Fuerza intermolecular

[1]​ Un enlace químico, son las fuerzas que mantienen a los átomos unidos formando las moléculas o iones.Existen dos tipos de enlaces químicos, los enlaces covalentes (en donde los átomos comparten electrones) y las interacciones débiles no covalentes (interacciones débiles entre iones, moléculas y partes de moléculas).Esta área puede verse como una extensión de la química clásica del enlace covalente, que une átomos para formar moléculas, a una química del enlace no-covalente, que une moléculas, y con frecuencia la etiquetan, siguiendo a J.-M. Lehn, sencillamente como “química más allá de la molécula”.Sin embargo, analizando algunos sistemas biológicos, vemos que varios procesos fundamentales como la replicación, las interacciones anticuerpo-antígeno, la catálisis enzimática, se realizan con asombrosa eficiencia debido a una acción muy bien organizada de las fuerzas intermoleculares entre sólo dos moléculas.Así mismo, se produce un cierto solapamiento entre el H y el átomo con que se enlaza (N, O o F) dado el pequeño tamaño de estas especies.Por otra parte, cuanto mayor sea la diferencia de electronegatividad entre el H y el átomo interactuante, más fuerte será el enlace.Ello se debe a que existe algún tipo de interacción entre las moléculas en estado líquido que se opone al paso al estado de vapor.En cambio, el H2O es líquida a la temperatura ambiente, lo que indica un alto grado de atracción intermolecular.Cuando dos de estas moléculas polarizadas y orientadas convenientemente se acercan lo suficiente entre ambas, puede ocurrir que las fuerzas eléctricas atractivas sean lo bastante intensas como para crear uniones intermoleculares.Estas fuerzas son muy débiles y se incrementan con el tamaño de las moléculas.[4]​ Las atracciones dipolo-dipolo, también conocidas como Keeson, por Willem Hendrik Keesom, quien produjo su primera descripción matemática en 1921, son las fuerzas que ocurren entre dos moléculas con dipolos permanentes.Un ejemplo de esto puede ser visto en el ácido clorhídrico: también se pueden dar entre una molécula con dipolo negativo y positivo al mismo tiempo, más un átomo normal sin carga.Así, las moléculas más grandes con muchos electrones son relativamente polarizables.Los iones positivos son atraídos al extremo negativo de un dipolo, en tanto que los iones negativos son atraídos al extremo positivo, estas tienen enlaces entre sí.En consecuencia, con una carga de igual magnitud, un catión experimenta una interacción más fuerte con los dipolos que un anión.Sin embargo, una limitación es que al experimentar con ratones algunos de estos no desarrollaron efectos secundarios, por lo tanto no se sabe si pueda tener efectos adversos en los seres humanos.En un artículo publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences, los investigadores Vera Gorbunova y Andrei Seluanov describen el descubrimiento de proteínas prácticamente perfectas, centrándose en los ribosomas de las ratas topo, descubriendo que las hebras rRNA se dividen en dos lugares específicos y descartan el segmento intermedio, en lugar de flotar fuera por su cuenta, las dos piezas restantes de cada filamento permanecen cerca una de la otra y actúan como un andamio sobre el que se ensamblan las proteínas ribosomales para crear un ribosoma.Sin embargo, aún falta mucho camino que recorrer para que al momento de dividir el rRNA en otros modelos experimentales se pueda modular la síntesis de las proteínas", (Seluanov, 2012).Sin embargo, Juan Valcárcel, Investigador del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) de Heidelberg, está de acuerdo y cree que será posible intervenir en la información genética de un embrión o sobre células de una persona para corregir defectos genéticos que den lugar a enfermedades hereditarias, como la fibrosis quística o la atrofia espinal muscular, pero que será más difícil corregir defectos genéticos que surgen durante la vida del organismo, como el cáncer, ya que generalmente no se da en un único gen.[9]​ La diferencia entre un enlace covalente e interacciones débiles no covalentes es que los enlaces covalentes son los responsables de las estructuras primarias, definen la composición e identidad de cada biopolímero y las "configuraciones" que adopta cada grupo molecular, mientras que las interacciones débiles no covalentes son las responsables de la complejidad de las conformaciones que caracterizan la arquitectura molecular de las macromoléculas biológicas y los complejos supraestructurales, es decir, las interacciones intramoleculares (átomos o grupos moleculares dentro de las macromoléculas) e intermoleculares, por lo que son fundamentales para las funciones biológicas,[10]​ pero puede ser mayor la molécula.