El ligando Fas o FasL es una proteína transmembrana de tipo II perteneciente a la superfamilia del factor de necrosis tumoral (TNFSF). Es homotrimérico , lo que significa que consta de tres polipéptidos idénticos. Tiene un dominio citoplasmático largo, una región de tallo, un dominio transmembrana (TM), un dominio de homología TNF (THD) responsable de la homotrimerización. Incluyendo una región C-terminal involucrada en la unión a CD95, también conocido como receptor fas. [6] [7]
FasL se une a fas, lo que lleva a la formación del conjunto fas:FasL. Esta interacción inicia la formación del complejo de señalización que induce la muerte, lo que da lugar a la apoptosis. [6]
FasL se expresa en varios tipos de células, entre ellas, las células T, las células asesinas naturales, los monocitos, los neutrófilos y las células endoteliales vasculares. FasL existe tanto en forma anclada a la membrana como soluble. [5]
Receptores
FasR : El receptor Fas (FasR), o CD95 , es el miembro más intensamente estudiado de la familia de receptores de muerte. El gen está situado en el cromosoma 10 en humanos y 19 en ratones. Informes anteriores han identificado hasta ocho variantes de empalme, que se traducen en siete isoformas de la proteína. Muchas de estas isoformas están asociadas con haplotipos raros que generalmente se asocian con un estado de enfermedad. El receptor Fas inductor de apoptosis se denomina isoforma 1 y es una proteína transmembrana tipo 1. Consta de tres pseudorrepeticiones ricas en cisteína , un dominio transmembrana y un dominio de muerte intracelular. [8]
DcR3 : el receptor señuelo 3 (DcR3) es un receptor señuelo recientemente descubierto de la superfamilia del factor de necrosis tumoral que se une a FasL, LIGHT y TL1A . DcR3 es un receptor soluble que no tiene capacidades de transducción de señales (de ahí su nombre de "señuelo") y funciona para prevenir las interacciones FasR-FasL uniéndose competitivamente al ligando Fas unido a la membrana y volviéndolos inactivos. [9]
Señalización celular y mecanismo
La vía de señalización Fas implica la activación de la apoptosis (muerte celular programada). Esto sucede a través de la interacción del receptor Fas y el ligando Fas. Como se mencionó, el ligando Fas/FasL es una proteína transmembrana de tipo II que puede existir tanto en forma anclada a la membrana como soluble. La interacción entre el FasR en una célula adyacente y el FasL anclado a la membrana conduce a la trimerización, formando el complejo de señalización que induce la muerte (DISC). [10]
Tras la agregación del dominio de muerte (DD), el complejo receptor se internaliza a través de la maquinaria endosómica celular. Esto permite que la molécula adaptadora Fas-associated death domain (FADD) se una al dominio de muerte (DD) de Fas a través de su propio dominio de muerte (DD). FADD también contiene un dominio efector de muerte (DED) cerca de su extremo amino, que facilita la unión al DED de FADD -like ICE ( FLICE ), más comúnmente conocido como caspasa-8 . FLICE puede entonces autoactivarse a través de la escisión proteolítica en las subunidades p10 y p18, de las cuales dos forman la enzima heterotetrámera activa. La caspasa-8 activa se libera entonces del DISC al citosol, donde escinde otras caspasas efectoras, lo que finalmente conduce a la degradación del ADN, la formación de ampollas en la membrana y otras características distintivas de la apoptosis. [11] [10]
Algunos informes han sugerido que la vía extrínseca Fas es suficiente para inducir la apoptosis completa en ciertos tipos de células a través del ensamblaje del complejo de señalización inductor de muerte (DISC) y la posterior activación de la caspasa-8. [10] Estas células se denominan células de tipo 1 y se caracterizan por la incapacidad de los miembros antiapoptóticos de la familia Bcl-2 (a saber, Bcl-2 y Bcl-xL ) para proteger de la apoptosis mediada por Fas. Las células de tipo 1 caracterizadas incluyen H9, CH1, SKW6.4 y SW480, todas las cuales son linajes de linfocitos excepto SW480, que es del linaje del adenocarcinoma de colon. [10]
Además, las vías en la cascada de señales Fas muestran evidencia de diafonía. En la mayoría de los tipos de células, la caspasa-8 cataliza la escisión de la proteína proapoptótica BH3 -only Bid en su forma truncada, tBid. Los miembros BH-3 only de la familia Bcl-2 se unen exclusivamente a miembros antiapoptóticos de la familia (Bcl-2, Bcl-xL), lo que permite que Bak y Bax se transloquen a la membrana mitocondrial externa, permeabilizándola y facilitando la liberación de proteínas proapoptóticas como el citocromo c y Smac/DIABLO , un antagonista de los inhibidores de las proteínas de la apoptosis ( IAP ). [10]
Además, la proteína c-FLIP, que se parece estructuralmente a la caspasa-8 pero carece de actividad enzimática, desempeña un papel doble en la apoptosis inducida por Fas. En concentraciones bajas, se cree que c-FLIP promueve la activación de la caspasa-8. Existe la posibilidad de que esto se deba a que la caspasa-8 se une a c-FLIP con mayor afinidad que a sí misma (homodimerización de la caspasa-8). Sin embargo, en concentraciones altas, c-FLIP reduce la actividad proteolítica de la caspasa-8, posiblemente al competir por la unión con FADD. Este papel doble subraya la complejidad de la señalización de Fas y su regulación por c-FLIP en diferentes concentraciones. [10]
Función de la apoptosis en el sistema inmune
La apoptosis desencadenada por la unión del ligando FasR-Fas desempeña un papel fundamental en la regulación del sistema inmunitario . Entre sus funciones se encuentran:
Homeostasis de células T : la activación de las células T conduce a su expresión del ligando Fas. Las células T son inicialmente resistentes a la apoptosis mediada por Fas durante la expansión clonal, pero se vuelven progresivamente más sensibles cuanto más tiempo están activadas, lo que finalmente resulta en muerte celular inducida por activación (AICD). Este proceso es necesario para prevenir una respuesta inmunitaria excesiva y eliminar las células T autorreactivas. Los humanos y los ratones con mutaciones deletéreas de Fas o del ligando Fas desarrollan una acumulación de células T aberrantes, lo que conduce a linfadenopatía , esplenomegalia y lupus eritematoso . [12]
Privilegio inmunológico : las células en áreas con privilegio inmunológico, como la córnea o los testículos, expresan el ligando Fas e inducen la apoptosis de los linfocitos infiltrados . Es uno de los muchos mecanismos que emplea el cuerpo para establecer y mantener el privilegio inmunológico. [14]
Tolerancia materna : el ligando Fas puede ser fundamental en la prevención del tráfico de leucocitos entre la madre y el feto, aunque hasta el momento no se han atribuido defectos del embarazo a un sistema de ligando Fas-Fas defectuoso. [14]
Contraataque tumoral : Los tumores pueden sobreexpresar el ligando Fas e inducir la apoptosis de los linfocitos infiltrados , lo que permite que el tumor escape a los efectos de una respuesta inmunitaria . [15] La regulación positiva del ligando Fas a menudo ocurre después de la quimioterapia , a partir de la cual las células tumorales han alcanzado resistencia a la apoptosis . [16]
Más recientemente, también se ha sugerido que la apoptosis de células T mediada por FasL es un mecanismo de evasión inmunitaria mediante el cual los tumores pueden suprimir la infiltración de células T de manera similar a los puntos de control inmunitarios inhibidores como PD-1 y CTLA-4 . [20] [21] [22]
Interacciones
Se ha demostrado que el ligando Fas interactúa con:
^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000117560 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000000817 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ de Krippner-Heidenreich A, Scheurich P (2006). "FasL y Fas. Miembros típicos de la familia de receptores y ligandos del TNF". Señalización Fas. Unidad de Inteligencia Médica . Boston, MA: Springer. doi :10.1007/0-387-34573-6_1. ISBN .0-387-34573-6.
^ ab Levoin N, Jean M, Legembre P (2020). "Estructura, agregación y señalización celular de CD95". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 8 : 314. doi : 10.3389/fcell.2020.00314 . PMC 7214685 . PMID 32432115.
^ Orlinick JR, Vaishnaw AK, Elkon KB (1999). "Estructura y función del ligando Fas/Fas". Reseñas internacionales de inmunología . 18 (4): 293–308. doi :10.3109/08830189909088485. PMID 10626245.
^ Liu W, Ramagopal U, Cheng H, Bonanno JB, Toro R, Bhosle R, et al. (noviembre de 2016). "Estructura cristalina del complejo de FasL humano y su receptor señuelo DcR3". Structure . 24 (11): 2016–2023. doi : 10.1016/j.str.2016.09.009 . PMID 27806260.
^ Sheikh MS, Fornace AJ (agosto de 2000). "Receptores de muerte y señuelo y apoptosis mediada por p53". Leucemia . 14 (8): 1509–1513. doi :10.1038/sj.leu.2401865. PMID 10942251. S2CID 12572810.
^ abcdef Strasser A, Jost PJ, Nagata S (febrero de 2009). "Los múltiples papeles de la señalización del receptor FAS en el sistema inmunológico". Inmunidad . 30 (2): 180–192. doi :10.1016/j.immuni.2009.01.001. PMC 2956119 . PMID 19239902.
^ Yolcu ES, Shirwan H, Askenasy N (27 de marzo de 2017). "Interacción Fas/Fas-ligando como mecanismo de homeostasis inmunitaria y citotoxicidad de las células β: refuerzo en lugar de neutralización para el tratamiento de la diabetes tipo 1". Frontiers in Immunology . 8 : 342. doi : 10.3389/fimmu.2017.00342 . PMC 5366321 . PMID 28396667.
^ Boyman O, Purton JF, Surh CD, Sprent J (junio de 2007). "Citocinas y homeostasis de células T". Current Opinion in Immunology . Activación de linfocitos/Funciones efectoras de linfocitos. 19 (3): 320–326. doi :10.1016/j.coi.2007.04.015. PMID 17433869.
^ Andersen MH, Schrama D, Thor Straten P, Becker JC (enero de 2006). "Células T citotóxicas". La Revista de Dermatología de Investigación . 126 (1): 32–41. doi : 10.1038/sj.jid.5700001 . PMID 16417215.
^ ab Jerzak M, Bischof P (enero de 2002). "Apoptosis en la placenta humana del primer trimestre: el papel en el mantenimiento del privilegio inmunológico en la interfase materno-fetal y en la remodelación del trofoblasto". Revista Europea de Obstetricia, Ginecología y Biología Reproductiva . 100 (2): 138–142. doi :10.1016/S0301-2115(01)00431-6. PMID 11750952.
^ Igney FH, Krammer PH (noviembre de 2005). "Contraataque tumoral: ¿realidad o ficción?". Inmunología del cáncer, inmunoterapia . 54 (11): 1127–1136. doi :10.1007/s00262-005-0680-7. PMC 11034178. PMID 15889255. S2CID 19331352 .
^ Pistritto G, Trisciuoglio D, Ceci C, Garufi A, D'Orazi G (abril de 2016). "Apoptosis como mecanismo anticancerígeno: función y disfunción de sus moduladores y estrategias terapéuticas dirigidas". Envejecimiento . 8 (4): 603–619. doi :10.18632/aging.100934. PMC 4925817 . PMID 27019364.
^ Llambi F, Green DR (febrero de 2011). "Apoptosis y oncogénesis: concesiones mutuas en la familia BCL-2". Current Opinion in Genetics & Development . 21 (1): 12–20. doi :10.1016/j.gde.2010.12.001. PMC 3040981 . PMID 21236661.
^ Claessens YE, Bouscary D, Dupont JM, Picard F, Melle J, Gisselbrecht S, et al. (marzo de 2002). "Proliferación y diferenciación in vitro de progenitores eritroides de pacientes con síndromes mielodisplásicos: evidencia de apoptosis dependiente de Fas". Blood . 99 (5): 1594–1601. doi : 10.1182/blood.V99.5.1594 . PMID 11861273.
^ Tachibana O, Nakazawa H, Lampe J, Watanabe K, Kleihues P, Ohgaki H (diciembre de 1995). "Expresión de Fas/APO-1 durante la progresión de astrocitomas". Investigación del cáncer . 55 (23): 5528–5530. PMID 7585627.
^ Motz GT, Santoro SP, Wang LP, Garrabrant T, Lastra RR, Hagemann IS, et al. (junio de 2014). "El endotelio tumoral FasL establece una barrera inmunitaria selectiva que promueve la tolerancia en los tumores". Medicina de la Naturaleza . 20 (6): 607–615. doi :10.1038/nm.3541. PMC 4060245 . PMID 24793239.
^ Zhu J, Powis de Tenbossche CG, Cané S, Colau D, van Baren N, Lurquin C, et al. (noviembre de 2017). "Resistencia a la inmunoterapia contra el cáncer mediada por la apoptosis de los linfocitos infiltrantes de tumores". Nature Communications . 8 (1): 1404. Bibcode :2017NatCo...8.1404Z. doi :10.1038/s41467-017-00784-1. PMC 5680273 . PMID 29123081.
^ Lakins MA, Ghorani E, Munir H, Martins CP, Shields JD (marzo de 2018). "Los fibroblastos asociados al cáncer inducen la eliminación específica de antígeno de las células T CD8+ para proteger las células tumorales". Nature Communications . 9 (1): 948. Bibcode :2018NatCo...9..948L. doi :10.1038/s41467-018-03347-0. PMC 5838096 . PMID 29507342.
^ abcd Gajate C, Mollinedo F (marzo de 2005). "La concentración de ligando y receptor de muerte mediada por el citoesqueleto en balsas lipídicas forma agrupaciones promotoras de apoptosis en quimioterapia contra el cáncer". The Journal of Biological Chemistry . 280 (12): 11641–11647. doi : 10.1074/jbc.M411781200 . PMID 15659383.
^ abc Micheau O, Tschopp J (julio de 2003). "Inducción de la apoptosis mediada por el receptor I del TNF a través de dos complejos de señalización secuencial". Cell . 114 (2): 181–190. doi :10.1016/s0092-8674(03)00521-x. PMID 12887920. S2CID 17145731.
^ Parlato S, Giammarioli AM, Logozzi M, Lozupone F, Matarrese P, Luciani F, et al. (octubre de 2000). "Enlace de CD95 (APO-1/Fas) al citoesqueleto de actina a través de ezrina en linfocitos T humanos: un nuevo mecanismo regulador de la vía apoptótica de CD95". The EMBO Journal . 19 (19): 5123–5134. doi :10.1093/emboj/19.19.5123. PMC 302100 . PMID 11013215.
^ abc Ghadimi MP, Sanzenbacher R, Thiede B, Wenzel J, Jing Q, Plomann M, et al. (mayo de 2002). "Identificación de los socios de interacción de la región poliprolina citosólica del ligando CD95 (CD178)". FEBS Letters . 519 (1–3): 50–58. doi :10.1016/s0014-5793(02)02709-6. PMID 12023017. S2CID 26765451.
^ ab Wenzel J, Sanzenbacher R, Ghadimi M, Lewitzky M, Zhou Q, Kaplan DR, et al. (diciembre de 2001). "Interacciones múltiples de la región de poliprolina citosólica del ligando CD95: pistas sobre la capacidad de transducción de señales inversas de un factor de muerte". FEBS Letters . 509 (2): 255–262. doi :10.1016/s0014-5793(01)03174-x. PMID 11741599. S2CID 33084576.
^ Hane M, Lowin B, Peitsch M, Becker K, Tschopp J (octubre de 1995). "Interacción de péptidos derivados del ligando Fas con el dominio Fyn-SH3". FEBS Letters . 373 (3): 265–268. doi : 10.1016/0014-5793(95)01051-f . PMID 7589480. S2CID 24130275.
^ Starling GC, Bajorath J, Emswiler J, Ledbetter JA, Aruffo A, Kiener PA (abril de 1997). "Identificación de residuos de aminoácidos importantes para la unión del ligando a Fas". The Journal of Experimental Medicine . 185 (8): 1487–1492. doi :10.1084/jem.185.8.1487. PMC 2196280 . PMID 9126929.
^ Schneider P, Bodmer JL, Holler N, Mattmann C, Scuderi P, Terskikh A, et al. (julio de 1997). "Caracterización de la interacción entre el ligando Fas (Apo-1, CD95) y Fas". The Journal of Biological Chemistry . 272 (30): 18827–18833. doi : 10.1074/jbc.272.30.18827 . PMID 9228058.
^ Yu KY, Kwon B, Ni J, Zhai Y, Ebner R, Kwon BS (mayo de 1999). "Un miembro recientemente identificado de la superfamilia del receptor del factor de necrosis tumoral (TR6) suprime la apoptosis mediada por LIGHT". The Journal of Biological Chemistry . 274 (20): 13733–13736. doi : 10.1074/jbc.274.20.13733 . PMID 10318773.
^ Hsu TL, Chang YC, Chen SJ, Liu YJ, Chiu AW, Chio CC, et al. (mayo de 2002). "Modulación de la diferenciación y maduración de células dendríticas por el receptor señuelo 3". Journal of Immunology . 168 (10): 4846–4853. doi : 10.4049/jimmunol.168.10.4846 . PMID 11994433.
^ Pitti RM, Marsters SA, Lawrence DA, Roy M, Kischkel FC, Dowd P, et al. (diciembre de 1998). "Amplificación genómica de un receptor señuelo para el ligando Fas en cáncer de pulmón y colon". Nature . 396 (6712): 699–703. Bibcode :1998Natur.396..699P. doi :10.1038/25387. PMID 9872321. S2CID 4427455.
Lectura adicional
Choi C, Benveniste EN (enero de 2004). "Ligando Fas/sistema Fas en el cerebro: regulador de las respuestas inmunitarias y apoptóticas". Brain Research. Brain Research Reviews . 44 (1): 65–81. doi :10.1016/j.brainresrev.2003.08.007. PMID 14739003. S2CID 46587211.
Tolstrup M, Ostergaard L, Laursen AL, Pedersen SF, Duch M (abril de 2004). "El escape del VIH/VIS de la vigilancia inmunitaria: centrarse en Nef". Investigación actual sobre el VIH . 2 (2): 141-151. doi :10.2174/1570162043484924. PMID 15078178.
Enlaces externos
Entrada en GeneReviews/NCBI/NIH/UW sobre el síndrome linfoproliferativo autoinmune