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Cisteína

La cisteína (símbolo Cys o C ; [5] / ˈ s ɪ s t ɪ iː n / ) [6] es un aminoácido proteinogénico semiesencial [7] con la fórmula HOOC−CH(−NH 2 )−CH 2 −SH . La cadena lateral tiol en la cisteína a menudo participa en reacciones enzimáticas como nucleófilo . La cisteína es quiral, pero tanto la D como la L -cisteína se encuentran en la naturaleza. La L -cisteína es un monómero proteico en toda la biota, y la D -cisteína actúa como una molécula de señalización en los sistemas nerviosos de los mamíferos. [8] La cisteína recibe su nombre de su descubrimiento en la orina, que proviene de la vejiga urinaria o quiste, del griego κύστη kýsti , "vejiga". [9]

El tiol es susceptible a la oxidación para dar el derivado disulfuro cistina , que cumple una función estructural importante en muchas proteínas . En este caso, a veces se utiliza el símbolo Cyx . [10] [11] La forma desprotonada generalmente también se puede describir con el símbolo Cym . [11] [12]

Cuando se utiliza como aditivo alimentario, la cisteína tiene el número E E920.

La cisteína está codificada por los codones UGU y UGC.

Estructura

Al igual que otros aminoácidos (no como residuo de una proteína), la cisteína existe como un zwitterión . La cisteína tiene quiralidad l en la antigua notación d / l basada en la homología con d- y l -gliceraldehído. En el nuevo sistema R / S de designación de quiralidad, basado en los números atómicos de los átomos cerca del carbono asimétrico, la cisteína (y la selenocisteína) tienen quiralidad R , debido a la presencia de azufre (o selenio) como segundo vecino del átomo de carbono asimétrico. Los aminoácidos quirales restantes, que tienen átomos más ligeros en esa posición, tienen quiralidad S. Reemplazar el azufre por selenio da selenocisteína .

( R )-Cisteína (izquierda) y ( S )-Cisteína (derecha) en forma zwitteriónica a pH neutro

Fuentes dietéticas

El cisteinilo es un residuo presente en alimentos ricos en proteínas . Algunos alimentos considerados ricos en cisteína incluyen aves, huevos, carne de res y cereales integrales. En dietas ricas en proteínas, la cisteína puede ser parcialmente responsable de la reducción de la presión arterial y del riesgo de accidente cerebrovascular. [13] Aunque se clasifica como un aminoácido no esencial , [14] en casos raros, la cisteína puede ser esencial para bebés, ancianos e individuos con ciertas enfermedades metabólicas o que sufren síndromes de malabsorción . La cisteína generalmente puede ser sintetizada por el cuerpo humano en condiciones fisiológicas normales si hay una cantidad suficiente de metionina disponible.

Fuentes industriales

La mayor parte de la l -cisteína se obtiene industrialmente por hidrólisis de materiales animales, como plumas de aves de corral o pelo de cerdo. A pesar de los rumores generalizados, [15] el cabello humano rara vez es una materia prima. [16] De hecho, los fabricantes de aditivos alimentarios o productos cosméticos no pueden obtener legalmente cabello humano en la Unión Europea. [17] [18]

Algunas fuentes de origen animal de l- cisteína como aditivo alimentario contravienen las dietas kosher, halal, vegana o vegetariana. [15] Para evitar este problema, también está disponible l -cisteína sintética, que cumple con las leyes kosher judías y halal musulmanas , aunque a un precio más alto. [19] La ruta sintética típica implica la fermentación con una cepa artificial de E. coli . [20]

Como alternativa, Evonik (anteriormente Degussa) introdujo una ruta a partir de tiazolinas sustituidas . [21] Pseudomonas thiazolinophilum hidroliza el ácido 2-amino-Δ 2 -tiazolina-4-carboxílico racémico a l -cisteína. [20]

Biosíntesis

Síntesis de cisteína: la cistationina beta sintasa cataliza la reacción superior y la cistationina gamma-liasa cataliza la reacción inferior.

En los animales, la biosíntesis comienza con el aminoácido serina . El azufre se deriva de la metionina , que se convierte en homocisteína a través del intermediario S -adenosilmetionina . La cistationina beta-sintasa luego combina homocisteína y serina para formar el tioéter asimétrico cistationina . La enzima cistationina gamma-liasa convierte la cistationina en cisteína y alfa-cetobutirato . En plantas y bacterias , la biosíntesis de cisteína también comienza a partir de la serina, que se convierte en O -acetilserina por la enzima serina transacetilasa . La enzima cisteína sintasa , utilizando fuentes de sulfuro, convierte este éster en cisteína, liberando acetato. [22]

Funciones biológicas

El grupo sulfhidrilo de la cisteína es nucleófilo y se oxida fácilmente. La reactividad aumenta cuando el tiol se ioniza y los residuos de cisteína en las proteínas tienen valores de pKa cercanos a la neutralidad, por lo que a menudo se encuentran en su forma reactiva de tiolato en la célula. [23] Debido a su alta reactividad, el grupo sulfhidrilo de la cisteína tiene numerosas funciones biológicas.

Precursor del antioxidante glutatión

Debido a la capacidad de los tioles de sufrir reacciones redox, los residuos de cisteína y cisteinilo tienen propiedades antioxidantes . Sus propiedades antioxidantes se expresan típicamente en el tripéptido glutatión , que se produce en humanos y otros organismos. La disponibilidad sistémica del glutatión oral (GSH) es insignificante; por lo que debe biosintetizarse a partir de sus aminoácidos constituyentes, cisteína, glicina y ácido glutámico . Si bien el ácido glutámico suele ser suficiente porque el nitrógeno de los aminoácidos se recicla a través del glutamato como intermediario, la suplementación dietética con cisteína y glicina puede mejorar la síntesis de glutatión. [24]

Precursor de los cúmulos de hierro y azufre

La cisteína es una fuente importante de sulfuro en el metabolismo humano . El sulfuro presente en los grupos de hierro y azufre y en la nitrogenasa se extrae de la cisteína, que se convierte en alanina en el proceso. [25]

Unión de iones metálicos

Además de las proteínas de hierro-azufre, muchos otros cofactores metálicos en las enzimas están unidos al sustituyente tiolato de los residuos de cisteinilo. Los ejemplos incluyen zinc en los dedos de zinc y alcohol deshidrogenasa , cobre en las proteínas de cobre azul , hierro en el citocromo P450 y níquel en las [NiFe]- hidrogenasas . [26] El grupo sulfhidrilo también tiene una alta afinidad por los metales pesados , de modo que las proteínas que contienen cisteína, como la metalotioneína , se unirán fuertemente a metales como mercurio, plomo y cadmio. [27]

Funciones en la estructura de las proteínas

En la traducción de moléculas de ARN mensajero para producir polipéptidos, la cisteína está codificada por los codones UGU y UGC .

Tradicionalmente, se ha considerado que la cisteína es un aminoácido hidrófilo , basándose principalmente en el paralelismo químico entre su grupo sulfhidrilo y los grupos hidroxilo en las cadenas laterales de otros aminoácidos polares. Sin embargo, se ha demostrado que la cadena lateral de cisteína estabiliza las interacciones hidrófobas en micelas en mayor grado que la cadena lateral en el aminoácido no polar glicina y el aminoácido polar serina. [28] En un análisis estadístico de la frecuencia con la que aparecen los aminoácidos en varias proteínas, se encontró que los residuos de cisteína se asociaban con regiones hidrófobas de las proteínas. Su tendencia hidrófoba era equivalente a la de los aminoácidos no polares conocidos como la metionina y la tirosina (la tirosina es aromática polar pero también hidrófoba [29] ), cuya tendencia era mucho mayor que la de los aminoácidos polares conocidos como la serina y la treonina . [30] Las escalas de hidrofobicidad , que clasifican los aminoácidos desde el más hidrofóbico al más hidrofílico, colocan sistemáticamente a la cisteína hacia el extremo hidrofóbico del espectro, incluso cuando se basan en métodos que no están influenciados por la tendencia de las cisteínas a formar enlaces disulfuro en las proteínas. Por lo tanto, la cisteína ahora se agrupa a menudo entre los aminoácidos hidrofóbicos, [31] [32] aunque a veces también se clasifica como ligeramente polar, [33] o polar. [7]

La mayoría de los residuos de cisteína están unidos covalentemente a otros residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro , que juegan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. [34] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son entornos reductores , los enlaces disulfuro son generalmente inestables en el citosol con algunas excepciones como se indica a continuación.

Figura 2: Cistina (mostrada aquí en su forma neutra), dos cisteínas unidas entre sí por un enlace disulfuro

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman por oxidación del grupo sulfhidrilo de los residuos de cisteína. El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina, no puede formar enlaces disulfuro. Los oxidantes más agresivos convierten la cisteína en los correspondientes ácido sulfínico y ácido sulfónico . Los residuos de cisteína desempeñan un papel valioso al reticular las proteínas, lo que aumenta la rigidez de las proteínas y también funciona para conferir resistencia proteolítica (ya que la exportación de proteínas es un proceso costoso, minimizar su necesidad es ventajoso). Dentro de la célula, los puentes disulfuro entre los residuos de cisteína dentro de un polipéptido sostienen la estructura terciaria de la proteína. La insulina es un ejemplo de una proteína con reticulación de cistina, en la que dos cadenas de péptidos separadas están conectadas por un par de enlaces disulfuro.

Las isomerasas de disulfuro de proteínas catalizan la formación adecuada de enlaces disulfuro ; la célula transfiere ácido deshidroascórbico al retículo endoplasmático , que oxida el medio. En este medio, las cisteínas se oxidan, en general, a cistina y dejan de ser funcionales como nucleófilos.

Aparte de su oxidación a cistina, la cisteína participa en numerosas modificaciones postraduccionales . El grupo sulfhidrilo nucleofílico permite que la cisteína se conjugue con otros grupos, por ejemplo, en la prenilación . Las ligasas de ubiquitina transfieren la ubiquitina a sus colgantes, proteínas y caspasas , que participan en la proteólisis en el ciclo apoptótico. Las inteínas a menudo funcionan con la ayuda de una cisteína catalítica. Estas funciones se limitan típicamente al medio intracelular, donde el entorno es reductor y la cisteína no se oxida a cistina.

Papel evolutivo de la cisteína

La cisteína se considera un aminoácido "recién llegado", siendo el 17º aminoácido incorporado al código genético . [35] [36] De manera similar a otros aminoácidos añadidos posteriormente como la metionina , la tirosina y el triptófano , la cisteína exhibe fuertes propiedades nucleofílicas y redox-activas. [37] [38] Estas propiedades contribuyen al agotamiento de la cisteína de los complejos de la cadena respiratoria , como los complejos I y IV , [39] ya que las especies reactivas de oxígeno ( ROS ) producidas por la cadena respiratoria pueden reaccionar con los residuos de cisteína en estos complejos, dando lugar a proteínas disfuncionales y contribuyendo potencialmente al envejecimiento. La respuesta primaria de una proteína a las ROS es la oxidación de la cisteína y la pérdida de grupos tiol libres, [40] lo que resulta en un aumento de radicales tiilo y la reticulación proteica asociada. [41] [42] Por el contrario, otro aminoácido redox activo que contiene azufre, la metionina, no exhibe estas propiedades bioquímicas y su contenido está relativamente regulado al alza en las proteínas codificadas mitocondrialmente . [43]

Aplicaciones

La cisteína, principalmente el enantiómero l , es un precursor en las industrias alimentaria, farmacéutica y de cuidado personal. Una de las aplicaciones más importantes es la producción de sabores. Por ejemplo, la reacción de la cisteína con azúcares en una reacción de Maillard produce sabores de carne. [44] La l -cisteína también se utiliza como coadyuvante de procesamiento para la repostería. [45]

En el ámbito del cuidado personal, la cisteína se utiliza para la aplicación de permanentes , sobre todo en Asia. También se utiliza para romper los enlaces disulfuro de la queratina del cabello .

La cisteína es un objetivo muy popular para los experimentos de marcaje dirigido al sitio para investigar la estructura y la dinámica biomolecular. Las maleimidas se unen selectivamente a la cisteína mediante una adición de Michael covalente . El marcaje de espín dirigido al sitio para EPR o RMN con relajación paramagnética mejorada también utiliza cisteína ampliamente.

Reducir los efectos tóxicos del alcohol

Se ha propuesto la cisteína como un preventivo o antídoto para algunos de los efectos negativos del alcohol, incluyendo el daño hepático y la resaca . Contrarresta los efectos venenosos del acetaldehído . [46] Se une al acetaldehído para formar el heterociclo de baja toxicidad metiltioprolina . [ 47]

En un estudio con ratas , los animales de prueba recibieron una dosis de acetaldehído de LD 90. Los que recibieron cisteína tuvieron una tasa de supervivencia del 80%; cuando se les administró cisteína y tiamina , todos los animales sobrevivieron. El grupo de control tuvo una tasa de supervivencia del 10%. [48]

En 2020 se publicó un artículo que sugiere que la L-cisteína también podría funcionar en humanos. [49]

norte-Acetilcisteína

La N -acetil- l -cisteína es un derivado de la cisteína en el que un grupo acetilo está unido al átomo de nitrógeno. Este compuesto se vende como suplemento dietético y se utiliza como antídoto en casos de sobredosis de paracetamol . [50]

Oveja

Las ovejas necesitan cisteína para producir lana. Se trata de un aminoácido esencial que ingieren a través de su alimentación. Como consecuencia, en condiciones de sequía, las ovejas producen menos lana; sin embargo, se han desarrollado ovejas transgénicas que pueden producir su propia cisteína. [51]

Reacciones químicas

Al ser multifuncional, la cisteína experimenta una variedad de reacciones. Se ha prestado mucha atención a la protección del grupo sulfhidrilo. [52] La metilación de la cisteína produce S-metilcisteína . El tratamiento con formaldehído produce la tiazolidina tioprolina . La cisteína forma una variedad de complejos de coordinación tras el tratamiento con iones metálicos. [53]

Seguridad

En comparación con la mayoría de los demás aminoácidos, la cisteína es mucho más tóxica. [54]

Historia

En 1884, el químico alemán Eugen Baumann descubrió que cuando la cistina se trataba con un agente reductor, la cistina se revelaba como un dímero de un monómero al que llamó "cisteína". [55]

Véase también

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Referencias

  1. ^ "Datos de PubChem".
  2. ^ Belitz, H.-D; Grosch, Werner; Schieberle, Peter (27 de febrero de 2009). Química de los Alimentos. Saltador. ISBN 9783540699330.
  3. ^ Kirste, Burkhard (23 de enero de 1998). "Cisteína". Descripción general de los aminoácidos . Departamento de Biología, Química y Farmacia de la Universidad Libre de Berlín . Archivado el 10 de noviembre de 2016 en Wayback Machine.
  4. ^ Weast, Robert C., ed. (1981). Manual de química y física del CRC (62.ª edición). Boca Raton, FL: CRC Press. pág. C-259. ISBN 0-8493-0462-8..
  5. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos (Recomendaciones IUPAC-IUB 1983)", Pure Appl. Chem. , 56 (5): 595–624, 1984, doi :10.1351/pac198456050595
  6. ^ "cisteína - Definición de cisteína en inglés según Oxford Dictionaries". Oxford Dictionaries - Inglés . Archivado desde el original el 25 de septiembre de 2016 . Consultado el 15 de abril de 2018 .
  7. ^ ab "La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos". The Microbial World . Departamento de Bacteriología de la Universidad de Wisconsin-Madison. Archivado desde el original el 25 de mayo de 2013 . Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  8. ^ Semenza, Evan R.; Harraz, Maged M.; Abramson, Efrat; Malla, Adarsha P.; Vasavda, Chirag; Gadalla, Moataz M.; Kornberg, Michael D.; Snyder, Solomon H.; Roychaudhuri, Robin (23 de septiembre de 2021) [18 de agosto de 2021]. "La D-cisteína es un regulador endógeno de la dinámica de las células progenitoras neuronales en el cerebro de los mamíferos". PNAS . 118 (39): e2110610118. Bibcode :2021PNAS..11810610S. doi : 10.1073/pnas.2110610118 . PMC 8488618 . PMID  34556581. 
  9. ^ Saffran, M. (abril de 1998). "Nombres de aminoácidos y juegos de salón: desde nombres triviales hasta códigos de una sola letra, los nombres de aminoácidos han puesto a prueba la memoria de los estudiantes. ¿Es posible una nomenclatura más racional?". Educación bioquímica . 26 (2): 116–118. doi :10.1016/s0307-4412(97)00167-2. ISSN  0307-4412.
  10. ^ "Amber Workshop - Tutorial A1 - Sección 1: Realizar algunas modificaciones en el archivo PDB". ambermd.org . Archivado desde el original el 2022-05-22 . Consultado el 2022-06-02 .
  11. ^ ab Lee, Jumin; Hitzenberger, Manuel; Rieger, Manuel; Kern, Nathan R.; Zacharias, Martin; Im, Wonpil (21 de julio de 2020). "CHARMM-GUI admite los campos de fuerza de Amber". The Journal of Chemical Physics . 153 (3): 035103. doi : 10.1063/5.0012280 . PMID  32716185. S2CID  220796795.
  12. ^ "Amber Workshop - Tutorial A1 - Sección 1: Realizar algunas modificaciones en el archivo PDB". ambermd.org . Archivado desde el original el 2022-05-22 . Consultado el 2022-06-02 .
  13. ^ Larsson, Susanna C.; Håkansson, Niclas; Wolk, Alicja (abril de 2015). "Cisteína dietética y otros aminoácidos e incidencia de accidentes cerebrovasculares en mujeres". Accidente cerebrovascular . 46 (4): 922–926. doi :10.1161/STROKEAHA.114.008022. PMID  25669310. S2CID  14895681.
  14. ^ "Cisteína - Enciclopedia de la salud - Centro médico de la Universidad de Rochester" www.urmc.rochester.edu . Consultado el 13 de mayo de 2024 .
  15. ^ Véase, por ejemplo, Blech, Zushe Yosef (mayo de 2003). "Como montañas colgando de un pelo: cuestiones kosher en la L-cisteína (Comentario sobre Chagiga I:8)". MK News and Views . Vol. IV, núm. 6. Montreal Kosher – vía kashrut.com. El rabino Blech no se refiere a la cisteína derivada del pelo de cerdo, que es casi seguro que es treyf .
  16. ^ "VRG-News julio de 2007 - el grupo de recursos vegetarianos". vrg.org . Consultado el 26 de agosto de 2024 .
  17. ^ "Requisitos químicos de la UE" . Consultado el 24 de mayo de 2020 . ...clorhidrato de L-cisteína o clorhidrato monohidrato. El cabello humano no puede utilizarse como fuente de esta sustancia
  18. ^ "Reglamento (CE) nº 1223/2009 del Parlamento Europeo y del Consejo, de 30 de noviembre de 2009, sobre los productos cosméticos" . Consultado el 28 de julio de 2021 . ...ANEXO II LISTA DE SUSTANCIAS PROHIBIDAS EN LOS PRODUCTOS COSMÉTICOS...416 Células, tejidos o productos de origen humano
  19. ^ "Preguntas sobre los ingredientes de los alimentos: ¿Qué es la L-cisteína/cisteína/cistina?". Grupo de recursos vegetarianos.
  20. ^ ab Drauz, Karlheinz; Grayson, Ian; Kleemann, Axel; Krimmer, Hans-Peter; Leuchtenberger, Wolfgang; Weckbecker, Christoph (2007). "Aminoácidos". Enciclopedia de química industrial de Ullmann . doi :10.1002/14356007.a02_057.pub2. ISBN 978-3-527-30673-2.
  21. ^ Martens, Jürgen; Offermanns, Heribert ; Scherberich, Paul (1981). "Síntesis fácil de cisteína racémica". Angewandte Chemie Edición Internacional en Inglés . 20 (8): 668. doi :10.1002/anie.198106681.
  22. ^ Hell R (1997). "Fisiología molecular del metabolismo del azufre en plantas". Planta . 202 (2): 138–48. Código Bibliográfico :1997Plant.202..138H. doi :10.1007/s004250050112. PMID  9202491. S2CID  2539629.
  23. ^ Bulaj G, Kortemme T, Goldenberg DP (junio de 1998). "Relaciones de ionización-reactividad para tioles de cisteína en polipéptidos". Bioquímica . 37 (25): 8965–72. doi :10.1021/bi973101r. PMID  9636038.
  24. ^ Sekhar, Rajagopal V; Patel, Sanjeet G (2011). "La síntesis deficiente de glutatión subyace al estrés oxidativo en el envejecimiento y puede corregirse mediante la suplementación dietética con cisteína y glicina". The American Journal of Clinical Nutrition . 94 (3): 847–853. doi :10.3945/ajcn.110.003483. PMC 3155927 . PMID  21795440.  Icono de acceso abierto
  25. ^ Lill R, Mühlenhoff U (2006). "Biogénesis de proteínas de hierro y azufre en eucariotas: componentes y mecanismos". Annu. Rev. Cell Dev. Biol . 22 : 457–86. doi :10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538. PMID  16824008.
  26. ^ Lippard, Stephen J.; Berg, Jeremy M. (1994). Principios de química bioinorgánica . Mill Valley, CA: University Science Books. ISBN 978-0-935702-73-6.[ página necesaria ]
  27. ^ Baker DH, Czarnecki-Maulden GL (junio de 1987). "Función farmacológica de la cisteína en la mejora o exacerbación de las toxicidades minerales". J. Nutr . 117 (6): 1003–10. doi : 10.1093/jn/117.6.1003 . PMID  3298579.
  28. ^ Heitmann P (enero de 1968). "Un modelo para los grupos sulfhidrilo en proteínas. Interacciones hidrofóbicas de la cadena lateral de cisteína en micelas". Eur. J. Biochem . 3 (3): 346–50. doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x . PMID  5650851.
  29. ^ "Una revisión de los aminoácidos (tutorial)". Universidad de Curtin. Archivado desde el original el 7 de septiembre de 2015. Consultado el 9 de septiembre de 2015 .
  30. ^ Nagano N, Ota M, Nishikawa K (septiembre de 1999). "Fuerte naturaleza hidrofóbica de los residuos de cisteína en proteínas". FEBS Lett . 458 (1): 69–71. Bibcode :1999FEBSL.458...69N. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID  10518936. S2CID  34980474.
  31. ^ Betts, MJ; RB Russell (2003). "Aminoácidos hidrofóbicos". Propiedades de los aminoácidos y consecuencias de las sustituciones, en: Bioinformática para genetistas . Wiley . Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  32. ^ Gorga, Frank R. (1998–2001). "Introducción a la estructura de las proteínas: aminoácidos no polares". Archivado desde el original el 5 de septiembre de 2012. Consultado el 16 de septiembre de 2012 .
  33. ^ "Virtual Chembook--Estructura de aminoácidos". Elmhurst College. Archivado desde el original el 2012-10-02 . Consultado el 2012-09-16 .
  34. ^ Sevier CS, Kaiser CA (noviembre de 2002). "Formación y transferencia de enlaces disulfuro en células vivas". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 3 (11): 836–47. doi : 10.1038/nrm954 . PMID  12415301. S2CID  2885059.
  35. ^ Osawa, S; Jukes, TH; Watanabe, K; Muto, A (marzo de 1992). "Evidencia reciente de la evolución del código genético". Microbiological Reviews . 56 (1): 229–264. doi :10.1128/mr.56.1.229-264.1992. ISSN  0146-0749. PMC 372862 . PMID  1579111. 
  36. ^ Trifonov, Edward N. (septiembre de 2009). "El origen del código genético y de los primeros oligopéptidos". Investigación en microbiología . 160 (7): 481–486. doi :10.1016/j.resmic.2009.05.004. PMID  19524038.
  37. ^ Paulsen, Candice E.; Carroll, Kate S. (10 de julio de 2013). "Señalización redox mediada por cisteína: química, biología y herramientas para el descubrimiento". Chemical Reviews . 113 (7): 4633–4679. doi :10.1021/cr300163e. ISSN  0009-2665. PMC 4303468 . PMID  23514336. 
  38. ^ Giles, Niroshini M; Watts, Aaron B; Giles, Gregory I; Fry, Fiona H; Littlechild, Jennifer A; Jacob, Claus (agosto de 2003). "Modulación de la función de la proteína cisteína por metales y rédox". Química y biología . 10 (8): 677–693. doi :10.1016/s1074-5521(03)00174-1. ISSN  1074-5521. PMID  12954327.
  39. ^ Moosmann, Bernd; Behl, Christian (febrero de 2008). "La cisteína codificada mitocondrialmente predice la longevidad animal". Aging Cell . 7 (1): 32–46. doi : 10.1111/j.1474-9726.2007.00349.x . ISSN  1474-9718. PMID  18028257.
  40. ^ Sohal, Rajindar S (1 de julio de 2002). "El papel del estrés oxidativo y la oxidación de proteínas en el proceso de envejecimiento1, 2". Biología y medicina de radicales libres . 33 (1): 37–44. doi :10.1016/S0891-5849(02)00856-0. ISSN  0891-5849. PMID  12086680.
  41. ^ Jacob, Claus; Giles, Gregory I.; Giles, Niroshini M.; Sies, Helmut (13 de octubre de 2003). "Azufre y selenio: el papel del estado de oxidación en la estructura y función de las proteínas". Angewandte Chemie International Edition . 42 (39): 4742–4758. doi :10.1002/anie.200300573. ISSN  1433-7851. PMID  14562341.
  42. ^ Nauser, Thomas; Pelling, Jill; Schöneich, Christian (1 de octubre de 2004). "Reacción de radicales tiilo con cadenas laterales de aminoácidos: constantes de velocidad para la transferencia de hidrógeno y relevancia para la modificación postraduccional de proteínas". Chemical Research in Toxicology . 17 (10): 1323–1328. doi :10.1021/tx049856y. ISSN  0893-228X. PMID  15487892.
  43. ^ Moosmann, Bernd; Hajieva, Parvana; Behl, Christian (2006), "La función antioxidante de la proteína metionina explica la evolución de un código genético no estándar en las mitocondrias", Free Radical Biology and Medicine , 41 402: S149–S150, doi :10.1016/j.freeradbiomed.2006.10.015
  44. ^ Huang, Tzou-Chi; Ho, Chi-Tang (27 de julio de 2001). Hui, YH; Nip, Wai-Kit; Rogers, Robert (eds.). Meat Science and Applications, cap. Sabores de productos cárnicos. CRC. págs. 71–102. ISBN 978-0-203-90808-2.
  45. ^ "Ingredientes y colores alimentarios". Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos. Noviembre de 2004. Archivado desde el original el 12 de mayo de 2009. Consultado el 6 de septiembre de 2009 .
  46. ^ Otoyama, Ippo; Hamada, Hironobu; Kimura, Tatsushi; Namba, Haruchi; Sekikawa, Kiyokazu; Kamikawa, Norimichi; Kajiwara, Teruki; Aizawa, Fumiya; Sato, Yoshinobu M. (2019). "La L-cisteína mejora la fluidez sanguínea afectada por el acetaldehído: evaluación in vitro". MÁS UNO . 14 (3): e0214585. Código Bib : 2019PLoSO..1414585O. doi : 10.1371/journal.pone.0214585 . PMC 6440629 . PMID  30925182. 
  47. ^ Salaspuro, Ville (2006). Interacción del alcohol y el tabaquismo en la patogénesis de los cánceres del tracto digestivo superior: posible quimioprevención con cisteína (Tesis académica). Universidad de Helsinki . pp. 41–44. hdl :10138/22689. URN:ISBN:952-10-3056-9.
  48. ^ Sprince H, Parker CM, Smith GG, Gonzales LJ (abril de 1974). "Protección contra la toxicidad del acetaldehído en la rata mediante L-cisteína, tiamina y ácido L-2-metiltiazolidina-4-carboxílico". Agents Actions . 4 (2): 125–30. doi :10.1007/BF01966822. PMID  4842541. S2CID  5924137.
  49. ^ Eriksson, CJ Peter; Metsälä, Markus; Möykkynen, Tommi; Mäkisalo, Heikki; Kärkkäinen, Olli; Palmén, María; Salminen, Joonas E; Kauhanen, Jussi (20 de octubre de 2020). "Suplemento vitamínico que contiene L-cisteína que previene o alivia los síntomas de la resaca relacionados con el alcohol: náuseas, dolor de cabeza, estrés y ansiedad". Alcohol y alcoholismo . 55 (6): 660–666. doi :10.1093/alcalc/agaa082. hdl : 10138/339340 . PMID  32808029.
  50. ^ Kanter MZ (octubre de 2006). "Comparación de la acetilcisteína oral e intravenosa en el tratamiento de la intoxicación por paracetamol". Am J Health Syst Pharm . 63 (19): 1821–7. doi :10.2146/ajhp060050. PMID  16990628. S2CID  9209528.
  51. ^ Powell BC, Walker SK, Bawden CS, Sivaprasad AV, Rogers GE (1994). "Crecimiento de ovejas y lana transgénicas: posibilidades y estado actual". Reprod. Fertil. Dev . 6 (5): 615–23. doi :10.1071/RD9940615. PMID  7569041.
  52. ^ Milkowski, John D.; Veber, Daniel F.; Hirschmann, Ralph (1979). "Protección del tiol con el grupo acetamidometilo: clorhidrato de S-acetamidometil-L-cisteína". Organic Syntheses . 59 : 190. doi :10.15227/orgsyn.059.0190.
  53. ^ Arnold, Alan P.; Jackson, W. Gregory (1990). "Estereoespecificidad en la síntesis de los iones Tris(( R )-Cysteinaton- N,S )- y Tris(( R )-Cysteinesulfinato-N,S)cobaltato(III)". Química Inorgánica . 29 (18): 3618–3620. doi :10.1021/ic00343a061.
  54. ^ Anderson, Mary E.; Meister, Alton (1987). "Entrega intracelular de cisteína". Azufre y aminoácidos azufrados . Métodos en enzimología. Vol. 143. págs. 313–325. doi :10.1016/0076-6879(87)43059-0. ISBN 9780121820435. Número PMID  3309557.
  55. ^ Baumann, E. (1884). "Ueber Cystin und Cysteïn" [Sobre cistina y cisteína]. Zeitschrift für psychologische Chemie (en alemán). 8 : 299–305.De las páginas 301-302: "Die Analyse der Substanz ergibt Werthe, welche den vom Cystin (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ) verlangten sich nähern, […] nenne ich dieses Reduktionsprodukt des Cystins: Cysteïn". (El análisis de la sustancia [cisteína] revela valores que se aproximan a los requeridos por la cistina (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ), sin embargo la nueva base [cisteína] puede reconocerse claramente como un producto de reducción de la cistina. , a la que se le atribuye la fórmula [empírica] C 3 H 7 NSO 2 , [que anteriormente se había] atribuido a la cistina, [ahora] se le atribuye. Para indicar las relaciones de esta sustancia con la cistina, denomino este producto de reducción de cistina: "cisteína".) Nota: Las estructuras propuestas por Baumann para la cisteína y la cistina (ver p.302) son incorrectas: para la cisteína, propuso CH 3 CNH 2 (SH)COOH .

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