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fibrinógeno

El fibrinógeno ( factor I ) es un complejo glicoproteico , producido en el hígado, [1] que circula en la sangre de todos los vertebrados . [2] Durante una lesión tisular y vascular, la trombina la convierte enzimáticamente en fibrina y luego en un coágulo sanguíneo a base de fibrina . Los coágulos de fibrina funcionan principalmente para ocluir los vasos sanguíneos y detener el sangrado . La fibrina también se une y reduce la actividad de la trombina. Esta actividad, a veces denominada antitrombina I , limita la coagulación. [1] La fibrina también media la diseminación de plaquetas y células endoteliales , la proliferación de fibroblastos tisulares , la formación de tubos capilares y la angiogénesis y, por lo tanto, promueve la revascularización y la cicatrización de heridas . [3]

Los fibrinógenos reducidos y/o disfuncionales ocurren en diversos trastornos congénitos y adquiridos relacionados con el fibrinógeno humano . Estos trastornos representan un grupo de afecciones raras en las que los individuos pueden presentar episodios graves de hemorragia patológica y trombosis ; Estas afecciones se tratan suplementando los niveles de fibrinógeno en sangre e inhibiendo la coagulación sanguínea, respectivamente. [4] [5] Estos trastornos también pueden ser la causa de ciertas enfermedades hepáticas y renales. [1]

El fibrinógeno es una proteína de fase aguda "positiva" , es decir, sus niveles en sangre aumentan en respuesta a inflamación sistémica , lesión tisular y otros eventos determinados. También está elevado en varios tipos de cáncer . Se ha sugerido que los niveles elevados de fibrinógeno en la inflamación , así como en el cáncer y otras afecciones, son la causa de la trombosis y la lesión vascular que acompañan a estas afecciones. [6] [7]

genes

El fibrinógeno es producido y secretado a la sangre principalmente por los hepatocitos del hígado . También se ha informado que las células del endotelio producen pequeñas cantidades de fibrinógeno, pero este fibrinógeno no se ha caracterizado completamente; Las plaquetas sanguíneas y sus precursores, los megacariocitos de la médula ósea , aunque alguna vez se pensó que producían fibrinógeno, ahora se sabe que captan y almacenan la glicoproteína, pero no la producen. [4] [7] La ​​glicoproteína final secretada, derivada de hepatocitos, se compone de dos trímeros , cada uno de los cuales está compuesto por tres cadenas polipeptídicas diferentes , la cadena alfa de fibrinógeno (también denominada cadena Aα o α) codificada por el gen FGA , la la cadena beta de fibrinógeno (también denominada cadena Bβ o β) codificada por el gen FGB , y la cadena gamma de fibrinógeno (también denominada cadena γ) codificada por el gen FGG . Los tres genes están ubicados en el brazo largo o "q" del cromosoma 4 humano (en las posiciones 4q31.3, 4q31.3 y 4q32.1, respectivamente). [1]

El corte y empalme alternativo del gen FGA produce una isoforma expandida menor de Aα denominada AαE que reemplaza a Aα en 1 a 3% del fibrinógeno circulante; el empalme alternativo de FGG produce una isoforma menor de γ denominada γ' que reemplaza a γ en 8 a 10% del fibrinógeno circulante; FGB no se empalma alternativamente. Por lo tanto, el producto final de fibrinógeno está compuesto principalmente por cadenas Aα, Bβ y γ, y un pequeño porcentaje contiene cadenas AαE y/o γ' en lugar de cadenas Aα y/o γ, respectivamente. Los tres genes se transcriben y traducen de forma coordinada mediante uno o varios mecanismos que aún no se comprenden del todo. [8] [9] [10] [11] [12] La transcripción coordinada de estos tres genes de fibrinógeno aumenta rápida y enormemente debido a condiciones sistémicas como la inflamación y la lesión tisular. Las citoquinas producidas durante estas condiciones sistémicas, como la interleucina 6 y la interleucina 1β , parecen responsables de regular positivamente esta transcripción. [11]

Estructura

Las isoformas comunes del fibrinógeno. Arriba : γA/γ' contiene la cadena γ común (también conocida como γA) y la rara cadena γ', que tiene un C-terminal extendido . Abajo : variante que contiene las isoformas AαE en lugar de la Aα más común. Esta combinación AαE/AαE tiene terminales C extendidos (α E C) y una masa de 420 kDa, que es más pesada que el fibrinógeno típico. [13] Haga clic para ver la descripción ampliada.
Fibrinógeno humano. Cadenas Aα (cian), cadenas Bβ (rojas), cadenas γA (rosa), calcio (verde), carbohidratos (naranja). FpA: fibrinopéptidos A. FpB: fibrinopéptidos B. αC: dominio C-terminal de la cadena Aα. D: dominio D. E: Dominio E.
Fibrinógeno humano (PDB: 3GHG). Los colores son los mismos que en la otra imagen. También se muestran los enlaces disulfuro (resaltados en amarillo). Partes de la estructura real están sin resolver: por ejemplo, los terminales C de las cadenas Aα son demasiado cortos.

Las cadenas Aα, Bβ y γ se transcriben y traducen de manera coordinada en el retículo endoplásmico (RE), y sus cadenas peptídicas pasan al RE mientras se eliminan sus porciones de péptido señal . Dentro del RE, las tres cadenas se ensamblan inicialmente en dímeros Aαγ y Bβγ, luego en trímeros AαBβγ y finalmente en (AαBβγ) 2 hexímeros, es decir, dos trímeros de AαBβγ unidos por numerosos enlaces disulfuro . El hexímero se transfiere al Golgi , donde se glicosila , hidroxila , sulfata y fosforila para formar la glicoproteína fibrinógena madura que se secreta en la sangre. [10] [12] El fibrinógeno maduro está organizado como una serie de proteínas largas y flexibles de tres nódulos unidos por un hilo muy delgado que se estima que tiene un diámetro de entre 8 y 15  angstroms (Å). Los dos nódulos finales (denominados regiones o dominios D) son similares en cuanto a que constan de cadenas Bβ y γ, mientras que el nódulo central, ligeramente más pequeño (denominado región o dominio E) consta de dos cadenas alfa Aα entrelazadas. Las mediciones de la longitud de las sombras indican que los diámetros de los nódulos están en el rango de 50 a 70 Å. La longitud de la molécula seca es 475 ± 25 Å. [14]

La molécula de fibrinógeno circula como una glicoproteína plasmática soluble con un peso molecular típico de ~340 – ~420  kDa (kilodaltons) [15] (dependiendo de su contenido de cadenas Aα versus AαE, γ versus γ' y carbohidratos [~4 – ~ 10% p/p]). Tiene forma de varilla con dimensiones de 9 × 47,5 × 6 nm y tiene una carga neta negativa a pH fisiológico (su punto isoeléctrico ~5,5 – ~6,5, por ejemplo, pH 5,8 [16] [17] ). La concentración normal de fibrinógeno en el plasma sanguíneo es de 150 a 400 mg/dl, con niveles apreciablemente por debajo o por encima de este rango asociados con hemorragia patológica y/o trombosis. El fibrinógeno tiene una vida media circulante de aproximadamente 4 días. [12]

Formación de coágulos de sangre

# Los fibrinopéptidos A (FpA) son cortados por la trombina (IIa). Nuevos N-terminales se unen a cadenas γA de dominios D y comienzan a formarse protofibrillas. [13] # Los fibrinopéptidos B (FpB) son cortados por la trombina un poco más tarde. Los nuevos N-terminales se unen a cadenas Bβ de dominios D. También se liberan las αC previamente unidas por FpB. Las αC permiten ramificaciones bilaterales y equiláteras (Bi, Eq). [13] # XIIIa entrecruza las fibrinas (líneas azul oscuro). Se forman enlaces cruzados C-terminales γA-γA y Aα-Aα. [13]

Durante la coagulación sanguínea, la trombina ataca el extremo N de las cadenas Aα y Bβ del fibrinógeno para formar hebras de fibrina individuales más dos pequeños polipéptidos , los fibrinopéptidos A y B, derivados de estas respectivas cadenas. Luego, las hebras de fibrina individuales se polimerizan y se entrecruzan con otras hebras de fibrina mediante el factor sanguíneo XIIIa para formar una extensa red de fibrina interconectada que es la base para la formación de un coágulo de fibrina maduro. [3] [7] [18] Además de formar fibrina, el fibrinógeno también promueve la coagulación sanguínea al formar puentes entre las plaquetas sanguíneas y activarlas mediante la unión a su receptor de fibrinógeno de membrana superficial GpIIb/IIIa . [18]

La fibrina participa en la limitación de la formación de coágulos sanguíneos y en la degradación de los coágulos sanguíneos formados mediante al menos dos mecanismos importantes. Primero, posee tres sitios de unión de baja afinidad (dos en el dominio E de la fibrina; uno en su dominio D) para la trombina; esta unión secuestra la trombina para impedir que ataque al fibrinógeno. [18] En segundo lugar, la cadena Aα de la fibrina acelera al menos 100 veces la cantidad de plasmina activada por el activador del plasminógeno tisular ; La plasmina descompone los coágulos de sangre. [5] [18] [3] [7] El ataque de la plasmina a la fibrina libera dímeros D (también denominados dímeros DD). La detección de estos dímeros en sangre se utiliza como prueba clínica para la fibrinólisis. [5]

Trastornos del fibrinógeno

Varios trastornos en la cantidad y/o calidad del fibrinógeno provocan hemorragia patológica, coagulación sanguínea patológica y/o depósito de fibrinógeno en el hígado, los riñones y otros tejidos.

Afibrinogenemia congénita

La afibrinogenemia congénita es un trastorno hereditario raro y generalmente autosómico recesivo en el que la sangre no coagula debido a la falta de fibrinógeno (típicamente niveles de fibrinógeno en plasma), pero a veces se detecta en niveles extremadamente bajos, por ejemplo, <10 mg/dl. Este trastorno grave suele ser causado por mutaciones en las copias materna y paterna del gen FGA, FGB o FBG . Las mutaciones tienen una penetrancia genética prácticamente completa y prácticamente todos los portadores homocigotos experimentan episodios frecuentes y a veces potencialmente mortales de hemorragia y/o trombosis. El sangrado patológico ocurre temprano en la vida, por ejemplo, a menudo se observa al nacer con una hemorragia excesiva en el ombligo . [4]

Hipoffibrinogenemia congénita

La hipofibrinogenemia congénita es un trastorno hereditario poco común en el que la sangre puede no coagularse normalmente debido a niveles reducidos de fibrinógeno (fibrinógeno plasmático típicamente <150 pero >50 mg/dl). El trastorno refleja una mutación disruptiva en sólo uno de los dos genes parentales FGA, FGB o FBG y tiene un bajo grado de penetrancia genética, es decir, sólo algunos miembros de la familia con el gen defectuoso presentan síntomas. Los síntomas del trastorno, que ocurre con mayor frecuencia en personas con niveles más bajos de fibrinógeno plasmático, incluyen sangrado episódico y trombosis que generalmente comienzan al final de la niñez o en la edad adulta. [4]

Enfermedad por almacenamiento de fibrinógeno

La enfermedad por almacenamiento de fibringógeno es un trastorno extremadamente raro. Es una forma de hipofibrinogenemia congénita en la que ciertas mutaciones hereditarias específicas en una copia del gen FGG hacen que su producto fibrinógeno se acumule y dañe las células del hígado. El trastorno no se ha informado con mutaciones FGA o FGB . Los síntomas de estas mutaciones FGG tienen un bajo nivel de penetrancia. Los niveles de fibrinógeno plasmático (generalmente <150 pero >50 mg/dl) detectados en este trastorno reflejan el fibrinógeno producido por el gen normal. La enfermedad por almacenamiento de fibrinógeno puede provocar hemorragias anormales y trombosis, pero se distingue por que a veces también provoca cirrosis hepática . [19]

Disfibrinogenemia congénita

La disfibrinogenemia congénita es un trastorno hereditario autosómico dominante poco común en el que el fibrinógeno plasmático se compone de un fibrinógeno disfuncional producido por un gen FGA, FGB o FBG mutado heredado de uno de los padres más un fibrinógeno normal producido por un gen normal heredado del otro padre. Como reflejo de esta dualidad, los niveles de fibrinógeno plasmático medidos por métodos inmunológicos son normales (>150 mg/dl) pero son c. 50% menor cuando se mide mediante métodos de formación de coágulos. El trastorno presenta una penetrancia reducida , y sólo algunos individuos con el gen anormal muestran síntomas de sangrado anormal y trombosis. [20]

Amiloidosis hereditaria de la cadena Aα del fibrinógeno

La amiloidosis hereditaria de la cadena Aα del fibrinógeno es un trastorno hereditario autosómico dominante extremadamente raro causado por una mutación en una de las dos copias del gen FGA . Es una forma de disfibrinogenemia congénita en la que ciertas mutaciones conducen a la producción de un fibrinógeno anormal que circula en la sangre mientras se acumula gradualmente en el riñón. Esta acumulación conduce con el tiempo a una forma de amiloidosis renal familiar . Los niveles de fibrinógeno plasmático son similares a los observados en otras formas de disfibrinogenemia congénita. La amiloidosis de la cadena Aα del fibrinógeno no se ha asociado con hemorragias anormales o trombosis. [21]

Disfibrinogenemia adquirida

La disfibrinogenemia adquirida es un trastorno poco común en el que el fibrinógeno circulante está compuesto al menos en parte de un fibrinógeno disfuncional debido a diversas enfermedades adquiridas. Una causa bien estudiada del trastorno es la enfermedad hepática grave que incluye hepatoma , hepatitis crónica activa , cirrosis e ictericia debida a la obstrucción del tracto biliar . El hígado enfermo sintetiza un fibrinógeno que tiene una secuencia de aminoácidos normalmente funcional pero que se le añade una glicosilación incorrecta (es decir, una cantidad incorrecta de residuos de azúcar) durante su paso a través del Golgi. El fibrinógeno mal glicosalado es disfuncional y puede provocar episodios patológicos de hemorragia y/o coagulación sanguínea. Otras causas, menos comprendidas, son las discrasias de células plasmáticas y los trastornos autoinmunes en los que una inmunoglobulina u otra proteína circulante anormal interfiere con la función del fibrinógeno, y casos raros de cáncer y toxicidades por medicamentos ( isotretinoína , glucocorticoides y fármacos antileucémicos ). [18]

Hipodisfibrinogenemia congénita

La hipodisfibrinogenemia congénita es un trastorno hereditario poco común en el que los niveles bajos (es decir, <150 mg/dl) de fibrinógeno plasmático detectado inmunológicamente están compuestos al menos en parte de un fibrinógeno disfuncional. El trastorno refleja mutaciones típicamente en ambos genes de fibrinógeno heredados, uno de los cuales produce un fibrinógeno disfuncional, mientras que el otro produce bajas cantidades de fibrinógeno. El trastorno, aunque tiene una penetrancia reducida , suele ser más grave que la disfibrinogenemia congénita, pero al igual que este último trastorno, provoca episodios patológicos de hemorragia y/o coagulación sanguínea. [22]

criofibrinogenemia

La criofibrinogenemia es un trastorno adquirido en el que el fibrinógeno precipita a temperaturas frías y puede provocar la precipitación intravascular de fibrinógeno, fibrina y otras proteínas circulantes, provocando así el infarto de diversos tejidos y extremidades del cuerpo. La crioglobulonemia puede ocurrir sin evidencia de trastornos asociados subyacentes, es decir, crioglobulinemia primaria (también denominada crioglobulinemia esencial) o, mucho más comúnmente, con evidencia de una enfermedad subyacente, es decir, crioglobulonemia secundaria. La criofibrinoenemia secundaria puede desarrollarse en individuos con infección ( c.  12 % de los casos), trastornos malignos o premalignos (21 %), vasculitis (25 %) y enfermedades autoinmunes (42 %). En estos casos, el criofibinogenema puede causar o no lesión tisular y/u otros síntomas, y la relación real de causa-efecto entre estas enfermedades y el desarrollo de criofibrinogenmia no está clara. La criofibrinogenemia también puede ocurrir en asociación con la ingesta de ciertos medicamentos. [23] [24] [25] [26]

Hipoffibrinogenemia adquirida

La hipofibrinogenemia adquirida es una deficiencia del fibrinógeno circulante debido al consumo excesivo que puede ocurrir como resultado de un traumatismo , ciertas fases de la coagulación intravascular diseminada y sepsis . También puede ocurrir como resultado de hemodilución como resultado de pérdidas de sangre y/o transfusiones con concentrados de glóbulos rojos u otros reemplazos de sangre entera pobre en fibrinógeno. [27]

Pruebas de laboratorio

Los análisis clínicos de los trastornos del fibrinógeno generalmente miden la coagulación sanguínea mediante los siguientes pasos sucesivos: [28] Los niveles más altos se asocian, entre otros, con enfermedades cardiovasculares (>3,43 g/L). [ se necesita aclaración ] Puede estar elevada en cualquier forma de inflamación , ya que es una proteína de fase aguda ; por ejemplo, es especialmente evidente en el tejido gingival humano durante la fase inicial de la enfermedad periodontal . [29] [30]

Hiperfibrinogenemia

Los niveles de fibrinógeno funcionalmente normal aumentan durante el embarazo a un promedio de 4,5 gramos/litro (g/L) en comparación con un promedio de 3 g/L en personas no embarazadas. También pueden aumentar en diversas formas de cáncer, particularmente en el cáncer gástrico , de pulmón , de próstata y de ovario . En estos casos, la hiperfibrinogenemia puede contribuir al desarrollo de trombosis patológica. Un patrón particular de trombosis venosa superficial migratoria , denominado síndrome de ajuar , ocurre en estos cánceres y puede preceder a todos los demás signos y síntomas de estos cánceres. [7] [32] La hiperfibrinogenemia también se ha relacionado como causa de hipertensión pulmonar persistente del recién nacido [33] y trombosis posoperatoria. [34] Los niveles altos de fibrinógeno se habían propuesto como un predictor de complicaciones hemorrágicas durante la trombólisis dirigida por catéter para oclusiones agudas o subagudas de la arteria nativa periférica y de derivación arterial. [35] Sin embargo, una revisión sistemática de la literatura disponible hasta enero de 2016 encontró que el valor predictivo del nivel de fibrinógeno plasmático para predecir complicaciones hemorrágicas después de la trombólisis dirigida por catéter no está probado. [36]

Historia

Paul Morawitz en 1905 describió el fibrinógeno. [37]

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