El dominio de inmunoglobulina , también conocido como pliegue de inmunoglobulina, es un tipo de dominio de proteína que consiste en un sándwich de 2 capas de 7-9 cadenas β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega , [1] [2] que consta de aproximadamente 125 aminoácidos.
La cadena principal cambia repetidamente entre las dos láminas β. Normalmente, el patrón es ( horquilla β N-terminal en la lámina 1)-(horquilla β en la lámina 2)-(cadena β en la lámina 1)-( horquilla β C-terminal en la lámina 2). Los cruces entre láminas forman una "X", de modo que las horquillas N- y C-terminales están enfrentadas.
Los miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas se encuentran en cientos de proteínas con diferentes funciones. Entre los ejemplos se incluyen los anticuerpos , la quinasa muscular gigante titina y las tirosinas quinasas receptoras . Los dominios similares a las inmunoglobulinas pueden estar involucrados en interacciones proteína-proteína y proteína- ligando . [3]
Los genes humanos que codifican proteínas que contienen el dominio de inmunoglobulina incluyen: