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MioD

MyoD , también conocida como proteína de determinación de mioblastos 1 , [5] es una proteína en animales que desempeña un papel importante en la regulación de la diferenciación muscular . MyoD, que fue descubierta en el laboratorio de Harold M. Weintraub , [6] pertenece a una familia de proteínas conocidas como factores reguladores miogénicos (MRF). [7] Estos factores de transcripción bHLH (hélice básica, bucle, hélice) actúan secuencialmente en la diferenciación miogénica. Los miembros de la familia MRF de vertebrados incluyen MyoD1, Myf5 , miogenina y MRF4 (Myf6). En animales no vertebrados , normalmente se encuentra una sola proteína MyoD.

MyoD es uno de los primeros marcadores de compromiso miogénico. MyoD se expresa en niveles extremadamente bajos y esencialmente indetectables en células satélite inactivas , pero la expresión de MyoD se activa en respuesta al ejercicio o al daño del tejido muscular. El efecto de MyoD en las células satélite depende de la dosis; la expresión alta de MyoD reprime la renovación celular, promueve la diferenciación terminal y puede inducir la apoptosis. Aunque MyoD marca el compromiso de los mioblastos, el desarrollo muscular no se ve drásticamente ablacionado en mutantes de ratón que carecen del gen MyoD. Esto probablemente se deba a la redundancia funcional de Myf5 y/o Mrf4. Sin embargo, la combinación de MyoD y Myf5 es vital para el éxito de la miogénesis . [8] [9]

Historia

MyoD fue clonada mediante un ensayo funcional para la formación muscular informado en Cell en 1987 por Davis, Weintraub y Lassar. Fue descrita por primera vez como una fosfoproteína nuclear en 1988 por Tapscott, Davis, Thayer, Cheng, Weintraub y Lassar en Science . Los investigadores expresaron el ADN complementario (ADNc) de la proteína MyoD murina en diferentes líneas celulares ( fibroblastos y adipoblastos ) y encontraron que MyoD las convertía en células miogénicas. [6] [10] Al año siguiente, el mismo equipo de investigación realizó varias pruebas para determinar tanto la estructura como la función de la proteína, confirmando su propuesta inicial de que el sitio activo de la proteína consistía en la hélice de bucle de hélice (ahora denominada hélice de bucle de hélice básica ) para la dimerización y un sitio básico aguas arriba de esta región bHLH facilitaba la unión del ADN solo una vez que se convertía en un dímero de proteína . [11] Desde entonces, MyoD ha sido un área activa de investigación ya que aún se sabe relativamente poco sobre muchos aspectos de su función.

Función

La función de MyoD en el desarrollo es comprometer las células del mesodermo con un linaje de mioblastos esqueléticos y luego regular ese estado continuo. MyoD también puede regular la reparación muscular. También se ha informado que los niveles de ARNm de MyoD están elevados en el músculo esquelético envejecido.

Una de las principales acciones de MyoD es eliminar células del ciclo celular (detener la proliferación para detener el ciclo celular terminal en miocitos diferenciados) al mejorar la transcripción de p21 y miogenina . MyoD es inhibido por las quinasas dependientes de ciclina ( CDK ). Las CDK son inhibidas a su vez por p21. Por lo tanto, MyoD mejora su propia actividad en la célula de manera progresiva.

La expresión sostenida de MyoD es necesaria para conservar la expresión de genes relacionados con el músculo. [12]

MyoD también es un efector importante para el fenotipo de la fibra muscular de contracción rápida (tipos IIA, IIX y IIB). [13] [14]

Mecanismos

MyoD es un factor de transcripción y también puede dirigir la remodelación de la cromatina a través de la unión a un motivo de ADN conocido como E-box . Se sabe que MyoD tiene interacciones de unión con cientos de promotores de genes musculares y permite la proliferación de mioblastos . Si bien no se entiende completamente, ahora se piensa que MyoD funciona como un importante controlador de la miogénesis en una asociación de interruptor de encendido/apagado mediada por la fosforilación de KAP1 (proteína asociada a KRAB [Krüppel-like associate box] 1) . [15] KAP1 se localiza en genes relacionados con los músculos en mioblastos junto con MyoD y Mef2 (un factor potenciador de la transcripción de miocitos). Aquí, sirve como andamiaje y recluta a los coactivadores p300 y LSD1 , además de varios correpresores que incluyen G9a y la histona desacetilasa HDAC1. La consecuencia de este reclutamiento de coactivadores/correpresores es el silenciamiento de las regiones promotoras en los genes musculares. Cuando la quinasa MSK1 fosforila KAP1, los correpresores previamente unidos al andamio se liberan, lo que permite que MyoD y Mef2 activen la transcripción. [16]

Una vez que el "controlador maestro" MyoD se ha vuelto activo, se requiere SETDB1 para mantener la expresión de MyoD dentro de la célula. Setdb1 parece ser necesario para mantener tanto la expresión de MyoD como también los genes que son específicos de los tejidos musculares porque la reducción de la expresión de Setdb1 da como resultado un retraso grave de la diferenciación y determinación de los mioblastos. [17] En los mioblastos con Setdb1 reducido que se tratan con MyoD exógeno, la diferenciación mioblástica se restablece con éxito. En un modelo de acción de Setdb1 sobre MyoD, Setdb1 reprime un inhibidor de MyoD. Este inhibidor no identificado probablemente actúa competitivamente contra MyoD durante la proliferación celular típica. La evidencia de este modelo es que la reducción de Setdb1 da como resultado una inhibición directa de la diferenciación de los mioblastos que puede ser causada por la liberación del inhibidor desconocido de MyoD.

Posible vía Stdb1/MyoD.
La evidencia sugiere que Setdb1 inhibe un represor de MyoD y este es el mecanismo a través del cual la expresión de MyoD se retiene en los mioblastos diferenciados.

También se ha demostrado que MyoD funciona en cooperación con el gen supresor de tumores , Retinoblastoma (pRb) para provocar la detención del ciclo celular en los mioblastos diferenciados terminalmente. [18] Esto se hace a través de la regulación de la ciclina , Ciclina D1 . La detención del ciclo celular (en la que los mioblastos indicarían la conclusión de la miogénesis) depende de la represión continua y estable de la ciclina D1. Tanto MyoD como pRb son necesarios para la represión de la ciclina D1, pero en lugar de actuar directamente sobre la ciclina D1, actúan sobre Fra-1, que es inmediatamente anterior a la ciclina D1. MyoD y pRb son necesarios para reprimir Fra-1 (y, por tanto, la ciclina D1), ya que tanto MyoD como pRb por sí solos no son suficientes para inducir la represión de la ciclina D1 y, por tanto, la detención del ciclo celular. En un potenciador intrónico de Fra-1 se descubrieron dos sitios de unión de MyoD conservados. Existe una acción cooperativa de MyoD y pRb en ​​el potenciador intrónico Fra-1 que suprime el potenciador, suprimiendo así la ciclina D1 y, en última instancia, provocando el arresto del ciclo celular de los mioblastos diferenciados terminalmente. [19]

La señalización de Wnt puede afectar a MyoD

Se ha demostrado que la señalización de Wnt de los tejidos adyacentes induce a las células en somitas que reciben estas señales de Wnt a expresar Pax3 y Pax7 además de factores reguladores miogénicos , incluidos Myf5 y MyoD. Específicamente, Wnt3a puede inducir directamente la expresión de MyoD a través de interacciones de elementos cis con un potenciador distal y un elemento de respuesta de Wnt . [20] Wnt1 del tubo neural dorsal y Wnt6/ Wnt7a del ectodermo de superficie también se han implicado en la promoción de la miogénesis en el somita; las últimas señales pueden actuar principalmente a través de Myod.

En músculos adultos típicos en estado de reposo (ausencia de estrés fisiológico), las proteínas específicas de la familia Wnt que se expresan son Wnt5a , Wnt5b, Wnt7a y Wnt4 . Cuando un músculo se lesiona (y requiere regeneración), aumenta la expresión de Wnt5a, Wnt5b y Wnt7a. A medida que el músculo completa la reparación, también aumentan Wnt7b y Wnt3a. Este patrón de expresión de la señalización de Wnt en la reparación de las células musculares induce la diferenciación de las células progenitoras, lo que reduce el número de células satélite disponibles. Wnt desempeña un papel crucial en la regulación de las células satélite y el envejecimiento y la regeneración del músculo esquelético. Se sabe que Wnt activa la expresión de Myf5 y MyoD por Wnt1 y Wnt7a. Wnt4, Wnt5 y Wnt6 funcionan para aumentar la expresión de ambos factores reguladores, pero a un nivel más sutil. Además, MyoD aumenta Wnt3a cuando los mioblastos experimentan diferenciación. Aún queda por dilucidar si MyoD es activado por Wnt a través de una regulación cis dirigida directamente o a través de vías fisiológicas indirectas. [21]

Coactivadores y represores

IFRD1 es un cofactor positivo de MyoD, ya que coopera con MyoD para inducir la actividad transcripcional de MEF2C (al desplazar a HDAC4 de MEF2C); además, IFRD1 también reprime la actividad transcripcional de NF-κB , que se sabe que inhibe la acumulación de ARNm de MyoD. [22] [23]

NFATc1 es un factor de transcripción que regula la composición del tipo de fibra y la transición de contracción rápida a lenta resultante del ejercicio aeróbico requiere la expresión de NFATc1. La expresión de MyoD es un factor de transcripción clave en las fibras de contracción rápida que es inhibida por NFATc1 en los tipos de fibras oxidativas. NFATc1 actúa para inhibir MyoD a través de una interacción física con el dominio de activación N-terminal de MyoD, lo que da como resultado la inhibición del reclutamiento del coactivador transcripcional necesario p300 . NFATc1 interrumpe físicamente la interacción entre MyoD y p300. Esto establece el mecanismo molecular por el cual los tipos de fibra realizan la transición in vivo a través del ejercicio con roles opuestos para NFATc1 y MyoD. NFATc1 controla este equilibrio mediante la inhibición física de MyoD en los tipos de fibras musculares de contracción lenta. [24]

Reclutamiento de factores de transcripción por MyoD.
MyoD funciona con una proteína marcadora transitoria que funciona para evitar que otros factores de transcripción se unan al ADN y también conserva una conformación inactiva para el ADN. Una vez que se elimina la proteína marcadora (o posiblemente se desactiva), los factores de transcripción necesarios quedan libres para unirse e iniciar el reclutamiento de la ARN polimerasa II e iniciar la transcripción activa del ARN.

La histona desacetiltransferasa p300 funciona con MyoD en una interacción que es esencial para la generación de miotubos a partir de fibroblastos que está mediada por MyoD. El reclutamiento de p300 es el proceso limitante de la velocidad en la conversión de fibroblastos a miotubos. [25] Además de p300, también se sabe que MyoD recluta Set7, H3K4me1 , H3K27ac y RNAP II al potenciador que está unido con y esto permite la activación del gen muscular que es específico de la condición y establecido por el reclutamiento de MyoD. Sin embargo, p300 endógeno es necesario para el funcionamiento de MyoD al actuar como un coactivador esencial. MyoD se une asociativamente a la región potenciadora junto con un "factor pionero putativo" de retención que ayuda a establecer y mantener a ambos en una conformación específica e inactiva. Tras la eliminación o inactivación de la proteína marcadora unida al potenciador, se permite el reclutamiento del grupo adicional de factores de transcripción que ayudan a regular positivamente la actividad del potenciador y esto da como resultado que el complejo factor de transcripción-potenciador MyoD asuma un estado transcripcionalmente activo.

Interacciones

Se ha demostrado que MyoD interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000129152 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000009471 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ "P15172 (MYOD1_HUMAN)". UniProtKB . Consultado el 17 de julio de 2019 .
  6. ^ ab Davis RL, Weintraub H, Lassar AB (diciembre de 1987). "La expresión de un único ADNc transfectado convierte fibroblastos en mioblastos". Cell . 51 (6): 987–1000. doi :10.1016/0092-8674(87)90585-X. PMID  3690668. S2CID  37741454.
  7. ^ "Gen Entrez: diferenciación miogénica MYOD1 1".
  8. ^ Rudnicki MA, Schnegelsberg PN, Stead RH, Braun T, Arnold HH, Jaenisch R (diciembre de 1993). "MyoD o Myf-5 es necesaria para la formación del músculo esquelético". Cell . 75 (7): 1351–1359. doi :10.1016/0092-8674(93)90621-V. PMID  8269513. S2CID  27322641.
  9. ^ Hinits Y, Williams VC, Sweetman D, Donn TM, Ma TP, Moens CB , et al. (octubre de 2011). "Desarrollo esquelético craneal defectuoso, letalidad larvaria y haploinsuficiencia en el pez cebra mutante Myod". Dev. Biol . 358 (1): 102–112. doi : 10.1016/j.ydbio.2011.07.015. PMC 3360969. PMID  21798255. 
  10. ^ Tapscott SJ, Davis RL, Thayer MJ, Cheng PF, Weintraub H, Lassar AB (octubre de 1988). "MyoD1: una fosfoproteína nuclear que requiere una región de homología Myc para convertir fibroblastos en mioblastos". Science . 242 (4877): 405–511. Bibcode :1988Sci...242..405T. doi :10.1126/science.3175662. PMID  3175662.
  11. ^ Davis RL, Cheng PF, Lassar AB, Thayer M, Tapscott S, Weintraub H (1989). "MyoD y achaete-scute: 4-5 aminoácidos distinguen la miogénesis de la neurogénesis". Simposios de la Princesa Takamatsu . 20 : 267–278. PMID  2562185.
  12. ^ Fong AP, Tapscott SJ (octubre de 2013). "Programación y reprogramación del músculo esquelético". Current Opinion in Genetics & Development . 23 (5): 568–573. doi :10.1016/j.gde.2013.05.002. PMC 3775946 . PMID  23756045. 
  13. ^ Hughes SM, Koishi K, Rudnicki M, Maggs AM (enero de 1997). "La proteína MyoD se acumula de forma diferencial en las fibras musculares esqueléticas rápidas y lentas y es necesaria para el equilibrio normal del tipo de fibra en roedores". Mech Dev . 61 (1–2): 151–163. doi : 10.1016/S0925-4773(96)00631-4 . PMID  9076685. S2CID  17769090.
  14. ^ Ehlers ML, Celona B, Black BL (septiembre de 2014). "NFATc1 controla el tipo de fibra muscular esquelética y es un regulador negativo de la actividad de MyoD". Cell Reports . 8 (6): 1639–1648. doi :10.1016/j.celrep.2014.08.035. PMC 4180018 . PMID  25242327. 
  15. ^ Singh K, Cassano M, Planet E, Sebastian S, Jang SM, Sohi G, et al. (marzo de 2015). "Un interruptor de fosforilación de KAP1 controla la función de MyoD durante la diferenciación del músculo esquelético". Genes & Development . 29 (5): 513–525. doi :10.1101/gad.254532.114. PMC 4358404 . PMID  25737281. 
  16. ^ Buckingham M, Rigby PW (febrero de 2014). "Redes reguladoras de genes y mecanismos transcripcionales que controlan la miogénesis". Developmental Cell . 28 (3): 225–238. doi : 10.1016/j.devcel.2013.12.020 . PMID  24525185.
  17. ^ Song YJ, Choi JH, Lee H (febrero de 2015). "Setdb1 es necesario para la diferenciación miogénica de células mioblásticas C2C12 mediante el mantenimiento de la expresión de MyoD". Moléculas y células . 38 (4): 362–372. doi :10.14348/molcells.2015.2291. PMC 4400312 . PMID  25715926. 
  18. ^ Rajabi HN, Takahashi C, Ewen ME (agosto de 2014). "La proteína del retinoblastoma y MyoD funcionan juntas para efectuar la represión de Fra-1 y, a su vez, de la ciclina D1 durante la detención del ciclo celular terminal asociada con la miogénesis". The Journal of Biological Chemistry . 289 (34): 23417–23427. doi : 10.1074/jbc.M113.532572 . PMC 4156083 . PMID  25006242. 
  19. ^ Milewska M, Grabiec K, Grzelkowska-Kowalczyk K (mayo de 2014). "[Interacciones de las vías de señalización de proliferación y diferenciación en la miogénesis]". Postepy Higieny I Medycyny Doswiadczalnej . 68 : 516–526. doi : 10.5604/17322693.1101617 . PMID  24864103.
  20. ^ Pan YC, Wang XW, Teng HF, Wu YJ, Chang HC, Chen SL (febrero de 2015). "Las vías de señalización de Wnt3a activan la expresión de MyoD al dirigirse a elementos cis dentro y fuera de su potenciador distal". Bioscience Reports . 35 (2): 1–12. doi :10.1042/BSR20140177. PMC 4370097 . PMID  25651906. 
  21. ^ Motohashi N, Asakura A (enero de 2014). "Heterogeneidad y autorrenovación de células satélite musculares". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 2 (1): 1. doi : 10.3389/fcell.2014.00001 . PMC 4206996 . PMID  25364710. 
  22. ^ Micheli L, Leonardi L, Conti F, Buanne P, Canu N, Caruso M, et al. (marzo de 2005). "PC4 coactiva MyoD al aliviar la inhibición mediada por la histona desacetilasa 4 del factor potenciador de miocitos 2C". Mol. Cell. Biol . 25 (6): 2242–59. doi :10.1128/MCB.25.6.2242-2259.2005. PMC 1061592. PMID  15743821 . 
  23. ^ Micheli L, Leonardi L, Conti F, Maresca G, Colazingari S, Mattei E, et al. (febrero de 2011). "PC4/Tis7/IFRD1 estimula la regeneración del músculo esquelético y está implicado en la diferenciación de mioblastos como regulador de MyoD y NF-kappaB". J. Biol. Chem . 286 (7): 5691–707. doi : 10.1074/jbc.M110.162842 . PMC 3037682. PMID  21127072 . 
  24. ^ Ehlers ML, Celona B, Black BL (septiembre de 2014). "NFATc1 controla el tipo de fibra muscular esquelética y es un regulador negativo de la actividad de MyoD". Cell Reports . 8 (6): 1639–1648. doi :10.1016/j.celrep.2014.08.035. PMC 4180018 . PMID  25242327. 
  25. ^ Sartorelli V, Huang J, Hamamori Y, Kedes L (febrero de 1997). "Mecanismos moleculares de coactivación miogénica por p300: interacción directa con el dominio de activación de MyoD y con la caja MADS de MEF2C". Biología molecular y celular . 17 (2): 1010–1026. doi :10.1128/mcb.17.2.1010. PMC 231826 . PMID  9001254. 
  26. ^ Bengal E, Ransone L, Scharfmann R, Dwarki VJ, Tapscott SJ, Weintraub H, et al. (febrero de 1992). "Antagonismo funcional entre las proteínas c-Jun y MyoD: una asociación física directa". Cell . 68 (3): 507–19. doi :10.1016/0092-8674(92)90187-h. PMID  1310896. S2CID  44966899.
  27. ^ Polesskaya A, Naguibneva I, Duquet A, Bengal E, Robin P, Harel-Bellan A (agosto de 2001). "Interacción entre MyoD acetilado y el bromodominio de CBP y/o p300". Mol. Cell. Biol . 21 (16): 5312–20. doi :10.1128/MCB.21.16.5312-5320.2001. PMC 87255. PMID  11463815 . 
  28. ^ ab Sartorelli V, Huang J, Hamamori Y, Kedes L (febrero de 1997). "Mecanismos moleculares de coactivación miogénica por p300: interacción directa con el dominio de activación de MyoD y con la caja MADS de MEF2C". Mol. Cell. Biol . 17 (2): 1010–26. doi :10.1128/mcb.17.2.1010. PMC 231826. PMID 9001254  . 
  29. ^ Kong Y, Flick MJ, Kudla AJ, Konieczny SF (agosto de 1997). "La proteína LIM muscular promueve la miogénesis al mejorar la actividad de MyoD". Mol. Cell. Biol . 17 (8): 4750–60. doi : 10.1128/mcb.17.8.4750. PMC 232327. PMID  9234731. 
  30. ^ Zhang JM, Zhao X, Wei Q, Paterson BM (diciembre de 1999). "La inhibición directa de la actividad de la quinasa G(1) cdk por MyoD promueve la retirada del ciclo celular de los mioblastos y la diferenciación terminal". EMBO J . 18 (24): 6983–93. doi :10.1093/emboj/18.24.6983. PMC 1171761 . PMID  10601020. 
  31. ^ Zhang JM, Wei Q, Zhao X, Paterson BM (febrero de 1999). "Acoplamiento del ciclo celular y la miogénesis a través de la interacción dependiente de ciclina D1 de MyoD con cdk4". EMBO J . 18 (4): 926–33. doi :10.1093/emboj/18.4.926. PMC 1171185 . PMID  10022835. 
  32. ^ Reynaud EG, Leibovitch MP, Tintignac LA, Pelpel K, Guillier M, Leibovitch SA (junio de 2000). "Estabilización de MyoD mediante unión directa a p57(Kip2)". J. Biol. Chem . 275 (25): 18767–76. doi : 10.1074/jbc.M907412199 . PMID  10764802.
  33. ^ Lau P, Bailey P, Dowhan DH, Muscat GE (enero de 1999). "La expresión exógena de un vector RORalpha1 negativo dominante en células musculares afecta la diferenciación: RORalpha1 interactúa directamente con p300 y myoD". Nucleic Acids Res . 27 (2): 411–20. doi :10.1093/nar/27.2.411. PMC 148194 . PMID  9862959. 
  34. ^ Puri PL, Iezzi S, Stiegler P, Chen TT, Schiltz RL, Muscat GE, et al. (octubre de 2001). "Las histonas desacetilasas de clase I interactúan secuencialmente con MyoD y pRb durante la miogénesis esquelética". Mol. Cell . 8 (4): 885–97. doi : 10.1016/s1097-2765(01)00373-2 . ​​PMID  11684023.
  35. ^ ab Mal A, Sturniolo M, Schiltz RL, Ghosh MK, Harter ML (abril de 2001). "Un papel para la histona deacetilasa HDAC1 en la modulación de la actividad transcripcional de MyoD: inhibición del programa miogénico". EMBO J . 20 (7): 1739–53. doi :10.1093/emboj/20.7.1739. PMC 145490 . PMID  11285237. 
  36. ^ Garkavtsev I, Kozin SV, Chernova O, Xu L, Winkler F, Brown E, et al. (marzo de 2004). "La proteína supresora de tumores candidata ING4 regula el crecimiento y la angiogénesis de tumores cerebrales". Nature . 428 (6980): 328–32. Bibcode :2004Natur.428..328G. doi :10.1038/nature02329. PMID  15029197. S2CID  4427531.
  37. ^ abc Langlands K, Yin X, Anand G, Prochownik EV (agosto de 1997). "Interacciones diferenciales de proteínas Id con factores de transcripción de hélice básica-bucle-hélice". J. Biol. Chem . 272 ​​(32): 19785–93. doi : 10.1074/jbc.272.32.19785 . PMID  9242638.
  38. ^ Finkel T, Duc J, Fearon ER, Dang CV, Tomaselli GF (enero de 1993). "Detección y modulación in vivo de interacciones proteína-proteína hélice-bucle-hélice". J. Biol. Chem . 268 (1): 5–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54105-3 . PMID:  8380166.
  39. ^ Gupta K, Anand G, Yin X, Grove L, Prochownik EV (marzo de 1998). "Mmip1: una nueva proteína con cremallera de leucina que revierte los efectos supresores de los miembros de la familia Mad en c-myc". Oncogene . 16 (9): 1149–59. doi : 10.1038/sj.onc.1201634 . PMID  9528857.
  40. ^ McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (octubre de 2002). "La proteína DRAL/FHL2, exclusiva de LIM, interactúa con la proteína de dedo de zinc de la leucemia promielocítica y es un correpresor de la misma". J. Biol. Chem . 277 (40): 37045–53. doi : 10.1074/jbc.M203336200 . PMID  12145280.
  41. ^ Ling MT, Chiu YT, Lee TK, Leung SC, Fung MK, Wang X, et al. (septiembre de 2008). "Id-1 induce la degradación dependiente del proteasoma de la proteína HBX". J. Mol. Biol . 382 (1): 34–43. doi :10.1016/j.jmb.2007.06.020. PMID  18674781.
  42. ^ Chen CM, Kraut N, Groudine M, Weintraub H (septiembre de 1996). "I-mf, un nuevo represor miogénico, interactúa con miembros de la familia MyoD". Cell . 86 (5): 731–41. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80148-8 . PMID  8797820. S2CID  16252710.
  43. ^ Lenormand JL, Benayoun B, Guillier M, Vandromme M, Leibovitch MP, Leibovitch SA (febrero de 1997). "Mos activa la diferenciación miogénica al promover la heterodimerización de las proteínas MyoD y E12". Mol. Cell. Biol . 17 (2): 584–93. doi :10.1128/mcb.17.2.584. PMC 231783. PMID  9001211 . 
  44. ^ Gu W, Schneider JW, Condorelli G, Kaushal S, Mahdavi V, Nadal-Ginard B (febrero de 1993). "La interacción de factores miógenos y la proteína del retinoblastoma media en el compromiso y la diferenciación de las células musculares". Celúla . 72 (3): 309–24. doi :10.1016/0092-8674(93)90110-c. PMID  8381715. S2CID  21581966.
  45. ^ Froeschlé A, Alric S, Kitzmann M, Carnac G, Auradé F, Rochette-Egly C, et al. (julio de 1998). "Receptores de ácido retinoico y proteínas b-HLH musculares: socios en la miogénesis inducida por retinoides". Oncogene . 16 (26): 3369–78. doi : 10.1038/sj.onc.1201894 . PMID  9692544.
  46. ^ Kataoka Y, Matsumura I, Ezoe S, Nakata S, Takigawa E, Sato Y, et al. (noviembre de 2003). "Inhibición recíproca entre MyoD y STAT3 en la regulación del crecimiento y la diferenciación de los mioblastos". J. Biol. Chem . 278 (45): 44178–87. doi : 10.1074/jbc.M304884200 . PMID  12947115.
  47. ^ Maleki SJ, Royer CA, Hurlburt BK (junio de 1997). "Los heterodímeros MyoD-E12 y los homodímeros MyoD-MyoD son igualmente estables". Bioquímica . 36 (22): 6762–7. doi :10.1021/bi970262m. PMID  9184158.

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