Las sinaptobrevinas ( isotipos 1-2 de sinaptobrevina ) son pequeñas proteínas integrales de membrana de vesículas secretoras con un peso molecular de 18 kilodalton (kDa) que forman parte de la familia de proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP). [1] [2] [3] [4] [5]
La sinaptobrevina es una de las proteínas SNARE involucradas en la formación de los complejos SNARE.
De las cuatro hélices α del complejo SNARE central, una es aportada por la sinaptobrevina, una por la sintaxina y dos por SNAP-25 (en las neuronas).
Las proteínas SNARE son los componentes clave de la maquinaria molecular que impulsa la fusión de membranas en la exocitosis . Sin embargo, su función está sujeta a ajustes finos por parte de varias proteínas reguladoras, a las que se denomina colectivamente " proteínas maestras SNARE" .
En la nomenclatura Q/R para la organización de las proteínas SNARE, los miembros de la familia VAMP/sinaptobrevina se clasifican como R-SNARE , llamadas así por la presencia de una arginina en una ubicación específica dentro de la secuencia primaria de la proteína (a diferencia de las SNARE de la membrana diana, que contienen una glutamina y se denominan Q-SNARE ). La sinaptobrevina se clasifica como V-SNARE en la nomenclatura V/T, un esquema de clasificación alternativo en el que las SNARE se clasifican como V-SNARE y T-SNARE por su localización en vesículas y membranas diana, respectivamente. [6]
La sinaptobrevina es degradada por la tetanospasmina , una proteína derivada de la bacteria Clostridium tetani , que causa el tétanos . Una bacteria relacionada, Clostridium botulinum , produce la toxina botulínica . Existen varios serotipos de toxina botulínica que rompen enlaces peptídicos específicos de proteínas neuronales SNARE específicas, y la sinaptobrevina es esta proteína diana para varios de los serotipos.
SEC22A ; SEC22B ; VAMP1 ; VAMP2 ; VAMP3 ; VAMP4 ; VAMP5 ; VAMP7 ; VAMP8 ; YKT6 ;