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Espiral de la bobina

Figura 1: El ejemplo clásico de una bobina enrollada es la cremallera de leucina GCN4 (código de acceso de PDB 1zik), que es un homodímero zurdo paralelo . Sin embargo, existen muchos otros tipos de bobinas enrolladas.

Una bobina enrollada es un motivo estructural en las proteínas en el que de 2 a 7 [1] hélices alfa están enrolladas entre sí como las hebras de una cuerda. ( Los dímeros y trímeros son los tipos más comunes). Se han encontrado en aproximadamente entre el 5 y el 10 % de las proteínas y tienen una variedad de funciones. [2] Son uno de los motivos más extendidos que se encuentran en las interacciones proteína-proteína. Para ayudar en el estudio de proteínas, se han desarrollado varias herramientas para predecir las espirales en las estructuras de las proteínas. [3] Muchas proteínas de tipo espiral están involucradas en funciones biológicas importantes, como la regulación de la expresión genética , por ejemplo, factores de transcripción . Ejemplos notables son las oncoproteínas c-Fos y c-Jun , así como la proteína muscular tropomiosina .

Descubrimiento

La posibilidad de utilizar espirales para la α- queratina fue inicialmente algo controvertida. Linus Pauling y Francis Crick llegaron independientemente a la conclusión de que esto era posible aproximadamente al mismo tiempo. En el verano de 1952, Pauling visitó el laboratorio en Inglaterra donde trabajaba Crick. Pauling y Crick se reunieron y hablaron sobre diversos temas; en un momento, Crick preguntó si Pauling había considerado "bobinas enrolladas" (a Crick se le ocurrió el término), a lo que Pauling dijo que sí. Al regresar a los Estados Unidos, Pauling reanudó la investigación sobre el tema. Llegó a la conclusión de que existen bobinas enrolladas y envió un extenso manuscrito a la revista Nature en octubre. El hijo de Pauling, Peter Pauling, trabajaba en el mismo laboratorio que Crick y le mencionó el informe. Crick creía que Pauling le había robado su idea y envió una nota más breve a Nature unos días después de que llegara el manuscrito de Pauling. Finalmente, después de cierta controversia y frecuentes correspondencias, el laboratorio de Crick declaró que ambos investigadores habían llegado a la idea de forma independiente y que no se había producido ningún robo intelectual. [4] En su nota (que se publicó primero debido a su menor extensión), Crick propuso la bobina enrollada y también métodos matemáticos para determinar su estructura. [5] Sorprendentemente, esto fue poco después de que Linus Pauling y sus compañeros de trabajo sugirieran la estructura de la hélice alfa en 1951. [6] Estos estudios se publicaron en ausencia de conocimiento de una secuencia de queratina. Las primeras secuencias de queratina fueron determinadas por Hanukoglu y Fuchs en 1982. [7] [8]

Basado en análisis de predicción de secuencia y estructura secundaria, se identificaron los dominios en espiral de las queratinas. [8] Estos modelos han sido confirmados mediante análisis estructurales de dominios de queratinas en espiral. [9]

Estructura molecular

Las bobinas enrolladas generalmente contienen un patrón repetido, hxxhcxc , de residuos de aminoácidos hidrofóbicos ( h ) y cargados ( c ) , denominado repetición de heptada . [10] Las posiciones en la repetición de la heptada generalmente se denominan abcdefg , donde a y d son las posiciones hidrófobas, y a menudo están ocupadas por isoleucina , leucina o valina . Plegar una secuencia con este patrón repetitivo en una estructura secundaria de hélice alfa hace que los residuos hidrofóbicos se presenten como una "franja" que se enrolla suavemente alrededor de la hélice en forma de zurdo, formando una estructura anfipática . La forma más favorable para que dos de estas hélices se dispongan en el entorno lleno de agua del citoplasma es envolver las hebras hidrófobas entre sí intercaladas entre los aminoácidos hidrófilos . Por lo tanto, es el enterramiento de superficies hidrofóbicas lo que proporciona la fuerza impulsora termodinámica para la oligomerización. El empaquetamiento en una interfaz bobina-bobina es excepcionalmente apretado, con un contacto de Van der Waals casi completo entre las cadenas laterales de los residuos a y d . Este empaquetamiento apretado fue predicho originalmente por Francis Crick en 1952 [5] y se conoce como empaquetamiento de perillas en agujeros .

Las hélices α pueden ser paralelas o antiparalelas y normalmente adoptan una súper bobina izquierda (Figura 1). Aunque desfavorecidas, también se han observado algunas espirales dextrógiras en la naturaleza y en proteínas diseñadas. [11]

Roles biológicos

Como los dominios en espiral son comunes entre una cantidad significativa de proteínas en una amplia variedad de familias de proteínas, ayudan a las proteínas a cumplir diversas funciones en la célula. Su característica principal es facilitar la interacción proteína-proteína y mantener proteínas o dominios entrelazados. Esta característica corresponde a varias subfunciones, incluida la fusión de membranas, el espaciado molecular, las etiquetas de oligomerización, el movimiento de vesículas, la ayuda en el movimiento de proteínas, la estructura celular y más. [12]

Fusión de membranas

Vista lateral del hexámero gp41 que inicia la entrada del VIH en su célula diana.

Un dominio en espiral juega un papel en la infección por VIH. La entrada viral en las células CD4 positivas comienza cuando tres subunidades de una glicoproteína 120 ( gp120 ) se unen al receptor CD4 y a un correceptor. [13] La glicoproteína gp120 está estrechamente asociada con un trímero de gp41 a través de interacciones de van der Waals. Finalmente, la secuencia del péptido de fusión N-terminal gp41 se ancla en la célula huésped. Un mecanismo accionado por resorte es responsable de acercar las membranas viral y celular lo suficiente como para que se fusionen. El origen del mecanismo de resorte se encuentra en la gp41 expuesta , que contiene dos repeticiones de heptada consecutivas (HR1 y HR2) después del péptido de fusión en el extremo N de la proteína. HR1 forma una espiral trimérica paralela sobre la cual se enrolla la región HR2, formando la estructura de trímero de horquillas (o haz de seis hélices), facilitando así la fusión de membranas al acercar las membranas entre sí. [14] El virus luego ingresa a la célula y comienza su replicación. Recientemente, se han desarrollado inhibidores derivados de HR2 como Fuzeon (DP178, T-20) que se unen a la región HR1 en gp41. [15] Sin embargo, los péptidos derivados de HR1 tienen poca eficacia de inhibición viral debido a la propensión de estos péptidos a agregarse en solución. Se han desarrollado quimeras de estos péptidos derivados de HR1 con cremalleras de leucina GCN4 y han demostrado ser más activas que Fuzeon . [dieciséis]

Las proteínas SNAP-25 , sinaptobrevina y sintaxina-1 tienen hélices alfa que interactúan entre sí para formar un complejo SNARE en espiral . Unir los dominios proporciona la energía necesaria para que se produzca la fusión de vesículas. [17]

Espaciadores moleculares

El motivo en espiral también puede actuar como un espaciador entre dos objetos dentro de una celda. Las longitudes de estos dominios en espiral espaciadores moleculares están altamente conservadas. El propósito de estos espaciadores moleculares puede ser separar dominios proteicos, evitando así que interactúen, o separar vesículas dentro de la célula para mediar en el transporte de vesículas. Un ejemplo de este primer propósito es Omp-α encontrado en T. maritima . [18] Otras proteínas mantienen separadas las vesículas, como p115, gigantina y GM130 , que interactúan entre sí a través de motivos en espiral y actúan como una correa entre el Golgi y una vesícula cercana. [19] La familia de proteínas relacionadas con esta actividad de unir vesículas al Golgi se conoce como golgina. [20] Finalmente, hay varias proteínas con dominios en espiral involucrados en el cinetocoro , que mantiene los cromosomas separados durante la división celular . Estas proteínas incluyen Ndc-80 y Nuf2p . Las proteínas relacionadas interactúan con los microtúbulos durante la división celular, cuya mutación conduce a la muerte celular. [21]

Como etiquetas de oligomerización

Debido a su interacción específica, las bobinas enrolladas se pueden utilizar como "etiquetas" para estabilizar o imponer un estado de oligomerización específico. [22] Se ha observado que una interacción en espiral impulsa la oligomerización de las subunidades BBS2 y BBS7 del BBSome . [23] [24] Debido a que las bobinas generalmente interactúan con otras bobinas, se encuentran en proteínas que son necesarias para formar dímeros o tetrámeros con más copias de sí mismos. [25] Debido a su capacidad para impulsar la oligomerización de proteínas , también se han estudiado su uso en la formación de nanoestructuras sintéticas. [26]

Diseño

Estructura secundaria y terciaria del motivo en espiral. La repetición de la heptada a menudo consta de aminoácidos específicos, como se ve en la figura. También se muestran las perillas en el empaque. [27]

El problema general de decidir la estructura plegada de una proteína teniendo en cuenta la secuencia de aminoácidos (el llamado problema de plegamiento de proteínas ) sólo se ha resuelto parcialmente. Sin embargo, la bobina enrollada es uno de un número relativamente pequeño de motivos de plegado para los cuales las relaciones entre la secuencia y la estructura plegada final se comprenden comparativamente bien. [28] [29] Harbury y cols. realizaron un estudio histórico utilizando una bobina enrollada arquetípica, GCN4, en el que se establecieron reglas que gobiernan la forma en que la secuencia peptídica afecta el estado oligomérico (es decir, el número de hélices alfa en el ensamblaje final). [30] [31] La espiral GCN4 es una espiral de 31 aminoácidos (lo que equivale a poco más de cuatro heptadas ) paralela, dimérica (es decir, que consta de dos hélices alfa ) y tiene una isoleucina repetida (o I, en código de una sola letra ) y leucina (L) en las posiciones a y d , respectivamente, y forma una espiral dimérica. Cuando los aminoácidos en las posiciones a y d se cambiaron de I en a y L en d a I en a e I en d , se formó una espiral trimérica (tres hélices alfa ). Además, cambiar las posiciones de L a a y de I a d dio como resultado la formación de una bobina enrollada tetramérica (cuatro hélices alfa ). Estos representan un conjunto de reglas para la determinación de estados oligoméricos en espiral y permiten a los científicos "marcar" efectivamente el comportamiento de oligomerización. Otro aspecto del ensamblaje de bobina en espiral que se comprende relativamente bien, al menos en el caso de bobinas en espiral diméricas, es que colocar un residuo polar (en particular asparagina , N) en posiciones opuestas fuerza el ensamblaje paralelo de la bobina en espiral. Este efecto se debe a un enlace de hidrógeno autocomplementario entre estos residuos, que no se cumpliría si una N se emparejara con, por ejemplo, una L en la hélice opuesta. [32]

Peacock, Pikramenou y sus colaboradores demostraron recientemente que las bobinas pueden autoensamblarse utilizando iones de lantánido (III) como plantilla, produciendo así nuevos agentes de formación de imágenes. [33]

Aplicaciones biomédicas

Algunos ejemplos de nanoestructuras de proteínas fabricadas con motivos en espiral. Las tres imágenes superiores que se muestran en la figura modelan con mayor precisión la nanoestructura, mientras que las imágenes de abajo describen su forma básica. Estos pueden usarse como bloques de construcción para crear más nanoestructuras. [27]

Se ha experimentado con motivos en espiral como posibles componentes básicos de nanoestructuras , en parte debido a su diseño simple y su amplia gama de funciones basadas principalmente en facilitar la interacción proteína-proteína. Las pautas simples para la síntesis de novo de nuevas proteínas que contienen dominios en espiral han llevado a formular hipótesis sobre muchas aplicaciones, incluida la administración de fármacos, la regeneración de tejidos, el origami de proteínas y mucho más. [34] En lo que respecta a la administración de fármacos, los dominios en espiral ayudarían a superar algunos de los peligros de los fármacos quimioterapéuticos, al evitar que se filtren al tejido sano mientras se transportan a su objetivo. Se pueden hacer dominios en espiral para que se unan a proteínas específicas o marcadores de la superficie celular, lo que permite una orientación más precisa en la administración de fármacos. [35] Otras funciones serían ayudar a almacenar y transportar medicamentos dentro del cuerpo que de otro modo se degradarían rápidamente, mediante la creación de nanotubos y otras estructuras a través del entrelazamiento de motivos en espiral. [34] Al utilizar la función de oligomerización de proteínas a través de dominios en espiral, la presentación de antígenos se puede amplificar en las vacunas, aumentando su eficacia. [36]

La oligomerización de motivos en espiral permite la creación de origami de proteínas y bloques de construcción de proteínas. Se han estudiado las interacciones metal-ligando, los enlaces covalentes y las interacciones iónicas para manipular posibles interacciones en espiral en este campo de estudio. [34] Se pueden crear varias nanoestructuras diferentes combinando motivos en espiral de modo que sean bloques de construcción autoensamblados. Sin embargo, persisten varias dificultades con la estabilidad. [37] El uso de péptidos con motivos en espiral como andamiaje ha facilitado la creación de estructuras 3D para el cultivo celular. Se pueden fabricar hidrogeles 3D con estos péptidos y luego se pueden cargar células en la matriz. [38] Esto tiene aplicaciones en el estudio de tejidos, ingeniería de tejidos y más. [34]

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Otras lecturas

enlaces externos

Software relacionado con bobinas enrolladas

Predicción, detección y visualización.

Bases de datos