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rodopsina

La rodopsina , también conocida como púrpura visual , es una proteína codificada por el gen RHO [5] y un receptor acoplado a proteína G (GPCR). Es la opsina de los bastones de la retina y una proteína receptora sensible a la luz la que desencadena la fototransducción visual en los bastones. La rodopsina media la visión con luz tenue y, por lo tanto, es extremadamente sensible a la luz. [6] Cuando la rodopsina se expone a la luz, se fotoblanquea inmediatamente . En los seres humanos, se regenera completamente en unos 30 minutos, después de lo cual los bastones son más sensibles. [7] Los defectos en el gen de la rodopsina causan enfermedades oculares como la retinitis pigmentosa y la ceguera nocturna estacionaria congénita .

Nombres

La rodopsina fue descubierta por Franz Christian Boll en 1876. [8] [9] [10] El nombre rodospsina deriva del griego antiguo ῥόδον ( rhódon ) para "rosa", debido a su color rosado, y ὄψις ( ópsis ) para "vista". . [11] Fue acuñado en 1878 por el fisiólogo alemán Wilhelm Friedrich Kühne (1837-1900). [12] [13]

Cuando George Wald descubrió que la rodopsina es una holoproteína , formada por retina y una apoproteína , la llamó opsina, que hoy se describiría más estrictamente como apo-rodopsina. [14] Hoy en día, el término opsina se refiere más ampliamente a la clase de receptores acoplados a proteína G que se unen a la retina y, como resultado, se convierten en un fotorreceptor sensible a la luz , incluidas todas las proteínas estrechamente relacionadas. [15] [16] [17] [a] Cuando Wald y sus colegas aislaron más tarde la yodopsina de las retinas de pollo, descubriendo así la primera opsina de cono conocida , llamaron a la apoyodopsina fotopsina ( por su relación con la visión fotópica ) y a la aporodopsina escotopsina. (para su uso en visión escotópica ). [18]

General

La rodopsina es una proteína que se encuentra en los discos del segmento externo de los bastones . Media la visión escotópica , que es la visión monocromática en condiciones de poca luz. [7] [19] La rodopsina absorbe con mayor fuerza la luz verde-azul (~500 nm) [20] [21] y, por lo tanto, aparece de color púrpura rojizo, de ahí el término arcaico "púrpura visual".

Varias opsinas estrechamente relacionadas difieren sólo en unos pocos aminoácidos y en las longitudes de onda de luz que absorben con mayor fuerza. Los seres humanos tienen, incluida la rodopsina, nueve opsinas [15] , así como criptocromo (sensible a la luz, pero no opsina). [22]

Estructura

rodopsina bovina

La rodopsina, al igual que otras opsinas, es un receptor acoplado a proteína G (GPCR). [23] [24] Los GPCR son quimiorreceptores que se incrustan en la bicapa lipídica de las membranas celulares y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [25] [26] El ligando de la rodopsina es el cromóforo 11- cis - retiniano a base de vitamina A , [27] [28] [29] [30] [31] que se encuentra horizontalmente con respecto a la membrana celular [32] y se encuentra unido covalentemente a un residuo de lisina (lys296) [33] en el séptimo dominio transmembrana [34] [32] a través de una base de Schiff . [35] [36] Sin embargo, 11- cis -retinal solo bloquea el bolsillo de unión y no activa la rodopsina. Solo se activa cuando 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo- trans -retinal, [37] [38] la forma activadora del receptor, [39] [40] causando cambios conformes en la rodopsina (blanqueamiento), [39] que activan una cascada de fototransducción . [41] Por lo tanto, un quimiorreceptor se convierte en un receptor de luz o foto(n) . [dieciséis]

La lisina de unión a la retina se conserva en casi todas las opsinas, y sólo unas pocas opsinas la han perdido durante la evolución . [16] Las opsinas sin lisina no son sensibles a la luz, [42] [43] [44] incluida la rodopsina. La rodopsina se vuelve constitutivamente (continuamente) activa mediante algunas de esas mutaciones incluso sin luz. [45] [46] [47] Además, la rodopsina de tipo salvaje es constitutivamente activa, si no hay 11- cis -retinal unido, pero mucho menos. [48] ​​Por lo tanto, 11- cis -retinal es un agonista inverso . Estas mutaciones son una de las causas de la retinitis pigmentosa autosómica dominante . [47] Artificialmente, la lisina de unión a la retina se puede desplazar a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la actividad. [49]

La rodopsina del ganado bovino tiene 348 aminoácidos , siendo la lisina de unión a la retina Lys296. Fue la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [50] y estructura tridimensional se determinaron. [32] Su estructura ha sido estudiada en detalle mediante cristalografía de rayos X en cristales de rodopsina. [51] Varios modelos (p. ej., el mecanismo de pedal de bicicleta , el mecanismo de giro de hula ) intentan explicar cómo el grupo de la retina puede cambiar su conformación sin chocar con la bolsa proteica envolvente de rodopsina. [52] [53] [54] Datos recientes respaldan que la rodopsina es un monómero funcional, en lugar de un dímero, que fue el paradigma de los receptores acoplados a proteína G durante muchos años. [55]

Dentro de su membrana nativa, la rodopsina se encuentra en una alta densidad, lo que facilita su capacidad para capturar fotones. Debido a su denso empaquetamiento dentro de la membrana, existe una mayor probabilidad de que la rodopsina capture proteínas. Sin embargo, la alta densidad también supone una desventaja cuando se trata de la señalización de la proteína G porque la difusión se vuelve más difícil en una membrana abarrotada que está repleta del receptor, la rodopsina. [56]

Fototransducción

El ciclo visual sigue a la renovación del cromóforo retiniano. Corre en paralelo a la vía de fototransducción.

"La rodopsina es un receptor acoplado a proteína G esencial en la fototransducción ".

Activación

En la rodopsina, el grupo aldehído del retinal está unido covalentemente al grupo amino de un residuo de lisina en la proteína en una base de Schiff protonada (-NH + =CH-). [33] Cuando la rodopsina absorbe luz, su cofactor retiniano se isomeriza desde la configuración 11-cis a la configuración totalmente trans, y la proteína posteriormente sufre una serie de relajaciones para adaptarse a la forma alterada del cofactor isomerizado. Los intermedios formados durante este proceso se investigaron por primera vez en el laboratorio de George Wald , quien recibió el premio Nobel por esta investigación en 1967. [57] La ​​dinámica de la fotoisomerización se investigó posteriormente con espectroscopia IR de resolución temporal y espectroscopia UV/Vis . Un primer fotoproducto llamado fotorodopsina se forma dentro de los 200 femtosegundos después de la irradiación, seguido en picosegundos por un segundo llamado batorrodopsina con enlaces totalmente trans distorsionados. Este intermediario puede atraparse y estudiarse a temperaturas criogénicas e inicialmente se denominó prelumirrodopsina. [58] En los intermediarios posteriores lumirrodopsina y metarrodopsina I , el enlace de la base de Schiff con la retina totalmente trans permanece protonado y la proteína conserva su color rojizo. El cambio crítico que inicia la excitación neuronal implica la conversión de metarrodopsina I en metarrodopsina II , que se asocia con la desprotonación de la base de Schiff y el cambio de color de rojo a amarillo. [59]

Cascada de fototransducción

El producto de la activación luminosa, la metarrodopsina II, inicia la vía del segundo mensajero de fototransducción visual estimulando la proteína G transducina (Gt ) , lo que da como resultado la liberación de su subunidad α. Esta subunidad unida a GTP activa a su vez una fosfodiesterasa de cGMP . La fosfodiesterasa de cGMP hidroliza (descompone) cGMP , reduciendo su concentración local de modo que ya no puede activar los canales catiónicos dependientes de cGMP . Esto conduce a la hiperpolarización de las células fotorreceptoras, cambiando la velocidad a la que liberan transmisores. [60] [41]

Desactivación

Meta II (metarhodopsina II) se desactiva rápidamente después de activar la transducina por la rodopsina quinasa y la arrestina . [61] El pigmento de rodopsina debe regenerarse para que se produzca una mayor fototransducción. Esto significa reemplazar todo trans-retinal con 11-cis-retinal y la decadencia de Meta II es crucial en este proceso. Durante la desintegración de Meta II, el enlace de base de Schiff que normalmente contiene todo trans-retinal y la apoproteína opsina (aporrodopsina) se hidroliza y se convierte en Meta III. En el segmento exterior del bastón, Meta III se desintegra en opsina y todo transretinal separados. [61] Un segundo producto de la desintegración de Meta II es un complejo de opsina totalmente transretiniano en el que el todo transretinal se ha translocado a segundos sitios de unión. Que la desintegración de Meta II llegue a Meta III o al complejo de opsina totalmente transretiniano parece depender del pH de la reacción. Un pH más alto tiende a impulsar la reacción de desintegración hacia Meta III. [61]

Enfermedades de la retina

Las mutaciones en el gen de la rodopsina contribuyen en gran medida a diversas enfermedades de la retina, como la retinosis pigmentaria . En general, el defecto de la rodopsina se agrega con la ubiquitina en los cuerpos de inclusión, altera la red de filamentos intermedios y altera la capacidad de la célula para degradar proteínas que no funcionan, lo que conduce a la apoptosis de los fotorreceptores . [62] Otras mutaciones en la rodopsina conducen a ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X , principalmente debido a la activación constitutiva, cuando las mutaciones ocurren alrededor de la bolsa de unión del cromóforo de la rodopsina. [63] Se han descubierto varios otros estados patológicos relacionados con la rodopsina, incluido el tráfico post-Golgi deficiente, la activación desregulativa, la inestabilidad del segmento externo de la varilla y la unión de arrestina. [63]

Ver también

Notas explicatorias

  1. ^ Hofmann y Lamb [17] usan el término opsina en general para referirse al grupo de opsinas, sin embargo, también llaman apo-rodopsina en su figura 4 opsina.

Referencias

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