Lactato deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima que cataliza la reducción de piruvato a lactato, mediante la oxidación de NADH a NAD+.

Se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones.

Esto se manifiesta con claridad en el ciclo de Cori: mientras que en el músculo esquelético, especialmente durante el ejercicio físico intenso, la reacción se produce en la dirección descrita, en el hígado y el músculo cardiaco (metabolismo oxidativo), el lactato procedente del músculo esquelético se reoxida a piruvato para su utilización por la gluconeogénesis y por el ciclo de Krebs.

Se conocen tres tipos de subunidades: H (LDHB), M (LDHA) y X (LDHC), que presentan pequeñas diferencias en su secuencia de aminoácidos.

Los tipos H y M pueden asociarse independientemente para formar tetrámeros, dando lugar a cinco isoenzimas (isoformas: modificaciones post-traduccionales de la enzima), correspondientes a las cinco combinaciones posibles, cada una de las cuales se encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede identificarse mediante electroforesis.