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Metabolismo de la cisteína

El metabolismo de la cisteína se refiere a las vías biológicas que consumen o crean cisteína . Las vías de diferentes aminoácidos y otros metabolitos se entrelazan y se superponen para crear sistemas complejos.

Metabolismo de la cisteína humana

En el metabolismo humano de la cisteína, [ cita requerida ] la L -cisteína se consume de varias maneras, como se muestra a continuación. La L -cisteína también se consume en la biosíntesis de pantotenato / coenzima A.

La L -cisteína también es producto de varios procesos. Además de las reacciones que se indican a continuación, la L -cisteína también es producto del metabolismo de la glicina , la serina y la treonina .

Referencias

  1. ^ Stipanuk MH, Ueki I, Dominy JE, Simmons CR, Hirschberger LL (mayo de 2009). "Cisteína dioxigenasa: un sistema robusto para la regulación de los niveles de cisteína celular". Amino Acids . 37 (1): 55–63. doi :10.1007/s00726-008-0202-y. PMC  2736881 . PMID  19011731.
  2. ^ Roychaudhuri R (marzo de 2023). "D-cisteína de mamíferos: una nueva incorporación a la creciente familia de D-aminoácidos biológicamente relevantes". Quiralidad : chir.23555. doi :10.1002/chir.23555. PMID  36890664. S2CID  257426578.
  3. ^ Tolosa EA, Chepurnova NK, Khomutov RM, Severin ES (febrero de 1969). "Reacciones catalizadas por cisteína liasa del saco vitelino de embrión de pollo". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 171 (2): 369–371. doi : 10.1016/0005-2744(69)90174-0 . PMID  5813025.
  4. ^ ab Sun Q, Collins R, Huang S, Holmberg-Schiavone L, Anand GS, Tan CH, et al. (enero de 2009). "Base estructural del mecanismo de inhibición de la cistationina gamma-liasa humana, una enzima responsable de la producción de H(2)S". The Journal of Biological Chemistry . 284 (5): 3076–3085. doi : 10.1074/jbc.M805459200 . PMID  19019829.
  5. ^ Mccorquodale DJ (diciembre de 1964). "La separación y purificación parcial de las aminoacil-ARN sintetasas de Escherichia coli". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Sección especializada en ácidos nucleicos y temas relacionados . 91 (4): 541–548. doi :10.1016/0926-6550(64)90001-5. PMID  14262440.
  6. ^ Maresca B, Jacobson E, Medoff G, Kobayashi G (septiembre de 1978). "Reductasa de cistina en el hongo dimórfico Histoplasma capsulatum". Revista de bacteriología . 135 (3): 987–992. doi :10.1128/jb.135.3.987-992.1978. PMC 222474 . PMID  211119. 
  7. ^ ab Hipólito A, Nunes SC, Vicente JB, Serpa J (septiembre de 2020). "Cisteína aminotransferasa (CAT): un patrocinador fundamental en la remodelación metabólica y un aliado de la 3-mercaptopiruvato sulfurtransferasa (MST) en el cáncer". Moléculas . 25 (17): 3984. doi : 10.3390/molecules25173984 . PMC 7504796 . PMID  32882966. 
  8. ^ Chen Y, Shertzer HG, Schneider SN, Nebert DW, Dalton TP (octubre de 2005). "Catálisis de la glutamato cisteína ligasa: dependencia de ATP y subunidad modificadora para la regulación de los niveles de glutatión tisular". The Journal of Biological Chemistry . 280 (40): 33766–33774. doi : 10.1074/jbc.M504604200 . PMID  16081425.
  9. ^ Kredich NM, Becker MA, Tomkins GM (mayo de 1969). "Purificación y caracterización de la cisteína sintetasa, un complejo proteico bifuncional, de Salmonella typhimurium". The Journal of Biological Chemistry . 244 (9): 2428–2439. doi : 10.1016/S0021-9258(19)78241-6 . PMID  4977445.
  10. ^ Nagai S, Black S (abril de 1968). "Una tiol-disulfuro transhidrogenasa de levadura". The Journal of Biological Chemistry . 243 (8): 1942–1947. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93532-5 . PMID  5646485.

Véase también