anticodón forma tres pares de bases complementarias con un codón en el ARNm durante la biosíntesis de proteínas.

En el otro extremo del ARNt hay una unión covalente al aminoácido que corresponde a la secuencia del anticodón. Cada tipo de molécula de ARNt puede unirse a un solo tipo de aminoácido, por lo que cada organismo tiene muchos tipos de ARNt. Debido a que el código genético contiene múltiples codones que especifican el mismo aminoácido, hay varias moléculas de ARNt que portan diferentes anticodones que transportan el mismo aminoácido.

La unión covalente al extremo 3' del ARNt está catalizada por enzimas llamadas aminoacilARNt sintetasas . Durante la síntesis de proteínas, los ARNt con aminoácidos unidos se entregan al ribosoma mediante proteínas llamadas factores de elongación , que ayudan en la asociación del ARNt con el ribosoma, la síntesis del nuevo polipéptido y la translocación (movimiento) del ribosoma a lo largo del ARNm. Si el anticodón del ARNt coincide con el ARNm, otro ARNt ya unido al ribosoma transfiere la cadena polipeptídica en crecimiento desde su extremo 3' al aminoácido unido al extremo 3' del ARNt recién liberado, una reacción catalizada por el ribosoma. Una gran cantidad de nucleótidos individuales en una molécula de ARNt pueden modificarse químicamente , a menudo mediante metilación o desamidación . Estas bases inusuales a veces afectan la interacción del ARNt con los ribosomas y, a veces, aparecen en el anticodón para alterar las propiedades de emparejamiento de bases. [4]

Estructura

Estructura secundaria de hoja de trébol del ARNt
Estructura terciaria del ARNt. Cola CCA en amarillo, vástago aceptor en morado, bucle variable en naranja, brazo D en rojo, brazo Anticodon en azul con Anticodon en negro, brazo T en verde.
GIF animado en 3D que muestra la estructura del ARNt de fenilalanina de levadura (PDB ID 1ehz). Las líneas blancas indican el emparejamiento de bases mediante enlaces de hidrógeno. En la orientación que se muestra, el vástago aceptor está arriba y el anticodón abajo [5]

La estructura del ARNt se puede descomponer en su estructura primaria , su estructura secundaria (generalmente visualizada como la estructura de hoja de trébol ) y su estructura terciaria [6] (todos los ARNt tienen una estructura 3D similar en forma de L que les permite encajar en el P y sitios A del ribosoma ). La estructura de hoja de trébol se convierte en una estructura 3D en forma de L mediante el apilamiento coaxial de las hélices, que es un motivo común de la estructura terciaria del ARN . Las longitudes de cada brazo, así como el "diámetro" del bucle, en una molécula de ARNt varían de una especie a otra. [6] [7] La ​​estructura del ARNt consta de lo siguiente:

Anticodón

Un anticodón [16] es una unidad de tres nucleótidos correspondientes a las tres bases de un codón de ARNm . Cada ARNt tiene una secuencia triplete de anticodones distinta que puede formar 3 pares de bases complementarias a uno o más codones de un aminoácido. Algunos anticodones se emparejan con más de un codón debido a la oscilación del emparejamiento de bases . Con frecuencia, el primer nucleótido del anticodón es uno que no se encuentra en el ARNm: la inosina , que puede formar enlaces de hidrógeno con más de una base en la posición del codón correspondiente. [4] : 29.3.9  En el código genético , es común que un solo aminoácido esté especificado por las cuatro posibilidades de la tercera posición, o al menos por las pirimidinas y las purinas ; por ejemplo, el aminoácido glicina está codificado por las secuencias de codones GGU, GGC, GGA y GGG. También pueden aparecer otros nucleótidos modificados en la primera posición del anticodón, a veces conocida como "posición de oscilación", lo que produce cambios sutiles en el código genético, como por ejemplo en las mitocondrias . [17] La ​​posibilidad de que las bases se tambaleen reduce el número de tipos de ARNt necesarios: en lugar de 61 tipos con uno para cada codón sentido del código genético estándar), sólo se necesitan 31 ARNt para traducir, sin ambigüedades, los 61 codones sentido. [3] [18]

Nomenclatura

Un ARNt se denomina comúnmente por su aminoácido previsto (por ejemplo, ARNt-Asn ), por su secuencia de anticodón (por ejemplo, ARNt(GUU) ), o por ambos (por ejemplo, ARNt-Asn(GUU) o ARNtAsn
GUU). [19] Estas dos características describen la función principal del ARNt, pero en realidad no cubren toda la diversidad de la variación del ARNt; como resultado, se agregan sufijos numéricos para diferenciar. [20] Los ARNt destinados al mismo aminoácido se denominan "isotipos"; estos con la misma secuencia de anticodón se denominan "isoaceptores"; y estos con ambos iguales pero diferentes en otros lugares se llaman "isodecodificadores". [21]

Aminoacilación

La aminoacilación es el proceso de agregar un grupo aminoacilo a un compuesto. Une covalentemente un aminoácido al extremo CCA 3' de una molécula de ARNt. Cada ARNt se aminoacila (o carga ) con un aminoácido específico mediante una aminoacil ARNt sintetasa . Normalmente hay una única aminoacil ARNt sintetasa para cada aminoácido, a pesar de que puede haber más de un ARNt y más de un anticodón para un aminoácido. El reconocimiento del ARNt apropiado por las sintetasas no está mediado únicamente por el anticodón y el tallo aceptor suele desempeñar un papel destacado. [22] Reacción:

  1. aminoácido + ATP → aminoacil-AMP + PPi
  2. aminoacil-AMP + ARNt → aminoacil-ARNt + AMP

A ciertos organismos les pueden faltar una o más aminofosfato-ARNt sintetasas. Esto conduce a la carga del ARNt mediante un aminoácido químicamente relacionado y, mediante el uso de una enzima o enzimas, el ARNt se modifica para que se cargue correctamente. Por ejemplo, a Helicobacter pylori le falta la glutaminil tRNA sintetasa. Por lo tanto, la glutamato ARNt sintetasa carga ARNt-glutamina (ARNt-Gln) con glutamato . Luego, una amidotransferasa convierte la cadena lateral ácida del glutamato en amida, formando el gln-tRNA-Gln correctamente cargado.

Unión al ribosoma

La gama de conformaciones adoptadas por el ARNt cuando transita por los sitios A/T a través de P/E en el ribosoma. Se proporcionan los códigos del Protein Data Bank (PDB) para los modelos estructurales utilizados como puntos finales de la animación. Ambos ARNt están modelados como ARNt específico de fenilalanina de Escherichia coli , con el ARNt A/T como modelo de homología de las coordenadas depositadas. Codificación de colores como se muestra para la estructura terciaria del ARNt. Adaptado de. [23]

El ribosoma tiene tres sitios de unión para moléculas de ARNt que abarcan el espacio entre las dos subunidades ribosómicas : los sitios A (aminoacil) , [24] P (peptidil) y E (salida) . Además, el ribosoma tiene otros dos sitios para la unión del ARNt que se utilizan durante la decodificación del ARNm o durante el inicio de la síntesis de proteínas . Estos son el sitio T (denominado factor de elongación Tu ) y el sitio I (iniciación). [25] [26] Por convención, los sitios de unión de ARNt se indican con el sitio de la subunidad ribosómica pequeña en primer lugar y el sitio de la subunidad ribosómica grande en segundo lugar. Por ejemplo, el sitio A suele escribirse A/A, el sitio P, P/P, y el sitio E, E/E. [25] Las proteínas de unión como L27, L2, L14, L15, L16 en los sitios A y P han sido determinadas mediante marcaje de afinidad por AP Czernilofsky et al. ( Proc. Natl. Acad. Sci, EE.UU. , págs. 230-234, 1974).

Una vez que se completa el inicio de la traducción, el primer aminoacil ARNt se ubica en el sitio P/P, listo para el ciclo de elongación que se describe a continuación. Durante el alargamiento de la traducción, el ARNt se une primero al ribosoma como parte de un complejo con el factor de elongación Tu ( EF-Tu ) o su contraparte eucariota ( eEF-1 ) o arqueal. Este sitio de unión inicial de ARNt se denomina sitio A/T. En el sitio A/T, la mitad del sitio A reside en la subunidad ribosomal pequeña donde se encuentra el sitio de decodificación del ARNm. El sitio de decodificación del ARNm es donde se lee el codón del ARNm durante la traducción. La mitad del sitio T reside principalmente en la subunidad ribosomal grande donde EF-Tu o eEF-1 interactúa con el ribosoma. Una vez que se completa la decodificación del ARNm, el aminoacil-ARNt se une al sitio A/A y está listo para que se forme el siguiente enlace peptídico [27] con el aminoácido adjunto. El peptidil-ARNt, que transfiere el polipéptido en crecimiento al aminoacil-ARNt unido en el sitio A/A, está unido en el sitio P/P. Una vez que se forma el enlace peptídico, el ARNt en el sitio P/P está acilado o tiene un extremo 3' libre, y el ARNt en el sitio A/A disocia la cadena polipeptídica en crecimiento. Para permitir el siguiente ciclo de elongación, los ARNt luego se mueven a través de los sitios de unión híbridos A/P y P/E, antes de completar el ciclo y residir en los sitios P/P y E/E. Una vez que los ARNt A/A y P/P se han movido a los sitios P/P y E/E, el ARNm también se ha movido un codón y el sitio A/T está vacío, listo para la siguiente ronda de decodificación del ARNm. El ARNt unido en el sitio E/E abandona el ribosoma.

El sitio P/I es en realidad el primero en unirse al aminoacil ARNt, que se administra mediante un factor de iniciación llamado IF2 en las bacterias. [26] Sin embargo, la existencia del sitio P/I en ribosomas eucarióticos o arqueales aún no se ha confirmado. La proteína del sitio P L27 ha sido determinada mediante marcaje de afinidad por E. Collatz y AP Czernilofsky ( FEBS Lett. , Vol. 63, págs. 283-286, 1976).

genes de ARNt

Los organismos varían en la cantidad de genes de ARNt en su genoma . Por ejemplo, el gusano nematodo C. elegans , un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios genéticos , tiene 29.647 [28] genes en su genoma nuclear , de los cuales 620 codifican ARNt. [29] [30] La levadura en ciernes Saccharomyces cerevisiae tiene 275 genes de ARNt en su genoma. El número de genes de ARNt por genoma puede variar ampliamente: especies bacterianas de grupos como Fusobacteria y Tenericutes tienen alrededor de 30 genes por genoma, mientras que genomas eucarióticos complejos como el pez cebra ( Danio rerio ) pueden contener más de 10.000 genes de ARNt. [31]

En el genoma humano, que, según estimaciones de enero de 2013, tiene alrededor de 20.848 genes codificadores de proteínas [32] en total, hay 497 genes nucleares que codifican moléculas de ARNt citoplasmático y 324 pseudogenes derivados de ARNt (genes de ARNt que se cree que ya no son funcionales). [33] (aunque se ha demostrado que los pseudoARNt están involucrados en la resistencia a los antibióticos en las bacterias). [34] Como ocurre con todos los eucariotas, hay 22 genes de ARNt mitocondriales [35] en los humanos. Mutaciones en algunos de estos genes se han asociado con enfermedades graves como el síndrome MELAS . También se han identificado regiones en los cromosomas nucleares, muy similares en secuencia a los genes de ARNt mitocondriales (similares a ARNt). [36] Estos parecidos al ARNt también se consideran parte del ADN mitocondrial nuclear (genes transferidos de la mitocondria al núcleo). [36] [37] El fenómeno de múltiples copias nucleares de ARNt mitocondrial (parecidos a ARNt) se ha observado en muchos organismos superiores, desde humanos hasta zarigüeyas [38], lo que sugiere la posibilidad de que los dobles sean funcionales.

Los genes de ARNt citoplasmáticos se pueden agrupar en 49 familias según sus características anticodones. Estos genes se encuentran en todos los cromosomas, excepto en el cromosoma 22 y el Y. Se observa una alta agrupación en 6p (140 genes de ARNt), así como en el cromosoma 1. [33]

El HGNC , en colaboración con la Base de datos de ARNt genómico (GtRNAdb) y expertos en el campo, ha aprobado nombres únicos para genes humanos que codifican ARNt.

Normalmente, los genes de ARNt de bacterias son más cortos (media = 77,6 pb) que los ARNt de Archaea (media = 83,1 pb) y eucariotas (media = 84,7 pb). [31] El ARNt maduro sigue un patrón opuesto: los ARNt de bacterias suelen ser más largos (mediana = 77,6 nt) que los ARNt de Archaea (mediana = 76,8 nt), y los eucariotas exhiben los ARNt maduros más cortos (mediana = 74,5 nt). [31]

Evolución

El contenido de ARNt genómico es una característica diferenciadora de los genomas entre dominios biológicos de la vida: Archaea presenta la situación más simple en términos de contenido de ARNt genómico con un número uniforme de copias de genes, las bacterias tienen una situación intermedia y Eukarya presenta la situación más compleja. [39] Eukarya presenta no solo más contenido de genes de ARNt que los otros dos reinos, sino también una alta variación en el número de copias de genes entre diferentes isoaceptores, y esta complejidad parece deberse a duplicaciones de genes de ARNt y cambios en la especificidad del anticodón [ cita necesaria ] .

La evolución del número de copias del gen tRNA en diferentes especies se ha relacionado con la aparición de enzimas de modificación de tRNA específicas (uridina metiltransferasas en bacterias y adenosina desaminasas en Eukarya), que aumentan la capacidad de decodificación de un tRNA determinado. [39] Como ejemplo, tRNAAla codifica cuatro isoaceptores de tRNA diferentes (AGC, UGC, GGC y CGC). En Eukarya, los isoaceptores de AGC están extremadamente enriquecidos en número de copias de genes en comparación con el resto de isoaceptores, y esto se ha correlacionado con la modificación de A a I de su base oscilante. Esta misma tendencia se ha mostrado para la mayoría de los aminoácidos de especies eucariotas. De hecho, el efecto de estas dos modificaciones de ARNt también se observa en el sesgo de uso de codones . Los genes altamente expresados ​​parecen estar enriquecidos en codones que utilizan exclusivamente codones que serán decodificados por estos ARNt modificados, lo que sugiere un posible papel de estos codones (y, en consecuencia, de estas modificaciones de ARNt) en la eficiencia de la traducción. [39]

Es importante señalar que muchas especies han perdido ARNt específicos durante la evolución. Por ejemplo, tanto los mamíferos como las aves carecen de los mismos 14 de los 64 genes de ARNt posibles, pero otras formas de vida contienen estos ARNt. [40] Para traducir codones para los cuales falta un ARNt que se empareja exactamente, los organismos recurren a una estrategia llamada oscilación , en la que los pares de ARNt/ARNm que no coinciden de manera perfecta aún dan lugar a la traducción, aunque esta estrategia también aumenta la propensión a errores de traducción. [41] Las razones por las que los genes de ARNt se han perdido durante la evolución siguen siendo objeto de debate, pero pueden estar relacionadas con la mejora de la resistencia a la infección viral. [42] Debido a que los tripletes de nucleótidos pueden presentar más combinaciones que aminoácidos y ARNt asociados, existe redundancia en el código genético y varios codones diferentes de 3 nucleótidos pueden expresar el mismo aminoácido. Este sesgo de codones es lo que requiere la optimización de codones.

Origen hipotético

La mitad superior del ARNt (que consta del brazo T y el tallo aceptor con un grupo fosfato terminal 5' y un grupo CCA terminal 3') y la mitad inferior (que consta del brazo D y el brazo anticodón) son unidades independientes en estructura. así como en función. Es posible que la mitad superior haya evolucionado primero, incluida la etiqueta genómica terminal 3' que originalmente pudo haber marcado moléculas similares a ARNt para su replicación en el mundo del ARN primitivo . La mitad inferior puede haber evolucionado más tarde como una expansión, por ejemplo, cuando la síntesis de proteínas comenzó en el mundo del ARN y lo convirtió en un mundo de ribonucleoproteínas ( mundo RNP ). Este escenario propuesto se llama hipótesis de etiqueta genómica. De hecho, el ARNt y los agregados similares a ARNt todavía hoy tienen una importante influencia catalítica (es decir, como ribozimas ) en la replicación. Estas funciones pueden considerarse como " fósiles moleculares (o químicos) " del mundo del ARN. [43] En marzo de 2021, los investigadores informaron evidencia que sugería que una forma temprana de ARN de transferencia podría haber sido una molécula de ribozima replicadora en el desarrollo temprano de la vida, o abiogénesis . [44] [45]

fragmentos derivados de ARNt

Los fragmentos derivados de ARNt (o tRF) son moléculas cortas que emergen después de la escisión de los ARNt maduros o del transcrito precursor. [46] [47] [48] [49] Tanto los ARNt citoplasmáticos como los mitocondriales pueden producir fragmentos. [50] Hay al menos cuatro tipos estructurales de tRF que se cree que se originan a partir de tRNA maduros, incluidas las mitades de tRNA relativamente largas y los cortos 5'-tRF, 3'-tRF e i-tRF. [46] [50] [51] El ARNt precursor se puede escindir para producir moléculas a partir de las secuencias líder 5' o de cola 3'. Las enzimas de escisión incluyen Angiogenina, Dicer, RNasa Z y RNasa P. [46] [47] Especialmente en el caso de la angiogenina, los tRF tienen un fosfato cíclico característicamente inusual en su extremo 3' y un grupo hidroxilo en el extremo 5'. [52] Los tRF parecen desempeñar un papel en la interferencia del ARN , específicamente en la supresión de retrovirus y retrotransposones que utilizan el ARNt como cebador para la replicación. Los semiARNt escindidos por la angiogenina también se conocen como ARNti. La biogénesis de fragmentos más pequeños, incluidos aquellos que funcionan como piRNA , se conoce menos. [53]

Los tRF tienen múltiples dependencias y funciones; como exhibir cambios significativos entre sexos, razas y estado de enfermedad. [50] [54] [55] Funcionalmente, pueden cargarse en Ago y actuar a través de vías de ARNi, [48] [51] [56] participar en la formación de gránulos de estrés, [57] desplazar los ARNm de las proteínas de unión a ARN [58] o inhibir la traducción. [59] A nivel del sistema o del organismo, los cuatro tipos de tRF tienen un espectro diverso de actividades. Funcionalmente, los tRF están asociados con infección viral, [60] cáncer, [51] proliferación celular [52] y también con la regulación epigenética transgeneracional del metabolismo. [61]

Los tRF no se limitan a los humanos y se ha demostrado que existen en múltiples organismos. [51] [62] [63] [64]

Hay dos herramientas en línea disponibles para aquellos que deseen aprender más sobre los tRF: el marco para la exploración interactiva de fragmentos de ARN t mitocondrial y nuclear (MINTbase) [ 65 ] [ 66 ] y la base de datos relacional de fragmentos relacionados con ARN de transferencia (tRFdb). [67] MINTbase también proporciona un esquema de nomenclatura para los tRF llamados placas de licencia tRF (o códigos MINT) que es independiente del genoma; el esquema comprime una secuencia de ARN en una cadena más corta.

ARNt diseñados

Se pueden utilizar ARNt con anticodones modificados y/o tallos aceptores para modificar el código genético. Los científicos han reutilizado con éxito los codones (sentido y parada) para aceptar aminoácidos (naturales y nuevos), tanto para la iniciación (ver: codón de inicio ) como para el alargamiento.

En 1990, el ARNtfMet2
CUA(modificado del ARNtfMet2
CAUEl gen metY) se insertó en E. coli , lo que provocó que iniciara la síntesis de proteínas en el codón de parada UAG, siempre que esté precedido por una secuencia fuerte de Shine-Dalgarno . Al inicio no sólo inserta la tradicional formilmetionina , sino también formilglutamina, ya que la glutamil-ARNt sintasa también reconoce el nuevo ARNt. [68] El experimento se repitió en 1993, ahora con un ARNt alargador modificado para ser reconocido por la metionil-ARNt formiltransferasa . [69] Se obtuvo un resultado similar en Mycobacterium . [70] Experimentos posteriores demostraron que el nuevo ARNt era ortogonal al codón de inicio AUG normal y no mostraba eventos de iniciación de traducción fuera del objetivo detectables en una cepa de E. coli recodificada genómicamente . [71]

biogénesis de ARNt

En las células eucariotas , los ARNt se transcriben mediante la ARN polimerasa III como pre-ARNt en el núcleo. [72] La ARN polimerasa III reconoce dos secuencias promotoras posteriores altamente conservadas: la región de control intragénica 5′ (5′-ICR, región de control D o caja A) y la 3′-ICR (región de control T o caja B). ) dentro de los genes de ARNt. [2] [73] [74] El primer promotor comienza en +8 de los ARNt maduros y el segundo promotor se encuentra entre 30 y 60 nucleótidos aguas abajo del primer promotor. La transcripción termina después de un tramo de cuatro o más timidinas . [2] [74]

Motivo bulto-hélice-bulto de un intrón de ARNt

Los pre-ARNt sufren importantes modificaciones dentro del núcleo. Algunos pre-ARNt contienen intrones que se empalman o cortan para formar la molécula de ARNt funcional; [75] en las bacterias, estos se autoempalman , mientras que en eucariotas y arqueas se eliminan mediante endonucleasas de empalme de ARNt . [76] El pre-ARNt eucariota contiene un motivo de estructura bulto-hélice-bulto (BHB) que es importante para el reconocimiento y el empalme preciso del intrón del ARNt mediante endonucleasas. [77] La ​​posición y estructura de este motivo se conservan evolutivamente. Sin embargo, algunos organismos, como las algas unicelulares, tienen una posición no canónica del motivo BHB, así como los extremos 5' y 3' de la secuencia del intrón empalmada. [77] La ​​secuencia 5' es eliminada por la RNasa P , [78] mientras que el extremo 3' es eliminado por la enzima tRNasa Z. [79] Una excepción notable es la arqueona Nanoarchaeum equitans , que no posee una enzima RNasa P y tiene un promotor colocado de manera que la transcripción comienza en el extremo 5' del ARNt maduro. [80] La cola 3' CCA sin plantilla se agrega mediante una nucleotidil transferasa . [81] Antes de que Los1/ Xpo-t exporten los ARNt al citoplasma , [82] [83] los ARNt se aminoacilan . [84] El orden de los eventos de procesamiento no se conserva. Por ejemplo, en la levadura , el empalme no se lleva a cabo en el núcleo sino en el lado citoplasmático de las membranas mitocondriales . [85]

Historia

Francis Crick planteó por primera vez la hipótesis de la existencia del ARNt como la " hipótesis del adaptador ", basándose en la suposición de que debe existir una molécula adaptadora capaz de mediar en la traducción del alfabeto de ARN al alfabeto de proteínas. Paul C Zamecnik , Mahlon Hoagland y Mary Louise Stephenson descubrieron el ARNt. [86] [87] [88] A principios de la década de 1960, Alex Rich y Donald Caspar , dos investigadores en Boston, el grupo Jacques Fresco de la Universidad de Princeton y un grupo del Reino Unido en el King's College de Londres llevaron a cabo importantes investigaciones sobre la estructura . [89] En 1965, Robert W. Holley de la Universidad de Cornell informó sobre la estructura primaria y sugirió tres estructuras secundarias. [90] El ARNt fue cristalizado por primera vez en Madison, Wisconsin, por Robert M. Bock. [91] La estructura de la hoja de trébol fue determinada por varios otros estudios en los años siguientes [92] y finalmente fue confirmada mediante estudios de cristalografía de rayos X en 1974. Dos grupos independientes, Kim Sung-Hou trabajando bajo Alexander Rich y un grupo británico encabezado por Aaron Klug , publicó los mismos hallazgos de cristalografía dentro de un año. [93] [94]

Relevancia clínica

La interferencia con la aminoacilación puede ser útil como enfoque para tratar algunas enfermedades: las células cancerosas pueden ser relativamente vulnerables a la aminoacilación alterada en comparación con las células sanas. La síntesis de proteínas asociada con el cáncer y la biología viral suele depender en gran medida de moléculas de ARNt específicas. Por ejemplo, para el cáncer de hígado, cargar tRNA-Lys-CUU con lisina sostiene el crecimiento y la metástasis de las células cancerosas de hígado, mientras que las células sanas tienen una dependencia mucho menor de este tRNA para respaldar la fisiología celular. [95] De manera similar, el virus de la hepatitis E requiere un entorno de ARNt que difiere sustancialmente del asociado con las células no infectadas. [96] Por lo tanto, la inhibición de la aminoacilación de especies de ARNt específicas se considera una nueva vía prometedora para el tratamiento racional de una gran cantidad de enfermedades.

Ver también

Referencias

  1. ^ Plescia OJ, Palczuk NC, Cora-Figueroa E, Mukherjee A, Braun W (octubre de 1965). "Producción de anticuerpos contra ARN soluble (ARNs)". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 54 (4): 1281-1285. Código bibliográfico : 1965PNAS...54.1281P. doi : 10.1073/pnas.54.4.1281 . PMC  219862 . PMID  5219832.
  2. ^ abc Sharp SJ, Schaack J, Cooley L, Burke DJ, Söll D (1985). "Estructura y transcripción de genes de ARNt eucarióticos". Reseñas críticas del CRC en bioquímica . 19 (2): 107–144. doi :10.3109/10409238509082541. PMID  3905254.
  3. ^ ab Crick FH (diciembre de 1968). "El origen del código genético". Revista de biología molecular . 38 (3): 367–379. doi :10.1016/0022-2836(68)90392-6. PMID  4887876. S2CID  4144681.
  4. ^ ab Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Bioquímica (5ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
  5. ^ "Transferir ARN (ARNt)". Proteopedia.org . Consultado el 7 de noviembre de 2018 .
  6. ^ abcde Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (julio de 2013). "Estructura terciaria del ARNt de serenocisteína bacteriana". Investigación de ácidos nucleicos . 41 (13): 6729–6738. doi : 10.1093/nar/gkt321. PMC 3711452 . PMID  23649835. 
  7. ^ Goodenbour JM, Pan T (29 de octubre de 2006). "Diversidad de genes de ARNt en eucariotas". Investigación de ácidos nucleicos . 34 (21): 6137–6146. doi :10.1093/nar/gkl725. PMC 1693877 . PMID  17088292. 
  8. ^ Jahn M, Rogers MJ, Söll D (julio de 1991). "El anticodón y los nucleótidos del tallo aceptor en el ARNt (Gln) son elementos de reconocimiento importantes para la glutaminil-ARNt sintetasa de E. coli". Naturaleza . 352 (6332): 258–260. Código Bib :1991Natur.352..258J. doi :10.1038/352258a0. PMID  1857423. S2CID  4263705.
  9. ^ Ibba M, Soll D (junio de 2000). "Síntesis de aminoacil-ARNt". Revista Anual de Bioquímica . 69 (1): 617–650. doi : 10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID  10966471.
  10. ^ Sprinzl M, Cramer F (1979). "El extremo -CCA del ARNt y su papel en la biosíntesis de proteínas". Avances en la investigación de ácidos nucleicos y biología molecular . 22 : 1–69. doi :10.1016/s0079-6603(08)60798-9. ISBN 978-0-12-540022-0. PMID  392600.
  11. ^ Verde R, Noller HF (1997). "Ribosomas y traducción". Revista Anual de Bioquímica . 66 : 679–716. doi : 10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID  9242921.
  12. ^ Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J, et al. (Septiembre de 1990). "Aislamiento de un mutante sensible a la temperatura con una ARNt nucleotidiltransferasa alterada y clonación del gen que codifica la ARNt nucleotidiltransferasa en la levadura Saccharomyces cerevisiae". La Revista de Química Biológica . 265 (27): 16216–16220. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46210-7 . PMID  2204621.
  13. ^ Chan, CW; Chetnani, B; Mondragón, A (septiembre de 2013). "Estructura y función del motivo estructural del bucle T en ARN no codificantes". Reseñas interdisciplinarias de Wiley. ARN . 4 (5): 507–22. doi :10.1002/wrna.1175. PMC 3748142 . PMID  23754657. 
  14. ^ Prabhakar A, Krahn N, Zhang J, Vargas-Rodríguez O, Krupkin M, Fu Z, Acosta-Reyes FJ, Ge X, Choi J, Crnković A, Ehrenberg M, Puglisi EV, Söll D, Puglisi J (julio de 2022) . "Descubriendo obstáculos en la traducción durante el desarrollo de un ARNt sintético". Ácidos nucleicos Res . 50 (18): 10201–10211. doi :10.1093/nar/gkac576. PMC 9561287 . PMID  35882385. 
  15. ^ Brennan, T.; Sundaralingam, M. (1 de noviembre de 1976). "Estructura de las moléculas de ARN de transferencia que contienen el bucle variable largo". Investigación de ácidos nucleicos . 3 (11): 3235–3252. doi : 10.1093/nar/3.11.3235 . PMC 343166 . PMID  794835. 
  16. ^ Felsenfeld G, Cantoni GL (mayo de 1964). "Uso de estudios de desnaturalización térmica para investigar la secuencia de bases del ARNs de serina de levadura". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 51 (5): 818–826. Código bibliográfico : 1964PNAS...51..818F. doi : 10.1073/pnas.51.5.818 . PMC 300168 . PMID  14172997. 
  17. ^ Suzuki T, Suzuki T (junio de 2014). "Un panorama completo de modificaciones postranscripcionales en ARNt mitocondriales de mamíferos". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (11): 7346–7357. doi :10.1093/nar/gku390. PMC 4066797 . PMID  24831542. 
  18. ^ Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Biología celular molecular . WH Freeman: Nueva York. 5ª edición. ISBN 978-0716743668 [ página necesaria ] 
  19. ^ Parisino, Marc; Wang, Xiaoyun; Pan, Tao (diciembre de 2013). "Diversidad de genes de ARNt humanos del proyecto de 1000 genomas". Biología del ARN . 10 (12): 1853–1867. doi : 10.4161/rna.27361 . PMC 3917988 . PMID  24448271. 
  20. ^ Chan, PP; Lowe, TM (4 de enero de 2016). "GtRNAdb 2.0: una base de datos ampliada de genes de ARN de transferencia identificados en genomas completos y en borrador". Investigación de ácidos nucleicos . 44 (D1): D184-9. doi : 10.1093/nar/gkv1309 . PMC 4702915 . PMID  26673694. 
  21. ^ Hughes, Laetitia A.; Rudler, Danielle L.; Siira, Stefan J.; McCubbin, Tim; Cuervo, Samuel A.; Browne, Jasmin M.; Ermer, Judith A.; Rientjes, Jeanette; Rodger, Jennifer; Marcelino, Esteban; Rackham, Oliver; Filipovska, Aleksandra (18 de abril de 2023). "La variación del número de copias en los genes isodescodificadores de ARNt perjudica el desarrollo de los mamíferos y la traducción equilibrada". Comunicaciones de la naturaleza . 14 (1): 2210. Código Bib : 2023NatCo..14.2210H. doi : 10.1038/s41467-023-37843-9 . PMC 10113395 . PMID  37072429. 
  22. ^ Schimmel P, Giegé R, Moras D, Yokoyama S (octubre de 1993). "Un código de ARN operativo para aminoácidos y posible relación con el código genético". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (19): 8763–8768. Código bibliográfico : 1993PNAS...90.8763S. doi : 10.1073/pnas.90.19.8763 . PMC 47440 . PMID  7692438. 
  23. ^ Dunkle JA, Wang L, Feldman MB, Pulk A, Chen VB, Kapral GJ, Noeske J, Richardson JS, Blanchard SC, Cate JH (mayo de 2011). "Estructuras del ribosoma bacteriano en estados clásicos e híbridos de unión de ARNt". Ciencia . 332 (6032): 981–984. Código Bib : 2011 Ciencia... 332.. 981D. doi : 10.1126/ciencia.1202692. PMC 3176341 . PMID  21596992. 
  24. ^ Konevega AL, Soboleva NG, Makhno VI, Semenkov YP, Wintermeyer W, Rodnina MV, Katunin VI (enero de 2004). "Las bases purínicas en la posición 37 del ARNt estabilizan la interacción codón-anticodón en el sitio ribosomal A mediante apilamiento e interacciones dependientes de Mg2+". ARN . 10 (1): 90-101. doi :10.1261/rna.5142404. PMC 1370521 . PMID  14681588. 
  25. ^ ab Agirrezabala X, Frank J (agosto de 2009). "El alargamiento en la traducción como interacción dinámica entre el ribosoma, el ARNt y los factores de elongación EF-G y EF-Tu". Reseñas trimestrales de biofísica . 42 (3): 159–200. doi :10.1017/S0033583509990060. PMC 2832932 . PMID  20025795. 
  26. ^ ab Allen GS, Zavialov A, Gursky R, Ehrenberg M, Frank J (junio de 2005). "La estructura crio-EM de un complejo de iniciación de la traducción de Escherichia coli". Celúla . 121 (5): 703–712. doi : 10.1016/j.cell.2005.03.023 . PMID  15935757. S2CID  16146867.
  27. ^ Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (noviembre de 2021). "El Centro de Peptidil Transferasa: una ventana al pasado". Microbiol Mol Biol Rev. 85 (4): e0010421. doi :10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967 . PMID  34756086. 
  28. ^ Sitio web de WormBase, http://www.wormbase.org Archivado el 20 de abril de 2017 en Wayback Machine , versión WS187, fecha 25 de enero de 2008.
  29. ^ Spieth J, Lawson D (enero de 2006). "Descripción general de la estructura genética". Libro de gusanos : 1–10. doi : 10.1895/wormbook.1.65.1. PMC 4781370 . PMID  18023127. 
  30. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Genética: de los genes a los genomas 2ª ed. McGraw-Hill: Nueva York. pag. 264.
  31. ^ abc Santos, Fenícia Brito; Del-Bem, Luiz-Eduardo (enero de 2023). "La evolución del número de copias y el repertorio de ARNt en la vida celular". Genes . 14 (1): 27. doi : 10.3390/genes14010027 . ISSN  2073-4425. PMC 9858662 . PMID  36672768. 
  32. ^ Ensembl lanzamiento 70 - enero de 2013 http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/StatsTable?db=core Archivado el 15 de diciembre de 2013 en Wayback Machine.
  33. ^ ab Lander ES, Linton LM, Birren B, Nusbaum C, Zody MC, Baldwin J, et al. (Consorcio Internacional de Secuenciación del Genoma Humano) (febrero de 2001). «Secuenciación inicial y análisis del genoma humano» (PDF) . Naturaleza . 409 (6822): 860–921. Código Bib :2001Natur.409..860L. doi : 10.1038/35057062 . PMID  11237011.
  34. ^ Rogers TE, Ataide SF, Dare K, Katz A, Seveau S, Roy H, Ibba M (2012). "Un pseudo-ARNt modula la resistencia a los antibióticos en Bacillus cereus". MÁS UNO . 7 (7): e41248. Código Bib : 2012PLoSO...741248R. doi : 10.1371/journal.pone.0041248 . PMC 3399842 . PMID  22815980. 
  35. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Genética: de los genes a los genomas 2ª ed. McGraw-Hill: Nueva York. pag. 529.
  36. ^ ab Telonis AG, Loher P, Kirino Y, Rigoutsos I (2014). "Parecidos a ARNt nucleares y mitocondriales en el genoma humano". Fronteras en genética . 5 : 344. doi : 10.3389/fgene.2014.00344 . PMC 4189335 . PMID  25339973. 
  37. ^ Ramos A, Barbena E, Mateiu L, del Mar González M, Mairal Q, Lima M, Montiel R, Aluja MP, Santos C, et al. (noviembre de 2011). "Inserciones nucleares de origen mitocondrial: actualización de bases de datos y utilidad en estudios de cáncer". Mitocondria . 11 (6): 946–953. doi :10.1016/j.mito.2011.08.009. PMID  21907832.
  38. ^ Telonis AG, Kirino Y, Rigoutsos I (2015). "Parecidos a ARNt mitocondriales en cromosomas nucleares: ¿podrían ser funcionales?". Biol de ARN . 12 (4): 375–380. doi :10.1080/15476286.2015.1017239. PMC 4615777 . PMID  25849196. 
  39. ^ abc Novoa EM, Pavon-Eternod M, Pan T, Ribas de Pouplana L (marzo de 2012). "Un papel de las modificaciones del ARNt en la estructura del genoma y el uso de codones". Celúla . 149 (1): 202–213. doi : 10.1016/j.cell.2012.01.050 . PMID  22464330. S2CID  16487609.
  40. ^ Ou X, Peng W, Yang Z, Cao J, Wang M, Peppelenbosch MP, Pan Q, Cheng A (noviembre de 2020). "Genes de ARNt conservados y faltantes evolutivamente en humanos y aves". Infectar. Gineta. Evolución . 85 : 104460. doi : 10.1016/j.meegid.2020.104460 . hdl : 1765/129010 . PMID  32679345.
  41. ^ Ou X, Cao J, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (marzo de 2019). "Errores en la decodificación traslacional: ¿bamboleo del ARNt o mala incorporación?". PLOS Genética . 15 (3): 2979–2986. doi : 10.1371/journal.pgen.1008017 . PMC 3158919 . PMID  21930591. 
  42. ^ Ou X, Wang M, Mao S, Cao J, Cheng A, Zhu D, Chen S, Jia R, Liu M, Yang Q, Wu Y, Zhao X, Zhang S, Liu Y, Yu Y, Zhang L, Chen X, Peppelenbosch MP, Pan Q (julio de 2018). "La traducción incompatible impulsa una evolución convergente y una atenuación viral durante el desarrollo de una vacuna viva atenuada". Frente. Celúla. Infectar. Microbiol . 8 : 249. doi : 10.3389/fcimb.2018.00249 . PMC 6058041 . PMID  30073153. 
  43. ^ Maizes, Nancy; Weiner, Alan M. (1999). "La hipótesis de la etiqueta genómica: lo que nos dicen los fósiles moleculares sobre la evolución del ARNt". El mundo del ARN (2ª ed.). Prensa del laboratorio Cold Spring Harbor. CiteSeerX 10.1.1.708.7795 . ISBN  978-0-87969-561-3. Consultado el 16 de febrero de 2024 .
  44. ^ Kühnlein, Alexandra; Lanzmich, Simón A.; Brun, Dieter (2 de marzo de 2021). "Las secuencias de ARNt pueden ensamblarse en un replicador". eVida . 10 . doi : 10.7554/eLife.63431 . PMC 7924937 . PMID  33648631. 
  45. ^ Maximiliano, Ludwig (3 de abril de 2021). "Resolver el problema del huevo y la gallina -" Un paso más hacia la reconstrucción del origen de la vida"". SciTechDaily . Consultado el 3 de abril de 2021 .
  46. ^ abc Gebetsberger J, Polacek N (diciembre de 2013). "Cortar tRNA para impulsar la diversidad funcional de ncRNA". Biología del ARN . 10 (12): 1798–1806. doi :10.4161/rna.27177. PMC 3917982 . PMID  24351723. 
  47. ^ ab Shigematsu M, Honda S, Kirino Y (2014). "Transferir ARN como fuente de ARN funcional pequeño". Revista de biología molecular e imágenes moleculares . 1 (2): 8. PMC 4572697 . PMID  26389128. 
  48. ^ ab Sobala A, Hutvagner G (2011). "Transferir fragmentos derivados de ARN: orígenes, procesamiento y funciones" (PDF) . Revisiones interdisciplinarias de Wiley: ARN . 2 (6): 853–862. doi :10.1002/wrna.96. hdl : 10453/18187 . PMID  21976287. S2CID  206554146.
  49. ^ Keam SP, Hutvagner G (noviembre de 2015). "Fragmentos derivados de ARNt (tRF): nuevas funciones emergentes para un ARN antiguo en la regulación de la expresión genética". Vida . 5 (4): 1638-1651. Bibcode : 2015Vida....5.1638K. doi : 10.3390/life5041638 . PMC 4695841 . PMID  26703738. 
  50. ^ abc Telonis AG, Loher P, Honda S, Jing Y, Palazzo J, Kirino Y, Rigoutsos I (julio de 2015). "La disección de las complejidades de los fragmentos derivados de ARNt utilizando transcriptomas personalizados revela nuevas clases de fragmentos y dependencias inesperadas". Oncoobjetivo . 6 (28): 24797–822. doi :10.18632/oncotarget.4695. PMC 4694795 . PMID  26325506. 
  51. ^ abcd Kumar P, Anaya J, Mudunuri SB, Dutta A (octubre de 2014). "El metanálisis de fragmentos de ARN derivados de ARNt revela que se conservan evolutivamente y se asocian con proteínas AGO para reconocer objetivos de ARN específicos". Biología BMC . 12 : 78. doi : 10.1186/s12915-014-0078-0 . PMC 4203973 . PMID  25270025. 
  52. ^ ab Honda S, Loher P, Shigematsu M, Palazzo JP, Suzuki R, Imoto I, Rigoutsos I, Kirino Y (julio de 2015). "Las mitades de ARNt dependientes de hormonas sexuales mejoran la proliferación celular en los cánceres de mama y próstata". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (29): E3816–E3825. Código Bib : 2015PNAS..112E3816H. doi : 10.1073/pnas.1510077112 . PMC 4517238 . PMID  26124144. 
  53. ^ Schorn, AJ; Martienssen, R (octubre de 2018). "Tie-Break: el anfitrión y los retrotransposones reproducen el ARNt". Tendencias en biología celular . 28 (10): 793–806. doi :10.1016/j.tcb.2018.05.006. PMC 6520983 . PMID  29934075. 
  54. ^ Telonis AG, Rigoutsos I (marzo de 2018). "Disparidades raciales en la contribución de isoformas de miARN y fragmentos derivados de ARNt al cáncer de mama triple negativo". Res. Cáncer . 78 (5): 1140–54. doi :10.1158/0008-5472.CAN-17-1947. PMC 5935570 . PMID  29229607. 
  55. ^ Telonis AG, Loher P, Magee R, Pliatsika V, Londin E, Kirino Y, Rigoutsos I (junio de 2019). "Los fragmentos de ARNt muestran entrelazamiento con ARNm de contenido repetido específico y tienen vínculos con disparidades". Res. Cáncer . 79 (12): 3034–49. doi :10.1158/0008-5472.CAN-19-0789. PMC 6571059 . PMID  30996049. 
  56. ^ Shigematsu M, Kirino Y (2015). "ARN corto no codificante derivado de ARNt como socios interactivos de proteínas argonauta". Regulación genética y biología de sistemas . 9 : 27–33. doi :10.4137/GRSB.S29411. PMC 4567038 . PMID  26401098. 
  57. ^ Emara MM, Ivanov P, Hickman T, Dawra N, Tisdale S, Kedersha N, Hu GF, Anderson P (abril de 2010). "Los ARN inducidos por estrés derivados de ARNt inducidos por angiogenina promueven el ensamblaje de gránulos de estrés inducido por estrés". La Revista de Química Biológica . 285 (14): 10959–10968. doi : 10.1074/jbc.M109.077560 . PMC 2856301 . PMID  20129916. 
  58. ^ Goodarzi H, Liu X, Nguyen HC, Zhang S, Fish L, Tavazoie SF (mayo de 2015). "Los fragmentos endógenos derivados de ARNt suprimen la progresión del cáncer de mama mediante el desplazamiento de YBX1". Celúla . 161 (4): 790–802. doi :10.1016/j.cell.2015.02.053. PMC 4457382 . PMID  25957686. 
  59. ^ Ivanov P, Emara MM, Villen J, Gygi SP, Anderson P (agosto de 2011). "Los fragmentos de ARNt inducidos por angiogenina inhiben el inicio de la traducción". Célula molecular . 43 (4): 613–623. doi :10.1016/j.molcel.2011.06.022. PMC 3160621 . PMID  21855800. 
  60. ^ Selitsky SR, Baran-Gale J, Honda M, Yamane D, Masaki T, Fannin EE, Guerra B, Shirasaki T, Shimakami T, Kaneko S, Lanford RE, Lemon SM, Sethupathy P (enero de 2015). "Los ARN pequeños derivados de ARNt aumentan y son más abundantes que los microARN en la hepatitis B y C crónica". Informes científicos . 5 : 7675. Código Bib : 2015NatSR...5E7675S. doi :10.1038/srep07675. PMC 4286764 . PMID  25567797. 
  61. ^ Sharma U, Conine CC, Shea JM, Boskovic A, Derr AG, Bing XY, Belleannee C, Kucukural A, Serra RW, Sun F, Song L, Carone BR, Ricci EP, Li XZ, Fauquier L, Moore MJ, Sullivan R, Mello CC, Garber M, Rando OJ (enero de 2016). "Biogénesis y función de fragmentos de ARNt durante la maduración y fertilización de los espermatozoides en mamíferos". Ciencia . 351 (6271): 391–396. Código Bib : 2016 Ciencia... 351..391S. doi : 10.1126/ciencia.aad6780. PMC 4888079 . PMID  26721685. 
  62. ^ Casas E, Cai G, Neill JD (2015). "Caracterización de fragmentos de ARN derivados de ARN de transferencia circulantes en ganado". Fronteras en genética . 6 : 271. doi : 10.3389/fgene.2015.00271 . PMC 4547532 . PMID  26379699. 
  63. ^ Hirose Y, Ikeda KT, Noro E, Hiraoka K, Tomita M, Kanai A (julio de 2015). "Mapeo preciso y dinámica de fragmentos derivados de ARNt (tRF) en el desarrollo de Triops cancriformis (camarón renacuajo)". Genética BMC . 16 : 83. doi : 10.1186/s12863-015-0245-5 . PMC 4501094 . PMID  26168920. 
  64. ^ Karaiskos S, Naqvi AS, Swanson KE, Grigoriev A (septiembre de 2015). "Modulación impulsada por la edad de fragmentos derivados de ARNt en Drosophila y sus objetivos potenciales". Biología Directa . 10 : 51. doi : 10.1186/s13062-015-0081-6 . PMC 4572633 . PMID  26374501. 
  65. ^ Pliatsika V, Loher P, Telonis AG, Rigoutsos I (agosto de 2016). "MINTbase: un marco para la exploración interactiva de fragmentos de ARNt nuclear y mitocondrial". Bioinformática . 32 (16): 2481–2489. doi : 10.1093/bioinformática/btw194. PMC 4978933 . PMID  27153631. 
  66. ^ Pliatsika V, Loher P, Magee R, Telonis AG, Londin E, Shigematsu M, Kirino Y, Rigoutsos I (enero de 2018). "MINTbase v2.0: una base de datos completa para fragmentos derivados de ARNt que incluye fragmentos nucleares y mitocondriales de todos los proyectos del Atlas del genoma del cáncer". Investigación de ácidos nucleicos . 46(D1) (D1): D152–D159. doi :10.1093/nar/gkx1075. PMC 5753276 . PMID  29186503. 
  67. ^ Kumar P, Mudunuri SB, Anaya J, Dutta A (enero de 2015). "tRFdb: una base de datos para transferir fragmentos de ARN". Investigación de ácidos nucleicos . 43 (Problema de base de datos): D141-5. doi : 10.1093/nar/gku1138. PMC 4383946 . PMID  25392422. 
  68. ^ Varshney, U; RajBhandary, UL (febrero de 1990). "Inicio de la síntesis de proteínas a partir de un codón de terminación". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 87 (4): 1586-1590. Código bibliográfico : 1990PNAS...87.1586V. doi : 10.1073/pnas.87.4.1586 . PMC 53520 . PMID  2406724. 
  69. ^ Varshney, U; Lee, CP; RajBhandary, UL (15 de marzo de 1993). "Del ARNt alargador al ARNt iniciador". Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . 90 (6): 2305–2309. Código bibliográfico : 1993PNAS...90.2305V. doi : 10.1073/pnas.90.6.2305 . PMC 46075 . PMID  8460138. 
  70. ^ Govindan A, Miryala S, Mondal S, Varshney U (noviembre de 2018). "Desarrollo de sistemas de ensayo para la decodificación de codones ámbar en las etapas de iniciación y alargamiento en micobacterias". Revista de Bacteriología . 200 (22). doi :10.1128/jb.00372-18. PMC 6199473 . PMID  30181124. 
  71. ^ Vincent RM, Wright BW, Jaschke PR (abril de 2019). "Medición de la ortogonalidad del ARNt del iniciador ámbar en un organismo recodificado genómicamente". Biología sintética ACS . 8 (4): 675–685. doi :10.1021/acssynbio.9b00021. PMID  30856316. S2CID  75136654.
  72. ^ White RJ (marzo de 1997). "Regulación de las ARN polimerasas I y III por la proteína del retinoblastoma: ¿un mecanismo para el control del crecimiento?". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 22 (3): 77–80. doi :10.1016/S0968-0004(96)10067-0. PMID  9066256.
  73. ^ Sharp S, Dingermann T, Söll D (septiembre de 1982). "Las secuencias intragénicas mínimas necesarias para la promoción de la transcripción del gen tRNA eucariota". Investigación de ácidos nucleicos . 10 (18): 5393–5406. doi :10.1093/nar/10.18.5393. PMC 320884 . PMID  6924209. 
  74. ^ ab Dieci G, Fiorino G, Castelnuovo M, Teichmann M, Pagano A (diciembre de 2007). "El transcriptoma de la ARN polimerasa III en expansión". Tendencias en Genética . 23 (12): 614–622. doi :10.1016/j.tig.2007.09.001. hdl : 11381/1706964 . PMID  17977614.
  75. ^ Tocchini-Valentini GD, Fruscoloni P, Tocchini-Valentini GP (diciembre de 2009). "Procesamiento de pretRNA que contiene múltiples intrones". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (48): 20246–20251. Código Bib : 2009PNAS..10620246T. doi : 10.1073/pnas.0911658106 . PMC 2787110 . PMID  19910528. 
  76. ^ Abelson J, Trotta CR, Li H (mayo de 1998). "empalme de ARNt". La Revista de Química Biológica . 273 (21): 12685–12688. doi : 10.1074/jbc.273.21.12685 . PMID  9582290.
  77. ^ ab Soma A (2014). "Genes de ARNt permutados circularmente: su expresión e implicaciones para su relevancia y desarrollo fisiológico". Fronteras en genética . 5 : 63. doi : 10.3389/fgene.2014.00063 . PMC 3978253 . PMID  24744771. 
  78. ^ Frank DN, Pace NR (1998). "Ribonucleasa P: unidad y diversidad en una ribozima procesadora de ARNt". Revista Anual de Bioquímica . 67 (1): 153–180. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.153 . PMID  9759486.
  79. ^ Ceballos M, Vioque A (2007). "tRNasa Z". Cartas de proteínas y péptidos . 14 (2): 137-145. doi :10.2174/092986607779816050. PMID  17305600.
  80. ^ Randau L, Schröder I, Söll D (mayo de 2008). "Vida sin ARNasa P". Naturaleza . 453 (7191): 120–123. Código Bib :2008Natur.453..120R. doi : 10.1038/naturaleza06833. PMID  18451863. S2CID  3103527.
  81. ^ Weiner AM (octubre de 2004). "Maduración de ARNt: polimerización de ARN sin plantilla de ácido nucleico". Biología actual . 14 (20): R883-5. Código Bib : 2004CBio...14.R883W. doi : 10.1016/j.cub.2004.09.069 . PMID  15498478.
  82. ^ Kutay U, Lipowsky G, Izaurralde E, Bischoff FR, Schwarzmaier P, Hartmann E, Görlich D (febrero de 1998). "Identificación de un receptor de exportación nuclear específico de ARNt". Célula molecular . 1 (3): 359–369. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80036-2 . PMID  9660920.
  83. ^ Arts GJ, Fornerod M, Mattaj IW (marzo de 1998). "Identificación de un receptor de exportación nuclear de ARNt". Biología actual . 8 (6): 305–314. Código Bib : 1998CBio....8..305A. doi : 10.1016/S0960-9822(98)70130-7 . PMID  9512417. S2CID  17803674.
  84. ^ Arts GJ, Kuersten S, Romby P, Ehresmann B, Mattaj IW (diciembre de 1998). "El papel de exportin-t en la exportación nuclear selectiva de ARNt maduros". La Revista EMBO . 17 (24): 7430–7441. doi : 10.1093/emboj/17.24.7430. PMC 1171087 . PMID  9857198. 
  85. ^ Yoshihisa T, Yunoki-Esaki K, Ohshima C, Tanaka N, Endo T (agosto de 2003). "Posibilidad de empalme de pre-ARNt citoplasmático: la endonucleasa de empalme de ARNt de levadura se localiza principalmente en las mitocondrias". Biología molecular de la célula . 14 (8): 3266–3279. doi :10.1091/mbc.E02-11-0757. PMC 181566 . PMID  12925762. 
  86. ^ Zamecnik, Paul Charles. "Efecto del aumento de concentraciones de ATP sobre la incorporación de C14-ATP al ARN de fracción de pH 5". colecciones.countway.harvard.edu . Consultado el 28 de febrero de 2024 .
  87. ^ Kresge, Nicole; Simoni, Robert D.; Hill, Robert L. (7 de octubre de 2005). "El descubrimiento del ARNt por Paul C. Zamecnik". Revista de Química Biológica . 280 (40): e37-e39. doi : 10.1016/S0021-9258(20)79029-0 – a través de www.jbc.org.
  88. ^ Hoagland, Mahlon B. (1959). "Ácidos nucleicos y proteínas". Científico americano . 201 (6): 55–61. ISSN  0036-8733.
  89. ^ Clark BF (octubre de 2006). "La estructura cristalina del ARNt" (PDF) . Revista de Biociencias . 31 (4): 453–457. doi :10.1007/BF02705184. PMID  17206065. S2CID  19558731.
  90. ^ Holley RW, Apgar J, Everett GA, Madison JT, Marquisee M, Merrill SH, Penswick JR, Zamir A (marzo de 1965). "Estructura de un ácido ribonucleico". Ciencia . 147 (3664): 1462-1465. Código bibliográfico : 1965 Ciencia... 147.1462H. doi : 10.1126/ciencia.147.3664.1462. PMID  14263761. S2CID  40989800.
  91. ^ "Obituario". Los New York Times . 4 de julio de 1991.
  92. ^ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina 1968: Robert W. Holley - Hechos". Divulgación del Premio Nobel AB. 2022 . Consultado el 18 de marzo de 2022 .
  93. ^ Ladner JE, Jack A, Robertus JD, Brown RS, Rhodes D, Clark BF, Klug A (noviembre de 1975). "Estructura del ARN de transferencia de fenilalanina de levadura con una resolución de 2,5 A". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 72 (11): 4414–4418. Código bibliográfico : 1975PNAS...72.4414L. doi : 10.1073/pnas.72.11.4414 . PMC 388732 . PMID  1105583. 
  94. ^ Kim SH, Quigley GJ, Suddath FL, McPherson A, Sneden D, Kim JJ, Weinzierl J, Rich A (enero de 1973). "Estructura tridimensional del ARN de transferencia de fenilalanina de levadura: plegamiento de la cadena de polinucleótidos". Ciencia . 179 (4070): 285–288. Código Bib : 1973 Ciencia... 179.. 285K. doi : 10.1126/ciencia.179.4070.285. PMID  4566654. S2CID  28916938.
  95. ^ Zhang R, Noordam L, Ou X, Ma B, Li Y, Das P, Shi S, Liu J, Wang L, Li P, Verstegen MM, Reddy DS, van der Laan LJ, Peppelenbosch MP, Kwekkeboom J, Smits R , Pan Q (enero de 2021). "El proceso biológico de carga de lisina-ARNt es terapéuticamente abordable en el cáncer de hígado". Hígado Int . 41 (1): 206–219. doi :10.1111/liv.14692. PMC 7820958 . PMID  33084231. 
  96. ^ Ou X, Ma B, Zhang R, Miao Z, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (junio de 2020). "Un método de qPCR simplificado que revela la remodelación del ARNt tras la infección por el virus de la hepatitis E de genotipo 3". Cartas FEBS . 594 (12): 2005-2015. doi : 10.1002/1873-3468.13764 . hdl : 1765/126038 . PMID  32133647.

enlaces externos

Wikimedia Commons tiene medios relacionados con TRNA .