Dicroísmo circular

Dicroísmo con luz polarizada circularmente.

El dicroísmo circular ( CD ) es un dicroísmo que implica luz polarizada circularmente , es decir, la absorción diferencial de luz izquierda y derecha . ^{[1] [2]} La luz polarizada circular izquierda (LHC) y circular derecha (RHC) representan dos posibles estados de momento angular de espín para un fotón, por lo que el dicroísmo circular también se conoce como dicroísmo para momento angular de espín. ^[3] Este fenómeno fue descubierto por Jean-Baptiste Biot , Augustin Fresnel y Aimé Cotton en la primera mitad del siglo XIX. ^[4] El dicroísmo circular y la birrefringencia circular son manifestaciones de actividad óptica . Se exhibe en las bandas de absorción de moléculas quirales ópticamente activas . La espectroscopia de CD tiene una amplia gama de aplicaciones en muchos campos diferentes. En particular, la CD UV se utiliza para investigar la estructura secundaria de las proteínas. ^[5] UV/Vis CD se utiliza para investigar las transiciones de transferencia de carga . ^{[6] El CD} de infrarrojo cercano se utiliza para investigar la estructura geométrica y electrónica sondeando las transiciones d → d del metal . ^[2] El dicroísmo circular vibratorio , que utiliza luz de la región de energía infrarroja , se utiliza para estudios estructurales de pequeñas moléculas orgánicas y, más recientemente, de proteínas y ADN. ^[5]

Principios fisicos

Polarización circular de la luz.

La radiación electromagnética consiste en un campo eléctrico y magnético que oscilan perpendicularmente entre sí y a la dirección de propagación, ^[7] una onda transversal . Mientras que la luz polarizada linealmente se produce cuando el vector del campo eléctrico oscila solo en un plano, la luz polarizada circularmente se produce cuando la dirección del vector del campo eléctrico gira alrededor de su dirección de propagación mientras el vector mantiene una magnitud constante. En un único punto del espacio, el vector polarizado circularmente trazará un círculo a lo largo de un período de la frecuencia de la onda, de ahí el nombre. Los dos diagramas siguientes muestran los vectores del campo eléctrico de la luz polarizada lineal y circularmente, en un momento dado, para un rango de posiciones; la gráfica del vector eléctrico polarizado circularmente forma una hélice a lo largo de la dirección de propagación . Para la luz polarizada circularmente a la izquierda (LCP) con propagación hacia el observador, el vector eléctrico gira en sentido antihorario . ^[2] Para la luz polarizada circularmente recta (RCP), el vector eléctrico gira en el sentido de las agujas del reloj. ${\displaystyle {\boldsymbol {E}}}$ ${\displaystyle {\boldsymbol {B}}}$ ${\displaystyle {\boldsymbol {k}}}$

Interacción de la luz polarizada circularmente con la materia.

Cuando la luz polarizada circularmente pasa a través de un medio absorbente ópticamente activo, las velocidades entre las polarizaciones derecha e izquierda difieren ( ), así como su longitud de onda ( ) y el grado en que son absorbidas ( ). El dicroísmo circular es la diferencia . ^[5] El campo eléctrico de un haz de luz provoca un desplazamiento lineal de carga al interactuar con una molécula ( dipolo eléctrico ), mientras que su campo magnético provoca una circulación de carga ( dipolo magnético ). Estos dos movimientos combinados provocan la excitación de un electrón en un movimiento helicoidal, que incluye traslación y rotación y sus operadores asociados . La relación determinada experimentalmente entre la resistencia rotacional de una muestra y está dada por ${\displaystyle c_{\mathrm {L} }\neq c_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \lambda _{\mathrm {L} }\neq \lambda _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {L} }\neq \varepsilon _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon \equiv \varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle R}$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$

${\displaystyle R_{\mathrm {exp} }={\frac {3hc10^{3}\ln(10)}{32\pi ^{3}N_{\mathrm {A} }}}\int {\frac {\Delta \varepsilon }{\nu }}\mathrm {d} {\nu }}$

La resistencia a la rotación también se ha determinado teóricamente,

${\displaystyle R_{\mathrm {theo} }={\frac {1}{2mc}}\mathrm {Im} \int \Psi _{g}{\widehat {M}}_{\mathrm {(elec.dipole)} }\Psi _{e}\mathrm {d} \tau \bullet \int \Psi _{g}{\widehat {M}}_{\mathrm {(mag.dipole)} }\Psi _{e}\mathrm {d} \tau }$

Vemos en estas dos ecuaciones que para tener valores distintos de cero , los operadores de momento dipolar eléctrico y magnético ( y ) deben transformarse como la misma representación irreducible . y son los únicos grupos puntuales donde esto puede ocurrir, haciendo que sólo las moléculas quirales CD sean activas. ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$ ${\displaystyle {\widehat {M}}_{\mathrm {(elec.dipole)} }}$ ${\displaystyle {\widehat {M}}_{\mathrm {(mag.dipole)} }}$ ${\displaystyle \mathrm {C} _{n}}$ ${\displaystyle \mathrm {D} _{n}}$

En pocas palabras, dado que la luz polarizada circularmente es "quiral", interactúa de manera diferente con las moléculas quirales . Es decir, los dos tipos de luz polarizada circularmente se absorben en diferentes grados. En un experimento de CD, se irradian alternativamente cantidades iguales de luz polarizada circularmente hacia la izquierda y hacia la derecha de una longitud de onda seleccionada en una muestra (quiral). Una de las dos polarizaciones se absorbe más que la otra, y esta diferencia de absorción dependiente de la longitud de onda se mide, lo que produce el espectro CD de la muestra. Debido a la interacción con la molécula, el vector del campo eléctrico de la luz traza una trayectoria elíptica al atravesar la muestra.

Es importante que la quiralidad de la molécula pueda ser conformacional más que estructural. Es decir, por ejemplo, una molécula de proteína con una estructura secundaria helicoidal puede tener una CD que cambia con los cambios en la conformación.

absorbancia delta

Por definición,

${\displaystyle \Delta A=A_{\mathrm {L} }-A_{\mathrm {R} }\,}$

donde (Delta Absorbancia) es la diferencia entre la absorbancia de la luz polarizada circularmente izquierda (LCP) y la luz polarizada circularmente derecha (RCP) (esto es lo que generalmente se mide). es una función de la longitud de onda , por lo que para que una medición sea significativa se debe conocer la longitud de onda a la que se realizó. ${\displaystyle \Delta A}$ ${\displaystyle \Delta A}$

Dicroísmo circular molar

También se puede expresar, aplicando la ley de Beer , como:

${\displaystyle \Delta A=(\varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} })Cl\,}$

dónde

${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {L} }}$y son los coeficientes de extinción molar para la luz LCP y RCP, ${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {R} }}$

${\displaystyle C}$es la concentración molar ,

${\displaystyle l}$es la longitud del camino en centímetros (cm).

Entonces

${\displaystyle \Delta \varepsilon =\varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} }\,}$

es el dicroísmo circular molar. Esta propiedad intrínseca es lo que habitualmente se entiende por dicroísmo circular de la sustancia. Dado que es función de la longitud de onda, un valor de dicroísmo circular molar ( ) debe especificar la longitud de onda en la que es válido. ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$

Efectos extrínsecos sobre el dicroísmo circular.

En muchas aplicaciones prácticas del dicroísmo circular (CD), como se analiza a continuación, la CD medida no es simplemente una propiedad intrínseca de la molécula, sino que depende de la conformación molecular. En tal caso, la CD también puede ser función de la temperatura, la concentración y el entorno químico, incluidos los disolventes. En este caso, el valor CD informado también debe especificar estos otros factores relevantes para que sea significativo.

En estructuras ordenadas que carecen de simetría rotacional doble, la actividad óptica, ^{[8] [9],} incluida la transmisión diferencial ^[10] (y la reflexión ^[11] ) de ondas polarizadas circularmente, también depende de la dirección de propagación a través del material. En este caso, la llamada quiralidad 3D extrínseca está asociada a la orientación mutua del haz de luz y la estructura.

elipticidad molar

Aunque normalmente se mide, por razones históricas la mayoría de las mediciones se informan en grados de elipticidad. La elipticidad molar es un dicroísmo circular corregido por concentración. El dicroísmo circular molar y la elipticidad molar, , se interconvierten fácilmente mediante la ecuación: ${\displaystyle \Delta A}$ ${\displaystyle [\theta ]}$

La luz polarizada elíptica (violeta) se compone de contribuciones desiguales de luz polarizada circular derecha (azul) e izquierda (roja).

${\displaystyle [\theta ]=3298.2\,\Delta \varepsilon .\,}$

Esta relación se deriva definiendo la elipticidad de la polarización como:

${\displaystyle \tan \theta ={\frac {E_{\mathrm {R} }-E_{\mathrm {L} }}{E_{\mathrm {R} }+E_{\mathrm {L} }}}\,}$

dónde

${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$y son las magnitudes de los vectores del campo eléctrico de la luz polarizada circularmente hacia la derecha y hacia la izquierda, respectivamente. ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$

Cuando es igual (cuando no hay diferencia en la absorbancia de la luz polarizada circular derecha e izquierda), es 0° y la luz está polarizada linealmente . Cuando o es igual a cero (cuando hay absorbancia completa de la luz polarizada circular en una dirección), es 45° y la luz está polarizada circularmente . ${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$ ${\displaystyle \theta }$ ${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$ ${\displaystyle \theta }$

Generalmente, el efecto de dicroísmo circular es pequeño, por lo que es pequeño y puede aproximarse como en radianes . Dado que la intensidad o irradiancia de la luz es proporcional al cuadrado del vector del campo eléctrico, la elipticidad se convierte en: ${\displaystyle \tan \theta }$ ${\displaystyle \theta }$ ${\displaystyle I}$

${\displaystyle \theta ({\text{radians}})={\frac {(I_{\mathrm {R} }^{1/2}-I_{\mathrm {L} }^{1/2})}{(I_{\mathrm {R} }^{1/2}+I_{\mathrm {L} }^{1/2})}}\,}$

Luego, sustituyendo I usando la ley de Beer en forma de logaritmo natural :

${\displaystyle I=I_{0}\mathrm {e} ^{-A\ln 10}\,}$

La elipticidad ahora se puede escribir como:

${\displaystyle \theta ({\text{radians}})={\frac {(\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {R} }}{2}}\ln 10}-\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {L} }}{2}}\ln 10})}{(\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {R} }}{2}}\ln 10}+\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {L} }}{2}}\ln 10})}}={\frac {\mathrm {e} ^{\Delta A{\frac {\ln 10}{2}}}-1}{\mathrm {e} ^{\Delta A{\frac {\ln 10}{2}}}+1}}\,}$

Dado que , esta expresión se puede aproximar expandiendo las exponenciales en una serie de Taylor al primer orden y luego descartando términos de en comparación con la unidad y convirtiendo de radianes a grados: ${\displaystyle \Delta A\ll 1}$ ${\displaystyle \Delta A}$

${\displaystyle \theta ({\text{degrees}})=\Delta A\left({\frac {\ln 10}{4}}\right)\left({\frac {180}{\pi }}\right)\,}$

La dependencia lineal de la concentración de soluto y la longitud del camino se elimina definiendo la elipticidad molar como,

${\displaystyle [\theta ]={\frac {100\theta }{Cl}}\,}$

Luego, combinando las dos últimas expresiones con la ley de Beer , la elipticidad molar se convierte en:

${\displaystyle [\theta ]=100\,\Delta \varepsilon \left({\frac {\ln 10}{4}}\right)\left({\frac {180}{\pi }}\right)=3298.2\,\Delta \varepsilon \,}$

Las unidades de elipticidad molar son históricamente (grados·cm ² /dmol). Para calcular la elipticidad molar, se deben conocer la concentración de la muestra (g/L), la longitud de la trayectoria celular (cm) y el peso molecular (g/mol).

Si la muestra es una proteína, el peso medio del residuo (peso molecular promedio de los residuos de aminoácidos que contiene) a menudo se usa en lugar del peso molecular, tratando esencialmente la proteína como una solución de aminoácidos. El uso de la elipticidad media de los residuos facilita la comparación de la CD de proteínas de diferente peso molecular; El uso de esta CD normalizada es importante en estudios de estructura de proteínas.

Elipticidad media del residuo

Los métodos para estimar la estructura secundaria en polímeros, proteínas y polipéptidos en particular, a menudo requieren que el espectro de elipticidad molar medido se convierta a un valor normalizado, específicamente un valor independiente de la longitud del polímero. Para este fin se utiliza la elipticidad media del residuo; es simplemente la elipticidad molar medida de la molécula dividida por el número de unidades monoméricas (residuos) en la molécula.

Aplicación a moléculas biológicas.

Panel superior: espectroscopia de dicroísmo circular en la región de longitud de onda ultravioleta (UV-CD) de la proteína de fusión MBP-citocromo b ₆ en diferentes soluciones detergentes. Se muestra que la proteína en DM, así como en la solución Triton X-100, recuperó su estructura. Sin embargo, los espectros obtenidos de la solución de SDS muestran una elipticidad disminuida en el rango entre 200 y 210 nm, lo que indica una recuperación incompleta de la estructura secundaria.
Panel inferior: el contenido de las estructuras secundarias predichas a partir de los espectros de CD utilizando el algoritmo CDSSTR. La proteína en la solución de SDS muestra un mayor contenido de estructuras desordenadas y una disminución del contenido de hélices. ^[12]

En general, este fenómeno se presentará en bandas de absorción de cualquier molécula ópticamente activa . Como consecuencia, las moléculas biológicas exhiben dicroísmo circular, debido a sus componentes dextrógiros y levógiros . Aún más importante es que una estructura secundaria también impartirá una CD distinta a sus respectivas moléculas. Por lo tanto, la hélice alfa de las proteínas y la doble hélice de los ácidos nucleicos tienen firmas espectrales de CD representativas de sus estructuras. La capacidad del CD para dar una firma estructural representativa lo convierte en una herramienta poderosa en la bioquímica moderna con aplicaciones que se pueden encontrar en prácticamente todos los campos de estudio.

La CD está estrechamente relacionada con la técnica de dispersión rotatoria óptica (ORD) y generalmente se considera más avanzada. La CD se mide en o cerca de las bandas de absorción de la molécula de interés, mientras que la ORD se puede medir lejos de estas bandas. La ventaja del CD es evidente en el análisis de los datos. Los elementos estructurales se distinguen más claramente ya que sus bandas registradas no se superponen ampliamente en longitudes de onda particulares como lo hacen en ORD. En principio, estas dos medidas espectrales se pueden interconvertir mediante una transformada integral ( relación Kramers-Kronig ), si todas las absorciones se incluyen en las medidas.

El espectro CD de las proteínas en el UV lejano ( ultravioleta ) puede revelar características importantes de su estructura secundaria . Los espectros CD se pueden utilizar fácilmente para estimar la fracción de una molécula que se encuentra en la conformación de hélice alfa , la conformación de lámina beta , la conformación de giro beta o alguna otra conformación (por ejemplo, de bobina aleatoria ). ^{[13] [14] [15] [16]} Estas asignaciones fraccionarias imponen limitaciones importantes a las posibles conformaciones secundarias en las que puede estar la proteína. En general, CD no puede decir dónde se encuentran las hélices alfa detectadas dentro de la molécula o Incluso predecir completamente cuántos hay. A pesar de esto, el CD es una herramienta valiosa, especialmente para mostrar cambios en la conformación. Puede utilizarse, por ejemplo, para estudiar cómo cambia la estructura secundaria de una molécula en función de la temperatura o de la concentración de agentes desnaturalizantes, por ejemplo, cloruro de guanidinio o urea . De esta manera, puede revelar información termodinámica importante sobre la molécula (como la entalpía y la energía libre de desnaturalización de Gibbs) que de otro modo no podría obtenerse fácilmente. Cualquiera que intente estudiar una proteína encontrará que el CD es una herramienta valiosa para verificar que la proteína se encuentra en su conformación nativa antes de emprender experimentos extensos y/o costosos con ella. Además, existen otros usos para la espectroscopia de CD en la química de proteínas no relacionados con la estimación de la fracción de hélice alfa. Además, la espectroscopia de CD se ha utilizado en estudios de interfaces bioinorgánicas. Específicamente, se ha utilizado para analizar las diferencias en la estructura secundaria de una proteína modificada antes y después de la titulación con un reactivo. ^[17]

El espectro CD del UV cercano (>250 nm) de las proteínas proporciona información sobre la estructura terciaria . Las señales obtenidas en la región de 250 a 300 nm se deben a la absorción, la orientación del dipolo y la naturaleza del entorno circundante de los aminoácidos fenilalanina, tirosina, cisteína (o puentes disulfuro SS ) y triptófano . A diferencia del CD del UV lejano, el espectro del CD del UV cercano no se puede asignar a ninguna estructura 3D en particular. Más bien, los espectros CD de UV cercano proporcionan información estructural sobre la naturaleza de los grupos protésicos en las proteínas, por ejemplo, los grupos hemo en la hemoglobina y el citocromo c .

La espectroscopia de CD visible es una técnica muy poderosa para estudiar las interacciones metal-proteína y puede resolver transiciones electrónicas d – d individuales como bandas separadas. Los espectros CD en la región de luz visible sólo se producen cuando un ion metálico está en un entorno quiral, por lo que no se detectan iones metálicos libres en solución. Esto tiene la ventaja de observar únicamente el metal unido a proteínas, por lo que se obtienen fácilmente la dependencia del pH y las estequiometrías. La actividad óptica en los complejos de iones de metales de transición se ha atribuido a efectos configuracionales, conformacionales y vecinales. Klewpatind y Viles (2007) han producido un conjunto de reglas empíricas para predecir la aparición de espectros CD visibles para complejos planos cuadrados de Cu ²⁺ y Ni ^{2+ que involucran histidina y coordinación de la cadena principal.}

El CD proporciona información estructural menos específica que la cristalografía de rayos X y la espectroscopia de RMN de proteínas , por ejemplo, que proporcionan datos de resolución atómica. Sin embargo, la espectroscopia de CD es un método rápido que no requiere grandes cantidades de proteínas ni un procesamiento extenso de datos. Por lo tanto, el CD se puede utilizar para estudiar una gran cantidad de condiciones de disolventes , temperaturas variables , pH , salinidad y la presencia de varios cofactores.

La espectroscopia CD se utiliza habitualmente para estudiar proteínas en solución y, por tanto, complementa los métodos que estudian el estado sólido. Esto también es una limitación, ya que muchas proteínas están incrustadas en las membranas en su estado nativo y las soluciones que contienen estructuras de membrana a menudo se dispersan fuertemente. A veces, la CD se mide en películas delgadas.

La espectroscopia de CD también se ha realizado utilizando materiales semiconductores como TiO ₂ para obtener grandes señales en el rango de longitudes de onda UV, donde a menudo ocurren las transiciones electrónicas de las biomoléculas. ^[18]

Limitaciones experimentales

La CD también se ha estudiado en carbohidratos , pero con éxito limitado debido a las dificultades experimentales asociadas con la medición de los espectros de CD en la región ultravioleta del vacío (VUV) del espectro (100-200 nm), donde se encuentran las correspondientes bandas de CD de carbohidratos no sustituidos. . Se han medido con éxito los carbohidratos sustituidos con bandas por encima de la región VUV.

La medición de CD también se complica por el hecho de que los sistemas tampón acuosos típicos a menudo absorben en el rango donde las características estructurales exhiben una absorción diferencial de luz polarizada circularmente. Los tampones de fosfato , sulfato , carbonato y acetato son generalmente incompatibles con la CD a menos que se diluyan extremadamente, por ejemplo en el rango de 10 a 50 mM. El sistema de amortiguación TRIS debe evitarse por completo al realizar CD en UV lejano. Los compuestos de borato y onio se utilizan a menudo para establecer el rango de pH adecuado para los experimentos de CD. Algunos experimentadores han sustituido el ion cloruro por fluoruro porque el fluoruro absorbe menos en los rayos ultravioleta lejanos, y algunos han trabajado en agua pura. Otra técnica, casi universal, es minimizar la absorción de disolvente mediante el uso de celdas de longitud de trayectoria más corta cuando se trabaja en el UV lejano; las longitudes de trayectoria de 0,1 mm no son infrecuentes en este trabajo.

Además de medir en sistemas acuosos, la CD, particularmente la CD en UV lejano, se puede medir en disolventes orgánicos, por ejemplo, etanol, metanol y trifluoroetanol (TFE). Este último tiene la ventaja de inducir la formación de estructuras de proteínas, induciendo láminas beta en algunas y hélices alfa en otras, que no mostrarían en condiciones acuosas normales. Sin embargo, los disolventes orgánicos más comunes, como acetonitrilo , THF , cloroformo y diclorometano , son incompatibles con la CD de UV lejano.

Puede ser interesante observar que los espectros de CD de proteínas utilizados en la estimación de la estructura secundaria están relacionados con las absorciones orbitales π a π* de los enlaces amida que unen los aminoácidos. Estas bandas de absorción se encuentran en parte en el llamado ultravioleta del vacío (longitudes de onda inferiores a aproximadamente 200 nm). La región de longitud de onda de interés es en realidad inaccesible en el aire debido a la fuerte absorción de luz por el oxígeno en estas longitudes de onda. En la práctica, estos espectros no se miden al vacío sino en un instrumento sin oxígeno (lleno de gas nitrógeno puro ).

Una vez que se ha eliminado el oxígeno, quizás el segundo factor técnico más importante al trabajar por debajo de 200 nm sea diseñar el resto del sistema óptico para que tenga bajas pérdidas en esta región. A este respecto, resulta fundamental el uso de espejos aluminizados cuyos revestimientos se han optimizado para lograr bajas pérdidas en esta región del espectro.

La fuente de luz habitual en estos instrumentos es una lámpara de xenón de arco corto de alta presión . Las lámparas de arco de xenón comunes no son adecuadas para su uso en condiciones de baja radiación ultravioleta. En su lugar, se deben utilizar lámparas especialmente construidas con envolturas hechas de sílice fundida sintética de alta pureza .

La luz procedente de fuentes de sincrotrón tiene un flujo mucho mayor en longitudes de onda cortas y se ha utilizado para grabar CD hasta 160 nm. En 2010, se utilizó el espectrofotómetro de CD de la instalación de anillo de almacenamiento de electrones ISA de la Universidad de Aarhus (Dinamarca) para registrar espectros de CD en estado sólido hasta 120 nm. ^[19] A nivel de la mecánica cuántica , la densidad de características del dicroísmo circular y la rotación óptica son idénticas. La dispersión rotatoria óptica y el dicroísmo circular comparten el mismo contenido de información cuántica .

Ver también

• Selectividad de espín inducida por quiralidad
• Actividad óptica de dispersión Hyper Rayleigh
• dicroísmo lineal
• Dicroísmo circular magnético
• Actividad óptica
• Isomería óptica
• Rotación óptica
• Dispersión rotatoria óptica
• Banco de datos de dicroísmo circular de proteínas
• Espectroscopia de dicroísmo circular con radiación sincrotrón
• Dicroísmo circular de dos fotones
• Dicroísmo circular vibratorio

Referencias

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3. Introducción a la teoría cuántica 2ED David Park Sec 2.2 Pg32 "... la polarización de un haz de luz es exactamente el mismo tipo de cosas que el giro de un haz de electrones, las diferencias de terminología reflejan sólo los accidentes del orden histórico del descubrimiento."
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enlaces externos

• Espectroscopía de dicroísmo circular realizada por Alliance Protein Laboratories, un proveedor de servicios comerciales
• Introducción a la espectroscopia de dicroísmo circular por Applied Photophysics, un proveedor de equipos
• Un tutorial animado paso a paso sobre dicroísmo circular y rotación óptica del profesor Valev.